রেনিন
| renin | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifiers | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Aliases | angiotensinogenaseangiotensin-forming enzymeRENrenin precursorrenalRenin | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| External IDs | GeneCards: [১] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Wikidata | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
রেনিন (ব্যুৎপত্তি এবং উচ্চারণ), এটি অ্যাঞ্জিওটেনসিনোজেনেস নামেও পরিচিত, একটি অ্যাসপার্টিক প্রোটিজ প্রোটিন এবং বৃক্ক থেকে নিঃসৃত এনজাইম যা শরীরের রেনিন–অ্যাঞ্জিওটেনসিন–অ্যালডোস্টেরন সিস্টেম (RAAS)-এ অংশ নেয় — যা রেনিন–অ্যাঞ্জিওটেনসিন–অ্যালডোস্টেরন অক্ষ নামেও পরিচিত— যা বহির্কোষী তরল (রক্তের প্লাজমা, লিম্ফ এবং ইন্টারস্টিশিয়াল ফ্লুইড) এর পরিমাণ বাড়ায় এবং ধমনী ভাসোকনস্ট্রিকশন ঘটায়। এইভাবে, এটি শরীরের গড় ধমনী রক্তচাপ বৃদ্ধি করে।
রেনিনকে সাধারণত হরমোন হিসাবে ধরা হয় না, যদিও এর একটি রিসেপ্টর থাকে, (প্রো)রেনিন রিসেপ্টর, যা রেনিন রিসেপ্টর এবং প্রোরেনিন রিসেপ্টর নামেও পরিচিত (নীচেও দেখুন),[১] পাশাপাশি এনজাইমেটিক কার্যকলাপ যার সাহায্যে এটি অ্যাঞ্জিওটেনসিনোজেন-কে হাইড্রোলাইজ করে থেকে অ্যাঞ্জিওটেনসিন ১-এ পরিণত করেI
বায়োকেমিস্ট্রি এবং ফিজিওলজি[সম্পাদনা]
গঠন[সম্পাদনা]
রেনিন প্রিকারসরের প্রাথমিক কাঠামোতে ৪০৬টি অ্যামিনো অ্যাসিড থাকে যার একটি প্রি- এবং একটি প্রো-সেগমেন্ট যথাক্রমে ২০ এবং ৪৬টি অ্যামিনো অ্যাসিড বহন করে। পরিপক্ক রেনিনে ৩৪০টি অ্যামিনো অ্যাসিড থাকে এবং এর ভর ৩৭ kDa থাকে।[২]
নি:সরণ[সম্পাদনা]
এনজাইম রেনিন তিনটি উদ্দীপকের প্রতিক্রিয়ায় জুক্সটাগ্লোমেরুলার অ্যাপারেটাস — জাক্সটাগ্লোমেরুলার কোষের বিশেষ কোষ থেকে অ্যাফারেন্ট আর্টেরিওল এবং কিডনির অনুরূপ মাইক্রোভেসেলগুলোর আশেপাশে পেরিসাইট দ্বারা নিঃসৃত হয়:
- ব্যারোসেপ্টর (চাপ-সংবেদনশীল কোষ) দ্বারা সনাক্তকৃত ধমনী রক্তচাপের হ্রাস (যা রক্তের পরিমাণ হ্রাসের সাথে সম্পর্কিত হতে পারে)। এটি রক্তচাপ এবং রেনিন নিঃসরণের মধ্যে সবচেয়ে সরাসরি কার্যকারণ সম্বন্ধ (অন্য দুটি পদ্ধতি দীর্ঘ পথের মাধ্যমে কাজ করে)।
- দূরবর্তী টিউবুলে সরবরাহ করা সোডিয়ামের লোড হ্রাস। এই লোডটি জুক্সটাগ্লোমেরুলার অ্যাপারেটাস ম্যাকুলা ডেনসা দ্বারা পরিমাপ করা হয়।
- সহানুভূতিশীল স্নায়ুতন্ত্রের কার্যকলাপ, যা রক্তচাপ নিয়ন্ত্রণ করে, β1 অ্যাড্রেনারজিক রিসেপ্টরগুলোর মাধ্যমে কাজ করে।
মানব রেনিন কমপক্ষে ২টি সেলুলার পথে নিঃসৃত হয়: পূর্ববর্তী প্রোরেনিনের ক্ষরণের জন্য একটি গঠনশীল পথ এবং পরিপক্ক রেনিনের ক্ষরণের জন্য একটি নিয়ন্ত্রিত পথ।[৩]
রেনিন-অ্যাঞ্জিওটেনসিন সিস্টেম[সম্পাদনা]
রেনিন এনজাইম রক্তের প্রবাহে সঞ্চালিত হয় এবং লিভার থেকে নিঃসরিত অ্যাঞ্জিওটেনসিনোজেনকে হাইড্রোলাইজ করে (ভেঙ্গে) পেপটাইড অ্যাঞ্জিওটেনসিন ১-এ পরিণত করে।
অ্যাঞ্জিওটেনসিন ১ ফুসফুসে এন্ডোথেলিয়াল-বাউন্ড অ্যাঞ্জিওটেনসিন-কনভার্টিং এনজাইম (ACE) দ্বারা অ্যাঞ্জিওটেনসিন ২- তে বিশ্লিষ্ট করা হয়, যা সবচেয়ে ভাসোঅ্যাকটিভ পেপটাইড।[৫][৬] অ্যাঞ্জিওটেনসিন ২ সমস্ত রক্তনালিগুলোর একটি শক্তিশালী সংকোচনকারী। এটি মসৃণ পেশীর উপর কাজ করে এবং তাই, এই ধমনী দ্বারা হার্টের প্রতিরোধ ক্ষমতা বাড়ায় এবং তাই একই কার্ডিয়াক আউটপুটের জন্য, রক্তচাপ বাড়বে। অ্যাঞ্জিওটেনসিন ২ অ্যাড্রিনাল গ্রন্থিগুলোর উপরও কাজ করে এবং অ্যালডোস্টেরন নিঃসরণ করে, যা দূরবর্তী টিউবুলের এপিথেলিয়াল কোষগুলোকে উদ্দীপিত করে এবং সোডিয়ামের পুনঃশোষণ বাড়াতে কিডনির সংগ্রহ নালী ব্যবহার করে, বৈদ্যুতিক রাসায়নিক নিরপেক্ষতা বজায় রাখতে পটাসিয়ামের সাথে বিনিময় করে, এবং রক্তের আয়তন এবং রক্তচাপ বৃদ্ধি পায়। পিটুইটারি গ্রন্থি থেকে ভ্যাসোপ্রেসিন নিঃসরণের মাধ্যমে প্রস্রাবের ক্ষয় কমিয়ে, তৃষ্ণা উদ্দীপিত করে পানি খাওয়ার পরিমাণ বাড়াতে, সেইসাথে রক্তের পরিমাণ সংরক্ষণ করে RAS CNS-এর উপর কাজ করে।
প্রাপ্তবয়স্ক মানুষের রক্তরসে রেনিনের স্বাভাবিক ঘনত্ব হল ১.৯৮-২৪.৬ ng/L খাড়া অবস্থানে।[৭]
ফাংশন[সম্পাদনা]
রেনিন লিভার দ্বারা উৎপাদিত অ্যাঞ্জিওটেনসিনোজেন[৮] এ লিউসিন এবং ভ্যালিনের অবশিষ্টাংশের মধ্যে পেপটাইড বন্ধন ছিন্ন করার জন্য তার এন্ডোপেপটিডেজ কার্যকলাপ ব্যবহার করে রেনিন-অ্যাঞ্জিওটেনসিন সিস্টেমকে সক্রিয় করে, যা অ্যাঞ্জিওটেনসিন ১ উৎপাদন করে, যা অ্যাঞ্জিওটেনসিন রূপান্তরকারী জারক (ACE) দ্বারা আরও অ্যাঞ্জিওটেনসিন ২-তে রূপান্তরিত হয়, প্রাথমিকভাবে ফুসফুসের কৈশিকগুলোর মধ্যে এনজাইম রূপান্তর করে। অ্যাঞ্জিওটেনসিন ২ তারপর রক্তনালিগুলোকে সংকুচিত করে, ADH এবং অ্যালডোস্টেরনের নিঃসরণ বাড়ায় এবং তৃষ্ণার প্রতিফলন সক্রিয় করতে হাইপোথ্যালামাসকে উদ্দীপিত করে, প্রতিটি রক্তচাপের বৃদ্ধির দিকে পরিচালিত করে। রেনিনের প্রাথমিক কাজ হল অবশেষে রক্তচাপ বৃদ্ধি করা, যা কিডনিতে পারফিউশন চাপ পুনরুদ্ধার করে।
রেনিন জুক্সটাগ্লোমেরুলার কিডনি কোষ থেকে নিঃসৃত হয়, যা নালীর দেয়ালের স্ট্রেচ রিসেপ্টরগুলোর মাধ্যমে রেনাল পারফিউশন চাপের পরিবর্তন অনুভব করে। জুক্সটাগ্লোমেরুলার কোষগুলোও ম্যাকুলা ডেনসা থেকে সংকেত পেয়ে রেনিন মুক্ত করতে উদ্দীপিত হয়। ম্যাকুলা ডেনসা দূরবর্তী টিউবুলে সোডিয়াম বিতরণের পরিবর্তনগুলো অনুভব করে এবং জুক্সটাগ্লোমেরুলার কোষে রেনিন নিঃসরণকে উদ্দীপিত করে টিউবুলার সোডিয়াম লোড কমে যাওয়ার প্রতিক্রিয়া জানায়। ম্যাকুলা ডেনসা এবং জুক্সটাগ্লোমেরুলার কোষগুলো একত্রে জুক্সটাগ্লোমেরুলার কমপ্লেক্স গঠন করে।
রেনিন নিঃসরণও সহানুভূতিশীল স্নায়ু উদ্দীপনা দ্বারা উদ্দীপিত হয়, প্রধানত β1 অ্যাড্রেনোরেসেপ্টর সক্রিয়করণের মাধ্যমে।[৯]
(প্রো)রেনিন রিসেপ্টর যার সাথে রেনিন এবং প্রোরেনিন আবদ্ধ হয় জিন ATP6ap2, ATPase H(+)-পরিবহনকারী লাইসোসোমাল অ্যাকসেসরি প্রোটিন ২ দ্বারা এনকোড করা হয়, যার ফলে দ্রবণীয় রেনিন দ্বারা দেখানো অ্যাঞ্জিওটেনসিনোজেনের অ্যাঞ্জিওটেনসিন ১-এ রূপান্তর চারগুণ বৃদ্ধি পায়। রেনিনের পাশাপাশি প্রোরেনিনের একটি গঠনমূলক পরিবর্তনের মাধ্যমে প্রোরেনিনের নন-হাইড্রোলাইটিক অ্যাক্টিভেশন যা অনুঘটক সাইটটিকে অ্যাঞ্জিওটেনসিনোজেন সাবস্ট্রেটে প্রকাশ করে। উপরন্তু, রেনিন এবং প্রোরেনিন বন্ধনের ফলে ATP6AP2 এর সেরিন এবং টাইরোসিন অবশিষ্টাংশের ফসফোরিলেশন হয়।[১০]
রেনিন mRNA-এর স্তর 3' UTR এ একটি নিয়ন্ত্রক অঞ্চলে HADHB, HuR এবং CP1-এর আবদ্ধতার দ্বারা পরিমিত হয়েছে বলে মনে হয়।[১১]
জেনেটিক্স[সম্পাদনা]
রেনিনের জিন, REN, 12 kb ডিএনএতে বিস্তৃত এবং ৮টি ইন্ট্রোন ধারণ করে।[১২] এটি বেশ কয়েকটি এমআরএনএ তৈরি করে যা বিভিন্ন REN আইসোফর্ম এনকোড করে।
REN জিনের মিউটেশন উত্তরাধিকারসূত্রে প্রাপ্ত হতে পারে এবং এটি একটি বিরল উত্তরাধিকারসূত্রে প্রাপ্ত কিডনি রোগের কারণ, যা এখন পর্যন্ত কেবল ২টি পরিবারে উপস্থিত রয়েছে। এই রোগটি অটোসোমাল প্রভাবশালী, এর মানে একে উত্তরাধিকারের ৫০% সম্ভাবনা দ্বারা চিহ্নিত করা হয় এবং এটি একটি ধীরে ধীরে প্রগতিশীল দীর্ঘস্থায়ী কিডনি রোগ যা ডায়ালাইসিস বা কিডনি প্রতিস্থাপনের আবশ্যকতার দিকে ধাবিত করে। এই রোগে আক্রান্ত অনেক রোগী এবং পরিবারের মধ্যে সিরাম পটাসিয়াম এবং অব্যক্ত অ্যানিমিয়া তুলনামূলকভাবে অল্প বয়সেই বেড়ে যায়। এই জিনে মিউটেশন সহ রোগীদের কিডনির কার্যকারিতা হারানোর একটি পরিবর্তনশীল হার থাকতে পারে, কেউ কেউ ৪০ বয়সেই ডায়ালাইসিসে যাচ্ছেন এবং অন্যরা তাদের ৭০ দশকেও ডায়ালাইসিসে যেতে হচ্ছে না। এটি একটি বিরল উত্তরাধিকারসূত্রে প্রাপ্ত কিডনি রোগ যা কিডনি রোগে আক্রান্ত ১% এরও কম লোকের মধ্যে বিদ্যমান।[১৩]
ক্লিনিকাল প্রয়োগ[সম্পাদনা]
একটি অতি-সক্রিয় রেনিন-অ্যাঞ্জিওটেনসিন সিস্টেম রক্তনালীর সংকোচন এবং সোডিয়াম এবং পানি ধরে রাখার দিকে পরিচালিত করে। এই প্রভাবগুলো উচ্চ রক্তচাপের দিকে পরিচালিত করে। তাই উচ্চ রক্তচাপের চিকিৎসার জন্য রেনিন ইনহিবিটর ব্যবহার করা যেতে পারে।[১৪][১৫] এটি প্লাজমা রেনিন কার্যকলাপ (PRA) দ্বারা পরিমাপ করা হয়।
বর্তমান চিকিৎসা অনুশীলনে, রেনিন–অ্যাঞ্জিওটেনসিন–অ্যালডোস্টেরন সিস্টেমের অতিক্রিয়াশীলতা (এবং ফলস্বরূপ উচ্চ রক্তচাপ) সাধারণত সরাসরি মৌখিক রেনিন ইনহিবিটারের চেয়ে ACE ইনহিবিটর (যেমন রেমিপ্রিল এবং পেরিনডোপ্রিল) বা অ্যাঞ্জিওটেনসিন ২ রিসেপ্টর ব্লকার (এআরবি, যেমন লোসার্টান, ইরবেসার্টান বা ক্যান্ডেসার্টান) ব্যবহার করে কমানো হয়। ACE ইনহিবিটর বা ARB গুলোও হার্ট অ্যাটাকের পর আদর্শ চিকিৎসার অংশ।
উচ্চ রক্তচাপে আক্রান্ত কোনো অল্পবয়সী রোগীর কিডনি ক্যান্সারের ডিফারেনশিয়াল নির্ণয়ের মধ্যে রয়েছে জুক্সটাগ্লোমেরুলার সেল টিউমার (রেনিনোমা), উইলমস টিউমার এবং রেনাল সেল কার্সিনোমা, যার সবকটিই রেনিন তৈরি করতে পারে।[১৬]
পরিমাপ[সম্পাদনা]
রেনিন সাধারণত প্লাজমা রেনিন কার্যকলাপ (PRA) হিসাবে পরিমাপ করা হয়। উচ্চ রক্তচাপ বা নিম্ন রক্তচাপ সহ কিছু রোগের ক্ষেত্রে PRA বিশেষভাবে পরিমাপ করা হয়। PRA নির্দিষ্ট টিউমারের জন্যও বাড়ে।[১৭] PRAএর পরিমাপকে PAC/PRA অনুপাত হিসাবে প্লাজমা অ্যালডোস্টেরন ঘনত্বের (PAC) সাথে তুলনা করা যেতে পারে।
আবিষ্কার এবং নামকরণ[সম্পাদনা]
নাম রেনিন = ren + -in, “কিডনি” + “যৌগ”। ইংরেজিতে সবচেয়ে সাধারণ উচ্চারণ হল /ˈriːnɪn/ (দীর্ঘ ই); /ˈrɛnɪn/ (সংক্ষিপ্ত ই)ও সাধারণ, কিন্তু /ˈriːnɪn/ ব্যবহার করে কাউকে /ˈrɛnɪn/ আলাদা করতে দেয়। ১৮৯৮ সালে স্টকহোমের ক্যারোলিনস্কা ইনস্টিটিউটে ফিজিওলজির অধ্যাপক রবার্ট টাইগারস্টেড এবং তার ছাত্র, পার বার্গম্যান রেনিন আবিষ্কার করেন। তারা একে বৈশিষ্ট্যযুক্ত করে নামকরণ করেছিলেন।[১৮][১৯]
আরও দেখুন[সম্পাদনা]
- অ্যাঞ্জিওটেনসিন-রূপান্তরকারী এনজাইম
- প্লাজমা রেনিন কার্যকলাপ
- রেনিন ইনহিবিটর
- রেনিন স্থিতিশীলতা নিয়ন্ত্রক উপাদান (REN-SRE)
তথ্যসূত্র[সম্পাদনা]
- ↑ Nguyen G (মার্চ ২০১১)। "Renin, (pro)renin and receptor: an update": 169–178। ডিওআই:10.1042/CS20100432। পিএমআইডি 21087212।
- ↑ Imai T, Miyazaki H, Hirose S, Hori H, Hayashi T, Kageyama R, Ohkubo H, Nakanishi S, Murakami K (ডিসে ১৯৮৩)। "Cloning and sequence analysis of cDNA for human renin precursor": 7405–7409। ডিওআই:10.1073/pnas.80.24.7405
। পিএমআইডি 6324167। পিএমসি 389959 ।
- ↑ Pratt RE, Flynn JA, Hobart PM, Paul M, Dzau VJ (মার্চ ১৯৮৮)। "Different secretory pathways of renin from mouse cells transfected with the human renin gene": 3137–3141। ডিওআই:10.1016/S0021-9258(18)69046-5 । পিএমআইডি 2893797।
- ↑ Boulpaep EL, Boron WF (২০০৫)। "Integration of Salt and Water Balance; The Adrenal Gland"। Medical physiology: a cellular and molecular approach। Elsevier Saunders। পৃষ্ঠা 866–867, 1059। আইএসবিএন 978-1-4160-2328-9।
- ↑ Fujino T, Nakagawa N, Yuhki K, Hara A, Yamada T, Takayama K, Kuriyama S, Hosoki Y, Takahata O, Taniguchi T, Fukuzawa J, Hasebe N, Kikuchi K, Narumiya S, Ushikubi F (সেপ্টে ২০০৪)। "Decreased susceptibility to renovascular hypertension in mice lacking the prostaglandin I2 receptor IP": 805–812। ডিওআই:10.1172/JCI21382। পিএমআইডি 15372104। পিএমসি 516260 ।
- ↑ Brenner & Rector's The Kidney, 7th ed.
- ↑ "Laboratory Reference Centre Manual"। Hamilton Regional Laboratory Medicine Program।[স্থায়ীভাবে অকার্যকর সংযোগ]
- ↑ Zhou MS, Schulman IH, Zeng Q (অক্টোবর ২০১২)। "Link between the renin-angiotensin system and insulin resistance: implications for cardiovascular disease": 330–341। ডিওআই:10.1177/1358863X12450094 । পিএমআইডি 22814999।
- ↑ Kopp U, Aurell M, Nilsson IM, Ablad B (সেপ্টেম্বর ১৯৮০)। "The role of beta-1-adrenoceptors in the renin release response to graded renal sympathetic nerve stimulation": 107–113। ডিওআই:10.1007/BF00584260। পিএমআইডি 6107894।
- ↑ Nguyen G, Delarue F, Burcklé C, Bouzhir L, Giller T, Sraer JD (জুন ২০০২)। "Pivotal role of the renin/prorenin receptor in angiotensin II production and cellular responses to renin": 1417–1427। ডিওআই:10.1172/JCI14276। পিএমআইডি 12045255। পিএমসি 150992 ।
- ↑ Adams DJ, Beveridge DJ, van der Weyden L, Mangs H, Leedman PJ, Morris BJ (নভে ২০০৩)। "HADHB, HuR, and CP1 bind to the distal 3'-untranslated region of human renin mRNA and differentially modulate renin expression": 44894–44903। ডিওআই:10.1074/jbc.M307782200 । পিএমআইডি 12933794।
- ↑ Hobart PM, Fogliano M, O'Connor BA, Schaefer IM, Chirgwin JM (আগস্ট ১৯৮৪)। "Human renin gene: structure and sequence analysis": 5026–5030। ডিওআই:10.1073/pnas.81.16.5026 । পিএমআইডি 6089171। পিএমসি 391630 ।
- ↑ Zivná M, Hůlková H, Matignon M, Hodanová K, Vylet'al P, Kalbácová M, Baresová V, Sikora J, Blazková H, Zivný J, Ivánek R, Stránecký V, Sovová J, Claes K, Lerut E, Fryns JP, Hart PS, Hart TC, Adams JN, Pawtowski A, Clemessy M, Gasc JM, Gübler MC, Antignac C, Elleder M, Kapp K, Grimbert P, Bleyer AJ, Kmoch S (২০০৯)। "Dominant renin gene mutations associated with early-onset hyperuricemia, anemia, and chronic kidney failure": 204–213। ডিওআই:10.1016/j.ajhg.2009.07.010। পিএমআইডি 19664745। পিএমসি 2725269 ।
- ↑ Presentation on Direct Renin Inhibitors as Antihypertensive Drugs ওয়েব্যাক মেশিনে আর্কাইভকৃত ২০১০-১২-০৭ তারিখে
- ↑ Ram CV (সেপ্টে ২০০৯)। "Direct inhibition of renin: a physiological approach to treat hypertension and cardiovascular disease": 453–465। ডিওআই:10.2217/fca.09.31। পিএমআইডি 19715410।
- ↑ Méndez GP, Klock C, Nosé V (ফেব্রু ২০১১)। "Juxtaglomerular cell tumor of the kidney: case report and differential diagnosis with emphasis on pathologic and cytopathologic features": 93–98। ডিওআই:10.1177/1066896908329413। পিএমআইডি 19098017।
- ↑ Hamilton Regional Laboratory Medicine Program - Laboratory Reference Centre Manual.
- ↑ Phillips MI, Schmidt-Ott KM (ডিসে ১৯৯৯)। "The Discovery of Renin 100 Years Ago": 271–274। ডিওআই:10.1152/physiologyonline.1999.14.6.271। পিএমআইডি 11390864।
- ↑ Tigerstedt R, Bergman PG (১৮৯৮)। "Niere und Kreislauf" (জার্মান ভাষায়): 223–271। ডিওআই:10.1111/j.1748-1716.1898.tb00272.x।
আরও পড়ুন[সম্পাদনা]
- Stefanska A, Kenyon C, Christian HC, Buckley C, Shaw I, Mullins JJ, Péault B (ডিসেম্বর ২০১৬)। "Human kidney pericytes produce renin"। Kidney International। 90 (6): 1251–1261। ডিওআই:10.1016/j.kint.2016.07.035। পিএমআইডি 27678158। পিএমসি 5126097 ।
- Kmoch S, Živná M, Bleyer AJ (২০১৫)। "Familial Juvenile Hyperuricemic Nephropathy Type 2"। Adam MP, Everman DB, Mirzaa GM, Pagon RA, Wallace SE, Bean LJ, Gripp KW, Amemiya A। GeneReviews [Internet]। Seattle (WA): University of Washington, Seattle। পৃষ্ঠা 1993–2014। পিএমআইডি 21473025।
বহি সংযোগ[সম্পাদনা]
- পেপটিডেস এবং তাদের ইনহিবিটরগুলোর জন্য MEROPS অনলাইন ডাটাবেস: A01.007[স্থায়ীভাবে অকার্যকর সংযোগ]
- এ Renin যুক্তরাষ্ট্রের জাতীয় চিকিৎসা গ্রন্থাগারে চিকিৎসা বিষয়ক শিরোনাম (MeSH)
- টেমপ্লেট:PDBe-KB2
টেমপ্লেট:Cardiovascular system
টেমপ্লেট:Renal physiologyটেমপ্লেট:Aspartic acid proteasesটেমপ্লেট:Enzymesটেমপ্লেট:Angiotensin receptor modulatorsটেমপ্লেট:Enzymesটেমপ্লেট:Angiotensin receptor modulators
