ঝিল্লি প্রোটিন

উইকিপিডিয়া, মুক্ত বিশ্বকোষ থেকে
(আবরণী আমিষ থেকে পুনর্নির্দেশিত)
থাইলাকয়েড ঝিল্লিতে সালোকসংশ্লেষণের ঝিল্লি প্রোটিন সমবায় (কমপ্লেক্স)

ঝিল্লি প্রোটিন হল সাধারণ প্রোটিন যা জৈবিক ঝিল্লির অংশ বা তার সাথে সংযুক্ত। ঝিল্লি প্রোটিন তাদের অবস্থানের উপর নির্ভর করে বেশ কয়েকটি বিস্তৃত বিভাগে অবস্থান করে। অবিচ্ছেদ্য ঝিল্লি প্রোটিন হল কোষের ঝিল্লির একটি স্থায়ী অংশ যা ঝিল্লি (আন্তঃঝিল্লি) ভেদ করতে পারে বা ঝিল্লির এক বা অন্য দিকের সাথে যুক্ত হতে পারে (অখণ্ড একস্থানিক)। প্রান্তিক ঝিল্লি প্রোটিন ক্ষণস্থায়ীভাবে কোষের ঝিল্লির সাথে যুক্ত।

ঝিল্লি প্রোটিনগুলি সাধারণত এবং বিশেষত চিকিৎসাগতভাবে খুবই গুরুত্বপূর্ণ—সব মানুষের প্রোটিনের প্রায় এক তৃতীয়াংশ হল ঝিল্লি প্রোটিন, এবং এগুলি সমস্ত ঔষধের অর্ধেকেরও বেশি লক্ষ্যবস্তু।[১] তা সত্ত্বেও প্রোটিনের অন্যান্য শ্রেণীর তুলনায় ঝিল্লি প্রোটিনের কাঠামো নির্ধারণ করা এখনও একটি দুরূহ সমস্যা, কারণ পরীক্ষামূলক অবস্থার প্রতিষ্ঠায় অসুবিধার কারণে তা প্রোটিনের স্থানীয় পরিবেশ থেকে বিচ্ছিন্নভাবে প্রোটিনের সঠিক গঠন সংরক্ষণ করতে পারে।

ক্রিয়া[সম্পাদনা]

ঝিল্লি প্রোটিন জীবের বেঁচে থাকার জন্য অত্যাবশ্যক বিভিন্ন ধরনের কার্য সম্পাদন করে:[২]

  • ঝিল্লি গ্রাহক প্রোটিন কোষের অভ্যন্তরীণ এবং বাহ্যিক পরিবেশের মধ্যে সংকেত হাতবদল (রিলে) করে।
  • পরিবহন প্রোটিন ঝিল্লি জুড়ে অণু এবং আয়ন স্থানান্তর করে। ট্রান্সপোর্টার ক্লাসিফিকেশন ডাটাবেস অনুযায়ী তাদের শ্রেণীবদ্ধ করা যেতে পারে।
  • ঝিল্লি উৎসেচকের অনেক ক্রিয়াকলাপ থাকতে পারে, যেমন অক্সিডোরেডাক্টেস, ট্রান্সফারেজ বা হাইড্রোলেজ।[৩]
  • কোষের আনুগত্যের অণু কোষকে একে অপরকে সনাক্ত করতে এবং যোগাযোগ করতে দেয়। উদাহরণস্বরূপ, প্রোটিনগুলি ইমিউন প্রতিক্রিয়াতে জড়িত

প্রোটিন অনুক্রমের জলবিকর্ষিতা বিশ্লেষণ, অর্থাৎ জলবিকর্ষী অ্যামিনো অ্যাসিড অনুক্রমের স্থানীয়করণ ব্যবহার করে ঝিল্লি প্রোটিনের স্থানীয়করণ নির্ভরযোগ্যভাবে অনুমান করা যেতে পারে।

অবিচ্ছেদ্য ঝিল্লি প্রোটিন[সম্পাদনা]

আন্তঃঝিল্লি প্রোটিনের পরিকল্পিত উপস্থাপনা: ১. একটি একক আন্তঃঝিল্লি আলফা-হেলিক্স (বাইটোপিক ঝিল্লি প্রোটিন) ২. একটি বহুস্থানিক আন্তঃঝিল্লি আলফা-হেলিকাল প্রোটিন ৩। একটি বহুস্থানিক আন্তঃঝিল্লি বিটা-শীট প্রোটিন ঝিল্লিটি হালকা-বাদামী রঙে উপস্থাপিত হয়।

অবিচ্ছেদ্য ঝিল্লি প্রোটিন স্থায়ীভাবে ঝিল্লির সাথে সংযুক্ত করা হয়. এই জাতীয় প্রোটিনগুলকে জৈবিক ঝিল্লি থেকে আলাদা করা যেতে পারে শুধুমাত্র ডিটারজেন্ট, ননপোলার দ্রাবক বা কখনও কখনও ডিনাচারিং এজেন্ট ব্যবহার করে।[তথ্যসূত্র প্রয়োজন]দ্বিস্তরের সাথে তাদের সম্পর্ক অনুসারে তাদের শ্রেণীবদ্ধ করা যেতে পারে:

  • অবিচ্ছেদ্য বহুস্থানিক প্রোটিন হলো আন্তঃঝিল্লি প্রোটিন যা ঝিল্লি জুড়ে একাধিকবার বিস্তৃত। এই প্রোটিনের বিভিন্ন আন্তঃঝিল্লি টপোলজি থাকতে পারে।[৪][৫] এই প্রোটিনগুলি দুটি কাঠামোগত আর্কিটেকচারের মধ্যে রয়েছে:
  • দ্বিস্থানিক প্রোটিনগুলি হলো আন্তঃঝিল্লি প্রোটিন যা শুধুমাত্র একবার ঝিল্লি জুড়ে বিস্তৃত হয়। এই প্রোটিন থেকে আন্তঃঝিল্লি হেলিসগুলি বহুস্থানিক প্রোটিন থেকে আন্তঃঝিল্লি হেলিসে উল্লেখযোগ্যভাবে আলাদা অ্যামিনো অ্যাসিড বিতরণ করে।[৭]
  • অবিচ্ছেদ্য একস্থানিক প্রোটিন হল অবিচ্ছেদ্য ঝিল্লি প্রোটিন যা ঝিল্লির শুধুমাত্র এক পাশে সংযুক্ত থাকে এবং পুরো পথ জুড়ে থাকে না।

প্রান্তিক ঝিল্লি প্রোটিন[সম্পাদনা]

একস্থানিক ঝিল্লি প্রোটিন এবং কোষের ঝিল্লির মধ্যে বিভিন্ন ধরণের মিথস্ক্রিয়াগুলির পরিকল্পিত উপস্থাপনা: ১. ঝিল্লি সমতলের সমান্তরাল অ্যাম্ফিপ্যাথিক আলফা-হেলিক্স দ্বারা মিথস্ক্রিয়া (ইন-প্লেন ঝিল্লি হেলিক্স) ২. একটি জলবিকর্ষী লুপ দ্বারা মিথস্ক্রিয়া ৩. একটি সমযোজী বন্ধনে আবদ্ধ ঝিল্লি লিপিড দ্বারা মিথষ্ক্রিয়া (লিপিডেশন) ৪. ঝিল্লি লিপিডের সাথে ইলেক্ট্রোস্ট্যাটিক বা আয়নিক মিথস্ক্রিয়া (যেমন ক্যালসিয়াম আয়নের মাধ্যমে)

প্রান্তিক ঝিল্লি প্রোটিনগুলি অস্থায়ীভাবে হয় লিপিড দ্বিস্তরের সাথে বা জলবিকর্ষী, ইলেক্ট্রোস্ট্যাটিক এবং অন্যান্য অ-সমযোজী মিথষ্ক্রিয়াগুলির সংমিশ্রণ দ্বারা অবিচ্ছেদ্য প্রোটিনের সাথে সংযুক্ত থাকে। প্রান্তিক প্রোটিনগুলি একটি মেরু বিকারকের সাথে চিকিৎসার পরে বিচ্ছিন্ন হয়ে যায়, যেমন একটি উচ্চতর পিএইচ বা উচ্চ লবণের ঘনত্বসহ একটি দ্রবণ।[তথ্যসূত্র প্রয়োজন]</link>[ তথ্যসূত্র প্রয়োজন ]

অবিচ্ছেদ্য এবং প্রান্তিক প্রোটিনগুলি পরবর্তীতে পরিবর্তিত হতে পারে, সংযোজিত স্নেহজ অ্যাসিড, ডায়াসিলগ্লিসারল[৮] বা প্রিনাইল চেইন, বা জিপিআই (গ্লাইকোসিলফসফ্যাটিডাইলিনোসিটল) সাথে, যা লিপিড দ্বিস্তরের যুক্ত করা যেতে পারে।

পলিপেপটাইড বিষ[সম্পাদনা]

পলিপেপটাইড বিষ এবং অনেক ব্যাকটেরিয়া-নিরোধক পেপটাইড, যেমন কোলিসিন বা হেমোলাইসিন এবং অ্যাপোপটোসিসে জড়িত কিছু প্রোটিনকে কখনো কখনো একটি পৃথক বিভাগ হিসেবে বিবেচনা করা হয়। এই প্রোটিনগুলি জলে দ্রবণীয় তবে লিপিড দ্বিস্তরের সাথে অপরিবর্তনীয়ভাবে একত্রিত এবং যুক্ত হতে পারে এবং বিপরীতভাবে বা অপরিবর্তনীয়ভাবে ঝিল্লি-সম্পর্কিত হতে পারে।[তথ্যসূত্র প্রয়োজন]</link>[ তথ্যসূত্র প্রয়োজন ]

বংশাণুসমগ্রে (জিনোম)[সম্পাদনা]

সাধারণভাবে পাওয়া যাওয়া ঝিল্লি প্রোটিন হলো দ্রবণীয় গ্লোবুলার প্রোটিন, তন্তুযুক্ত প্রোটিন এবং বিকৃত প্রোটিন, ইত্যাদি।[৯] এটি অনুমান করা হয় যে বেশিরভাগ জিনোমের সমস্ত জিনের ২০-৩০% ঝিল্লি প্রোটিনের জন্য সংকেতায়িত করে।[১০][১১] উদাহরণস্বরূপ, এশেরিকিয়া কোলাই- এর প্রায় ১০০০~৪২০০ প্রোটিনকে ঝিল্লি প্রোটিন বলে মনে করা হয়, যার মধ্যে ৬০০টি পরীক্ষামূলকভাবে ঝিল্লিের অংশ বলে যাচাই করা হয়েছে।[১২] বর্তমান ধারণা বলে যে মানুষের মাঝে ৩০% বংশাণুসমগ্র ঝিল্লি প্রোটিনকে সংকেতায়িত করে।[১৩]

রোগে[সম্পাদনা]

সমস্ত আধুনিক ঔষধের ৫০% এর বেশি ঝিল্লি প্রোটিনের উপর প্রতিক্রিয়া করে।[১] মানুষের যে সমস্ত রোগে ঝিল্লি প্রোটিন জড়িত তা হলো হৃদরোগ, আলৎসহাইমার এবং সিস্টিক ফাইব্রোসিস।[১৩]

ঝিল্লি প্রোটিন পরিশোধন[সম্পাদনা]

যদিও ঝিল্লি প্রোটিনগুলি সমস্ত জীবের মধ্যে একটি গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে, তাদের বিশুদ্ধকরণ ঐতিহাসিকভাবে প্রোটিন বিজ্ঞানীদের জন্য একটি বিশাল চ্যালেঞ্জ ছিল এবং এখনো তা অব্যাহত রয়েছে। ২০০৮ সালে, ঝিল্লি প্রোটিনের ১৫০টি অনন্য কাঠামো উপলব্ধ ছিল,[১৪] এবং ২০১৯ সাল নাগাদ শুধুমাত্র ৫০টি মানব ঝিল্লি প্রোটিনের গঠন ব্যাখ্যা করা হয়েছিল।[১৩] অন্যদিকে, সমস্ত প্রোটিনের প্রায় ২৫% হলো ঝিল্লি প্রোটিন।[১৫] তাদের জলবিকর্ষী পৃষ্ঠগুলি কাঠামোগত এবং বিশেষত কার্যকরী বৈশিষ্ট্যগুলিকে কঠিন করে তোলে।[১৩][১৬] ডিটারজেন্ট ঝিল্লি প্রোটিন জল-দ্রবণীয় রেন্ডার করতে ব্যবহার করা যেতে পারে, কিন্তু এটি প্রোটিনের গঠন এবং কার্যকারিতা পরিবর্তন করতে পারে।[১৩] ঝিল্লি প্রোটিনগুলিকে জলে দ্রবণীয় করা প্রোটিন অনুক্রম ইঞ্জিনিয়ারিংয়ের মাধ্যমেও অর্জন করা যেতে পারে, নির্বাচিত জলবিকর্ষী অ্যামিনো অ্যাসিডগুলিকে হাইড্রোফিলিক দিয়ে প্রতিস্থাপন করে, সামগ্রিক চার্জ সংশোধন করার সময় সেকেন্ডারি গঠন বজায় রাখা হয়।[১৩]

অ্যাফিনিটি ক্রোমাটোগ্রাফি ঝিল্লি প্রোটিন পরিশোধনের জন্য সেরা সমাধানগুলির মধ্যে একটি। ঝিল্লি প্রোটিনের কার্যকলাপ অন্যান্য প্রোটিনের বিপরীতে খুব দ্রুত হ্রাস পায়।[তথ্যসূত্র প্রয়োজন] [ উদ্ধৃতি প্রয়োজন ] সুতরাং, অ্যাফিনিটি ক্রোমাটোগ্রাফি ঝিল্লি প্রোটিনগুলির একটি দ্রুত এবং নির্দিষ্ট পরিশোধন প্রদান করে। পলিহিস্টিডিন-ট্যাগ হলো ঝিল্লি প্রোটিন শোধনের জন্য একটি সাধারণভাবে ব্যবহৃত ট্যাগ,[১৭] এবং বিকল্প আরএইচও১ডি৪ ট্যাগটিও সফলভাবে ব্যবহার করা হয়েছে।[১৮][১৯]

আরও দেখুন[সম্পাদনা]

তথ্যসূত্র[সম্পাদনা]

  1. Overington JP, Al-Lazikani B, Hopkins AL (ডিসেম্বর ২০০৬)। "How many drug targets are there?" (Opinion): 993–6। ডিওআই:10.1038/nrd2199পিএমআইডি 17139284 
  2. Almén MS, Nordström KJ, Fredriksson R, Schiöth HB (আগস্ট ২০০৯)। "Mapping the human membrane proteome: a majority of the human membrane proteins can be classified according to function and evolutionary origin": 50। ডিওআই:10.1186/1741-7007-7-50অবাধে প্রবেশযোগ্যপিএমআইডি 19678920পিএমসি 2739160অবাধে প্রবেশযোগ্য 
  3. Lin Y, Fuerst O, Granell M, Leblanc G, Lórenz-Fonfría V, Padrós E (আগস্ট ২০১৩)। "The substitution of Arg149 with Cys fixes the melibiose transporter in an inward-open conformation": 1690–9। ডিওআই:10.1016/j.bbamem.2013.03.003অবাধে প্রবেশযোগ্যপিএমআইডি 23500619 – Elsevier Science Direct-এর মাধ্যমে। উন্মুক্ত প্রবেশাধিকারযুক্ত প্রকাশনা - বিনামূল্যে পড়া যাবে
  4. von Heijne G (ডিসেম্বর ২০০৬)। "Membrane-protein topology": 909–18। ডিওআই:10.1038/nrm2063পিএমআইডি 17139331 
  5. Gerald Karp (২০০৯)। Cell and Molecular Biology: Concepts and ExperimentsJohn Wiley and Sons। পৃষ্ঠা 128–। আইএসবিএন 978-0-470-48337-4। সংগ্রহের তারিখ ১৩ নভেম্বর ২০১০Google Books-এর মাধ্যমে। 
  6. Selkrig J, Leyton DL, Webb CT, Lithgow T (আগস্ট ২০১৪)। "Assembly of β-barrel proteins into bacterial outer membranes": 1542–50। ডিওআই:10.1016/j.bbamcr.2013.10.009অবাধে প্রবেশযোগ্যপিএমআইডি 24135059 – Elsevier Science Direct-এর মাধ্যমে। 
  7. Baker JA, Wong WC, Eisenhaber B, Warwicker J, Eisenhaber F (জুলাই ২০১৭)। "Charged residues next to transmembrane regions revisited: "Positive-inside rule" is complemented by the "negative inside depletion/outside enrichment rule"": 66। ডিওআই:10.1186/s12915-017-0404-4অবাধে প্রবেশযোগ্যপিএমআইডি 28738801পিএমসি 5525207অবাধে প্রবেশযোগ্য উন্মুক্ত প্রবেশাধিকারযুক্ত প্রকাশনা - বিনামূল্যে পড়া যাবে
  8. Sun C, Benlekbir S, Venkatakrishnan P, Wang Y, Hong S, Hosler J, Tajkhorshid E, Rubinstein JL, Gennis RB (মে ২০১৮)। "Structure of the alternative complex III in a supercomplex with cytochrome oxidase": 123–126। ডিওআই:10.1038/s41586-018-0061-yপিএমআইডি 29695868পিএমসি 6004266অবাধে প্রবেশযোগ্য 
  9. Andreeva A, Howorth D, Chothia C, Kulesha E, Murzin AG (জানুয়ারি ২০১৪)। "SCOP2 prototype: a new approach to protein structure mining": D310–4। ডিওআই:10.1093/nar/gkt1242পিএমআইডি 24293656পিএমসি 3964979অবাধে প্রবেশযোগ্য 
  10. Liszewski, Kathy (১ অক্টোবর ২০১৫)। "Dissecting the Structure of Membrane Proteins" (paper): 1, 14, 16–17। ডিওআই:10.1089/gen.35.17.02 
  11. Krogh A, Larsson B, von Heijne G, Sonnhammer EL (জানুয়ারি ২০০১)। "Predicting transmembrane protein topology with a hidden Markov model: application to complete genomes" (পিডিএফ): 567–80। ডিওআই:10.1006/jmbi.2000.4315পিএমআইডি 11152613। ২০২০-০৮-০৪ তারিখে মূল (পিডিএফ) থেকে আর্কাইভ করা – Semantic Scholar-এর মাধ্যমে। উন্মুক্ত প্রবেশাধিকারযুক্ত প্রকাশনা - বিনামূল্যে পড়া যাবে
  12. Daley DO, Rapp M, Granseth E, Melén K, Drew D, von Heijne G (মে ২০০৫)। "Global topology analysis of the Escherichia coli inner membrane proteome" (Report): 1321–3। ডিওআই:10.1126/science.1109730পিএমআইডি 15919996 উন্মুক্ত প্রবেশাধিকারযুক্ত প্রকাশনা - বিনামূল্যে পড়া যাবে
  13. Martin, Joseph; Sawyer, Abigail (২০১৯)। "Elucidating the Structure of Membrane Proteins" (Print issue)। Future Science: 167–170। ডিওআই:10.2144/btn-2019-0030অবাধে প্রবেশযোগ্যপিএমআইডি 30987442 উন্মুক্ত প্রবেশাধিকারযুক্ত প্রকাশনা - বিনামূল্যে পড়া যাবে
  14. Carpenter EP, Beis K, Cameron AD, Iwata S (অক্টোবর ২০০৮)। "Overcoming the challenges of membrane protein crystallography": 581–6। ডিওআই:10.1016/j.sbi.2008.07.001পিএমআইডি 18674618পিএমসি 2580798অবাধে প্রবেশযোগ্য 
  15. Krogh A, Larsson B, von Heijne G, Sonnhammer EL (জানুয়ারি ২০০১)। "Predicting transmembrane protein topology with a hidden Markov model: application to complete genomes" (পিডিএফ): 567–80। ডিওআই:10.1006/jmbi.2000.4315পিএমআইডি 11152613। ২০২০-০৮-০৪ তারিখে মূল (পিডিএফ) থেকে আর্কাইভ করা – Semantic Scholar-এর মাধ্যমে। উন্মুক্ত প্রবেশাধিকারযুক্ত প্রকাশনা - বিনামূল্যে পড়া যাবে
  16. Rawlings AE (জুন ২০১৬)। "Membrane proteins: always an insoluble problem?": 790–5। ডিওআই:10.1042/BST20160025পিএমআইডি 27284043পিএমসি 4900757অবাধে প্রবেশযোগ্য 
  17. Hochuli E, Bannwarth W, Döbeli H, Gentz R, Stüber D (নভেম্বর ১৯৮৮)। "Genetic Approach to Facilitate Purification of Recombinant Proteins with a Novel Metal Chelate Adsorbent": 1321–1325। ডিওআই:10.1038/nbt1188-1321 
  18. Locatelli-Hoops SC, Gorshkova I, Gawrisch K, Yeliseev AA (অক্টোবর ২০১৩)। "Expression, surface immobilization, and characterization of functional recombinant cannabinoid receptor CB2": 2045–56। ডিওআই:10.1016/j.bbapap.2013.06.003পিএমআইডি 23777860পিএমসি 3779079অবাধে প্রবেশযোগ্য 
  19. Cook BL, Steuerwald D, Kaiser L, Graveland-Bikker J, Vanberghem M, Berke AP, Herlihy K, Pick H, Vogel H, Zhang S (জুলাই ২০০৯)। "Large-scale production and study of a synthetic G protein-coupled receptor: human olfactory receptor 17-4": 11925–30। ডিওআই:10.1073/pnas.0811089106অবাধে প্রবেশযোগ্যপিএমআইডি 19581598পিএমসি 2715541অবাধে প্রবেশযোগ্য 

আরও পড়ুন[সম্পাদনা]

বহিঃসংযোগ[সম্পাদনা]

সংস্থা[সম্পাদনা]

ঝিল্লি প্রোটিন তথ্যশালা[সম্পাদনা]

টেমপ্লেট:Cell membranes