হিস্টোন

উইকিপিডিয়া, মুক্ত বিশ্বকোষ থেকে
সরাসরি যাও: পরিভ্রমণ, অনুসন্ধান
নিউক্লিওসোমে সারিবদ্ধ হয়ে থাকা হিস্টোন

জীববিজ্ঞানে, ইউক্যারয়োটিক প্রাণীকোষের নিউক্লাইয়ে প্যাকেজ হয়ে ডিএনএর গাঠনিক একককে সুষমভাবে রাখা উচ্চ এলকালাইন প্রোটিন পাওয়া যায়, এদের হিস্টোন বলে।[১][২] ক্রোমাটিনের প্রধান প্রোটিন অংশ হিসেবে ডিএনএন কে আবদ্ধ করে রাখতে , জিন রেগুলেশনে হিস্টোন অবদান রাখে। হিস্টোনের অনুপস্থিতিতে ক্রোমোজোমের দৈর্ঘ্য অনেক লম্বা হত। মানবদেহে প্রায় ১.৮ মিটার দৈর্ঘ্যের ২৩ জোড়া ক্রোমোজম। হিস্টোন না থাকলে ৯০ মাইক্রোমিটার ক্রোমাটিন মাইটোসিস প্রক্রিয়ায় প্রতিরূপ তৈরি করে প্রায় ১২০ মাইক্রোমিটার দৈর্ঘের ক্রোমোজোম তৈরি করতো।[৩]

শ্রেণী ও হিস্টোনের প্রকারভেদ[সম্পাদনা]

প্রধান পাঁচ হিস্টোন পরিবার এখন পর্যন্ত পাওয়া যায়। এরা হচ্ছে- H1/H5, H2A, H2B, H3, and H4.[৪][৫][৬] হিস্টোন এইচ২এ (H2A),এইচ২বি (H2B),এইচ৩(H3) এবং এইচ৪(H4) প্রধান বা কোর হিস্টোন নামে পরিচিত। হিস্টোন এইচ১/এইচ৫(H1/H5) লিংকার হিস্টোন বলা হয়। 

মানবদেহের হিস্টোন প্রোটিনের তালিকা লিপিবদ্ধ করা হল:

বৃহৎ পরিবার পরিবার সাব-পরিবার সদস্য
লিংকার H1 H1F H1F0, H1FNT, H1FOO, H1FX
H1H1 HIST1H1A, HIST1H1B, HIST1H1C, HIST1H1D, HIST1H1E, HIST1H1T
প্রধান বা কোর H2A H2AF H2AFB1, H2AFB2, H2AFB3, H2AFJ, H2AFV, H2AFX, H2AFY, H2AFY2, H2AFZ
H2A1 HIST1H2AA, HIST1H2AB, HIST1H2AC, HIST1H2AD, HIST1H2AE, HIST1H2AG, HIST1H2AI, HIST1H2AJ, HIST1H2AK, HIST1H2AL, HIST1H2AM
H2A2 HIST2H2AA3, HIST2H2AC
H2B H2BF H2BFM, H2BFS, H2BFWT
H2B1 HIST1H2BA, HIST1H2BB, HIST1H2BC, HIST1H2BD, HIST1H2BE, HIST1H2BF, HIST1H2BG, HIST1H2BH, HIST1H2BI, HIST1H2BJ, HIST1H2BK, HIST1H2BL, HIST1H2BM, HIST1H2BN, HIST1H2BO
H2B2 HIST2H2BE
H3 H3A1 HIST1H3A, HIST1H3B, HIST1H3C, HIST1H3D, HIST1H3E, HIST1H3F, HIST1H3G, HIST1H3H, HIST1H3I, HIST1H3J
H3A2 HIST2H3C
H3A3 HIST3H3
H4 H41 HIST1H4A, HIST1H4B, HIST1H4C, HIST1H4D, HIST1H4E, HIST1H4F, HIST1H4G, HIST1H4H, HIST1H4I, HIST1H4J, HIST1H4K, HIST1H4L
H44 HIST4H4

ইতিহাস[সম্পাদনা]

১৮৮৪ সালে বিজ্ঞানী আলব্রেখট কোসেল হিস্টোনের অস্তিত্ব আবিষ্কার করেন। ১৯শতকে জার্মান শব্দ "হিস্টোন" থেকে এর নামকরণ করা হয়, যা মূলতঃ গ্রীক শব্দ হিস্টানি বা হিস্টোস থেকে এসেছে। 

অন্যান্য ক্ষেত্র[সম্পাদনা]

ডিএনএ ক্ষতি[সম্পাদনা]

হিস্টনের পরিবর্তন ডিএনএর গাঠনিক পরিবর্তনে বিশেষ ভূমিকা রাখে। এছাড়াও অতিবেগুনী রশ্মি হতে ডিএনএর সুরক্ষা হিস্টোন নিশ্চিত করে। 

সেরিন ১৩৯serine 139 (γH2AX) তে  এইচ২এ এক্স (H2AX) এর ফসফোরাইলেশন  
গামা এইচ২এএক্স (gamma H2AX) নামে পরিচিত একটি ডিএনএ ডাবল স্ট্র্যান্ড ব্রেক মার্কার,[৭] ডিএনএ ক্ষতিগ্রস্থ হওয়ার ফলে তৈরি হয়।[৮] ডিএনএ ডাবল স্ট্র্যান্ডে ভাঙ্গন ধরার আদি পর্যায়ে এইচ২এএক্স এর ফসফোরাইলেশন শুরু হয়। [৭][৯][১০]  এটি পরীক্ষিত যে,[১১] গামা এইচ২এএক্স জিনোমের স্থায়িত্ব ধরে রাখতে ভূমিকা পালন করে।[১১][১২]
এইচ৩লাইসিন৫৬(H3K56Ac)-এর  এসিটাইলেশন  
এইচ৩লাইসি২৬এসিএক্স জিনোমের স্থায়ীত্বের জন্য গুরুত্বপূর্ন।[১৩][১৪] p300/Rtt109 কমপ্লেক্স দ্বারা এইচ৩লাইসি২৬এসিএক্স (H3K56) এসিটাইলেটেড হয়। [১৫][১৬][১৭] কিন্তু ডিএনএ ক্ষতিগ্রস্থ হওয়ার কাছাকাছি এলাকায় আবার ডিএসিটাইলেটেড হয়। ফলে গুরুত্বপূর্ন "ফোর্ক এর দূর্যোগ ঘটে না।[১৮][১৯]ফাঞ্জাই এর ডিএনএ রেপ্লিকেশনে এইচ৩লাইসি২৬এসিএক্স এন্টিবায়োটিক উন্নতিকে লক্ষ্য করে গুরুত্বপূর্ন ভূমিকা পালন করে।[২০]

আরোও দেখুন[সম্পাদনা]

তথ্যসূত্র[সম্পাদনা]

  1. Youngson, Robert M. (২০০৬)। Collins Dictionary of Human Biology। Glasgow: HarperCollins। আইএসবিএন 0-00-722134-7 
  2. Cox, Michael; Nelson, David R.; Lehninger, Albert L (২০০৫)। Lehninger Principles of Biochemistry। San Francisco: W.H. Freeman। আইএসবিএন 0-7167-4339-6 
  3. "Histone H2A variants H2AX and H2AZ"। Current Opinion in Genetics & Development 12 (2): 162–9। Apr ২০০২। ডিওআই:10.1016/S0959-437X(02)00282-4পিএমআইডি 11893489 
  4. "Histone Variants Database 2.0"National Center for Biotechnology Information। সংগৃহীত ১৩ জানুয়ারি ২০১৭ 
  5. "Recognition and classification of histones using support vector machine"। Journal of Computational Biology 13 (1): 102–12। ২০০৬। ডিওআই:10.1089/cmb.2006.13.102পিএমআইডি 16472024 
  6. Hartl, Daniel L.; Freifelder, David; Snyder, Leon A. (১৯৮৮)। Basic Genetics। Boston: Jones and Bartlett Publishers। আইএসবিএন 0-86720-090-1 
  7. "DNA double-stranded breaks induce histone H2AX phosphorylation on serine 139"। The Journal of Biological Chemistry 273 (10): 5858–68। Mar ১৯৯৮। ডিওআই:10.1074/jbc.273.10.5858পিএমআইডি 9488723 
  8. "Genomic instability in mice lacking histone H2AX"। Science 296 (5569): 922–7। মে ২০০২। ডিওআই:10.1126/science.1069398পিএমআইডি 11934988পিএমসি 4721576 
  9. "Distribution and dynamics of chromatin modification induced by a defined DNA double-strand break"। Current Biology 14 (19): 1703–11। Oct ২০০৪। ডিওআই:10.1016/j.cub.2004.09.047পিএমআইডি 15458641 
  10. "Megabase chromatin domains involved in DNA double-strand breaks in vivo"। The Journal of Cell Biology 146 (5): 905–16। Sep ১৯৯৯। ডিওআই:10.1083/jcb.146.5.905পিএমআইডি 10477747পিএমসি 2169482 
  11. "MDC1 is a mediator of the mammalian DNA damage checkpoint"। Nature 421 (6926): 961–6। Feb ২০০৩। ডিওআই:10.1038/nature01446পিএমআইডি 12607005 
  12. "Assembly and function of DNA double-strand break repair foci in mammalian cells"। DNA Repair 9 (12): 1219–28। Dec ২০১০। ডিওআই:10.1016/j.dnarep.2010.09.010পিএমআইডি 21035408 
  13. "Characterization of lysine 56 of histone H3 as an acetylation site in Saccharomyces cerevisiae"। The Journal of Biological Chemistry 280 (28): 25949–52। Jul ২০০৫। ডিওআই:10.1074/jbc.C500181200পিএমআইডি 15888442 
  14. "A role for cell-cycle-regulated histone H3 lysine 56 acetylation in the DNA damage response"। Nature 436 (7048): 294–8। Jul ২০০৫। ডিওআই:10.1038/nature03714পিএমআইডি 16015338 
  15. "Yeast Rtt109 promotes genome stability by acetylating histone H3 on lysine 56"। Science 315 (5812): 649–52। Feb ২০০৭। ডিওআই:10.1126/science.1135862পিএমআইডি 17272722পিএমসি 3334813 
  16. "Rtt109 acetylates histone H3 lysine 56 and functions in DNA replication"। Science 315 (5812): 653–5। Feb ২০০৭। ডিওআই:10.1126/science.1133234পিএমআইডি 17272723 
  17. "CBP/p300-mediated acetylation of histone H3 on lysine 56"। Nature 459 (7243): 113–7। মে ২০০৯। ডিওআই:10.1038/nature07861পিএমআইডি 19270680পিএমসি 2756583 
  18. "Acetylation of lysine 56 of histone H3 catalyzed by RTT109 and regulated by ASF1 is required for replisome integrity"। The Journal of Biological Chemistry 282 (39): 28587–96। Sep ২০০৭। ডিওআই:10.1074/jbc.M702496200পিএমআইডি 17690098 
  19. "Histone H3 lysine 56 acetylation and the response to DNA replication fork damage"। Molecular and Cellular Biology 32 (1): 154–72। Jan ২০১২। ডিওআই:10.1128/MCB.05415-11পিএমআইডি 22025679পিএমসি 3255698 
  20. "Modulation of histone H3 lysine 56 acetylation as an antifungal therapeutic strategy"। Nature Medicine 16 (7): 774–80। Jul ২০১০। ডিওআই:10.1038/nm.2175পিএমআইডি 20601951পিএমসি 4108442