লাইপেজ

উইকিপিডিয়া, মুক্ত বিশ্বকোষ থেকে
গিনিপিগ থেকে এক ধরনের অগ্ন্যাশয় লাইপেজ (PLRP2) এর একটি কম্পিউটার-উত্পাদিত চিত্র। পিডিবি [http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=1GPL 1GPL

]

জৈব রসায়নে, লাইপেজ (/ˈlps, ˈlpz/ LY-payss, LY-payz) উৎসেচকের একটি শ্রেণিকে বোঝায় যা চর্বির হাইড্রোলাইসিসকে অনুঘটক করে। কিছু লাইপেজ কোলেস্টেরলের এস্টার, ফসফোলিপিড এবং লিপিড-দ্রবণীয় ভিটামিন[১][২] এবং স্পিংগোমাইলিননেসের সহ বিস্তৃত স্তরের সুযোগ প্রদর্শন করে;[৩] যাইহোক, এগুলি সাধারণত "প্রচলিত" লাইপেজ থেকে আলাদাভাবে চিকিত্সা করা হয়। এস্টেরেসের বিপরীতে, যা পানিতে কাজ করে, লাইপেজগুলি "কেবল তখনই সক্রিয় হয় যখন তেল-জল ইন্টারফেসে অধিশোষণ হয়"।[৪] লাইপেজগুলি বেশিরভাগ জীবের মধ্যে ডায়েটরি লিপিডগুলির হজম, পরিবহন এবং প্রক্রিয়াকরণে প্রয়োজনীয় ভূমিকা পালন করে।

গঠন এবং অনুঘটক প্রক্রিয়া[সম্পাদনা]

শাস্ত্রীয়ভাবে, লাইপেসগুলি ট্রাইগ্লিসারাইডের হাইড্রোলাইসিসকে অনুঘটক করে:

লাইপেজ হল সেরিন হাইড্রোলেস, অর্থাৎ তারা অ্যাসাইল সেরিন ইন্টারমিডিয়েট তৈরি করে ট্রান্সস্টেরিফিকেশন দ্বারা কাজ করে। বেশিরভাগ লাইপেজ একটি লিপিড সাবস্ট্রেটের (A1, A2 বা A3) গ্লিসারল মেরুদণ্ডে একটি নির্দিষ্ট অবস্থানে কাজ করে। উদাহরণস্বরূপ, হিউম্যান প্যানক্রিয়েটিক লাইপেজ (HPL),[৫] খাওয়ার তেলে পাওয়া ট্রাইগ্লিসারাইড সাবস্ট্রেটকে মনোগ্লিসারাইড এবং দুটি ফ্যাটি অ্যাসিডে রূপান্তরিত করে।

জিনগতভাবে স্বতন্ত্র লাইপেজ এনজাইমগুলির বিভিন্ন অ্যারে প্রকৃতিতে পাওয়া যায় এবং তারা বিভিন্ন ধরণের প্রোটিন ভাঁজ এবং অনুঘটক প্রক্রিয়া উপস্থাপন করে। যাইহোক, বেশিরভাগই একটি আলফা/বিটা হাইড্রোলেজ ভাঁজের উপর নির্মিত[৬][৭][৮][৯] এবং একটি সেরিন নিউক্লিওফিল, একটি হিস্টিডিন বেস এবং একটি অ্যাসিড অবশিষ্টাংশ সমন্বিত একটি অনুঘটক ট্রায়াড ব্যবহার করে একটি কিমোট্রিপসিনের মতো হাইড্রোলাইসিস প্রক্রিয়া নিয়োগ করে, সাধারণত অ্যাস্পার্টিক অ্যাসিড[১০][১১]

শারীরবৃত্তীয় বিতরণ[সম্পাদনা]

লাইপেজ বিভিন্ন জৈবিক প্রক্রিয়াগুলির সাথে জড়িত যা ডায়েটরি ট্রাইগ্লিসারাইডগুলির রুটিন বিপাক থেকে শুরু করে কোষের সংকেত[১২] এবং প্রদাহ পর্যন্ত বিস্তৃত।[১৩] সুতরাং, কিছু লাইপেজ ক্রিয়াকলাপ কোষের মধ্যে নির্দিষ্ট বগিতে সীমাবদ্ধ থাকে এবং অন্যরা বহির্মুখী স্থানে কাজ করে।

  • লাইসোসোমাল লাইপেজের উদাহরণে, এনজাইমটি লাইসোসোম নামক একটি অঙ্গাণুরমধ্যে সীমাবদ্ধ থাকে।
  • অন্যান্য লাইপেজ এনজাইম, যেমন অগ্ন্যাশয় লাইপেজ, বহির্কোষীয় স্থানগুলিতে নিঃসৃত হয় যেখানে তারা খাদ্যতালিকাগত লিপিডগুলিকে আরও সহজ আকারে প্রক্রিয়া করতে পরিবেশন করে যা সারা শরীরে আরও সহজে শোষিত এবং পরিবহন করা যায়।
  • ছত্রাক এবং ব্যাকটেরিয়া বাহ্যিক মাধ্যম থেকে পুষ্টি শোষণের সুবিধার্থে লাইপেজ নিঃসরণ করতে পারে (বা প্যাথোজেনিক জীবাণুর উদাহরণে, একটি নতুন হোস্টের আক্রমণকে উন্নীত করতে)।
  • কিছু ভিমরুল এবং মৌমাছির বিষে ফসফোলাইপেজ থাকে যা আঘাত এবং প্রদাহের প্রভাব বাড়ায়।
  • যেহেতু জৈবিক ঝিল্লি জীবিত কোষের অবিচ্ছেদ্য অংশ এবং মূলত ফসফোলিপিড দ্বারা গঠিত, তাই কোষ জীববিজ্ঞানে লাইপেস গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে।
  • Malassezia globosa, একটি ছত্রাক যা মানুষের খুশকির কারণ বলে মনে করা হয়, লাইপেজ ব্যবহার করে সিবাম ভেঙ্গে ওলিইক অ্যাসিডে পরিণত করে এবং ত্বকের কোষের উৎপাদন বাড়ায়, খুশকির কারণ হয়।[১৪]

জিন এনকোডিং লাইপেস এমনকি নির্দিষ্ট কিছু ভাইরাসেও উপস্থিত থাকে।[১৫][১৬]

কিছু লাইপেজ সংক্রমণের সময় প্যাথোজেনিক জীব দ্বারা প্রকাশ এবং নিঃসৃত হয়। বিশেষ করে, Candida albicans অনেকগুলি লাইপেজ রয়েছে, সম্ভবত ব্রড- লিপলিটিক কার্যকলাপ প্রতিফলিত করে, যা মানব কলাতে C. albicans অধ্যবসায় এবং প্রকপে অবদান রাখতে পারে।[১৭]

মানুষের লাইপেজ[সম্পাদনা]

নাম জিন অবস্থান বর্ণনা ব্যাধি
পিত্ত লবণ-নির্ভর লাইপেজ BSDL অগ্ন্যাশয়, বুকের দুধ চর্বি হজমে সাহায্য করে[১]
অগ্ন্যাশয় লাইপেজ PNLIP পাচক রস হিউম্যান প্যানক্রিয়াটিক লাইপেজ (HPL) হল প্রধান এনজাইম যা মানুষের পাচনতন্ত্রের খাদ্যতালিকাগত চর্বি ভেঙে দেয়।[৫] অন্ত্রের লুমেনে সর্বোত্তম এনজাইম কার্যকলাপ প্রদর্শনের জন্য, পিএল-এর জন্য অন্য প্রোটিন, কোলাইপেজ প্রয়োজন, যা অগ্ন্যাশয় দ্বারা নিঃসৃত হয়।[১৮]
লাইসোসোমাল লাইপেজ LIPA অর্গানেলের অভ্যন্তরীণ স্থান: লাইসোসোম লাইসোসোমাল অ্যাসিড লাইপেজ (LAL বা LIPA) বা অ্যাসিড কোলেস্টেরিল এস্টার হাইড্রোলেস হিসাবেও উল্লেখ করা হয় কোলেস্টেরিল এস্টার স্টোরেজ ডিজিজ (সিইএসডি) এবং ওলম্যান ডিজিজ উভয়ই লাইসোসোমাল লাইপেসের এনকোডিং জিনের মিউটেশনের কারণে হয়।[১৯]
হেপাটিক লাইপেজ LIPC এন্ডোথেলিয়াম হেপাটিক লাইপেজ রক্তে লাইপোপ্রোটিনের উপর বাহিত অবশিষ্ট লিপিডগুলির উপর কাজ করে এলডিএল (নিম্ন ঘনত্বের লাইপোপ্রোটিন) পুনরুত্পাদন করে। -
লিপোপ্রোটিন লাইপেজ LPL বা "LIPD" এন্ডোথেলিয়াম রক্তে লাইপোপ্রোটিন লাইপেজ কাজ করে VLDL (খুব কম ঘনত্বের লাইপোপ্রোটিন) তে বাহিত ট্রায়াসিলগ্লিসারাইডের উপর কাজ করে যাতে কোষগুলি মুক্ত ফ্যাটি অ্যাসিড গ্রহণ করতে পারে। লাইপোপ্রোটিন লাইপেজের ঘাটতি লিপোপ্রোটিন লাইপেসের এনকোডিং জিনের মিউটেশনের কারণে ঘটে।[২০][২১]
হরমোন-সংবেদনশীল লাইপেজ LIPE অন্তঃকোষীয় - -
গ্যাস্ট্রিক লাইপেজ LIPF পাচক রস লিপিড হজমে সাহায্য করার জন্য একটি কাছাকাছি-নিরপেক্ষ pH এ শিশুর কার্যকারিতা -
এন্ডোথেলিয়াল লাইপেজ LIPG এন্ডোথেলিয়াম - -
অগ্ন্যাশয় লাইপেজ সম্পর্কিত প্রোটিন 2 PNLIPRP2 বা "PLRP2" - পাচক রস - -
অগ্ন্যাশয় লাইপেজ সম্পর্কিত প্রোটিন 1 PNLIPRP1 বা "PLRP1" পাচক রস অগ্ন্যাশয় লাইপেজ সম্পর্কিত প্রোটিন 1 অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রম অনুসারে PLRP2 এবং PL-এর সাথে খুব সাদৃশ্যপূর্ণ (তিনটি জিন সম্ভবত একটি পূর্বপুরুষের অগ্ন্যাশয় লাইপেজ জিনের জিনের অনুলিপির মাধ্যমে উদ্ভূত হয়েছে)। যাইহোক, PLRP1 সনাক্তযোগ্য লাইপেজ কার্যকলাপ থেকে বঞ্চিত এবং এটির কার্যকারিতা অজানা থেকে যায়, যদিও এটি অন্যান্য স্তন্যপায়ী প্রাণীদের মধ্যে সংরক্ষিত থাকে।[২২][২৩] -
লিঙ্গুয়াল লাইপেজ ? মুখের লালা গ্যাস্ট্রিক পিএইচ স্তরে সক্রিয়। সর্বোত্তম পিএইচ প্রায় 3.5-6। বিভিন্ন লালা গ্রন্থি দ্বারা নিঃসৃত হয় (জিহ্বার পিছনের এবনারের গ্রন্থি (লিঙ্গুয়া), সাবলিঙ্গুয়াল গ্রন্থি এবং প্যারোটিড গ্রন্থি) -

অন্যান্য লাইপেজের মধ্যে রয়েছে LIPH, LIPI, LIPJ, LIPK, LIPM, LIPN, MGLL, DAGLA, DAGLB, এবং CEL।

ব্যবহারসমূহ[সম্পাদনা]

বাণিজ্যিক ক্ষেত্রে, লন্ড্রি ডিটারজেন্টগুলিতে লাইপেজগুলি ব্যাপকভাবে ব্যবহৃত হয়। এই ভূমিকার জন্য প্রতি বছর কয়েক হাজার টন উত্পাদিত হয়।[৪]

লাইপেজ এস্টারের হাইড্রোলাইসিসের জন্য অনুঘটক এবং কোষের বাইরে দরকারী, তাদের বিস্তৃত স্তরের সুযোগ এবং কঠোরতার একটি প্রমাণ। লাইপেসের এস্টার হাইড্রোলাইসিস ক্রিয়াকলাপটি ট্রাইগ্লিসারাইডগুলিকে জৈব জ্বালানী বা তাদের পূর্বসূরীতে রূপান্তর করার জন্য ভালভাবে মূল্যায়ন করা হয়েছে।[২৪][২৫][২৬][২৭]

লাইপেজগুলি চিরাল, যার অর্থ তারা এন্যান্টিওসিলেক্টিভ হাইড্রোলাইসিস প্রচিরাল ডাইস্টারগুলির জন্য ব্যবহার করা যেতে পারে।[২৮] সূক্ষ্ম রাসায়নিক সংশ্লেষণে প্রয়োগের জন্য বেশ কয়েকটি পদ্ধতি রিপোর্ট করা হয়েছে।[২৯][৩০][৩১]

লাইপেজ সাধারণত প্রাণীর উত্সাহিত হয় তবে এটি মাইক্রোবায়ালিও উত্সাহিত হতে পারে।[তথ্যসূত্র প্রয়োজন]</link> .

বায়ো মেডিসিন[সম্পাদনা]

লাইপেজের জন্য রক্ত পরীক্ষাগুলি একিউট প্যানক্রিয়াটাইটিস এবং অগ্ন্যাশয়ের অন্যান্য ব্যাধিগুলি তদন্ত এবং নির্ণয়ে সহায়তা করতে ব্যবহার করা যেতে পারে।[৩২] পরিমাপ করা সিরাম লাইপেজের মানগুলি বিশ্লেষণের পদ্ধতির উপর নির্ভর করে পরিবর্তিত হতে পারে।[তথ্যসূত্র প্রয়োজন]</link>[ তথ্যসূত্র প্রয়োজন ]

যারা প্যানক্রিয়াটিক এনজাইম রিপ্লেসমেন্ট থেরাপি (PERT) চলছে তাদের চর্বি ভাঙতে সাহায্য করে লাইপেজ। এটি সোলপুরা (লিপ্রোটামেস) এর একটি উপাদান।[৩৩][৩৪]

আরও দেখুন[সম্পাদনা]

তথ্যসূত্র[সম্পাদনা]

  1. Lombardo, Dominique (২০০১)। "Bile salt-dependent lipase: its pathophysiological implications": 1–28। ডিওআই:10.1016/S1388-1981(01)00130-5পিএমআইডি 11514232 
  2. Diaz, B.L.; J. P. Arm. (২০০৩)। "Phospholipase A(2)": 87–97। ডিওআই:10.1016/S0952-3278(03)00069-3পিএমআইডি 12895591 
  3. Goñi F, Alonso A (২০০২)। "Sphingomyelinases: enzymology and membrane activity": 38–46। ডিওআই:10.1016/S0014-5793(02)03482-8পিএমআইডি 12401200 
  4. Sharma, Rohit; Chisti, Yusuf (২০০১)। "Production, purification, characterization, and applications of lipases": 627–662। ডিওআই:10.1016/S0734-9750(01)00086-6পিএমআইডি 14550014সাইট সিয়ারX 10.1.1.319.7729অবাধে প্রবেশযোগ্য 
  5. Winkler FK; D'Arcy A (১৯৯০)। "Structure of human pancreatic lipase": 771–774। ডিওআই:10.1038/343771a0পিএমআইডি 2106079 
  6. Winkler FK; D'Arcy A (১৯৯০)। "Structure of human boob pancreatic lipase": 771–774। ডিওআই:10.1038/343771a0পিএমআইডি 2106079 
  7. Schrag J, Cygler M (১৯৯৭)। "Lipases and alpha/beta hydrolase fold"। Methods in Enzymology: 85–107। আইএসবিএন 978-0-12-182185-2ডিওআই:10.1016/S0076-6879(97)84006-2পিএমআইডি 9379946 
  8. Egmond, M. R.; C. J. van Bemmel (১৯৯৭)। "Impact of Structural Information on Understanding of Lipolytic Function"। Methods in Enzymology: 119–129। আইএসবিএন 978-0-12-182185-2ডিওআই:10.1016/S0076-6879(97)84008-6পিএমআইডি 9379930 
  9. Withers-Martinez C; Carriere F (১৯৯৬)। "A pancreatic lipase with a phospholipase A1 activity: crystal structure of a chimeric pancreatic lipase-related protein 2 from guinea pig": 1363–74। ডিওআই:10.1016/S0969-2126(96)00143-8অবাধে প্রবেশযোগ্যপিএমআইডি 8939760 
  10. Brady, L.; A. M. Brzozowski (১৯৯০)। "A serine protease triad forms the catalytic centre of a triacylglycerol lipase": 767–70। ডিওআই:10.1038/343767a0পিএমআইডি 2304552 
  11. Lowe ME (১৯৯২)। "The catalytic site residues and interfacial binding of human pancreatic lipase": 17069–73। ডিওআই:10.1016/S0021-9258(18)41893-5অবাধে প্রবেশযোগ্যপিএমআইডি 1512245 
  12. Spiegel S; Foster D (১৯৯৬)। "Signal transduction through lipid second messengers": 159–67। ডিওআই:10.1016/S0955-0674(96)80061-5অবাধে প্রবেশযোগ্যপিএমআইডি 8791422 
  13. Tjoelker LW; Eberhardt C (১৯৯৫)। "Plasma platelet-activating factor acetylhydrolase is a secreted phospholipase A2 with a catalytic triad": 25481–7। ডিওআই:10.1074/jbc.270.43.25481অবাধে প্রবেশযোগ্যপিএমআইডি 7592717 
  14. Genetic Code of Dandruff Cracked – BBC News
  15. Afonso C, Tulman E, Lu Z, Oma E, Kutish G, Rock D (১৯৯৯)। "The Genome of Melanoplus sanguinipes Entomologists": 533–52। ডিওআই:10.1128/JVI.73.1.533-552.1999পিএমআইডি 9847359পিএমসি 103860অবাধে প্রবেশযোগ্য 
  16. Girod A, Wobus C, Zádori Z, Ried M, Leike K, Tijssen P, Kleinschmidt J, Hallek M (২০০২)। "The VP1 capsid protein of adeno-associated virus type 2 is carrying a phospholipase A2 domain required for virus infectivity": 973–8। ডিওআই:10.1099/0022-1317-83-5-973অবাধে প্রবেশযোগ্যপিএমআইডি 11961250 
  17. Hube B, Stehr F, Bossenz M, Mazur A, Kretschmar M, Schafer W (২০০০)। "Secreted lipases of Candida albicans: cloning, characterisation and expression analysis of a new gene family with at least ten members": 362–374। ডিওআই:10.1007/s002030000218পিএমআইডি 11131027 
  18. Lowe ME (২০০২)। "The triglyceride lipases of the pancreas": 2007–16। ডিওআই:10.1194/jlr.R200012-JLR200পিএমআইডি 12454260 
  19. Omim – Wolman Disease
  20. Familial lipoprotein lipase deficiency – Genetics Home Reference
  21. Gilbert B, Rouis M, Griglio S, de Lumley L, Laplaud P (২০০১)। "Lipoprotein lipase (LPL) deficiency: a new patient homozygote for the preponderant mutation Gly188Glu in the human LPL gene and review of reported mutations: 75 % are clustered in exons 5 and 6": 25–32। ডিওআই:10.1016/S0003-3995(01)01037-1পিএমআইডি 11334614 
  22. Crenon I, Foglizzo E, Kerfelec B, Verine A, Pignol D, Hermoso J, Bonicel J, Chapus C (১৯৯৮)। "Pancreatic lipase-related protein type I: a specialized lipase or an inactive enzyme": 135–42। ডিওআই:10.1093/protein/11.2.135অবাধে প্রবেশযোগ্যপিএমআইডি 9605548 
  23. De Caro J, Carriere F, Barboni P, Giller T, Verger R, De Caro A (১৯৯৮)। "Pancreatic lipase-related protein 1 (PLRP1) is present in the pancreatic juice of several species": 331–41। ডিওআই:10.1016/S0167-4838(98)00143-5পিএমআইডি 9748646 
  24. Gupta R, Gupta N, Rathi P (২০০৪)। "Bacterial lipases: an overview of production, purification and biochemical properties": 763–81। ডিওআই:10.1007/s00253-004-1568-8পিএমআইডি 14966663 
  25. Ban K, Kaieda M, Matsumoto T, Kondo A, Fukuda H (২০০১)। "Whole cell biocatalyst for biodiesel fuel production utilizing Rhizopus oryzae cells immobilized within biomass support particles": 39–43। ডিওআই:10.1016/S1369-703X(00)00133-9পিএমআইডি 11356369 
  26. Harding, K.G; Dennis, J.S (২০০৮)। "A life-cycle comparison between inorganic and biological catalysis for the production of biodiesel": 1368–78। ডিওআই:10.1016/j.jclepro.2007.07.003 
  27. Guo Z, Xu X (২০০৫)। "New opportunity for enzymatic modification of fats and oils with industrial potentials": 2615–9। ডিওআই:10.1039/b506763dপিএমআইডি 15999195 
  28. Theil, Fritz (১৯৯৫)। "Lipase-Supported Synthesis of Biologically Active Compounds": 2203–2227। ডিওআই:10.1021/cr00038a017 
  29. P. Kalaritis, R. W. Regenye (১৯৯০)। "Enantiomerically Pure Ethyl (R)- And (S)- 2-Fluorohexanoate by Enzyme-Catalyzed Kinetic Resolution": 10। ডিওআই:10.15227/orgsyn.069.0010 
  30. Leo A. Paquette, Martyn J. Earle, Graham F. Smith (১৯৯৬)। "(4R)-(+)-tert-Butyldimethylsiloxy-2-cyclopenten-1-one": 36। ডিওআই:10.15227/orgsyn.073.0036 
  31. "(4R)-(+)-tert-BUTYLDIMETHYLSILOXY-2-CYCLOPENTEN-1-ONE"। ১৯৯৬: 36। ডিওআই:10.15227/orgsyn.073.0036 
  32. "Lipase – TheTest"Lab Tests Online। সংগ্রহের তারিখ ১২ মে ২০১৪ 
  33. "Anthera Pharmaceuticals – Sollpura." Anthera Pharmaceuticals – Sollpura. N.p., n.d. Web. 21 July 2015. <http://www.anthera.com/pipeline/science/sollpura.html ওয়েব্যাক মেশিনে আর্কাইভকৃত ২০১৫-০৭-১৮ তারিখে>.
  34. Bustanji, Yasser; Al-Masri, Ihab M (২০১০)। "Pancreatic lipase inhibition activity of trilactone terpenes of Ginkgo biloba": 453–9। ডিওআই:10.3109/14756366.2010.525509অবাধে প্রবেশযোগ্যপিএমআইডি 21028941 

বহিঃসংযোগ[সম্পাদনা]