পেপসিন

উইকিপিডিয়া, মুক্ত বিশ্বকোষ থেকে
পেপসিন
Pepsin in complex with pepstatin.[১]
শনাক্তকরণ
ইসি নম্বর3.4.23.1
ক্যাস নম্বর9001-75-6
ডাটাবেজ
ইন্টএনজইন্টএনজ প্রদর্শন
ব্রেন্ডাব্রেন্ডা অন্তর্ভুক্তি
এক্সপ্যাসিনাইসজাইম প্রদর্শন
কেইজিজিকেইজিজি অন্তর্ভুক্তি
মেটাসাইকমেটাবোলিক পাথওয়ে
প্রায়ামপ্রোফাইল
পিডিবি গঠনআরসিএসবি পিডিবি পিডিবিই পিডিবিসাম
জিন অন্টোলজিAmiGO / কুইকগো
পেপসিন বি
শনাক্তকরণ
ইসি নম্বর3.4.23.2
ক্যাস নম্বর9025-48-3
ডাটাবেজ
ইন্টএনজইন্টএনজ প্রদর্শন
ব্রেন্ডাব্রেন্ডা অন্তর্ভুক্তি
এক্সপ্যাসিনাইসজাইম প্রদর্শন
কেইজিজিকেইজিজি অন্তর্ভুক্তি
মেটাসাইকমেটাবোলিক পাথওয়ে
প্রায়ামপ্রোফাইল
পিডিবি গঠনআরসিএসবি পিডিবি পিডিবিই পিডিবিসাম
পেপসিন সি(gastricsin)
শনাক্তকরণ
ইসি নম্বর3.4.23.3
ক্যাস নম্বর9012-71-9
ডাটাবেজ
ইন্টএনজইন্টএনজ প্রদর্শন
ব্রেন্ডাব্রেন্ডা অন্তর্ভুক্তি
এক্সপ্যাসিনাইসজাইম প্রদর্শন
কেইজিজিকেইজিজি অন্তর্ভুক্তি
মেটাসাইকমেটাবোলিক পাথওয়ে
প্রায়ামপ্রোফাইল
পিডিবি গঠনআরসিএসবি পিডিবি পিডিবিই পিডিবিসাম

পেপসিন /ˈpɛpsɪn/ হল একটি এন্ডোপেপ্টিডেস যা প্রোটিনকে ছোট পেপটাইড এবং অ্যামিনো অ্যাসিডে ভেঙে দেয়। এটি পাকস্থলীর আস্তরণের গ্যাস্ট্রিক প্রধান কোষগুলিতে উত্পাদিত হয় এবং এটি মানুষ এবং অন্যান্য অনেক প্রাণীর পাচনতন্ত্রের প্রধান পাচক এনজাইমগুলির মধ্যে একটি, যেখানে এটি খাদ্যের প্রোটিনগুলিকে হজম করতে সাহায্য করে। পেপসিন একটি অ্যাসপার্টিক প্রোটিস, এটির সক্রিয় সাইটে একটি অনুঘটক অ্যাসপার্টেট ব্যবহার করে।[২]

এটি মানুষের পাচনতন্ত্রের তিনটি প্রধান এন্ডোপেপ্টিডেস (মাঝখানে প্রোটিন কাটা এনজাইম) এর একটি, অন্য দুটি হল কাইমোট্রিপসিন এবং ট্রিপসিন। এছাড়াও এক্সোপেপ্টিডেস রয়েছে যা প্রোটিনের উভয় প্রান্তে পৃথক অ্যামিনো অ্যাসিড অপসারণ করে (অগ্ন্যাশয় দ্বারা উত্পাদিত কার্বক্সিপেপ্টিডেস এবং ছোট অন্ত্র দ্বারা নিঃসৃত অ্যামিনোপেপ্টিডেস)। হজম প্রক্রিয়ার সময়, এই এনজাইমগুলি, যার প্রত্যেকটি বিশেষ ধরনের অ্যামিনো অ্যাসিডের মধ্যে সংযোগ বিচ্ছিন্ন করার জন্য বিশেষ, খাদ্যের প্রোটিনগুলিকে তাদের উপাদানগুলিতে, যেমন, পেপটাইড এবং অ্যামিনো অ্যাসিডগুলিকে ভেঙে দিতে সহযোগিতা করে, যা ছোট অন্ত্র দ্বারা সহজেই শোষিত হতে পারে। . পেপসিনের ক্লিভেজ নির্দিষ্টতা বিস্তৃত, কিন্তু কিছু অ্যামিনো অ্যাসিড যেমন টাইরোসিন, ফেনিল্যালানিন এবং ট্রিপটোফ্যান ক্লিভেজ হওয়ার সম্ভাবনা বাড়িয়ে দেয়।[৩]

পেপসিনের প্রোএনজাইম, পেপসিনোজেন, পাকস্থলীর প্রাচীরের গ্যাস্ট্রিক প্রধান কোষ দ্বারা নির্গত হয় এবং গ্যাস্ট্রিক রসের হাইড্রোক্লোরিক অ্যাসিডের সাথে মিশ্রিত হলে, পেপসিনোজেন পেপসিনে পরিণত হয়।[২]

ইতিহাস[সম্পাদনা]

পেপসিন ১৮৩৬ সালে থিওডর শোয়ান দ্বারা আবিষ্কৃত প্রথম এনজাইমগুলির মধ্যে একটি। শোয়ান গ্রীক শব্দ πέψις থেকে এর নাম তৈরি করেছেন পেপসিস, যার অর্থ " পাচন " (πέπτειν থেকে পেপটিন "হজম করতে")।[৪][৫][৬][৭] একটি অ্যাসিডিক পদার্থ যা নাইট্রোজেন-ভিত্তিক খাবারকে পানিতে দ্রবণীয় উপাদানে রূপান্তর করতে সক্ষম ছিল তা পেপসিন হিসাবে নির্ধারিত হয়েছিল।[৮]

১৯২৮ সালে, জন এইচ. নর্থরপ ডায়ালাইসিস, পরিস্রাবণ এবং শীতলকরণ ব্যবহার করে এটিকে স্ফটিক করে তোলার পর এটি প্রথম এনজাইমগুলির মধ্যে একটি হয়ে ওঠে।[৯]

অগ্রদূত[সম্পাদনা]

পেপসিনকে পেপসিনোজেন নামে একটি জাইমোজেন হিসাবে প্রকাশ করা হয়, যার প্রাথমিক গঠনে সক্রিয় এনজাইমের তুলনায় অতিরিক্ত ৪৪ অ্যামিনো অ্যাসিড রয়েছে।

পেটে, গ্যাস্ট্রিক প্রধান কোষগুলি পেপসিনোজেন নিঃসরণ করে। এই জাইমোজেন হাইড্রোক্লোরিক অ্যাসিড (HCl) দ্বারা সক্রিয় হয়, যা পেটের আস্তরণের প্যারিটাল কোষ থেকে নির্গত হয়। হরমোন গ্যাস্ট্রিন এবং ভ্যাগাস স্নায়ু যখন খাদ্য গ্রহণ করা হয় তখন পেটের আস্তরণ থেকে পেপসিনোজেন এবং এইচসিএল উভয়ের নিঃসরণ ঘটায়। হাইড্রোক্লোরিক অ্যাসিড একটি অম্লীয় পরিবেশ তৈরি করে, যা পেপসিনোজেনকে একটি অটোক্যাটালিটিক ভাবে নিজেকে উন্মোচন এবং বিভক্ত করতে দেয়, যার ফলে পেপসিন (সক্রিয় ফর্ম) তৈরি হয়। পেপসিন আরও পেপসিন তৈরি করতে পেপসিনোজেন থেকে ৪৪টি অ্যামিনো অ্যাসিড বিভক্ত করে।

পেপসিনোজেনগুলি তাদের প্রাথমিক গঠনের উপর ভিত্তি করে প্রধানত ৫টি ভিন্ন গ্রুপে বিভক্ত: পেপসিনোজেন এ (পেপসিনোজেন I ও বলা হয়), পেপসিনোজেন বি, প্রোগাস্ট্রিসিন (পেপসিনোজেন II এবং পেপসিনোজেন সি ও বলা হয়), প্রোকাইমোসিন (প্রোরেনিনও বলা হয়) এবং পেপসিনোজেন এফ (প্রেগন্যান্সিও - যুক্ত গ্লাইকোপ্রোটিন বলা হয়)।[১০]

কার্যকলাপ এবং স্থিতিশীলতা[সম্পাদনা]

পেপসিন পিএইচ ১.৫ থেকে ২.৫ এর মধ্যে অম্লীয় পরিবেশে সবচেয়ে সক্রিয়।[১১][১২] তদনুসারে, এর সংশ্লেষণ এবং ক্রিয়াকলাপের প্রাথমিক স্থানটি পেটে (pH ১.৫ থেকে ২)। মানুষের পাকস্থলীতে পেপসিনের ঘনত্ব ০.৫-১ mg/mL পর্যন্ত পৌঁছায়।[১৩][১৪]

পেপসিন পিএইচ ৬.৫ এবং তার উপরে নিষ্ক্রিয়, তবে পিএইচ ৮.০ পর্যন্ত পেপসিন সম্পূর্ণরূপে বিকৃত বা অপরিবর্তনীয়ভাবে নিষ্ক্রিয় হয় না।[১১][১৫] অতএব, পিএইচ ৮.০ পর্যন্ত দ্রবণে থাকা পেপসিন পুনরায় অ্যাসিডিফিকেশনের পরে পুনরায় সক্রিয় করা যেতে পারে। উচ্চ পিএইচ-এ পেপসিনের স্থায়িত্ব ল্যারিংগোফ্যারিঞ্জিয়াল রিফ্লাক্সের জন্য দায়ী রোগের উপর উল্লেখযোগ্য প্রভাব ফেলে। গ্যাস্ট্রিক রিফ্লাক্স ইভেন্টের পরে পেপসিন স্বরযন্ত্রে থেকে যায়।[১৬][১৭] ল্যারিঙ্গোফ্যারিনক্স এর গড় পিএইচ এ (পিএইচ = ৬.৮) পেপসিন নিষ্ক্রিয় হবে কিন্তু পরবর্তী অ্যাসিড রিফ্লাক্স ইভেন্টে স্থানীয় টিস্যুগুলির ক্ষতির ফলে পুনরায় সক্রিয় হতে পারে।

পেপসিন একটি বিস্তৃত বিভাজন নির্দিষ্টতা প্রদর্শন করে। পেপসিন ইনজেস্টেড অ্যামাইড বন্ডের ২০% পর্যন্ত হজম করবে।[১৮] P1 এবং P1' অবস্থানের অবশিষ্টাংশ[১৯] ক্লিভেজ সম্ভাব্যতা নির্ধারণে সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণ। সাধারণত, P1 এবং P1' অবস্থানে হাইড্রোফোবিক অ্যামিনো অ্যাসিড বিভাজনের সম্ভাবনা বাড়ায়। P1 অবস্থানে ফেনিল্যালানাইন, লিউসিন এবং মেথিওনিন এবং P1 অবস্থানে ফেনাইল্যালানাইন, ট্রিপটোফান এবং টাইরোসিনের ফলে সর্বোচ্চ বিভাজনের সম্ভাবনা দেখা দেয়।[৩][১৮] :৬৭৫P1 অবস্থানে ধনাত্মক চার্জযুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিড হিস্টিডিন, লাইসিন এবং আরজিনিন দ্বারা বিভাজক বিচ্ছিন্ন হয়।[৩]

ল্যারিঙ্গোফ্যারিঞ্জিয়াল রিফ্লাক্সে[সম্পাদনা]

পেপসিন ল্যারিংগোফ্যারিঞ্জিয়াল রিফ্লাক্সের সময় মিউকোসাল ক্ষতির একটি প্রাথমিক কারণ।[২০][২১] গ্যাস্ট্রিক রিফ্লাক্স ইভেন্টের পরে পেপসিন স্বরযন্ত্রে (পিএইচ ৬.৮) থেকে যায়।[১৬][১৭] এই পরিবেশে এনজাইম্যাটিকভাবে নিষ্ক্রিয় থাকাকালীন, পেপসিন স্থিতিশীল থাকবে এবং পরবর্তী অ্যাসিড রিফ্লাক্স ইভেন্টগুলিতে পুনরায় সক্রিয় হতে পারে।[১৫] এনজাইম্যাটিকভাবে সক্রিয় পেপসিনের সাথে ল্যারিঞ্জিয়াল মিউকোসার এক্সপোজার, কিন্তু অপরিবর্তনীয়ভাবে নিষ্ক্রিয় পেপসিন বা অ্যাসিড নয়, ফলে প্রতিরক্ষামূলক প্রোটিনের প্রকাশ কমে যায় এবং এর ফলে ল্যারিঞ্জিয়াল ক্ষতির সংবেদনশীলতা বৃদ্ধি পায়।[১৫][১৬][১৭]

পেপসিন দুর্বলভাবে অ্যাসিডিক বা নন-অ্যাসিড গ্যাস্ট্রিক রিফ্লাক্সের সময় মিউকোসাল ক্ষতির কারণ হতে পারে। দুর্বল বা অ-অ্যাসিড রিফ্লাক্স রিফ্লাক্স উপসর্গ এবং মিউকোসাল আঘাতের সাথে সম্পর্কযুক্ত।[২২][২৩][২৪][২৫] অ-অ্যাসিড অবস্থার অধীনে (নিরপেক্ষ পিএইচ), পেপসিনকে রিসেপ্টর-মিডিয়াটেড এন্ডোসাইটোসিস নামে পরিচিত একটি প্রক্রিয়ার মাধ্যমে উপরের শ্বাসনালী যেমন স্বরযন্ত্র এবং হাইপোফারিনক্সের কোষ দ্বারা অভ্যন্তরীণ করা হয়।[২৬] যে রিসেপ্টর দ্বারা পেপসিন এন্ডোসাইটোসড হয় তা বর্তমানে অজানা। সেলুলার গ্রহণের পরে, পেপসিন কম pH এর অন্তঃকোষীয় ভেসিকেলগুলিতে সংরক্ষণ করা হয় যেখানে এর এনজাইমেটিক কার্যকলাপ পুনরুদ্ধার করা হবে। পেপসিন ২৪ ঘন্টা পর্যন্ত কোষের মধ্যে ধরে রাখা হয়।[২৭] নিরপেক্ষ পিএইচ-এ পেপসিনের এই ধরনের এক্সপোজার এবং পেপসিনের এন্ডোসাইক্টোসিস প্রদাহের সাথে যুক্ত জিনের অভিব্যক্তিতে পরিবর্তন ঘটায়, যা রিফ্লাক্স,[২৮] এবং টিউমারের অগ্রগতির লক্ষণ ও উপসর্গকে অন্তর্নিহিত করে।[২৯] এই এবং অন্যান্য গবেষণা[৩০] গ্যাস্ট্রিক রিফ্লাক্সের জন্য দায়ী কার্সিনোজেনেসিসে পেপসিনকে জড়িত করে।

শ্বাসনালীর নমুনাগুলিতে পেপসিনকে ল্যারিনগোফ্যারিঞ্জিয়াল রিফ্লাক্সের জন্য একটি সংবেদনশীল এবং নির্দিষ্ট চিহ্নিতকারী হিসাবে বিবেচনা করা হয়।[৩১][৩২] গ্যাস্ট্রিক রিফ্লাক্সের জন্য নতুন পেপসিন-লক্ষ্যযুক্ত থেরাপিউটিক এবং ডায়াগনস্টিক সরঞ্জামগুলি বিকাশের জন্য গবেষণা চলছে। পেপটেস্ট নামে একটি দ্রুত অ-আক্রমণকারী পেপসিন ডায়াগনস্টিক এখন উপলব্ধ যা লালা নমুনায় পেপসিনের উপস্থিতি নির্ধারণ করে।[৩৩]

বাধাদান[সম্পাদনা]

পেপসিন উচ্চ পিএইচ বা ইনহিবিটর যৌগ দ্বারা বাধা হতে পারে। পেপস্ট্যাটিন একটি কম আণবিক ওজনের যৌগ এবং পেপসিনের জন্য প্রায় 10−10 M এর একটি ইনহিবিটরি ডিসোসিয়েশন ধ্রুবক (Ki) সহ অ্যাসিড প্রোটিসের জন্য নির্দিষ্টভাবে প্রতিরোধক। পেপস্টাটিনের স্ট্যাটাইল অবশিষ্টাংশ পেপসিনের পেপস্টাটিন বাধার জন্য দায়ী বলে মনে করা হয়; স্ট্যাটাইন হল পেপসিন এবং অন্যান্য অ্যাসিড প্রোটিস দ্বারা অনুঘটকের জন্য ট্রানজিশন স্টেটের একটি সম্ভাব্য অ্যানালগ। পেপস্ট্যাটিন পেপসিনকে সমন্বিতভাবে আবদ্ধ করে না এবং পেপস্ট্যাটিন দ্বারা পেপসিনের বাধা তাই বিপরীত হয়।[৩৪] ১-বিস(ডায়াজোএসিটাইল)-২-ফেনাইলথেন পিএইচ ৫-এ পেপসিনকে বিপরীতভাবে নিষ্ক্রিয় করে, একটি প্রতিক্রিয়া যা Cu(II) এর উপস্থিতি দ্বারা ত্বরান্বিত হয়।[৩৫]

পোরসিন পেপসিনকে পেপসিন ইনহিবিটর-৩ (PI-৩) দ্বারা নিষেধ করা হয় যা শূকরের বড় রাউন্ডওয়ার্ম (Ascaris suum) দ্বারা উত্পাদিত হয়।[৩৬] PI-৩ তার N-টার্মিনাল অবশিষ্টাংশ ব্যবহার করে পেপসিনের সক্রিয় স্থান দখল করে এবং এর ফলে সাবস্ট্রেট বাঁধাই ব্লক করে। পরিপক্ক PI-৩ এর অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ ১-৩ (Gln-Phe-Leu) পেপসিনের P1' - P3' অবস্থানের সাথে আবদ্ধ। PI-৩:পেপসিন কমপ্লেক্সে PI-৩-এর N-টার্মিনাস হাইড্রোজেন বন্ড দ্বারা অবস্থিত যা একটি আট-স্ট্র্যান্ডেড β-শীট গঠন করে, যেখানে তিনটি স্ট্র্যান্ড পেপসিন দ্বারা এবং পাঁচটি PI-৩ দ্বারা অবদান রাখে।[৩৬]

পেপসিন দ্বারা প্রোটিন হজমের একটি পণ্য প্রতিক্রিয়াকে বাধা দেয়।[৩৭][৩৮]

সুক্রালফেট, পেটের আলসার এবং অন্যান্য পেপসিন-সম্পর্কিত অবস্থার চিকিত্সার জন্য ব্যবহৃত একটি ওষুধ, পেপসিনের কার্যকলাপকেও বাধা দেয়।[৩৯]

ব্যবহার[সম্পাদনা]

বিম্যানের পেপসিন গাম
অ্যাডামস পেপসিন টুটি ফ্রুটি গাম, "বদহজম এবং ডিসপেপসিয়া উপশমের জন্য" বাজারজাত করা হয়েছে

বাণিজ্যিক পেপসিন শূকর পেটের গ্রন্থি স্তর থেকে নিষ্কাশিত হয়। এটি রেনেটের একটি উপাদান যা পনির তৈরির সময় দুধ দধিতে ব্যবহৃত হয়। পেপসিন খাদ্য উৎপাদনে বিভিন্ন ধরনের প্রয়োগের জন্য ব্যবহার করা হয়: সয়া প্রোটিন এবং জেলটিনে চাবুকের গুণাগুণ পরিবর্তন করতে এবং প্রদান করতে,[৪০] ননডেইরি স্ন্যাক আইটেমগুলিতে ব্যবহারের জন্য উদ্ভিজ্জ প্রোটিন পরিবর্তন করতে, আগে থেকে রান্না করা সিরিয়ালকে তাত্ক্ষণিক গরম সিরিয়ালে পরিণত করতে,[৪১] এবং স্বাদযুক্ত খাবার এবং পানীয়গুলিতে ব্যবহারের জন্য প্রাণী এবং উদ্ভিজ্জ প্রোটিন হাইড্রোলাইসেট প্রস্তুত করা। এটি চামড়া শিল্পে চুল এবং অবশিষ্ট টিস্যুগুলিকে আড়াল থেকে অপসারণ করতে এবং রৌপ্য ধারণকারী জেলটিন স্তরকে পরিপাক করে ফেলে দেওয়া ফটোগ্রাফিক ফিল্মগুলি থেকে রূপা পুনরুদ্ধার করতে ব্যবহৃত হয়।[৪২] পেপসিন ঐতিহাসিকভাবে ডাঃ এডউইন ই. বিম্যানের বিম্যানের গাম ব্র্যান্ডের চুইংগামের একটি সংযোজন।

পেপসিন সাধারণত অ্যান্টিবডি থেকে F(ab')2 টুকরা তৈরিতে ব্যবহৃত হয়। কিছু পরীক্ষায়, অ্যান্টিবডির শুধুমাত্র অ্যান্টিজেন-বাইন্ডিং (ফ্যাব) অংশ ব্যবহার করা বাঞ্ছনীয়। এই অ্যাপ্লিকেশানগুলির জন্য, অ্যান্টিবডিগুলিকে এনজাইমেটিকভাবে হজম করা হতে পারে একটি ফ্যাব বা অ্যান্টিবডির একটি F(ab')2 খণ্ড তৈরি করতে। একটি F(ab')2 খণ্ড তৈরি করতে, IgG কে পেপসিন দিয়ে পরিপাক করা হয়, যা কব্জা অঞ্চলের কাছে ভারী চেইনগুলিকে ছিঁড়ে ফেলে।[৪৩] কব্জা অঞ্চলে ভারী চেইনের সাথে যুক্ত হওয়া এক বা একাধিক ডিসালফাইড বন্ধন সংরক্ষিত থাকে, তাই অ্যান্টিবডির দুটি ফ্যাব অঞ্চল একত্রে যুক্ত থাকে, একটি দ্বিমুখী অণু (দুটি অ্যান্টিবডি বাইন্ডিং সাইট ধারণ করে), তাই উপাধি F(ab'))2। হালকা চেইনগুলি অক্ষত থাকে এবং ভারী চেইনের সাথে সংযুক্ত থাকে। Fc খণ্ডটি ছোট পেপটাইডে পরিপাক হয়। পেপসিনের পরিবর্তে প্যাপেইনের সাথে IgG-এর বিভক্ত দ্বারা ফ্যাব টুকরা তৈরি হয়। প্যাপেন কব্জা অঞ্চলের উপরে IgG কে ছেঁকে দেয় যাতে ভারী চেইনের সাথে যুক্ত হওয়া ডিসালফাইড বন্ড থাকে, কিন্তু হালকা চেইন এবং ভারী চেইনের মধ্যে ডিসালফাইড বন্ধনের জায়গার নীচে। এটি দুটি পৃথক মনোভ্যালেন্ট (একটি একক অ্যান্টিবডি বাইন্ডিং সাইট ধারণ করে) ফ্যাব টুকরা এবং একটি অক্ষত Fc খণ্ড তৈরি করে। জেল পরিস্রাবণ, আয়ন বিনিময় বা অ্যাফিনিটি ক্রোমাটোগ্রাফি দ্বারা টুকরোগুলি শুদ্ধ করা যেতে পারে।[৪৪]

ফ্যাব এবং এফ(এবি')2 অ্যান্টিবডি খণ্ডগুলি অ্যাস সিস্টেমে ব্যবহার করা হয় যেখানে এফসি অঞ্চলের উপস্থিতি সমস্যা সৃষ্টি করতে পারে। লিম্ফ নোড বা প্লীহার মতো টিস্যুতে বা পেরিফেরাল রক্তের প্রস্তুতিতে, এফসি রিসেপ্টরযুক্ত কোষ (ম্যাক্রোফেজ, মনোসাইট, বি লিম্ফোসাইট এবং প্রাকৃতিক ঘাতক কোষ) উপস্থিত থাকে যা অক্ষত অ্যান্টিবডিগুলির এফসি অঞ্চলকে আবদ্ধ করতে পারে, যার ফলে সেই অঞ্চলে পটভূমিতে দাগ পড়ে। লক্ষ্য অ্যান্টিজেন ধারণ করবেন না। F(ab')2 বা ফ্যাব টুকরা ব্যবহার নিশ্চিত করে যে অ্যান্টিবডিগুলি অ্যান্টিজেনের সাথে আবদ্ধ এবং Fc রিসেপ্টর নয়। এই টুকরোগুলি প্লাজমার উপস্থিতিতে কোষের প্রস্তুতির দাগ দেওয়ার জন্যও আকাঙ্খিত হতে পারে, কারণ তারা পরিপূরক বাঁধতে সক্ষম নয়, যা কোষগুলিকে লাইজ করতে পারে। F(ab')2, এবং একটি বৃহত্তর পরিমাণে ফ্যাব, টুকরোগুলি লক্ষ্য অ্যান্টিজেনের আরও সঠিক স্থানীয়করণের অনুমতি দেয়, যেমন, ইলেক্ট্রন মাইক্রোস্কোপির জন্য স্টেনিং টিস্যুতে। F(ab')2 খণ্ডের বৈচিত্র্য এটিকে ক্রস-লিংক অ্যান্টিজেন করতে সক্ষম করে, যা বৃষ্টিপাতের অ্যাসেস, পৃষ্ঠের অ্যান্টিজেনগুলির মাধ্যমে সেলুলার অ্যাগ্রিগেশন বা রোসেটিং অ্যাসে ব্যবহার করতে দেয়।[৪৫]

জিন[সম্পাদনা]

নিম্নলিখিত তিনটি জিন অভিন্ন মানব পেপসিনোজেন এ এনজাইমগুলিকে এনকোড করে:

একটি চতুর্থ মানব জিন গ্যাস্ট্রিকসিনকে এনকোড করে যা পেপসিনোজেন সি নামেও পরিচিত:

তথ্যসূত্র[সম্পাদনা]

  1. ↑ পিডিবি 1PSO; Fujinaga M, Chernaia MM, Tarasova NI, Mosimann SC, James MN (মে ১৯৯৫)। "Crystal structure of human pepsin and its complex with pepstatin"। Protein Science। 4 (5): 960–72। ডিওআই:10.1002/pro.5560040516। পিএমআইডি 7663352। পিএমসি 2143119 অবাধে প্রবেশযোগ্য। 
  2. ↑ ক খ "Enzyme entry 3.4.23.1"। ExPASy Bioinformatics Resource Portal। SIB। সংগ্রহের তারিখ ১৪ ডিসে ২০০৮। 
  3. ↑ ক খ গ Hamuro Y, Coales SJ, Molnar KS, Tuske SJ, Morrow JA (এপ্রিল ২০০৮)। "Specificity of immobilized porcine pepsin in H/D exchange compatible conditions": 1041–6। ডিওআই:10.1002/rcm.3467। পিএমআইডি 18327892। 
  4. ↑ Florkin M (মার্চ ১৯৫৭)। "[Discovery of pepsin by Theodor Schwann]" (ফরাসি ভাষায়): 139–44। পিএমআইডি 13432398। 
  5. ↑ Asimov, Isaac (১৯৮০)। A short history of biology। Greenwood Press। পৃষ্ঠা 95। আইএসবিএন 9780313225833। 
  6. ↑ "Pepsin"। Online Etymology Dictionary। 
  7. ↑ πέψις, πέπτειν. Liddell, Henry George; Scott, Robert; পারসিয়াস প্রজেক্টে এ গ্রিক–ইংলিশ লেক্সিকন
  8. ↑ Fruton JS (জুন ২০০২)। "A history of pepsin and related enzymes": 127–47। জেস্টোর 3071644। ডিওআই:10.1086/340729। পিএমআইডি 12089768। 
  9. ↑ Northrop JH (মে ১৯২৯)। "Crystalline pepsin": 580। ডিওআই:10.1126/science.69.1796.580। পিএমআইডি 17758437। 
  10. ↑ Kageyama T (ফেব্রুয়ারি ২০০২)। "Pepsinogens, progastricsins, and prochymosins: structure, function, evolution, and development": 288–306। ডিওআই:10.1007/s00018-002-8423-9। পিএমআইডি 11915945। 
  11. ↑ ক খ Piper DW, Fenton BH (অক্টোবর ১৯৬৫)। "pH stability and activity curves of pepsin with special reference to their clinical importance": 506–8। ডিওআই:10.1136/gut.6.5.506। পিএমআইডি 4158734। পিএমসি 1552331 অবাধে প্রবেশযোগ্য। 
  12. ↑ "Information on EC 3.4.23.1 - pepsin A"। BRENDA-enzymes। সংগ্রহের তারিখ ১৪ ডিসে ২০০৮। 
  13. ↑ Zhu H, Hart CA, Sales D, Roberts NB (সেপ্টেম্বর ২০০৬)। "Bacterial killing in gastric juice--effect of pH and pepsin on Escherichia coli and Helicobacter pylori": 1265–1270। ডিওআই:10.1099/jmm.0.46611-0 অবাধে প্রবেশযোগ্য। পিএমআইডি 16914658। 
  14. ↑ Brodkorb A, Egger L, Alminger M, Alvito P, Assunção R, Ballance S, Bohn T, Bourlieu-Lacanal C, Boutrou R, Carrière F, Clemente A, Corredig M, Dupont D, Dufour C, Edwards C, Golding M, Karakaya S, Kirkhus B, Le Feunteun S, Lesmes U, Macierzanka A, Mackie AR, Martins C, Marze S, McClements DJ, Ménard O, Minekus M, Portmann R, Santos CN, Souchon I, Singh RP, Vegarud GE, Wickham MS, Weitschies W, Recio I (এপ্রিল ২০১৯)। "INFOGEST static in vitro simulation of gastrointestinal food digestion": 991–1014। ডিওআই:10.1038/s41596-018-0119-1 অবাধে প্রবেশযোগ্য। পিএমআইডি 30886367।  |hdl-সংগ্রহ= এর |hdl= প্রয়োজন (সাহায্য)
  15. ↑ ক খ গ Johnston N, Dettmar PW, Bishwokarma B, Lively MO, Koufman JA (জুন ২০০৭)। "Activity/stability of human pepsin: implications for reflux attributed laryngeal disease": 1036–9। ডিওআই:10.1097/MLG.0b013e31804154c3। পিএমআইডি 17417109। 
  16. ↑ ক খ গ Johnston N, Knight J, Dettmar PW, Lively MO, Koufman J (ডিসেম্বর ২০০৪)। "Pepsin and carbonic anhydrase isoenzyme III as diagnostic markers for laryngopharyngeal reflux disease": 2129–34। ডিওআই:10.1097/01.mlg.0000149445.07146.03। পিএমআইডি 15564833। 
  17. ↑ ক খ গ Johnston N, Dettmar PW, Lively MO, Postma GN, Belafsky PC, Birchall M, Koufman JA (জানুয়ারি ২০০৬)। "Effect of pepsin on laryngeal stress protein (Sep70, Sep53, and Hsp70) response: role in laryngopharyngeal reflux disease": 47–58। ডিওআই:10.1177/000348940611500108। পিএমআইডি 16466100। 
  18. ↑ ক খ Cox, Michael; Nelson, David R. (২০০৮)। Lehninger principles of biochemistry। W.H. Freeman। পৃষ্ঠা 96। আইএসবিএন 978-0-7167-7108-1। 
  19. ↑ The P1 and P1' positions refer to the amino acid residues immediately next to the bond to be cleaved, on the carboxyl and amino side respectively.
  20. ↑ Goldberg HI, Dodds WJ, Gee S, Montgomery C, Zboralske FF (ফেব্রুয়ারি ১৯৬৯)। "Role of acid and pepsin in acute experimental esophagitis": 223–30। ডিওআই:10.1016/S0016-5085(69)80121-6 অবাধে প্রবেশযোগ্য। পিএমআইডি 4884956। 
  21. ↑ Lillemoe KD, Johnson LF, Harmon JW (আগস্ট ১৯৮২)। "Role of the components of the gastroduodenal contents in experimental acid esophagitis": 276–84। পিএমআইডি 6808683। 
  22. ↑ Tamhankar AP, Peters JH, Portale G, Hsieh CC, Hagen JA, Bremner CG, DeMeester TR (নভেম্বর ২০০৪)। "Omeprazole does not reduce gastroesophageal reflux: new insights using multichannel intraluminal impedance technology": 890–7; discussion 897–8। ডিওআই:10.1016/j.gassur.2004.08.001। পিএমআইডি 15531244। 
  23. ↑ Kawamura O, Aslam M, Rittmann T, Hofmann C, Shaker R (জুন ২০০৪)। "Physical and pH properties of gastroesophagopharyngeal refluxate: a 24-hour simultaneous ambulatory impedance and pH monitoring study": 1000–10। ডিওআই:10.1111/j.1572-0241.2004.30349.x। পিএমআইডি 15180717। 
  24. ↑ Oelschlager BK, Quiroga E, Isch JA, Cuenca-Abente F (জানুয়ারি ২০০৬)। "Gastroesophageal and pharyngeal reflux detection using impedance and 24-hour pH monitoring in asymptomatic subjects: defining the normal environment": 54–62। ডিওআই:10.1016/j.gassur.2005.09.005। পিএমআইডি 16368491। 
  25. ↑ Mainie I, Tutuian R, Shay S, Vela M, Zhang X, Sifrim D, Castell DO (অক্টোবর ২০০৬)। "Acid and non-acid reflux in patients with persistent symptoms despite acid suppressive therapy: a multicentre study using combined ambulatory impedance-pH monitoring": 1398–402। ডিওআই:10.1136/gut.2005.087668। পিএমআইডি 16556669। পিএমসি 1856433 অবাধে প্রবেশযোগ্য। 
  26. ↑ Johnston N, Wells CW, Blumin JH, Toohill RJ, Merati AL (ডিসেম্বর ২০০৭)। "Receptor-mediated uptake of pepsin by laryngeal epithelial cells": 934–8। ডিওআই:10.1177/000348940711601211। পিএমআইডি 18217514। 
  27. ↑ Johnston N, Wells CW, Samuels TL, Blumin JH (আগস্ট ২০১০)। "Rationale for targeting pepsin in the treatment of reflux disease": 547–58। ডিওআই:10.1177/000348941011900808। পিএমআইডি 20860281। 
  28. ↑ Samuels TL, Johnston N (নভেম্বর ২০০৯)। "Pepsin as a causal agent of inflammation during nonacidic reflux": 559–63। ডিওআই:10.1016/j.otohns.2009.08.022। পিএমআইডি 19861190। 
  29. ↑ Balkwill F, Mantovani A (ফেব্রুয়ারি ২০০১)। "Inflammation and cancer: back to Virchow?": 539–45। ডিওআই:10.1016/S0140-6736(00)04046-0। পিএমআইডি 11229684। 
  30. ↑ Adams J, Heintz P, Gross N, Andersen P, Everts E, Wax M, Cohen J (মার্চ ২০০০)। "Acid/pepsin promotion of carcinogenesis in the hamster cheek pouch": 405–9। ডিওআই:10.1001/archotol.126.3.405। পিএমআইডি 10722017। 
  31. ↑ Knight J, Lively MO, Johnston N, Dettmar PW, Koufman JA (আগস্ট ২০০৫)। "Sensitive pepsin immunoassay for detection of laryngopharyngeal reflux": 1473–8। ডিওআই:10.1097/01.mlg.0000172043.51871.d9। পিএমআইডি 16094128। 
  32. ↑ Samuels TL, Johnston N (মার্চ ২০১০)। "Pepsin as a marker of extraesophageal reflux": 203–8। ডিওআই:10.1177/000348941011900310। পিএমআইডি 20392035। 
  33. ↑ Bardhan KD, Strugala V, Dettmar PW (২০১২)। "Reflux revisited: advancing the role of pepsin": 646901। ডিওআই:10.1155/2012/646901 অবাধে প্রবেশযোগ্য। পিএমআইডি 22242022। পিএমসি 3216344 অবাধে প্রবেশযোগ্য। 
  34. ↑ Marciniszyn J, Hartsuck JA, Tang J (১৯৭৭)। "Pepstatin Inhibition Mechanism"। Acid Proteases: Structure, Function, and Biology। Advances in Experimental Medicine and Biology। পৃষ্ঠা 199–210। আইএসবিএন 978-1-4757-0721-2। ডিওআই:10.1007/978-1-4757-0719-9_12। পিএমআইডি 339690। 
  35. ↑ Husain SS, Ferguson JB, Fruton JS (নভেম্বর ১৯৭১)। "Bifunctional inhibitors of pepsin": 2765–8। ডিওআই:10.1073/pnas.68.11.2765 অবাধে প্রবেশযোগ্য। পিএমআইডি 4941985। পিএমসি 389520 অবাধে প্রবেশযোগ্য। 
  36. ↑ ক খ Ng KK, Petersen JF, Cherney MM, Garen C, Zalatoris JJ, Rao-Naik C, Dunn BM, Martzen MR, Peanasky RJ, James MN (আগস্ট ২০০০)। "Structural basis for the inhibition of porcine pepsin by Ascaris pepsin inhibitor-3": 653–7। ডিওআই:10.1038/77950। পিএমআইডি 10932249। 
  37. ↑ Northrop HJ (১৯৩২)। "The story of the isolation of crystalline pepsin and trypsin": 333–340। 
  38. ↑ Greenwell P, Knowles JR, Sharp H (জুন ১৯৬৯)। "The inhibition of pepsin-catalysed reactions by products and product analogues. Kinetic evidence for ordered release of products": 363–8। ডিওআই:10.1042/bj1130363। পিএমআইডি 4897199। পিএমসি 1184643 অবাধে প্রবেশযোগ্য। 
  39. ↑ Samloff IM, O'Dell C (আগস্ট ১৯৮৫)। "Inhibition of peptic activity by sucralfate": 15–8। ডিওআই:10.1016/0002-9343(85)90566-2। পিএমআইডি 3929601। 
  40. ↑ Kun, Lee Yuan (২০০৬)। Microbial Biotechnology: Principles And Applications (2nd সংস্করণ)। World Scientific Publishing Company। আইএসবিএন 981-256-677-5। 
  41. ↑ [১], "Fortified Cereal" 
  42. ↑ Smith ER (সেপ্টেম্বর ১৯৩৩)। "Gelatinase and the Gates-Gilman-Cowgill Method of Pepsin Estimation": 35–40। ডিওআই:10.1085/jgp.17.1.35। পিএমআইডি 19872760। পিএমসি 2141270 অবাধে প্রবেশযোগ্য। 
  43. ↑ Falkenburg WJ, van Schaardenburg D, Ooijevaar-de Heer P, Tsang-A-Sjoe MW, Bultink IE, Voskuyl AE, Bentlage AE, Vidarsson G, Wolbink G, Rispens T (জানুয়ারি ২০১৭)। "Anti-Hinge Antibodies Recognize IgG Subclass- and Protease-Restricted Neoepitopes": 82–93। ডিওআই:10.4049/jimmunol.1601096 অবাধে প্রবেশযোগ্য। পিএমআইডি 27864476। 
  44. ↑ Lane, David Stuart; Harlow, Edward (১৯৮৮)। Antibodies: a laboratory manual। Cold Spring Harbor Laboratory। পৃষ্ঠা A2926। আইএসবিএন 0-87969-314-2। 
  45. ↑ "Pepsin"। Enzyme Explorer। Merck KGaA। 

বহিঃসংযোগ[সম্পাদনা]

  • পেপটিডেস এবং তাদের ইনহিবিটারগুলির জন্য মেরোপস অনলাইন ডাটাবেস:

পেপসিন এ A01.001 ওয়েব্যাক মেশিনে আর্কাইভকৃত ২০ মার্চ ২০০৮ তারিখে, পেপসিন বি A01.002 ওয়েব্যাক মেশিনে আর্কাইভকৃত ২১ ডিসেম্বর ২০০৭ তারিখে, পেপসিন সি (গ্যাস্ট্রিকসিন) A01.003 ওয়েব্যাক মেশিনে আর্কাইভকৃত ২ জুন ২০২০ তারিখে

টেমপ্লেট:গ্যাস্ট্রোইনটেস্টাইনাল দেহতত্ব টেমপ্লেট:অ্যাসপার্টিক অ্যাসিড প্রোটিস টেমপ্লেট:উৎসেচক

'https://bn.wikipedia.org/w/index.php?title=পেপসিন&oldid=7264665' থেকে আনীত