আত্মভক্ষণ
অটোফ্যাজি (বা অটোফ্যাগোসাইটোসিস ; আত্মভক্ষণ বা অটোফ্যাজি (বা অটোফ্যাগোসাইটোসিস; প্রাচীন গ্রিক αὐτόφαγος অটোফ্যাগোস থেকে, যার অর্থ "আত্ম-ভোজন" এবং κύτος kýtos, যার অর্থ "ফাঁপা" হল কোষের প্রাকৃতিক, সংরক্ষিত অবক্ষয় যা অপ্রয়োজনীয় বা বাধ্যতামূলক কাজের মাধ্যমে অপসারণ করে। লাইসোসোম-নির্ভর নিয়ন্ত্রিত প্রক্রিয়া। এটি সেলুলার উপাদানগুলির সুশৃঙ্খল অবক্ষয় এবং পুনর্ব্যবহার করার অনুমতি দেয়। যদিও প্রাথমিকভাবে অনাহার থেকে রক্ষা করার জন্য একটি আদিম অবক্ষয়ের পথ হিসাবে চিহ্নিত করা হয়েছিল, তবে এটি ক্রমবর্ধমানভাবে স্পষ্ট হয়ে উঠেছে যে অ-ক্ষুধার্ত কোষগুলির হোমিওস্ট্যাসিসে অটোফ্যাজিও একটি প্রধান ভূমিকা পালন করে। অটোফ্যাজির ত্রুটিগুলি নিউরোডিজেনারেশন এবং ক্যান্সার সহ বিভিন্ন মানব রোগের সাথে যুক্ত করা হয়েছে এবং এই রোগগুলির সম্ভাব্য চিকিত্সা হিসাবে অটোফ্যাজিকে সংশোধন করার আগ্রহ দ্রুত বৃদ্ধি পেয়েছে।অটোফ্যাজির চারটি রূপ শনাক্ত করা হয়েছে: ম্যাক্রোঅটোফ্যাগি, মাইক্রোঅটোফ্যাজি, চ্যাপেরোন-মিডিয়াটেড অটোফ্যাজি (CMA), এবং ক্রিনোফ্যাজি। ম্যাক্রোঅটোফ্যাজিতে (অটোফ্যাজির সবচেয়ে পুঙ্খানুপুঙ্খভাবে গবেষণা করা ফর্ম), সাইটোপ্লাজমিক উপাদানগুলি (মাইটোকন্ড্রিয়ার মতো) অটোফ্যাগোসোম নামে পরিচিত একটি ডাবল-মেমব্রেন ভেসিকলের মধ্যে কোষের বাকি অংশ থেকে লক্ষ্যবস্তু এবং বিচ্ছিন্ন করা হয়, যা সময়ের সাথে সাথে, একটি উপলব্ধ লাইসোসোমের সাথে ফিউজ করে, যার বর্জ্য ব্যবস্থাপনা এবং নিষ্পত্তির বিশেষ প্রক্রিয়া নিয়ে আসে; এবং অবশেষে ভেসিকলের বিষয়বস্তু (এখন এটি একটি অটোলাইসোসোম নামে পরিচিত) অবনতি এবং পুনর্ব্যবহৃত হয়। ক্রিনোফ্যাজিতে (অটোফ্যাজির সর্বনিম্ন পরিচিত এবং গবেষণাকৃত রূপ), অপ্রয়োজনীয় সিক্রেটরি গ্রানুলগুলিকে অবনমিত করে পুনর্ব্যবহার করা হয়।রোগে, অটোফ্যাজিকে মানসিক চাপের অভিযোজিত প্রতিক্রিয়া হিসাবে দেখা হয়, কোষের বেঁচে থাকার প্রচার করে; কিন্তু অন্যান্য ক্ষেত্রে, এটি কোষের মৃত্যু এবং অসুস্থতা প্রচার করে বলে মনে হয়। অনাহারের চরম ক্ষেত্রে, সেলুলার উপাদানগুলির ভাঙ্গন সেলুলার শক্তির মাত্রা বজায় রেখে সেলুলার বেঁচে থাকার প্রচার করে।"অটোফ্যাজি" শব্দটি 19 শতকের মাঝামাঝি থেকে বিদ্যমান ছিল এবং প্রায়শই ব্যবহৃত হত। এটির বর্তমান ব্যবহারে, অটোফ্যাজি শব্দটি 1963 সালে বেলজিয়ান জৈব রসায়নবিদ ক্রিশ্চিয়ান ডি ডুভ তার লাইসোসোমের কার্যাবলী আবিষ্কারের ভিত্তিতে তৈরি করেছিলেন। 1990-এর দশকে ইস্টে অটোফ্যাজি-সম্পর্কিত জিনের সনাক্তকরণ গবেষকদের অটোফ্যাজির প্রক্রিয়াগুলি বের করার অনুমতি দেয়,যা শেষ পর্যন্ত 2016 তে ফিজিওলজিতে নোবেল পুরস্কার বা পুরস্কার লাভ করে জাপানি গবেষক ইয়োশিনোরি ওহসুমির ওষুধ।
অটোফ্যাগির চারটি রূপ শনাক্ত করা হয়েছে: ম্যাক্রোঅটোফ্যাগি, মাইক্রোঅটোফ্যাগি, চ্যাপেরোন - মিডিয়াটেড অটোফ্যাজি (সিএমএ), এবং ক্রিনোপ্যাগি।[১] ম্যাক্রোঅটোফ্যাজিতে (অটোফ্যাজির সবচেয়ে পুঙ্খানুপুঙ্খভাবে গবেষণা করা ফর্ম), সাইটোপ্লাজমিক উপাদানগুলি (যেমন মাইটোকন্ড্রিয়া) অটোফ্যাগোসোম নামে পরিচিত একটি ডাবল-মেমব্রেন ভেসিকলের মধ্যে কোষের বাকি অংশ থেকে লক্ষ্যবস্তু এবং বিচ্ছিন্ন করা হয়,[২][৩] যা সময়ের সাথে সাথে, একটি উপলব্ধ লাইসোসোমের সাথে ফিউজ করে, বর্জ্য ব্যবস্থাপনা এবং নিষ্পত্তির বিশেষ প্রক্রিয়া নিয়ে আসে; এবং অবশেষে ভেসিকলের বিষয়বস্তু (এখন এটি একটি অটোলাইসোসোম বলা হয়) অবনমিত হয় এবং পুনর্ব্যবহৃত হয়। ক্রিনোফ্যাজিতে (অটোফ্যাজির সর্বনিম্ন সুপরিচিত এবং গবেষণাকৃত রূপ), অপ্রয়োজনীয় সিক্রেটরি গ্রানুলগুলিকে অবনমিত করা হয় এবং পুনর্ব্যবহার করা হয়।[১]
রোগে, অটোফ্যাজিকে মানসিক চাপের অভিযোজিত প্রতিক্রিয়া হিসাবে দেখা হয়, কোষের বেঁচে থাকার প্রচার করে; কিন্তু অন্যান্য ক্ষেত্রে, এটি কোষের মৃত্যু এবং অসুস্থতাকে উন্নীত করে বলে মনে হয়। অনাহারের চরম ক্ষেত্রে, সেলুলার উপাদানগুলির ভাঙ্গন সেলুলার শক্তির মাত্রা বজায় রেখে সেলুলার বেঁচে থাকার প্রচার করে।
"অটোফ্যাজি" শব্দটি 19 শতকের মাঝামাঝি থেকে বিদ্যমান ছিল এবং প্রায়শই ব্যবহৃত হত।[৪] এটির বর্তমান ব্যবহারে, অটোফ্যাজি শব্দটি 1963 সালে বেলজিয়ান জৈব রসায়নবিদ ক্রিশ্চিয়ান ডি ডুভ লাইসোসোমের কার্যাবলী আবিষ্কারের ভিত্তিতে তৈরি করেছিলেন।[৫] 1990-এর দশকে ইস্টে অটোফ্যাজি-সম্পর্কিত জিনের সনাক্তকরণ গবেষকদের অটোফ্যাজির প্রক্রিয়াগুলি বের করার অনুমতি দেয়,[৬][৭][৮][৯][১০] যা অবশেষে 2016 তে ফিজিওলজিতে নোবেল পুরস্কার বা জাপানি গবেষক ইয়োশিনোরি ওহসুমির ওষুধ ।[১১]
কিথ আর. পোর্টার এবং তার ছাত্র টমাস অ্যাশফোর্ড রকফেলার ইনস্টিটিউটে অটোফ্যাজি প্রথম পর্যবেক্ষণ করেছিলেন। 1962 সালের জানুয়ারিতে তারা গ্লুকাগন যোগ করার পর ইঁদুরের যকৃতের কোষে লাইসোসোমের সংখ্যা বৃদ্ধির কথা জানায় এবং কোষের কেন্দ্রের দিকে কিছু স্থানচ্যুত লাইসোসোমে মাইটোকন্ড্রিয়ার মতো অন্যান্য কোষের অর্গানেল রয়েছে। ক্রিশ্চিয়ান ডি ডুভ এবং অ্যালেক্স বি নোভিকফের নামানুসারে তারা এই অটোলাইসিসকে বলে। তবে পোর্টার এবং অ্যাশফোর্ড ভুলভাবে তাদের ডেটাকে লাইসোসোম গঠন হিসাবে ব্যাখ্যা করেছেন (প্রাক-বিদ্যমান অর্গানেলগুলিকে উপেক্ষা করে)। লাইসোসোমগুলি কোষের অর্গানেল হতে পারে না, তবে সাইটোপ্লাজমের অংশ যেমন মাইটোকন্ড্রিয়া এবং সেই হাইড্রোলাইটিক এনজাইমগুলি মাইক্রোবডি দ্বারা উত্পাদিত হয়েছিল।[১২] 1963 সালে Hruban, Spargo এবং সহকর্মীরা "ফোকাল সাইটোপ্লাজমিক অবক্ষয়" এর একটি বিশদ আল্ট্রাস্ট্রাকচারাল বর্ণনা প্রকাশ করেন, যা আঘাত-প্ররোচিত সিকোয়েস্ট্রেশনের 1955 সালের জার্মান গবেষণার উল্লেখ করে। Hruban, Spargo এবং সহকর্মীরা লাইসোসোমে বিচ্ছিন্ন সাইটোপ্লাজমের পরিপক্কতার তিনটি ক্রমাগত পর্যায়কে স্বীকৃতি দিয়েছিলেন এবং এই প্রক্রিয়াটি শুধুমাত্র আঘাতের অবস্থার মধ্যেই সীমাবদ্ধ ছিল না যা "কোষীয় পদার্থের পুনঃব্যবহার" এবং পার্থক্যের সময় "অর্গানেলের নিষ্পত্তি" এর জন্য শারীরবৃত্তীয় অবস্থার অধীনে কাজ করে। .[১৩] এই আবিষ্কারের দ্বারা অনুপ্রাণিত হয়ে, ডি ডুভ ঘটনাটিকে "অটোফ্যাজি" নামকরণ করেছিলেন। পোর্টার এবং অ্যাশফোর্ডের বিপরীতে, ডি ডুভ লিভারে কোষের অবক্ষয়ের একটি প্রধান প্রবর্তক হিসাবে গ্লুকাগনের ভূমিকা বর্ণনা করার সময় লাইসোসোমাল ফাংশনের একটি অংশ হিসাবে এই শব্দটিকে কল্পনা করেছিলেন। তার ছাত্র রাসেল ডিটারের সাথে, তিনি প্রতিষ্ঠা করেছিলেন যে লাইসোসোমগুলি গ্লুকাগন-প্ররোচিত অটোফ্যাজির জন্য দায়ী।[১৪][১৫] এই প্রথম সত্য যে লাইসোসোমগুলি অন্তঃকোষীয় অটোফ্যাজির সাইটগুলি প্রতিষ্ঠিত হয়েছিল।[৫][১৬][১৭]
1990-এর দশকে বিজ্ঞানীদের কয়েকটি দল স্বাধীনভাবে উদীয়মান খামির ব্যবহার করে অটোফ্যাজি-সম্পর্কিত জিন আবিষ্কার করেছিল। উল্লেখযোগ্যভাবে, ইয়োশিনোরি ওহসুমি এবং মাইকেল থাম অনাহার-প্ররোচিত অ-নির্বাচিত অটোফ্যাজি পরীক্ষা করেছেন;[৭][৮][৯] এরই মধ্যে, ড্যানিয়েল জে. ক্লিয়নস্কি সাইটোপ্লাজম-টু-ভ্যাক্যুল টার্গেটিং (সিভিটি) পথ আবিষ্কার করেন, যা নির্বাচনী অটোফ্যাজির একটি রূপ।[৬][১০] তারা শীঘ্রই দেখতে পেল যে তারা আসলে একই পথ দেখছে, শুধু ভিন্ন কোণ থেকে।[১৮][১৯] প্রাথমিকভাবে, এই এবং অন্যান্য খামির গ্রুপগুলির দ্বারা আবিষ্কৃত জিনগুলিকে বিভিন্ন নাম দেওয়া হয়েছিল (APG, AUT, CVT, GSA, PAG, PAZ, এবং PDD)। 2003 সালে খামির গবেষকরা অটোফ্যাজি জিন বোঝাতে ATG ব্যবহার করার জন্য একটি ঐক্যবদ্ধ নামকরণের পক্ষে ছিলেন।[২০] 2016 সালের ফিজিওলজি বা মেডিসিনে নোবেল পুরস্কারটি ইয়োশিনোরি ওহসুমিকে দেওয়া হয়েছিল,[১১] যদিও কেউ কেউ উল্লেখ করেছেন যে পুরস্কারটি আরও অন্তর্ভুক্ত হতে পারত।[২১]
সমসাময়িক সাহিত্যে, ব্রাজিলিয়ান লেখক লিওনিড আর বোজিও অটোফ্যাজিকে একটি অস্তিত্বের প্রশ্ন হিসাবে প্রকাশ করেছেন। টেম্পোস সোমব্রিওস[২২] বইয়ের মনস্তাত্ত্বিক নাটকে এমন চরিত্রের কথা বলা হয়েছে যারা তাদের নিজেদের জীবনকে অপ্রমাণিত অস্তিত্বে গ্রাস করে।
ম্যাক্রো, মাইক্রো এবং চ্যাপেরোন মধ্যস্থতাকারী অটোফ্যাজি অটোফ্যাজি-সম্পর্কিত জিন এবং তাদের সংশ্লিষ্ট এনজাইম দ্বারা মধ্যস্থতা করা হয়।[২][৩][২৩][২৪][২৫] ম্যাক্রোঅটোফ্যাজি তখন বাল্ক এবং সিলেক্টিভ অটোফ্যাজিতে বিভক্ত। নির্বাচনী অটোফ্যাজিতে অর্গানেলের অটোফ্যাজি হয়; মাইটোফ্যাজি,[২৬] লিপোফ্যাজি,[২৭] পেক্সোফ্যাজি,[২৮] ক্লোরোফ্যাজি,[২৯] রিবোফ্যাজি[৩০] এবং অন্যান্য।
ম্যাক্রোঅটোফ্যাজি হল প্রধান পথ, যা প্রাথমিকভাবে ক্ষতিগ্রস্ত কোষের অর্গানেল বা অব্যবহৃত প্রোটিন নির্মূল করতে ব্যবহৃত হয়।[৩১] প্রথমে ফাগোফোর এমন উপাদানকে আচ্ছন্ন করে যাকে অবনমিত করতে হয়, যা ধ্বংসের জন্য চিহ্নিত অর্গানেলের চারপাশে অটোফাগোসোম নামে পরিচিত একটি দ্বিগুণ ঝিল্লি তৈরি করে।[২৪][৩২] অটোফ্যাগোসোম তারপর কোষের সাইটোপ্লাজমের মধ্য দিয়ে স্তন্যপায়ী প্রাণীর একটি লাইসোসোমে বা খামির ও উদ্ভিদের ভ্যাকুয়ালে যায়[৩৩] এবং দুটি অর্গানেল একত্রিত হয়।[২৪] লাইসোসোম/ভ্যাকুওলের মধ্যে, অটোফাগোসোমের বিষয়বস্তু অ্যাসিডিক লাইসোসোমাল হাইড্রোলেজের মাধ্যমে ক্ষয়প্রাপ্ত হয়।[৩৪]
অন্যদিকে, মাইক্রোঅটোফ্যাজি লাইসোসোমে সাইটোপ্লাজমিক উপাদানের সরাসরি আবদ্ধতাকে জড়িত করে।[৩৫] এটি ইনভাজিনেশনের মাধ্যমে ঘটে, যার অর্থ লাইসোসোমাল ঝিল্লির অভ্যন্তরীণ ভাঁজ, বা সেলুলার প্রোট্রুশন।[৩২]
চ্যাপেরোন -মিডিয়াটেড অটোফ্যাজি, বা সিএমএ, একটি অত্যন্ত জটিল এবং নির্দিষ্ট পথ, যা hsc70- ধারণকারী কমপ্লেক্স দ্বারা স্বীকৃতি জড়িত।[৩৬] এর মানে হল যে একটি প্রোটিনে অবশ্যই এই hsc70 কমপ্লেক্সের স্বীকৃতির স্থান থাকতে হবে যা এটিকে এই চ্যাপেরোনের সাথে আবদ্ধ হতে দেয়, যা CMA- সাবস্ট্রেট/চ্যাপেরোন কমপ্লেক্স গঠন করে।[৩৪] এই কমপ্লেক্সটি তারপর লাইসোসোমাল মেমব্রেন-বাউন্ড প্রোটিনে চলে যায় যা CMA রিসেপ্টরের সাথে চিনবে এবং আবদ্ধ করবে। স্বীকৃতির পরে, সাবস্ট্রেট প্রোটিনটি উন্মোচিত হয় এবং এটি লাইসোসোমাল hsc70 চ্যাপেরোনের সহায়তায় লাইসোসোম ঝিল্লি জুড়ে স্থানান্তরিত হয়।[২৩][২৪] CMA অন্যান্য ধরনের অটোফ্যাজি থেকে উল্লেখযোগ্যভাবে আলাদা কারণ এটি প্রোটিন উপাদানকে একে একে স্থানান্তর করে এবং কোন উপাদান লাইসোসোমাল বাধা অতিক্রম করে সে সম্পর্কে এটি অত্যন্ত নির্বাচনী।[৩১]
মাইটোফ্যাজি হল অটোফ্যাজি দ্বারা মাইটোকন্ড্রিয়ার নির্বাচনী অবক্ষয়। এটি প্রায়ই ক্ষতি বা চাপের পরে ত্রুটিপূর্ণ মাইটোকন্ড্রিয়ায় ঘটে। মাইটোফ্যাগি মাইটোকন্ড্রিয়ার টার্নওভারকে উৎসাহিত করে এবং অকার্যকর মাইটোকন্ড্রিয়া জমা হতে বাধা দেয় যা সেলুলার অবক্ষয়ের দিকে পরিচালিত করতে পারে। এটি স্তন্যপায়ী প্রাণীদের মধ্যে Atg32 (খামিরে) এবং NIX এবং এর নিয়ন্ত্রক BNIP3 দ্বারা মধ্যস্থতা করা হয়। মাইটোফ্যাজি PINK1 এবং পার্কিন প্রোটিন দ্বারা নিয়ন্ত্রিত হয়। মাইটোফ্যাজির ঘটনা শুধুমাত্র ক্ষতিগ্রস্ত মাইটোকন্ড্রিয়াতেই সীমাবদ্ধ নয় বরং এর সাথে ক্ষতিগ্রস্থদেরও জড়িত।[২৫]
Lipophagy হল অটোফ্যাজি দ্বারা লিপিডের অবক্ষয়,[২৭] এমন একটি ফাংশন যা প্রাণী এবং ছত্রাক উভয় কোষেই বিদ্যমান বলে প্রমাণিত হয়েছে।[৩৭] উদ্ভিদ কোষে লাইপোফ্যাগির ভূমিকা অবশ্য অধরা থেকে যায়।[৩৮] লিপোফ্যাজিতে লক্ষ্যবস্তু হল লিপিড কাঠামো যাকে লিপিড ড্রপলেট (LDs), গোলাকার "অর্গানেলস" বলা হয় যা প্রধানত ট্রায়াসিলগ্লিসারল ( TAGs ) এবং ফসফোলিপিড এবং মেমব্রেন প্রোটিনের এক স্তর বিশিষ্ট। প্রাণী কোষে প্রধান লাইপোফ্যাজিক পথ হল ফ্যাগোফোর, ম্যাক্রোঅটোফ্যাজি দ্বারা এলডি-র আবদ্ধ হওয়ার মাধ্যমে। অন্যদিকে ছত্রাকের কোষগুলিতে মাইক্রোপ্লিপোফ্যাজি প্রধান পথ তৈরি করে এবং বিশেষ করে উদীয়মান খামির স্যাকারোমাইসিস সেরেভিসিয়াতে ভালভাবে অধ্যয়ন করা হয়[৩৯] । Lipophagy প্রথম ইঁদুরের মধ্যে আবিষ্কৃত হয়েছিল এবং 2009 সালে প্রকাশিত হয়েছিল।[৪০]
অটোফ্যাজি জিনাস-নির্দিষ্ট প্রোটিনকে লক্ষ্য করে, তাই অর্থলগাস প্রোটিন যা একে অপরের সাথে সিকোয়েন্স হোমোলজি শেয়ার করে একটি নির্দিষ্ট অটোফ্যাজি টার্গেটিং প্রোটিন দ্বারা সাবস্ট্রেট হিসাবে স্বীকৃত হয়। অটোফ্যাজি টার্গেটিং প্রোটিনের একটি পরিপূরকতা বিদ্যমান যা মিউটেশনের পরে সম্ভাব্য সংক্রমণের ঝুঁকি বাড়ায়। 3টি অটোফ্যাজি প্রোটিনের লক্ষ্যগুলির মধ্যে ওভারল্যাপের অভাব এবং জেনারার পরিপ্রেক্ষিতে বড় ওভারল্যাপ দেখায় যে অটোফ্যাজি একই প্যাথোজেন থেকে ব্যাকটেরিয়া প্রোটিনের বিভিন্ন সেটকে লক্ষ্য করতে পারে। একদিকে, একই জেনারে টার্গেট করার অপ্রয়োজনীয়তা শক্তিশালী প্যাথোজেন স্বীকৃতির জন্য উপকারী। কিন্তু, অন্যদিকে, নির্দিষ্ট ব্যাকটেরিয়া প্রোটিনের পরিপূরকতা হোস্টকে দীর্ঘস্থায়ী ব্যাধি এবং সংক্রমণের জন্য আরও সংবেদনশীল করে তুলতে পারে যদি অটোফ্যাজি টার্গেটিং প্রোটিনগুলির মধ্যে একটির এনকোডিং জিন পরিবর্তিত হয়ে যায়, এবং অটোফ্যাজি সিস্টেমটি ওভারলোড হয় বা অন্যান্য ত্রুটির শিকার হয়। তাছাড়া, অটোফ্যাজি টার্গেট করে ভাইরুলেন্স ফ্যাক্টর এবং ভাইরাসজনিত ফ্যাক্টরগুলি আরও সাধারণ ফাংশনের জন্য দায়ী যেমন পুষ্টি অধিগ্রহণ এবং গতিশীলতা একাধিক অটোফ্যাজি টার্গেটিং প্রোটিন দ্বারা স্বীকৃত হয়। এবং অটোলাইসিন এবং আয়রন সিকোয়েস্টারিং প্রোটিনের মতো বিশেষ ভাইরাসজনিত কারণগুলি একটি একক অটোফ্যাজি টার্গেটিং প্রোটিন দ্বারা সম্ভাব্যভাবে স্বীকৃত হয়। অটোফ্যাজি প্রোটিন CALCOCO2/NDP52 এবং MAP1LC3/LC3 বিশেষভাবে প্যাথোজেন বা প্যাথোজেনিক প্রোটিনকে অটোফ্যাজিক অবক্ষয়ের লক্ষ্যে বিবর্তিত হতে পারে। যদিও SQSTM1/p62 আরও জেনেরিক ব্যাকটেরিয়া প্রোটিনকে লক্ষ্য করে যাতে একটি টার্গেট মোটিফ থাকে কিন্তু ভাইরাসের সাথে সম্পর্কিত নয়।[৪১]
অন্যদিকে, বিভিন্ন প্যাথোজেনিক জেনার থেকে ব্যাকটেরিয়া প্রোটিনগুলিও অটোফ্যাজিকে সংশোধন করতে সক্ষম। অটোফ্যাজির পর্যায়গুলিতে জিনাস-নির্দিষ্ট নিদর্শন রয়েছে যা সম্ভাব্যভাবে একটি প্রদত্ত প্যাথোজেন গ্রুপ দ্বারা নিয়ন্ত্রিত হয়। কিছু অটোফ্যাজি পর্যায়গুলি শুধুমাত্র নির্দিষ্ট প্যাথোজেন দ্বারা সংশোধিত হতে পারে, যখন কিছু পর্যায় একাধিক প্যাথোজেন জেনার দ্বারা সংশোধিত হয়। ইন্টারপ্লে-সম্পর্কিত কিছু ব্যাকটেরিয়া প্রোটিনের প্রোটিওলাইটিক এবং পোস্ট-ট্রান্সলেশনাল ক্রিয়াকলাপ যেমন ফসফোরিলেশন এবং সর্বব্যাপী এবং অটোফ্যাজি প্রোটিনের কার্যকলাপে হস্তক্ষেপ করতে পারে।[৪১]
অটোফ্যাজি অটোফ্যাজি-সম্পর্কিত (এটিজি) জিন দ্বারা কার্যকর করা হয়। 2003 সালের আগে, দশ বা ততোধিক নাম ব্যবহার করা হয়েছিল, কিন্তু এই বিন্দুর পরে ছত্রাক অটোফ্যাজি গবেষকদের দ্বারা একটি একীভূত নামকরণ তৈরি করা হয়েছিল।[৪২] Atg বা ATG মানে অটোফ্যাজি সম্পর্কিত। এটি জিন বা প্রোটিন নির্দিষ্ট করে না।[৪২]
স্যাকারোমাইসিস সেরেভিসিয়াতে পরিচালিত জেনেটিক স্ক্রিন দ্বারা প্রথম অটোফ্যাজি জিনগুলি শনাক্ত করা হয়েছিল।[৬][৭][৮][৯][১০] তাদের সনাক্তকরণের পরে সেই জিনগুলি কার্যকরীভাবে চিহ্নিত করা হয়েছিল এবং বিভিন্ন ধরনের জীবের মধ্যে তাদের অর্থলগগুলি শনাক্ত করা হয়েছিল এবং অধ্যয়ন করা হয়েছিল।[২][৪৩] আজ, ছত্রিশটি এটিজি প্রোটিনকে অটোফ্যাজির জন্য বিশেষভাবে গুরুত্বপূর্ণ হিসাবে শ্রেণীবদ্ধ করা হয়েছে, যার মধ্যে 18টি মূল যন্ত্রপাতির অন্তর্গত[৪৪]
স্তন্যপায়ী প্রাণীদের মধ্যে, অ্যামিনো অ্যাসিড সংবেদন এবং অতিরিক্ত সংকেত যেমন বৃদ্ধির কারণ এবং প্রতিক্রিয়াশীল অক্সিজেন প্রজাতি প্রোটিন কাইনেস এমটিওআর এবং এএমপিকে এর কার্যকলাপ নিয়ন্ত্রণ করে।[৪৩][৪৫] এই দুটি কাইনেস Unc-51-এর মতো কাইনেস ULK1 এবং ULK2 (Atg1-এর স্তন্যপায়ী হোমোলগ) এর ইনহিবিটরি ফসফোরিলেশনের মাধ্যমে অটোফ্যাজি নিয়ন্ত্রণ করে।[৪৬] অটোফ্যাজি আনয়নের ফলে ডিফসফোরিলেশন এবং ইউএলকে কাইনেস সক্রিয় হয়। ULK হল একটি প্রোটিন কমপ্লেক্সের অংশ যেখানে Atg13, Atg101 এবং FIP200 রয়েছে । ULK ফসফরিলেট এবং সক্রিয় করে বেক্লিন -1 (Atg6 এর স্তন্যপায়ী হোমোলগ ),[৪৭] যা একটি প্রোটিন কমপ্লেক্সেরও অংশ। অটোফ্যাজি-ইনডিউসিবল বেক্লিন-1 কমপ্লেক্স[৪৮] প্রোটিন PIK3R4 (p150), Atg14L এবং ক্লাস III ফসফেটিডাইলিনোসিটল 3-ফসফেট কিনেস (PI(3)K) Vps34 ধারণ করে ।[৪৯] সক্রিয় ULK এবং Beclin-1 কমপ্লেক্সগুলি অটোফ্যাগোসোম সূচনার স্থান, ফাগোফোরে পুনরায় স্থানীয়করণ করে, যেখানে তারা উভয়ই ডাউনস্ট্রিম অটোফ্যাজি উপাদানগুলির সক্রিয়করণে অবদান রাখে।[৫০][৫১]
একবার সক্রিয় হলে, VPS34 ফসফরিলেট করে লিপিড ফসফ্যাটিডাইলিনোসিটলকে ফ্যাগোফোরের পৃষ্ঠে ফসফ্যাটিডিলিনোসিটল 3-ফসফেট (PtdIns(3)P) তৈরি করতে। উৎপন্ন PtdIns(3)P একটি PtdIns(3)P বাঁধাই মোটিফকে আশ্রয়কারী প্রোটিনের জন্য ডকিং পয়েন্ট হিসাবে ব্যবহৃত হয়। WIPI2, WIPI (WD-রিপিট প্রোটিন ফসফাইনোসাইটাইডের সাথে ইন্টারঅ্যাক্ট করে) প্রোটিন পরিবারের একটি PtdIns(3)P বাইন্ডিং প্রোটিন, সম্প্রতি Atg16L1 কে শারীরিকভাবে আবদ্ধ দেখানো হয়েছে।[৫২] Atg16L1 হল একটি E3-এর মতো প্রোটিন কমপ্লেক্সের সদস্য যা অটোফ্যাগোসোম গঠনের জন্য প্রয়োজনীয় দুটি ইউবিকুইটিনের মতো কনজুগেশন সিস্টেমের একটিতে জড়িত। FIP200 cis-Golgi- থেকে প্রাপ্ত ঝিল্লি ATG16L1-পজিটিভ এন্ডোসোমাল ঝিল্লির সাথে ফিউজ করে হাইপাস (হাইব্রিড প্রি-অটোফ্যাগোসোমাল স্ট্রাকচার) নামক প্রোফাগোফোর গঠন করে।[৫৩] ATG16L1 WIPI2[৫৪] এর সাথে আবদ্ধ হওয়া ATG16L1 এর কার্যকলাপের মধ্যস্থতা করে। এটি একটি ইউবিকুইটিন-সদৃশ কনজুগেশন সিস্টেমের মাধ্যমে প্রোফাগোফোরকে ATG8-পজিটিভ ফ্যাগোফোর[৫৩] -এ রূপান্তরিত করে।
অটোফ্যাজিতে জড়িত দুটি ইউবিকুইটিন-সদৃশ সংযোগ ব্যবস্থার মধ্যে প্রথমটি ইউবিকুইটিনের মতো প্রোটিন Atg12 কে Atg5 এর সাথে সংযুক্ত করে। ফলস্বরূপ কনজুগেট প্রোটিনটি তখন Atg16L1 কে একটি E3-এর মতো কমপ্লেক্স তৈরি করতে আবদ্ধ করে যা দ্বিতীয় ইউবিকিটিন-সদৃশ সংযোগ ব্যবস্থার অংশ হিসাবে কাজ করে।[৫৫] এই জটিলটি Atg3 কে আবদ্ধ করে এবং সক্রিয় করে, যা স্তন্যপায়ী হোমোলগগুলিকে ইউবিকুইটিন-সদৃশ ইস্ট প্রোটিন ATG8 ( LC3A-C, GATE16, এবং GABARAPL1-3) সংযুক্ত করে, যা সবচেয়ে বেশি অধ্যয়ন করা হয় LC3 প্রোটিন, পৃষ্ঠের লিপিড ফসফ্যাটিডাইলেথানোলামিনের সাথে। অটোফ্যাগোসোমের।[৫৬] লিপিডেটেড LC3 অটোফাগোসোম বন্ধ করতে অবদান রাখে,[৫৭] এবং নির্দিষ্ট কার্গোস এবং অ্যাডাপ্টার প্রোটিন যেমন Sequestosome-1/ p62 এর ডকিং সক্ষম করে।[৫৮] সম্পূর্ণ অটোফ্যাগোসোম তারপর SNAREs[৫৯][৬০] এবং UVRAG সহ একাধিক প্রোটিনের ক্রিয়াকলাপের মাধ্যমে একটি লাইসোসোমের সাথে ফিউজ হয়ে যায়।[৬১] ফিউশন অনুসরণ করে LC3 ভেসিকলের ভিতরের দিকে ধরে রাখা হয় এবং কার্গোর সাথে সাথে ক্ষয়প্রাপ্ত হয়, যখন বাইরের দিকে সংযুক্ত LC3 অণুগুলি Atg4 দ্বারা ক্লিভড হয় এবং পুনর্ব্যবহৃত হয়।[৬২] অটোলাইসোসোমের বিষয়বস্তু পরবর্তীকালে ক্ষয়প্রাপ্ত হয় এবং তাদের বিল্ডিং ব্লকগুলি ভেসিকল থেকে পারমিজের ক্রিয়াকলাপের মাধ্যমে মুক্তি পায়।[৬৩]
ফাংশন
[সম্পাদনা]বিভিন্ন সেলুলার ফাংশনে অটোফ্যাজির ভূমিকা রয়েছে। একটি বিশেষ উদাহরণ হল খামির, যেখানে পুষ্টির অনাহার উচ্চ স্তরের অটোফ্যাজিকে প্ররোচিত করে। এটি অপ্রয়োজনীয় প্রোটিনগুলিকে অবনমিত করার অনুমতি দেয় এবং বেঁচে থাকার জন্য প্রয়োজনীয় প্রোটিনগুলির সংশ্লেষণের জন্য অ্যামিনো অ্যাসিড পুনর্ব্যবহৃত হয়।[৬৪][৬৫][৬৬] উচ্চতর ইউক্যারিওটে, ট্রান্স-প্ল্যাসেন্টাল খাদ্য সরবরাহ বন্ধ করার পরে, সেইসাথে পুষ্টির ক্ষুধার্ত সংস্কৃতিযুক্ত কোষ এবং টিস্যুতে জন্মের সময় প্রাণীদের মধ্যে পুষ্টির হ্রাসের প্রতিক্রিয়া হিসাবে অটোফ্যাজি প্ররোচিত হয়।[৬৭][৬৮] মিউট্যান্ট ইস্ট কোষ যাদের অটোফ্যাজিক ক্ষমতা হ্রাস পায় সেগুলি পুষ্টির ঘাটতি অবস্থায় দ্রুত ধ্বংস হয়ে যায়।[৬৯] এপিজি মিউট্যান্টদের উপর অধ্যয়নগুলি পরামর্শ দেয় যে অটোফেজিক দেহের মাধ্যমে অটোফ্যাজি ক্ষুধার্ত অবস্থায় শূন্যস্থানে প্রোটিনের অবক্ষয়ের জন্য অপরিহার্য, এবং অন্তত 15টি এপিজি জিন খামিরের অটোফ্যাজিতে জড়িত।[৬৯] ATG7 নামে পরিচিত একটি জিন পুষ্টি-মধ্যস্থিত অটোফ্যাজিতে জড়িত ছিল, কারণ ইঁদুরের গবেষণায় দেখা গেছে যে ক্ষুধা-প্ররোচিত অটোফ্যাজি atg7-অপ্রতুল ইঁদুরে প্রতিবন্ধী ছিল।[৬৮]
ভেসিকুলার স্টোমাটাইটিস ভাইরাস সাইটোসোল থেকে অটোফাগোসোম দ্বারা গ্রহণ করা হয় এবং এন্ডোসোমে স্থানান্তরিত হয় যেখানে টোল-লাইক রিসেপ্টর 7 নামক প্যাটার্ন রিকগনিশন রিসেপ্টর দ্বারা শনাক্ত করা হয়, একক আটকে থাকা আরএনএ শনাক্ত করে। টোল-সদৃশ রিসেপ্টর সক্রিয় হওয়ার পরে, অন্তঃকোষীয় সিগন্যালিং ক্যাসকেডগুলি শুরু হয়, যার ফলে ইন্টারফেরন এবং অন্যান্য অ্যান্টিভাইরাল সাইটোকাইনগুলি অন্তর্ভুক্ত হয়। ভাইরাস এবং ব্যাকটেরিয়ার একটি উপসেট তাদের নিজস্ব প্রতিলিপি প্রচারের জন্য অটোফ্যাজিক পথকে বিকৃত করে।[৭০] গ্যালেক্টিন-8 সম্প্রতি একটি অন্তঃকোষীয় "বিপদ রিসেপ্টর" হিসাবে চিহ্নিত করা হয়েছে, যা অন্তঃকোষীয় রোগজীবাণুগুলির বিরুদ্ধে অটোফ্যাজি শুরু করতে সক্ষম। যখন গ্যালেক্টিন-8 একটি ক্ষতিগ্রস্ত ভ্যাকুওলের সাথে আবদ্ধ হয়, তখন এটি একটি অটোফ্যাজি অ্যাডাপ্টার নিয়োগ করে যেমন NDP52 যা একটি অটোফ্যাগোসোম এবং ব্যাকটেরিয়া অবক্ষয় গঠনের দিকে পরিচালিত করে।[৭১]
মেরামত প্রক্রিয়া
[সম্পাদনা]অটোফ্যাজি ক্ষতিগ্রস্থ অর্গানেল, কোষের ঝিল্লি এবং প্রোটিনকে ক্ষয় করে এবং অপর্যাপ্ত অটোফ্যাজি ক্ষতিগ্রস্থ কোষ জমে এবং বার্ধক্যের অন্যতম প্রধান কারণ বলে মনে করা হয়।[৭২] অটোফ্যাজি এবং অটোফ্যাজি নিয়ন্ত্রক লাইসোসোমাল ক্ষতির প্রতিক্রিয়ার সাথে জড়িত, যা প্রায়শই গ্যালেক্টিন যেমন গ্যালেক্টিন-3 এবং গ্যালেক্টিন-8 দ্বারা পরিচালিত হয়।
প্রোগ্রাম করা কোষের মৃত্যু
[সম্পাদনা]প্রোগ্রামড সেল ডেথ (পিসিডি) এর একটি প্রক্রিয়া অটোফাগোসোমের উপস্থিতির সাথে যুক্ত এবং অটোফ্যাজি প্রোটিনের উপর নির্ভর করে। কোষের মৃত্যুর এই রূপটি সম্ভবত এমন একটি প্রক্রিয়ার সাথে মিলে যায় যা অটোফ্যাজিক পিসিডি হিসাবে morphologically সংজ্ঞায়িত করা হয়েছে। একটি প্রশ্ন যা ক্রমাগত উত্থাপিত হয়, তবে, মৃত কোষে অটোফাজিক কার্যকলাপ মৃত্যুর কারণ নাকি আসলে এটি প্রতিরোধ করার একটি প্রচেষ্টা। রূপগত এবং হিস্টোকেমিক্যাল অধ্যয়নগুলি এখনও পর্যন্ত অটোফ্যাজিক প্রক্রিয়া এবং কোষের মৃত্যুর মধ্যে একটি কার্যকারক সম্পর্ক প্রমাণ করেনি। প্রকৃতপক্ষে, সম্প্রতি শক্তিশালী যুক্তি রয়েছে যে মৃত কোষে অটোফ্যাজিক কার্যকলাপ আসলে একটি বেঁচে থাকার প্রক্রিয়া হতে পারে।[৭৩][৭৪] পোকামাকড়ের মেটামরফোসিসের গবেষণায় দেখা গেছে যে কোষগুলি PCD-এর একটি ফর্মের মধ্য দিয়ে যাচ্ছে যা অন্যান্য ফর্ম থেকে আলাদা বলে মনে হয়; এগুলি অটোফ্যাজিক কোষের মৃত্যুর উদাহরণ হিসাবে প্রস্তাবিত হয়েছে।[৭৫] সাম্প্রতিক ফার্মাকোলজিকাল এবং জৈব রাসায়নিক গবেষণায় প্রস্তাব করা হয়েছে যে বেঁচে থাকা এবং প্রাণঘাতী অটোফ্যাজিকে বিশেষ করে ভাইরাল সংক্রমণের পরে চাপের সময় নিয়ন্ত্রক সংকেতের ধরন এবং মাত্রা দ্বারা আলাদা করা যেতে পারে।[৭৬] যদিও প্রতিশ্রুতিশীল, এই ফলাফলগুলি অ-ভাইরাল সিস্টেমে পরীক্ষা করা হয়নি।
ব্যায়াম
[সম্পাদনা]বেসাল হোমিওস্টেসিসের জন্য অটোফ্যাজি অপরিহার্য; শারীরিক ব্যায়ামের সময় পেশী হোমিওস্ট্যাসিস বজায় রাখার জন্য এটি অত্যন্ত গুরুত্বপূর্ণ।[৭৭][৭৮] আণবিক স্তরে অটোফ্যাজি শুধুমাত্র আংশিকভাবে বোঝা যায়। ইঁদুরের একটি সমীক্ষা দেখায় যে অটোফ্যাজি তাদের পুষ্টি এবং শক্তির চাহিদার নিরন্তর পরিবর্তনশীল চাহিদার জন্য গুরুত্বপূর্ণ, বিশেষ করে প্রোটিন ক্যাটাবলিজমের বিপাকীয় পথের মাধ্যমে। ডালাসের ইউনিভার্সিটি অফ টেক্সাস সাউথ ওয়েস্টার্ন মেডিক্যাল সেন্টার দ্বারা পরিচালিত 2012 সালের একটি গবেষণায়, মিউট্যান্ট ইঁদুর ( BCL2 ফসফোরিলেশন সাইটগুলির একটি নক-ইন মিউটেশন সহ বংশধর তৈরি করতে যা বেসাল অটোফ্যাজির স্বাভাবিক মাত্রা দেখায় তবে চাপ-প্ররোচিত অটোফ্যাজিতে ঘাটতি ছিল) পরীক্ষা করা হয়েছিল। এই তত্ত্বকে চ্যালেঞ্জ করতে। ফলাফলগুলি দেখায় যে একটি নিয়ন্ত্রণ গোষ্ঠীর সাথে তুলনা করলে, এই ইঁদুরগুলি তীব্র ব্যায়ামের সময় সহনশীলতা হ্রাস এবং একটি পরিবর্তিত গ্লুকোজ বিপাক চিত্রিত করে।[৭৯]
অন্য একটি গবেষণায় দেখা গেছে যে কোলাজেন VI নকআউট ইঁদুরের কঙ্কালের পেশী ফাইবারগুলি অটোফ্যাজির অপ্রতুলতার কারণে অবক্ষয়ের লক্ষণ দেখায় যা ক্ষতিগ্রস্থ মাইটোকন্ড্রিয়া এবং অতিরিক্ত কোষের মৃত্যুর কারণ হয়ে দাঁড়ায়।[৮০] ব্যায়াম-প্ররোচিত অটোফ্যাজি যদিও ব্যর্থ হয়েছিল; কিন্তু যখন ব্যায়াম-পরবর্তী অটোফ্যাজি কৃত্রিমভাবে প্ররোচিত হয়, তখন কোলাজেন VI- এর ঘাটতিযুক্ত পেশী ফাইবারগুলিতে ক্ষতিগ্রস্ত অর্গানেলগুলি জমা হওয়া প্রতিরোধ করা হয়েছিল এবং সেলুলার হোমিওস্ট্যাসিস বজায় রাখা হয়েছিল। উভয় গবেষণাই দেখায় যে অটোফ্যাজি ইনডাকশন ব্যায়ামের উপকারী বিপাকীয় প্রভাবে অবদান রাখতে পারে এবং ব্যায়ামের সময় পেশী হোমিওস্ট্যাসিস বজায় রাখতে এটি অপরিহার্য, বিশেষ করে কোলাজেন VI ফাইবারগুলিতে।[৭৮][৭৯][৮০]
ইনস্টিটিউট ফর সেল বায়োলজি, বন ইউনিভার্সিটির কাজ দেখিয়েছে যে একটি নির্দিষ্ট ধরনের অটোফ্যাজি, অর্থাৎ চ্যাপেরোন-অ্যাসিস্টেড সিলেক্টিভ অটোফ্যাজি (CASA), পেশী সংকোচনের জন্য প্ররোচিত হয় এবং যান্ত্রিক উত্তেজনার মধ্যে পেশী সারকোমের বজায় রাখার জন্য প্রয়োজনীয়।[৮১] CASA চ্যাপেরোন কমপ্লেক্স যান্ত্রিকভাবে ক্ষতিগ্রস্থ সাইটোস্কেলটন উপাদানগুলিকে স্বীকৃতি দেয় এবং নিষ্পত্তির জন্য লাইসোসোমগুলিতে একটি ubiquitin- নির্ভর অটোফ্যাজিক বাছাই পথের মাধ্যমে এই উপাদানগুলিকে নির্দেশ করে। পেশী কার্যকলাপ বজায় রাখার জন্য এটি প্রয়োজনীয়।[৮১][৮২]
অস্টিওআর্থারাইটিস
[সম্পাদনা]যেহেতু বয়সের সাথে সাথে অটোফ্যাজি কমে যায় এবং বয়স অস্টিওআর্থারাইটিসের জন্য একটি প্রধান ঝুঁকির কারণ, এই রোগের বিকাশে অটোফ্যাজির ভূমিকার পরামর্শ দেওয়া হয়। অটোফ্যাজিতে জড়িত প্রোটিনগুলি বয়সের সাথে সাথে মানুষের এবং মাউসের আর্টিকুলার কার্টিলেজে হ্রাস পায়।[৮৩] সংস্কৃতিতে কারটিলেজ এক্সপ্ল্যান্টের যান্ত্রিক আঘাতও অটোফ্যাজি প্রোটিন হ্রাস করে।[৮৪] অটোফ্যাজি ক্রমাগত স্বাভাবিক তরুণাস্থিতে সক্রিয় হয় কিন্তু বয়সের সাথে আপোস করা হয় এবং কারটিলেজ কোষের মৃত্যু এবং কাঠামোগত ক্ষতির আগে।[৮৫] এইভাবে অটোফ্যাজি জয়েন্টে একটি স্বাভাবিক প্রতিরক্ষামূলক প্রক্রিয়া ( কন্ড্রোপ্রোটেকশন ) এর সাথে জড়িত।
ক্যান্সার
[সম্পাদনা]ক্যান্সার প্রায়ই ঘটে যখন কোষের পার্থক্য নিয়ন্ত্রিত বিভিন্ন পথ ব্যাহত হয়। অটোফ্যাজি ক্যান্সারে একটি গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে - উভয়ই ক্যান্সারের বিরুদ্ধে সুরক্ষার পাশাপাশি ক্যান্সারের বৃদ্ধিতে সম্ভাব্য অবদান রাখে।[৭৩][৮৬] অটোফ্যাজি ক্ষুধার্ত টিউমার কোষগুলির বেঁচে থাকার প্রচারের মাধ্যমে ক্যান্সারে অবদান রাখতে পারে, বা অটোফ্যাজির মাধ্যমে অ্যাপোপটোটিক মধ্যস্থতাকারীদের অবনমিত করে: এই ধরনের ক্ষেত্রে, অটোফ্যাজির শেষ পর্যায়ের ইনহিবিটর (যেমন ক্লোরোকুইন ) ব্যবহার করে যে কোষগুলি অটোফ্যাজি ব্যবহার করে। বেঁচে থাকা, অ্যান্টিনোপ্লাস্টিক ওষুধের দ্বারা নিহত ক্যান্সার কোষের সংখ্যা বৃদ্ধি করে।[৮৭]
ক্যান্সারে অটোফ্যাজির ভূমিকা এমন একটি যা অত্যন্ত গবেষণা এবং পর্যালোচনা করা হয়েছে। এমন প্রমাণ রয়েছে যা টিউমার দমনকারী এবং টিউমার কোষের বেঁচে থাকার একটি কারণ হিসাবে অটোফ্যাজির ভূমিকাকে জোর দেয়। সাম্প্রতিক গবেষণায় দেখা গেছে যে, অটোফ্যাজিটি বেশ কয়েকটি মডেল অনুসারে টিউমার দমনকারী হিসাবে ব্যবহার করার সম্ভাবনা বেশি।[৮৬]
টিউমার দমনকারী
[সম্পাদনা]ইঁদুর এবং বিভিন্ন রকমের বেক্লিন 1 নিয়ে বেশ কিছু পরীক্ষা করা হয়েছে, একটি প্রোটিন যা অটোফ্যাজি নিয়ন্ত্রণ করে। যখন বেক্লিন 1 জিনকে হেটেরোজাইগাস (বেক্লিন 1+/-) হিসাবে পরিবর্তিত করা হয়েছিল, তখন ইঁদুরগুলি টিউমার-প্রবণ বলে প্রমাণিত হয়েছিল।[৮৮] যাইহোক, যখন বেক্লিন 1 অত্যধিক এক্সপ্রেসড ছিল, তখন টিউমারের বিকাশ বাধাগ্রস্ত হয়েছিল।[৮৯] বেক্লিন মিউট্যান্টের ফেনোটাইপগুলি ব্যাখ্যা করার সময় এবং অটোফ্যাজির ত্রুটির জন্য পর্যবেক্ষণগুলিকে দায়ী করার সময় যত্ন নেওয়া উচিত, তবে: বেক্লিন 1 সাধারণত ফসফ্যাটিডাইলিনোসিটল 3- ফসফেট উত্পাদনের জন্য প্রয়োজন এবং যেমন এটি অসংখ্য লাইসোসোমাল এবং এন্ডোসোমাল ফাংশনগুলিকে প্রভাবিত করে, যার মধ্যে এন্ডোকাইটোসিটেশন অফ এন্ডোকাইটোসিটেশন সহ। বৃদ্ধি ফ্যাক্টর রিসেপ্টর। অটোফ্যাজি-স্বাধীন পথের মাধ্যমে বেকলিন1 ক্যান্সারের বিকাশকে প্রভাবিত করে এমন সম্ভাবনার সমর্থনে এই সত্য যে মূল অটোফ্যাজি কারণগুলি যা অন্যান্য সেলুলার প্রক্রিয়াগুলিকে প্রভাবিত করে এবং নিশ্চিতভাবে কোষের বিস্তার এবং কোষের মৃত্যুকে প্রভাবিত করে না, যেমন Atg7 বা Atg5।, একটি ভিন্ন ফিনোটাইপ দেখান যখন সংশ্লিষ্ট জিনটি ছিটকে যায়, যা টিউমার গঠন অন্তর্ভুক্ত করে না। উপরন্তু, Beclin1-এর সম্পূর্ণ নকআউট ভ্রূণজনিত প্রাণঘাতী যেখানে Atg7 বা Atg5-এর নকআউট নয়।
নেক্রোসিস এবং দীর্ঘস্থায়ী প্রদাহও অটোফ্যাজির মাধ্যমে সীমিত দেখানো হয়েছে যা টিউমার কোষ গঠনের বিরুদ্ধে রক্ষা করতে সাহায্য করে।[৯০]
টিউমার কোষ বেঁচে থাকা
[সম্পাদনা]বিকল্পভাবে, টিউমার কোষের বেঁচে থাকার ক্ষেত্রে অটোফ্যাজি একটি বড় ভূমিকা পালন করতে দেখা গেছে। ক্যান্সারযুক্ত কোষগুলিতে, অটোফ্যাজি কোষের উপর চাপ মোকাবেলা করার উপায় হিসাবে ব্যবহৃত হয়।[৯১] উদাহরণস্বরূপ, miRNA-4673 দ্বারা অটোফ্যাজি অন্তর্ভুক্ত করা একটি প্রো-সারভাইভাল মেকানিজম যা বিকিরণের বিরুদ্ধে ক্যান্সার কোষের প্রতিরোধ ক্ষমতা উন্নত করে।[৯২] একবার এই অটোফ্যাজি সম্পর্কিত জিনগুলিকে বাধা দেওয়া হলে, কোষের মৃত্যুর সম্ভাবনা ছিল।[৯৩] বিপাকীয় শক্তি বৃদ্ধি অটোফ্যাজি ফাংশন দ্বারা অফসেট হয়. এই বিপাকীয় চাপের মধ্যে রয়েছে হাইপোক্সিয়া, পুষ্টির বঞ্চনা এবং বিস্তার বৃদ্ধি। এই স্ট্রেসগুলি ATP রিসাইকেল করতে এবং ক্যান্সারের কোষগুলির বেঁচে থাকার জন্য অটোফ্যাজি সক্রিয় করে।[৯৪] অটোফ্যাজি সেলুলার শক্তি উৎপাদন বজায় রেখে টিউমার কোষের ক্রমাগত বৃদ্ধিকে সক্ষম করে দেখানো হয়েছে। এই টিউমার কোষগুলিতে অটোফ্যাজি জিনগুলিকে বাধা দেওয়ার মাধ্যমে, টিউমারের রিগ্রেশন এবং টিউমার দ্বারা প্রভাবিত অঙ্গগুলির বর্ধিত বেঁচে থাকা পাওয়া গেছে। তদ্ব্যতীত, অটোফ্যাজির বাধাও ক্যান্সার প্রতিরোধী থেরাপির কার্যকারিতা বাড়াতে দেখানো হয়েছে।[৯৪]
কোষের মৃত্যুর প্রক্রিয়া
[সম্পাদনা]যে কোষগুলি অত্যধিক চাপের মধ্য দিয়ে যায় সেগুলি অ্যাপোপটোসিস বা নেক্রোসিসের মাধ্যমে কোষের মৃত্যু অনুভব করে। দীর্ঘায়িত অটোফ্যাজি অ্যাক্টিভেশন প্রোটিন এবং অর্গানেলের উচ্চ টার্নওভার হারের দিকে পরিচালিত করে। বেঁচে থাকার থ্রেশহোল্ডের উপরে একটি উচ্চ হার একটি উচ্চ অ্যাপোপটোটিক থ্রেশহোল্ড সহ ক্যান্সার কোষকে মেরে ফেলতে পারে।[৯৪][৯৫] এই কৌশলটি একটি থেরাপিউটিক ক্যান্সার চিকিত্সা হিসাবে ব্যবহার করা যেতে পারে।[৭৩]
গবেষণায় নতুন উন্নয়ন পাওয়া গেছে যে লক্ষ্যযুক্ত অটোফ্যাজি ক্যান্সারের বিরুদ্ধে লড়াই করার জন্য একটি কার্যকর থেরাপিউটিক সমাধান হতে পারে। উপরে আলোচনা করা হয়েছে, অটোফ্যাজি টিউমার দমন এবং টিউমার কোষের বেঁচে থাকার উভয় ভূমিকা পালন করে। সুতরাং, অটোফ্যাজির গুণাবলী ক্যান্সার প্রতিরোধের কৌশল হিসাবে ব্যবহার করা যেতে পারে। প্রথম কৌশলটি হল অটোফ্যাজি প্ররোচিত করা এবং এর টিউমার দমন বৈশিষ্ট্যগুলিকে উন্নত করা। দ্বিতীয় কৌশলটি হল অটোফ্যাজিকে বাধা দেওয়া এবং এইভাবে অ্যাপোপটোসিসকে প্ররোচিত করা।[৯৩]
অটোফ্যাজি-প্ররোচিত থেরাপির সময় ডোজ-প্রতিক্রিয়া-বিরোধী টিউমার প্রভাবগুলি দেখে প্রথম কৌশলটি পরীক্ষা করা হয়েছে। এই থেরাপিগুলি দেখিয়েছে যে ডোজ-নির্ভর পদ্ধতিতে অটোফ্যাজি বৃদ্ধি পায়। এটি সরাসরি ডোজ-নির্ভর পদ্ধতিতে ক্যান্সার কোষের বৃদ্ধির সাথে সম্পর্কিত।[৯১][৯৫] এই ডেটাগুলি থেরাপির বিকাশকে সমর্থন করে যা অটোফ্যাজিকে উত্সাহিত করবে। দ্বিতীয়ত, অটোফ্যাজি প্ররোচিত করার জন্য সরাসরি পরিচিত প্রোটিন পথগুলিকে বাধা দেওয়াও একটি অ্যান্টিক্যান্সার থেরাপি হিসাবে কাজ করতে পারে।[৯৩][৯৫]
দ্বিতীয় কৌশলটি এই ধারণার উপর ভিত্তি করে যে অটোফ্যাজি হল একটি প্রোটিন অবক্ষয় পদ্ধতি যা হোমিওস্ট্যাসিস বজায় রাখার জন্য ব্যবহৃত হয় এবং যে ফলাফলগুলি অটোফ্যাজিকে বাধা দেয় তা প্রায়শই অ্যাপোপটোসিসের দিকে পরিচালিত করে। অটোফ্যাজি প্রতিরোধ করা ঝুঁকিপূর্ণ কারণ এটি কাঙ্ক্ষিত কোষের মৃত্যুর পরিবর্তে কোষের বেঁচে থাকার দিকে পরিচালিত করতে পারে।[৯১]
অটোফ্যাজির নেতিবাচক নিয়ন্ত্রক
[সম্পাদনা]অটোফ্যাজির নেতিবাচক নিয়ন্ত্রক, যেমন mTOR, cFLIP, EGFR, এবং (GAPR-1) অটোফ্যাজি ক্যাসকেডের বিভিন্ন পর্যায়ে কাজ করার জন্য সাজানো হয়। অটোফ্যাজিক হজমের শেষ পণ্যগুলি দীর্ঘায়িত কার্যকলাপ বন্ধ করার জন্য একটি নেতিবাচক-প্রতিক্রিয়া নিয়ন্ত্রক প্রক্রিয়া হিসাবেও কাজ করতে পারে।[৯৬]
প্রদাহ এবং অটোফ্যাজির মধ্যে ইন্টারফেস
[সম্পাদনা]প্রদাহ নিয়ন্ত্রণের অটোফ্যাজি নিয়ন্ত্রণকারীর নিয়ন্ত্রক, এবং তদ্বিপরীত।[৯৭] মেরুদণ্ডী প্রাণীর কোষগুলি সাধারণত সংক্রমণ পরিষ্কার করার জন্য প্রতিরোধ ব্যবস্থার ক্ষমতা বাড়াতে এবং টিস্যু গঠন এবং কার্যকারিতা পুনরুদ্ধার করে এমন প্রক্রিয়াগুলি শুরু করতে প্রদাহকে সক্রিয় করে।[৯৮] সুতরাং, প্রদাহ নিয়ন্ত্রণকারী প্রধান কারণগুলির সাথে সেলুলার এবং ব্যাকটেরিয়া ধ্বংসাবশেষ অপসারণের জন্য প্রক্রিয়াগুলির দম্পতি নিয়ন্ত্রণ করা গুরুত্বপূর্ণ: অটোফ্যাজির সময় লাইসোসোম দ্বারা সেলুলার উপাদানগুলির অবক্ষয় গুরুত্বপূর্ণ অণুগুলিকে পুনর্ব্যবহার করতে এবং বিল্ডিং ব্লকগুলির একটি পুল তৈরি করতে সহায়তা করে। কোষ পরিবর্তনশীল মাইক্রোএনভায়রনমেন্টে সাড়া দেয়।[৯৯] প্রোটিনগুলি যেগুলি প্রদাহ এবং অটোফ্যাজি নিয়ন্ত্রণ করে একটি নেটওয়ার্ক গঠন করে যা টিস্যু ফাংশনগুলির জন্য গুরুত্বপূর্ণ, যা ক্যান্সারে অনিয়ন্ত্রিত হয়: ক্যান্সার কোষগুলিতে, বিকৃতভাবে প্রকাশ করা এবং মিউট্যান্ট প্রোটিনগুলি প্রোটিওলাইটিক সিস্টেমের "পুনরায়যুক্ত" নেটওয়ার্কের উপর কোষের বেঁচে থাকার নির্ভরতা বাড়ায় যা ম্যালিগন্যান্ট কোষগুলিকে রক্ষা করে। অ্যাপোপটোটিক প্রোটিন থেকে এবং ইমিউন সিস্টেম দ্বারা স্বীকৃতি থেকে।[১০০] এটি ক্যান্সার কোষকে অটোফ্যাজির নিয়ন্ত্রকদের হস্তক্ষেপের জন্য ঝুঁকিপূর্ণ করে।
পারকিনসন রোগ
[সম্পাদনা]পারকিনসন্স ডিজিজ হল একটি নিউরোডিজেনারেটিভ ডিসঅর্ডার যা আংশিকভাবে মস্তিষ্ক এবং মস্তিষ্কের স্টেম সেলের কোষের মৃত্যুর কারণে ঘটে থাকে যেমন সাবস্টানটিয়া নিগ্রা । পারকিনসন্স রোগের বৈশিষ্ট্য হল আলফা-সিনুক্লিয়েন (লেউই বডি) নামক প্রোটিনকে প্রভাবিত নিউরনে অন্তর্ভুক্ত করা যা কোষ ভেঙ্গে যেতে পারে না। অটোফ্যাজি পথের নিয়ন্ত্রণমুক্তকরণ এবং অটোফ্যাজি নিয়ন্ত্রণকারী অ্যালিলের মিউটেশন নিউরোডিজেনারেটিভ রোগের কারণ বলে মনে করা হয়।[তথ্যসূত্র প্রয়োজন] নিউরোনাল বেঁচে থাকার জন্য অটোফ্যাজি অপরিহার্য।[তথ্যসূত্র প্রয়োজন] দক্ষ অটোফ্যাজি ব্যতীত, নিউরনগুলি সর্বব্যাপী প্রোটিন একত্রিত করে এবং হ্রাস পায়।[তথ্যসূত্র প্রয়োজন] Ubiquitinated প্রোটিন হল প্রোটিন যেগুলিকে অবনতি হওয়ার জন্য ubiquitin দিয়ে ট্যাগ করা হয়েছে। সিনুক্লিন অ্যালিলের মিউটেশন লাইসোসোম পিএইচ বৃদ্ধি এবং হাইড্রোলেজ বাধার দিকে পরিচালিত করে। ফলস্বরূপ, লাইসোসোমের অবক্ষয় ক্ষমতা হ্রাস পায়। PINK1[১০১] এবং পার্কিন ফাংশন হারানো সহ এই রোগের সাথে জড়িত বেশ কয়েকটি জেনেটিক মিউটেশন রয়েছে।[১০২] এই জিনগুলির কার্যকারিতা ক্ষতির ফলে ক্ষতিগ্রস্থ মাইটোকন্ড্রিয়াল সঞ্চয় এবং প্রোটিন একত্রিত হতে পারে যা সেলুলার অবক্ষয়ের দিকে পরিচালিত করতে পারে। মাইটোকন্ড্রিয়া পারকিনসন্স রোগের সাথে জড়িত। ইডিওপ্যাথিক পারকিনসন রোগে, এই রোগটি সাধারণত অকার্যকর মাইটোকন্ড্রিয়া, সেলুলার অক্সিডেটিভ স্ট্রেস, অটোফ্যাজিক পরিবর্তন এবং প্রোটিনের একত্রিতকরণের কারণে ঘটে। এগুলি মাইটোকন্ড্রিয়াল ফুলে যাওয়া এবং ডিপোলারাইজেশন হতে পারে।[১০৩]
টাইপ 2 ডায়াবেটিস
[সম্পাদনা]অগ্ন্যাশয়ের ইনসুলিন-উৎপাদনকারী বিটা কোষে অটোফ্যাজি ফর্মের ক্রাইনোফ্যাজির অত্যধিক ক্রিয়াকলাপ ক্ষরণের জন্য উপলব্ধ ইনসুলিনের পরিমাণ হ্রাস করতে পারে, যার ফলে টাইপ 2 ডায়াবেটিস হয়।[১]
ড্রাগ টার্গেট হিসাবে অটোফ্যাজির তাত্পর্য
[সম্পাদনা]যেহেতু অটোফ্যাজির dysregulation রোগের বিস্তৃত পরিসরের প্যাথোজেনেসিসের সাথে জড়িত, তাই ছোট সিন্থেটিক বা প্রাকৃতিক অণুগুলিকে চিহ্নিত করতে এবং চিহ্নিত করার জন্য প্রচুর প্রচেষ্টা বিনিয়োগ করা হয় যা এটি নিয়ন্ত্রণ করতে পারে।[১০৪]
তথ্যসূত্র
[সম্পাদনা]- 1 2 3 Csizmadia T, Juhász G (২০২০)। "Crinophagy mechanisms and its potential role in human health and disease": ২৩৯–২৫৫। ডিওআই:10.1016/bs.pmbts.2020.02.002। আইএসবিএন ৯৭৮০১২৮২২০২১৪। পিএমআইডি 32620244।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - 1 2 3 Mizushima N, Yoshimori T, Ohsumi Y (১০ নভেম্বর ২০১১)। "The role of Atg proteins in autophagosome formation": ১০৭–৩২। ডিওআই:10.1146/annurev-cellbio-092910-154005। পিএমআইডি 21801009।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - 1 2 Xie Z, Klionsky DJ (অক্টোবর ২০০৭)। "Autophagosome formation: core machinery and adaptations": ১১০২–৯। ডিওআই:10.1038/ncb1007-1102। পিএমআইডি 17909521।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Ktistakis NT (২০১৭)। "In praise of M. Anselmier who first used the term "autophagie" in 1859": ২০১৫–২০১৭। ডিওআই:10.1080/15548627.2017.1367473। পিএমসি 5788564। পিএমআইডি 28837378।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - 1 2 Klionsky DJ (আগস্ট ২০০৮)। "Autophagy revisited: a conversation with Christian de Duve": ৭৪০–৩। ডিওআই:10.4161/auto.6398। পিএমআইডি 18567941।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - 1 2 3 Klionsky DJ, Cueva R, Yaver DS (অক্টোবর ১৯৯২)। "Aminopeptidase I of Saccharomyces cerevisiae is localized to the vacuole independent of the secretory pathway": ২৮৭–৯৯। ডিওআই:10.1083/jcb.119.2.287। পিএমসি 2289658। পিএমআইডি 1400574।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - 1 2 3 Takeshige K, Baba M, Tsuboi S, Noda T, Ohsumi Y (অক্টোবর ১৯৯২)। "Autophagy in yeast demonstrated with proteinase-deficient mutants and conditions for its induction": ৩০১–১১। ডিওআই:10.1083/jcb.119.2.301। পিএমসি 2289660। পিএমআইডি 1400575।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - 1 2 3 Thumm M, Egner R, Koch B, Schlumpberger M, Straub M, Veenhuis M, Wolf DH (আগস্ট ১৯৯৪)। "Isolation of autophagocytosis mutants of Saccharomyces cerevisiae": ২৭৫–৮০। ডিওআই:10.1016/0014-5793(94)00672-5। পিএমআইডি 8050581।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - 1 2 3 Tsukada M, Ohsumi Y (অক্টোবর ১৯৯৩)। "Isolation and characterization of autophagy-defective mutants of Saccharomyces cerevisiae": ১৬৯–৭৪। ডিওআই:10.1016/0014-5793(93)80398-e। পিএমআইডি 8224160।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - 1 2 3 Harding TM, Morano KA, Scott SV, Klionsky DJ (নভেম্বর ১৯৯৫)। "Isolation and characterization of yeast mutants in the cytoplasm to vacuole protein targeting pathway": ৫৯১–৬০২। ডিওআই:10.1083/jcb.131.3.591। পিএমসি 2120622। পিএমআইডি 7593182।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - 1 2 "The Nobel Prize in Physiology or Medicine 2016"। The Nobel Foundation। ৩ অক্টোবর ২০১৬। সংগ্রহের তারিখ ৩ অক্টোবর ২০১৬।
- ↑ Ashford TP, Porter KR (জানুয়ারি ১৯৬২)। "Cytoplasmic components in hepatic cell lysosomes": ১৯৮–২০২। ডিওআই:10.1083/jcb.12.1.198। পিএমসি 2106008। পিএমআইডি 13862833।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Hruban Z, Spargo B, Swift H, Wissler RW, Kleinfeld RG (জুন ১৯৬৩)। "Focal cytoplasmic degradation": ৬৫৭–৮৩। পিএমসি 1949709। পিএমআইডি 13955261।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Deter RL, Baudhuin P, De Duve C (নভেম্বর ১৯৬৭)। "Participation of lysosomes in cellular autophagy induced in rat liver by glucagon": C১১–৬। ডিওআই:10.1083/jcb.35.2.c11। পিএমসি 2107130। পিএমআইডি 6055998।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Deter RL, De Duve C (মে ১৯৬৭)। "Influence of glucagon, an inducer of cellular autophagy, on some physical properties of rat liver lysosomes": ৪৩৭–৪৯। ডিওআই:10.1083/jcb.33.2.437। পিএমসি 2108350। পিএমআইডি 4292315।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ de Duve C (ডিসেম্বর ১৯৮৩)। "Lysosomes revisited": ৩৯১–৭। ডিওআই:10.1111/j.1432-1033.1983.tb07841.x। পিএমআইডি 6319122।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Dunn WA, Schroder LA, Aris JP (২০১৩)। "Historical overview of autophagy"। Wang HG (সম্পাদক)। Autophagy and Cancer। Springer। পৃ. ৩–৪। আইএসবিএন ৯৭৮১৪৬১৪৬৫৬১৪।
- ↑ Harding TM, Hefner-Gravink A, Thumm M, Klionsky DJ (জুলাই ১৯৯৬)। "Genetic and phenotypic overlap between autophagy and the cytoplasm to vacuole protein targeting pathway": ১৭৬২১–৪। ডিওআই:10.1074/jbc.271.30.17621। পিএমআইডি 8663607।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Scott SV, Hefner-Gravink A, Morano KA, Noda T, Ohsumi Y, Klionsky DJ (অক্টোবর ১৯৯৬)। "Cytoplasm-to-vacuole targeting and autophagy employ the same machinery to deliver proteins to the yeast vacuole": ১২৩০৪–৮। ডিওআই:10.1073/pnas.93.22.12304। পিএমসি 37986। পিএমআইডি 8901576।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Klionsky DJ, Cregg JM, Dunn WA, Emr SD, Sakai Y, Sandoval IV, Sibirny A, Subramani S, Thumm M, Veenhuis M, Ohsumi Y (অক্টোবর ২০০৩)। "A unified nomenclature for yeast autophagy-related genes": ৫৩৯–৪৫। ডিওআই:10.1016/s1534-5807(03)00296-x। পিএমআইডি 14536056।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}:|hdl-access=এর জন্য|hdl=প্রয়োজন (সাহায্য); উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Van Noorden R, Ledford H (অক্টোবর ২০১৬)। "Medicine Nobel for research on how cells 'eat themselves'": ১৮–১৯। ডিওআই:10.1038/nature.2016.20721। পিএমআইডি 27708326।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ BÓZIO, Leonid. Autofagia: livro I Tempos Sombrios. Brasília: Amazon, 2018. আইএসবিএন ৯৭৮-৮৫-৯২৩৮৮২-১-৮
- 1 2 Lee J, Giordano S, Zhang J (জানুয়ারি ২০১২)। "Autophagy, mitochondria and oxidative stress: cross-talk and redox signalling": ৫২৩–৪০। ডিওআই:10.1042/BJ20111451। পিএমসি 3258656। পিএমআইডি 22187934।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - 1 2 3 4 Mizushima N, Ohsumi Y, Yoshimori T (ডিসেম্বর ২০০২)। "Autophagosome formation in mammalian cells": ৪২১–৯। ডিওআই:10.1247/csf.27.421। পিএমআইডি 12576635।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - 1 2 Youle RJ, Narendra DP (জানুয়ারি ২০১১)। "Mechanisms of mitophagy": ৯–১৪। ডিওআই:10.1038/nrm3028। পিএমসি 4780047। পিএমআইডি 21179058।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Ding WX, Yin XM (জুলাই ২০১২)। "Mitophagy: mechanisms, pathophysiological roles, and analysis": ৫৪৭–৬৪। ডিওআই:10.1515/hsz-2012-0119। পিএমসি 3630798। পিএমআইডি 22944659।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - 1 2 Liu K, Czaja MJ (জানুয়ারি ২০১৩)। "Regulation of lipid stores and metabolism by lipophagy": ৩–১১। ডিওআই:10.1038/cdd.2012.63। পিএমসি 3524634। পিএমআইডি 22595754।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Till A, Lakhani R, Burnett SF, Subramani S (২০১২)। "Pexophagy: the selective degradation of peroxisomes": ৫১২৭২১। ডিওআই:10.1155/2012/512721। পিএমসি 3320016। পিএমআইডি 22536249।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Lei L (মার্চ ২০১৭)। "Chlorophagy: Preventing sunburn": ১৭০২৬। ডিওআই:10.1038/nplants.2017.26। পিএমআইডি 28248315।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ An H, Harper JW (ফেব্রুয়ারি ২০১৮)। "Systematic analysis of ribophagy in human cells reveals bystander flux during selective autophagy": ১৩৫–১৪৩। ডিওআই:10.1038/s41556-017-0007-x। পিএমসি 5786475। পিএমআইডি 29230017।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - 1 2 Levine B, Mizushima N, Virgin HW (জানুয়ারি ২০১১)। "Autophagy in immunity and inflammation": ৩২৩–৩৫। ডিওআই:10.1038/nature09782। পিএমসি 3131688। পিএমআইডি 21248839।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - 1 2 Česen MH, Pegan K, Spes A, Turk B (জুলাই ২০১২)। "Lysosomal pathways to cell death and their therapeutic applications": ১২৪৫–৫১। ডিওআই:10.1016/j.yexcr.2012.03.005। পিএমআইডি 22465226।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য)[অকার্যকর সংযোগ] উদ্ধৃতি ত্রুটি:<ref>ট্যাগ বৈধ নয়; আলাদা বিষয়বস্তুর সঙ্গে "Pegan12" নামটি একাধিক বার সংজ্ঞায়িত করা হয়েছে - ↑ Avin-Wittenberg T, Honig A, Galili G (এপ্রিল ২০১২)। "Variations on a theme: plant autophagy in comparison to yeast and mammals": ২৮৫–৯৯। ডিওআই:10.1007/s00709-011-0296-z। পিএমআইডি 21660427।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - 1 2 Homma KS (২০১১)। "List of autophagy-related proteins and 3D structures"। ১ আগস্ট ২০১২ তারিখে মূল থেকে আর্কাইভকৃত। সংগ্রহের তারিখ ৮ অক্টোবর ২০১২।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Castro-Obregon S (২০১০)। "The Discovery of Lysosomes and Autophagy": ৪৯।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Bandyopadhyay U, Kaushik S, Varticovski L, Cuervo AM (সেপ্টেম্বর ২০০৮)। "The chaperone-mediated autophagy receptor organizes in dynamic protein complexes at the lysosomal membrane": ৫৭৪৭–৬৩। ডিওআই:10.1128/MCB.02070-07। পিএমসি 2546938। পিএমআইডি 18644871।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Ward C, Martinez-Lopez N, Otten EG, Carroll B, Maetzel D, Singh R, Sarkar S, Korolchuk VI (এপ্রিল ২০১৬)। "Autophagy, lipophagy and lysosomal lipid storage disorders": ২৬৯–৮৪। ডিওআই:10.1016/j.bbalip.2016.01.006। পিএমআইডি 26778751।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Elander PH, Minina EA, Bozhkov PV (মার্চ ২০১৮)। "Autophagy in turnover of lipid stores: trans-kingdom comparison": ১৩০১–১৩১১। ডিওআই:10.1093/jxb/erx433। পিএমআইডি 29309625।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ van Zutphen T, Todde V, de Boer R, Kreim M, Hofbauer HF, Wolinski H, Veenhuis M, van der Klei IJ, Kohlwein SD (জানুয়ারি ২০১৪)। "Lipid droplet autophagy in the yeast Saccharomyces cerevisiae": ২৯০–৩০১। ডিওআই:10.1091/mbc.E13-08-0448। পিএমসি 3890349। পিএমআইডি 24258026।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Singh R, Kaushik S, Wang Y, Xiang Y, Novak I, Komatsu M, Tanaka K, Cuervo AM, Czaja MJ (এপ্রিল ২০০৯)। "Autophagy regulates lipid metabolism": ১১৩১–৫। ডিওআই:10.1038/nature07976। পিএমসি 2676208। পিএমআইডি 19339967।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - 1 2 Sudhakar P, Jacomin AC, Hautefort I, Samavedam S, Fatemian K, Ari E, Gul L, Demeter A, Jones E, Korcsmaros T, Nezis IP (সেপ্টেম্বর ২০১৯)। "Targeted interplay between bacterial pathogens and host autophagy": ১৬২০–১৬৩৩। ডিওআই:10.1080/15548627.2019.1590519। পিএমসি 6693458। পিএমআইডি 30909843।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য)
Text was copied from this source, which is available under a Creative Commons Attribution 4.0 International License. - 1 2 Klionsky DJ (সেপ্টেম্বর ২০১২)। "Look people, "Atg" is an abbreviation for "autophagy-related." That's it": ১২৮১–২। ডিওআই:10.4161/auto.21812। পিএমসি 3442874। পিএমআইডি 22889836।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - 1 2 Lamb CA, Yoshimori T, Tooze SA (ডিসেম্বর ২০১৩)। "The autophagosome: origins unknown, biogenesis complex": ৭৫৯–৭৪। ডিওআই:10.1038/nrm3696। পিএমআইডি 24201109।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Suzuki H, Osawa T, Fujioka Y, Noda NN (এপ্রিল ২০১৭)। "Structural biology of the core autophagy machinery": ১০–১৭। ডিওআই:10.1016/j.sbi.2016.09.010। পিএমআইডি 27723509।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Russell RC, Yuan HX, Guan KL (জানুয়ারি ২০১৪)। "Autophagy regulation by nutrient signaling": ৪২–৫৭। ডিওআই:10.1038/cr.2013.166। পিএমসি 3879708। পিএমআইডি 24343578।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Chan EY (সেপ্টেম্বর ২০১২)। "Regulation and function of uncoordinated-51 like kinase proteins": ৭৭৫–৮৫। ডিওআই:10.1089/ars.2011.4396। পিএমআইডি 22074133।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Russell RC, Tian Y, Yuan H, Park HW, Chang YY, Kim J, Kim H, Neufeld TP, Dillin A, Guan KL (জুলাই ২০১৩)। "ULK1 induces autophagy by phosphorylating Beclin-1 and activating VPS34 lipid kinase": ৭৪১–৫০। ডিওআই:10.1038/ncb2757। পিএমসি 3885611। পিএমআইডি 23685627।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Itakura E, Kishi C, Inoue K, Mizushima N (ডিসেম্বর ২০০৮)। "Beclin 1 forms two distinct phosphatidylinositol 3-kinase complexes with mammalian Atg14 and UVRAG": ৫৩৬০–৭২। ডিওআই:10.1091/mbc.E08-01-0080। পিএমসি 2592660। পিএমআইডি 18843052।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Kang R, Zeh HJ, Lotze MT, Tang D (এপ্রিল ২০১১)। "The Beclin 1 network regulates autophagy and apoptosis": ৫৭১–৮০। ডিওআই:10.1038/cdd.2010.191। পিএমসি 3131912। পিএমআইডি 21311563।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Di Bartolomeo S, Corazzari M, Nazio F, Oliverio S, Lisi G, Antonioli M, Pagliarini V, Matteoni S, Fuoco C, Giunta L, D'Amelio M, Nardacci R, Romagnoli A, Piacentini M, Cecconi F, Fimia GM (অক্টোবর ২০১০)। "The dynamic interaction of AMBRA1 with the dynein motor complex regulates mammalian autophagy": ১৫৫–৬৮। ডিওআই:10.1083/jcb.201002100। পিএমসি 2953445। পিএমআইডি 20921139।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Hara T, Takamura A, Kishi C, Iemura S, Natsume T, Guan JL, Mizushima N (মে ২০০৮)। "FIP200, a ULK-interacting protein, is required for autophagosome formation in mammalian cells": ৪৯৭–৫১০। ডিওআই:10.1083/jcb.200712064। পিএমসি 2364687। পিএমআইডি 18443221।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ T. Proikas-Cézanne, Z. Takacs, P. Donnes, and O. Kohlbacher, 'Wipi Proteins: Essential Ptdins3p Effectors at the Nascent Autophagosome', J Cell Sci, 128 (2015), 207-17
- 1 2 Kumar, Suresh; Javed, Ruheena (নভেম্বর ২০২১)। "Mammalian hybrid pre-autophagosomal structure HyPAS generates autophagosomes" (ইংরেজি ভাষায়): ৫৯৫০–৫৯৬৯.e২২। ডিওআই:10.1016/j.cell.2021.10.017। পিএমসি 8616855। পিএমআইডি 34741801।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Dooley HC, Razi M, Polson HE, Girardin SE, Wilson MI, Tooze SA (জুলাই ২০১৪)। "WIPI2 links LC3 conjugation with PI3P, autophagosome formation, and pathogen clearance by recruiting Atg12-5-16L1": ২৩৮–৫২। ডিওআই:10.1016/j.molcel.2014.05.021। পিএমসি 4104028। পিএমআইডি 24954904।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Hanada T, Noda NN, Satomi Y, Ichimura Y, Fujioka Y, Takao T, Inagaki F, Ohsumi Y (ডিসেম্বর ২০০৭)। "The Atg12-Atg5 conjugate has a novel E3-like activity for protein lipidation in autophagy": ৩৭২৯৮–৩০২। ডিওআই:10.1074/jbc.C700195200। পিএমআইডি 17986448।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Kabeya Y, Mizushima N, Yamamoto A, Oshitani-Okamoto S, Ohsumi Y, Yoshimori T (জুন ২০০৪)। "LC3, GABARAP and GATE16 localize to autophagosomal membrane depending on form-II formation": ২৮০৫–১২। ডিওআই:10.1242/jcs.01131। পিএমআইডি 15169837।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Fujita N, Hayashi-Nishino M, Fukumoto H, Omori H, Yamamoto A, Noda T, Yoshimori T (নভেম্বর ২০০৮)। "An Atg4B mutant hampers the lipidation of LC3 paralogues and causes defects in autophagosome closure": ৪৬৫১–৯। ডিওআই:10.1091/mbc.e08-03-0312। পিএমসি 2575160। পিএমআইডি 18768752।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Park S, Choi SG, Yoo SM, Son JH, Jung YK (২০১৪)। "Choline dehydrogenase interacts with SQSTM1/p62 to recruit LC3 and stimulate mitophagy": ১৯০৬–২০। ডিওআই:10.4161/auto.32177। পিএমসি 4502719। পিএমআইডি 25483962।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Fader CM, Sánchez DG, Mestre MB, Colombo MI (ডিসেম্বর ২০০৯)। "TI-VAMP/VAMP7 and VAMP3/cellubrevin: two v-SNARE proteins involved in specific steps of the autophagy/multivesicular body pathways": ১৯০১–১৬। ডিওআই:10.1016/j.bbamcr.2009.09.011। পিএমআইডি 19781582।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Furuta N, Fujita N, Noda T, Yoshimori T, Amano A (মার্চ ২০১০)। "Combinational soluble N-ethylmaleimide-sensitive factor attachment protein receptor proteins VAMP8 and Vti1b mediate fusion of antimicrobial and canonical autophagosomes with lysosomes": ১০০১–১০। ডিওআই:10.1091/mbc.e09-08-0693। পিএমসি 2836953। পিএমআইডি 20089838।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Kim YM, Jung CH, Seo M, Kim EK, Park JM, Bae SS, Kim DH (জানুয়ারি ২০১৫)। "mTORC1 phosphorylates UVRAG to negatively regulate autophagosome and endosome maturation": ২০৭–১৮। ডিওআই:10.1016/j.molcel.2014.11.013। পিএমসি 4304967। পিএমআইডি 25533187।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Satoo K, Noda NN, Kumeta H, Fujioka Y, Mizushima N, Ohsumi Y, Inagaki F (মে ২০০৯)। "The structure of Atg4B-LC3 complex reveals the mechanism of LC3 processing and delipidation during autophagy": ১৩৪১–৫০। ডিওআই:10.1038/emboj.2009.80। পিএমসি 2683054। পিএমআইডি 19322194।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Yang Z, Huang J, Geng J, Nair U, Klionsky DJ (ডিসেম্বর ২০০৬)। "Atg22 recycles amino acids to link the degradative and recycling functions of autophagy": ৫০৯৪–১০৪। ডিওআই:10.1091/mbc.e06-06-0479। পিএমসি 1679675। পিএমআইডি 17021250।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Reggiori F, Klionsky DJ (ফেব্রুয়ারি ২০০২)। "Autophagy in the eukaryotic cell": ১১–২১। ডিওআই:10.1128/EC.01.1.11-21.2002। পিএমসি 118053। পিএমআইডি 12455967।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Klionsky DJ, Emr SD (ডিসেম্বর ২০০০)। "Autophagy as a regulated pathway of cellular degradation": ১৭১৭–২১। ডিওআই:10.1126/science.290.5497.1717। পিএমসি 2732363। পিএমআইডি 11099404।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Levine B, Klionsky DJ (এপ্রিল ২০০৪)। "Development by self-digestion: molecular mechanisms and biological functions of autophagy": ৪৬৩–৭৭। ডিওআই:10.1016/S1534-5807(04)00099-1। পিএমআইডি 15068787।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Kuma A, Hatano M, Matsui M, Yamamoto A, Nakaya H, Yoshimori T, Ohsumi Y, Tokuhisa T, Mizushima N (ডিসেম্বর ২০০৪)। "The role of autophagy during the early neonatal starvation period": ১০৩২–৬। ডিওআই:10.1038/nature03029। পিএমআইডি 15525940।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - 1 2 Mizushima N, Yamamoto A, Matsui M, Yoshimori T, Ohsumi Y (মার্চ ২০০৪)। "In vivo analysis of autophagy in response to nutrient starvation using transgenic mice expressing a fluorescent autophagosome marker": ১১০১–১১। ডিওআই:10.1091/mbc.E03-09-0704। পিএমসি 363084। পিএমআইডি 14699058।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - 1 2 Tsukada M, Ohsumi Y (অক্টোবর ১৯৯৩)। "Isolation and characterization of autophagy-defective mutants of Saccharomyces cerevisiae": ১৬৯–৭৪। ডিওআই:10.1016/0014-5793(93)80398-E। পিএমআইডি 8224160।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Jackson WT, Giddings TH, Taylor MP, Mulinyawe S, Rabinovitch M, Kopito RR, Kirkegaard K (মে ২০০৫)। "Subversion of cellular autophagosomal machinery by RNA viruses": e১৫৬। ডিওআই:10.1371/journal.pbio.0030156। পিএমসি 1084330। পিএমআইডি 15884975।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য)উদ্ধৃতি শৈলী রক্ষণাবেক্ষণ: পতাকাভুক্ত নয় এমন বিনামূল্যে ডিওআই (লিঙ্ক)
- ↑ Thurston TL, Wandel MP, von Muhlinen N, Foeglein A, Randow F (জানুয়ারি ২০১২)। "Galectin 8 targets damaged vesicles for autophagy to defend cells against bacterial invasion": ৪১৪–৮। ডিওআই:10.1038/nature10744। পিএমসি 3343631। পিএমআইডি 22246324।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Cuervo AM, Bergamini E, Brunk UT, Dröge W, Ffrench M, Terman A (২০০৫)। "Autophagy and aging: the importance of maintaining "clean" cells": ১৩১–৪০। ডিওআই:10.4161/auto.1.3.2017। পিএমআইডি 16874025।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - 1 2 3 Tavassoly I (২০১৫)। Dynamics of Cell Fate Decision Mediated by the Interplay of Autophagy and Apoptosis in Cancer Cells। Springer Theses। Springer International Publishing। ডিওআই:10.1007/978-3-319-14962-2। আইএসবিএন ৯৭৮-৩-৩১৯-১৪৯৬২-২।
- ↑ Tsujimoto Y, Shimizu S (নভেম্বর ২০০৫)। "Another way to die: autophagic programmed cell death": ১৫২৮–৩৪। ডিওআই:10.1038/sj.cdd.4401777। পিএমআইডি 16247500।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Schwartz LM, Smith SW, Jones ME, Osborne BA (ফেব্রুয়ারি ১৯৯৩)। "Do all programmed cell deaths occur via apoptosis?": ৯৮০–৪। ডিওআই:10.1073/pnas.90.3.980। পিএমসি 45794। পিএমআইডি 8430112।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Datan E, Shirazian A, Benjamin S, Matassov D, Tinari A, Malorni W, Lockshin RA, Garcia-Sastre A, Zakeri Z (মার্চ ২০১৪)। "mTOR/p70S6K signaling distinguishes routine, maintenance-level autophagy from autophagic cell death during influenza A infection": ১৭৫–১৯০। ডিওআই:10.1016/j.virol.2014.01.008। পিএমসি 4005847। পিএমআইডি 24606695।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Sanchez AM, Bernardi H, Py G, Candau RB (অক্টোবর ২০১৪)। "Autophagy is essential to support skeletal muscle plasticity in response to endurance exercise": R৯৫৬-৬৯। ডিওআই:10.1152/ajpregu.00187.2014। পিএমআইডি 25121614।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - 1 2 Nair U, Klionsky DJ (ডিসেম্বর ২০১১)। "Activation of autophagy is required for muscle homeostasis during physical exercise": ১৪০৫–৬। ডিওআই:10.4161/auto.7.12.18315। পিএমসি 3288013। পিএমআইডি 22082869।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - 1 2 He C, Bassik MC, Moresi V, Sun K, Wei Y, Zou Z, An Z, Loh J, Fisher J, Sun Q, Korsmeyer S, Packer M, May HI, Hill JA, Virgin HW, Gilpin C, Xiao G, Bassel-Duby R, Scherer PE, Levine B (জানুয়ারি ২০১২)। "Exercise-induced BCL2-regulated autophagy is required for muscle glucose homeostasis": ৫১১–৫। ডিওআই:10.1038/nature10758। পিএমসি 3518436। পিএমআইডি 22258505।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - 1 2 Grumati P, Coletto L, Schiavinato A, Castagnaro S, Bertaggia E, Sandri M, Bonaldo P (ডিসেম্বর ২০১১)। "Physical exercise stimulates autophagy in normal skeletal muscles but is detrimental for collagen VI-deficient muscles": ১৪১৫–২৩। ডিওআই:10.4161/auto.7.12.17877। পিএমসি 3288016। পিএমআইডি 22024752।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - 1 2 Arndt V, Dick N, Tawo R, Dreiseidler M, Wenzel D, Hesse M, Fürst DO, Saftig P, Saint R, Fleischmann BK, Hoch M, Höhfeld J (জানুয়ারি ২০১০)। "Chaperone-assisted selective autophagy is essential for muscle maintenance": ১৪৩–৮। ডিওআই:10.1016/j.cub.2009.11.022। পিএমআইডি 20060297।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Ulbricht A, Eppler FJ, Tapia VE, van der Ven PF, Hampe N, Hersch N, Vakeel P, Stadel D, Haas A, Saftig P, Behrends C, Fürst DO, Volkmer R, Hoffmann B, Kolanus W, Höhfeld J (মার্চ ২০১৩)। "Cellular mechanotransduction relies on tension-induced and chaperone-assisted autophagy": ৪৩০–৫। ডিওআই:10.1016/j.cub.2013.01.064। পিএমআইডি 23434281।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Caramés B, Taniguchi N, Otsuki S, Blanco FJ, Lotz M (মার্চ ২০১০)। "Autophagy is a protective mechanism in normal cartilage, and its aging-related loss is linked with cell death and osteoarthritis": ৭৯১–৮০১। ডিওআই:10.1002/art.27305। পিএমসি 2838960। পিএমআইডি 20187128।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Caramés B, Taniguchi N, Seino D, Blanco FJ, D'Lima D, Lotz M (এপ্রিল ২০১২)। "Mechanical injury suppresses autophagy regulators and pharmacologic activation of autophagy results in chondroprotection": ১১৮২–৯২। ডিওআই:10.1002/art.33444। পিএমসি 3288456। পিএমআইডি 22034068।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Caramés B, Olmer M, Kiosses WB, Lotz MK (জুন ২০১৫)। "The relationship of autophagy defects to cartilage damage during joint aging in a mouse model": ১৫৬৮–৭৬। ডিওআই:10.1002/art.39073। পিএমসি 4446178। পিএমআইডি 25708836।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - 1 2 Furuya, N., Liang, X.H., and Levin, B. 2004. Autophagy and cancer. In Autophagy. D.J. Klionsky editor. Landes Bioscience. Georgetown, Texas, USA. 244-253.
- ↑ Vlahopoulos S, Critselis E, Voutsas IF, Perez SA, Moschovi M, Baxevanis CN, Chrousos GP (২০১৪)। "New use for old drugs? Prospective targets of chloroquines in cancer therapy": ৮৪৩–৫১। ডিওআই:10.2174/1389450115666140714121514। পিএমআইডি 25023646।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Qu X, Yu J, Bhagat G, Furuya N, Hibshoosh H, Troxel A, Rosen J, Eskelinen EL, Mizushima N, Ohsumi Y, Cattoretti G, Levine B (ডিসেম্বর ২০০৩)। "Promotion of tumorigenesis by heterozygous disruption of the beclin 1 autophagy gene": ১৮০৯–২০। ডিওআই:10.1172/JCI20039। পিএমসি 297002। পিএমআইডি 14638851।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Liang XH, Jackson S, Seaman M, Brown K, Kempkes B, Hibshoosh H, Levine B (ডিসেম্বর ১৯৯৯)। "Induction of autophagy and inhibition of tumorigenesis by beclin 1": ৬৭২–৬। ডিওআই:10.1038/45257। পিএমআইডি 10604474।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Duran A, Linares JF, Galvez AS, Wikenheiser K, Flores JM, Diaz-Meco MT, Moscat J (এপ্রিল ২০০৮)। "The signaling adaptor p62 is an important NF-kappaB mediator in tumorigenesis": ৩৪৩–৫৪। ডিওআই:10.1016/j.ccr.2008.02.001। পিএমআইডি 18394557।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - 1 2 3 Paglin S, Hollister T, Delohery T, Hackett N, McMahill M, Sphicas E, Domingo D, Yahalom J (জানুয়ারি ২০০১)। "A novel response of cancer cells to radiation involves autophagy and formation of acidic vesicles": ৪৩৯–৪৪। পিএমআইডি 11212227।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Dökümcü K, Simonian M, Farahani RM (অক্টোবর ২০১৮)। "miR4673 improves fitness profile of neoplastic cells by induction of autophagy": ১০৬৮। ডিওআই:10.1038/s41419-018-1088-6। পিএমসি 6195512। পিএমআইডি 30341280।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - 1 2 3 Jin S, White E (২০০৭)। "Role of autophagy in cancer: management of metabolic stress": ২৮–৩১। ডিওআই:10.4161/auto.3269। পিএমসি 2770734। পিএমআইডি 16969128।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - 1 2 3 Yang ZJ, Chee CE, Huang S, Sinicrope FA (সেপ্টেম্বর ২০১১)। "The role of autophagy in cancer: therapeutic implications": ১৫৩৩–৪১। ডিওআই:10.1158/1535-7163.MCT-11-0047। পিএমসি 3170456। পিএমআইডি 21878654।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - 1 2 3 Tavassoly I, Parmar J, Shajahan-Haq AN, Clarke R, Baumann WT, Tyson JJ (এপ্রিল ২০১৫)। "Dynamic Modeling of the Interaction Between Autophagy and Apoptosis in Mammalian Cells": ২৬৩–৭২। ডিওআই:10.1002/psp4.29। পিএমসি 4429580। পিএমআইডি 26225250।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Razaghi A, Heimann K, Schaeffer PM, Gibson SB (ফেব্রুয়ারি ২০১৮)। "Negative regulators of cell death pathways in cancer: perspective on biomarkers and targeted therapies": ৯৩–১১২। ডিওআই:10.1007/s10495-018-1440-4। পিএমআইডি 29322476।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Cadwell K (নভেম্বর ২০১৬)। "Crosstalk between autophagy and inflammatory signalling pathways: balancing defence and homeostasis": ৬৬১–৬৭৫। ডিওআই:10.1038/nri.2016.100। পিএমসি 5343289। পিএমআইডি 27694913।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Medzhitov R (জুলাই ২০০৮)। "Origin and physiological roles of inflammation": ৪২৮–৩৫। ডিওআই:10.1038/nature07201। পিএমআইডি 18650913।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Tan P, Ye Y, Mao J, He L (২০১৯)। "Autophagy and Immune-Related Diseases"। Autophagy Regulation of Innate Immunity। Advances in Experimental Medicine and Biology। পৃ. ১৬৭–১৭৯। ডিওআই:10.1007/978-981-15-0606-2_10। আইএসবিএন ৯৭৮-৯৮১-১৫-০৬০৫-৫। পিএমআইডি 31728870।
- ↑ Varisli L, Cen O, Vlahopoulos S (মার্চ ২০২০)। "Dissecting pharmacological effects of chloroquine in cancer treatment: interference with inflammatory signaling pathways": ২৫৭–২৭৮। ডিওআই:10.1111/imm.13160। পিএমসি 7011648। পিএমআইডি 31782148।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Valente EM, Abou-Sleiman PM, Caputo V, Muqit MM, Harvey K, Gispert S, Ali Z, Del Turco D, Bentivoglio AR, Healy DG, Albanese A, Nussbaum R, González-Maldonado R, Deller T, Salvi S, Cortelli P, Gilks WP, Latchman DS, Harvey RJ, Dallapiccola B, Auburger G, Wood NW (মে ২০০৪)। "Hereditary early-onset Parkinson's disease caused by mutations in PINK1": ১১৫৮–৬০। ডিওআই:10.1126/science.1096284। পিএমআইডি 15087508।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Kitada T, Asakawa S, Hattori N, Matsumine H, Yamamura Y, Minoshima S, Yokochi M, Mizuno Y, Shimizu N (এপ্রিল ১৯৯৮)। "Mutations in the parkin gene cause autosomal recessive juvenile parkinsonism": ৬০৫–৮। ডিওআই:10.1038/33416। পিএমআইডি 9560156।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য) - ↑ Esteves AR, Arduíno DM, Silva DF, Oliveira CR, Cardoso SM (জানুয়ারি ২০১১)। "Mitochondrial Dysfunction: The Road to Alpha-Synuclein Oligomerization in PD": ৬৯৩৭৬১। ডিওআই:10.4061/2011/693761। পিএমসি 3026982। পিএমআইডি 21318163।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য)উদ্ধৃতি শৈলী রক্ষণাবেক্ষণ: পতাকাভুক্ত নয় এমন বিনামূল্যে ডিওআই (লিঙ্ক) - ↑ Moosavi MA, Haghi A, Rahmati M, Taniguchi H, Mocan A, Echeverría J, Gupta VK, Tzvetkov NT, Atanasov AG (২০১৮)। "Phytochemicals as potent modulators of autophagy for cancer therapy": ৪৬–৬৯। ডিওআই:10.1016/j.canlet.2018.02.030। পিএমআইডি 29474859।
{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি journal এর জন্য|journal=প্রয়োজন (সাহায্য)
