নাইলোনেজ

পেনার্থোব্যাক্টর ইউরিয়াফেসিয়েন্স KI72, নাইলন-খাদক ব্যাক্টেরিয়া নামে পরিচিত, এটি পেনার্থোব্যাক্টর ইউরিয়াফেসিয়েন্স' এর একটি স্ট্রেইন ' যা কিছু নাইলন 6 তৈরির কিছু উপজাত হজম করতে পারে।^[১] নাইলন হজম করার জন্য এটি এনজাইম-এর একটি সেট ব্যবহার করে, যা নাইলোনেজ নামে পরিচিত।^[২]

নাইলোনেজ এনজাইম ও মানবসৃষ্ট নাইলনের মধ্যেকার বায়োডিগ্ৰেডেশন ও হাইড্রোলাইসিস পদ্ধতি ত্রিমাত্রিক চিত্র

৬-অ্যামাইনোহেক্সানয়িক/অ্যামাইনোক্যাপ্রোয়িক অ্যাসিডের রাসায়নিক গঠন-প্রকৃতি

এই নিবন্ধটি অসম্পূর্ণ। আপনি চাইলে এটিকে সম্প্রসারিত করে উইকিপিডিয়াকে সাহায্য করতে পারেন।

আবিষ্কার এবং নামকরণ[সম্পাদনা]

1975 সালে, জাপানি বিজ্ঞানীদের একটি দল একটি নাইলন কারখানা থেকে নাইলন কারখানা থেকে নাইলন 6 তৈরির কিছু উপজাত হজম করতে পারে এমন একটি পুকুরে বসবাসকারী ব্যাকটেরিয়ামের একটি স্ট্রেন আবিষ্কার করে। 6-aminohexanoate এর রৈখিক ডাইমার হিসাবে। 1935 সালে নাইলন আবিষ্কারের আগে এই পদার্থগুলির অস্তিত্ব ছিল বলে জানা যায় না। প্রাথমিকভাবে এর নামকরণ করা হয়েছিল Achromobacter guttatus। 1977 সালের গবেষণায় দেখা গেছে যে তিনটি এনজাইম ব্যাকটেরিয়া উপজাতগুলি হজম করার জন্য ব্যবহার করা হয়েছিল অন্য যে কোনও ব্যাকটেরিয়া দ্বারা উত্পাদিত অন্য যে কোনও এনজাইম থেকে উল্লেখযোগ্যভাবে আলাদা, এবং মানবসৃষ্ট নাইলন উপজাত ব্যতীত অন্য কোনও উপাদানে কার্যকর ছিল না। 1980 সালে। এর জিনোমটি 2017 সালে সমাধান করা হয়েছিল, আবার এটিকে আর্থোব্যাক্টর-এ পুনরায় নিয়োগ করা হয়েছে। Paenarthrobacter ureafaciens]] একটি 2016 পুনঃশ্রেণীবিভাগ অনুসরণ করে। জানুয়ারী 2021 অনুসারে, NCBI শ্রেণিবিন্যাস ব্রাউজারটি GTDB-এর সাথে মেলে আপডেট করা হয়েছে।

ডিসেন্ডেন্ট স্ট্রেন[সম্পাদনা]

কিছু নতুন স্ট্রেন তৈরি করা হয়েছে মূল KI72 কে বিভিন্ন পরিস্থিতিতে বৃদ্ধি করে, এটিকে মানিয়ে নিতে বাধ্য করে। এর মধ্যে রয়েছে KI722, KI723, KI723T1, KI725, KI725R, এবং আরও অনেক কিছু৷^[৩]

এনজাইম[সম্পাদনা]

ব্যাকটেরিয়াতে নিম্নলিখিত তিনটি এনজাইম রয়েছে:

তিনটি এনজাইম একটি ডিগ্ৰেডেটিভ প্লাসমিড-এ থাকা বায়োডিগ্ৰেডেশনাল জিন এনকোডিং করা হয় যাকে pOAD2 বলা হয়।^[৪] প্লাজমিডকে [[E] তে স্থানান্তর করা যেতে পারে। coli]]', যেমনটি 1983 সালের একটি প্রকাশনায় দেখানো হয়েছে।

EI[সম্পাদনা]

এনজাইম EI অ্যামিডেজ এর সাথে সম্পর্কিত। এর কাঠামো 2010 সালে সমাধান করা হয়েছিল।

EII[সম্পাদনা]

EII বিকশিত হয়েছে জিনের সদৃশকরণের মাধ্যমে এবং তারপরে আরেকটি প্রোটিন EII'র ভিত্তি প্রতিস্থাপনের মাধ্যমে। উভয় এনজাইমের 392টি অ্যামিনোঅ্যাসিডের মধ্যে 345টি অভিন্ন অ্যামাইনো অ্যাসিড রয়েছে (88% হোমোলজি)। এনজাইমগুলি বিটা-ল্যাক্টামেজ এর মতো। EII' (NylB', টেমপ্লেট:UniProt) প্রোটিন EII এর তুলনায় প্রায় 100 গুণ কম কার্যকর। সেইজি নেগোরো দলের 2007 সালের একটি গবেষণা দেখায় যে EII'তে মাত্র দুটি অ্যামাইনো-অ্যাসিড পরিবর্তন, যেমন G181D এবং H266N, এর কার্যকলাপ EII-এর 85%-এ উন্নীত করে।

EIII[সম্পাদনা]

EIII এর গঠনটি 2018 সালে সমাধান করা হয়েছিল। সম্পূর্ণ অভিনব এনজাইম হওয়ার পরিবর্তে, এটি N-টার্মিনাল নিউক্লিওফাইল (N-tn) ডিহাইড্রোজিনেজ গোত্রভুক্ত বলে মনে হচ্ছে।^[৫] বিশেষভাবে, গণনামূলক পদ্ধতিগুলি এটিকে MEROPS S58 (এখন P1 নামকরণ করা হয়েছে) হাইড্রোলেজ হিসাবে শ্রেণীবদ্ধ করে। প্রোটিন একটি অগ্রদূত হিসাবে প্রকাশ করা হয়, যা তারপর নিজেকে দুটি শৃঙ্খলে বিভক্ত করে। EIII মূলত সম্পূর্ণ উপন্যাস বলে মনে করা হয়েছিল। সুসুমু ওহনো প্রস্তাব করেছিলেন যে এটি একটি ফ্রেম্শিফ্ট মিউটেশন সহ একটি জিন-ডুপ্লিকেশন ইভেন্টের সংমিশ্রণ থেকে এসেছে। থাইমিডিন একটি সন্নিবেশ একটি আর্জিনাইন সমৃদ্ধ 427aa প্রোটিনকে এই 392aa এনজাইমে পরিণত করবে।আমার 2003 পেপার 4 থেকে প্রকাশিত গবেষণা আমার যুক্তি প্রমাণ করেছে যে প্রধান নাইলন-বায়োডিগ্রেডিটর এনজাইম ফ্রেম-শিফ্ট মিউটেশন থেকে 'প্রেস্টো' তৈরি হয়নি। সাম্প্রতিক পর্যালোচনাগুলি স্বীকার করে যে জিন, nylB, যেটি আলোচনার অধীনে সিউডোমোনাস অ্যারুগিনোসা নামক নাইলন খাদক ব্যাক্টেরিয়ামের আদিকোষে অবস্থিত ডিগ্ৰেডেটিভ প্ল্যাসমিডে ডিগ্ৰেডেটিভ ক্যাস্টারে ভেতরে ডিগ্ৰেডেশনাল অপেরন নামক অঞ্চলে নাইলন-অবক্ষয়ক নাইলোনেজ এনজাইমের কোড (nylB) একটি বিদ্যমান বায়োডিগ্ৰেডেশনাল জিন (nylB) থেকে এসেছে যা একটি প্রোটিনের কোড যা নাইলন যৌগগুলিকে অবনমিত বা বায়োডিগ্ৰেডেশন করার জন্য কিছু বিদ্যমান এনজাইমেটিক কার্যকলাপ রয়েছে। নাইলোনেজ এনজাইমটি ছিল একটি কার্বক্সিলেস্টোরেজ যার একটি নির্দিষ্ট β-(বিটা-ল্যাক্টামেজ) ভাঁজ ছিল যা প্রাকৃতিকভাবে নাইলনকে ধরে রাখতে এবং অবনমিত করতে পারে। যেহেতু নাইলন একটি মনুষ্যসৃষ্ট ফাইবার, এটি মনে করা হয়েছিল যে কোনও প্রাকৃতিক এনজাইম এটিকে আক্রমণ করতে অক্ষম হবে। যাইহোক, নাইলনের মৌলিক অ্যামাইড বন্ধন জীবন্ত জিনিসের মধ্যে সাধারণ, তাই এটি আশ্চর্যজনক নয় যে বিদ্যমান একটি এনজাইম কিছু পরিমাণে নাইলনকে হ্রাস করতে পারে।

জনপ্রিয় বিজ্ঞান মিডিয়া এটির উপর একটি বিবর্তনীয় স্পিন রাখার উপায় খুঁজে বের করার চেষ্টা করেছিল, কিন্তু অসম্পূর্ণ জ্ঞান এবং বিবর্তনীয় অনুমানের উপর ভিত্তি করে প্রাথমিক ব্যাখ্যাগুলি সম্পূর্ণ ভুল ছিল। এমনকি 29শে জুন 2011-এর প্রথম দিকের অ্যান্টি-সৃষ্টিবাদী উইকিপিডিয়া বলেছিল: “2007 সালের একটি গবেষণাপত্র যা জাপানের হাইগো বিশ্ববিদ্যালয়ের সেজি নেগোরোর নেতৃত্বে একটি দলের একাধিক গবেষণার বর্ণনা দিয়েছে, প্রস্তাব করেছে যে বাস্তবে কোনও ফ্রেম্শিফ্ট মিউটেশন জড়িত ছিল না। 6-অ্যামাইনোহেক্সানোয়িক অ্যাসিডের অ্যামাইনোহেক্সানোয়িক ডিহাইড্রোজিনেজ বিবর্তন।" 5 কিন্তু দশ বছর পরে, বায়োলোগোসের ডেনিস ভেনেমা এখনও এই মিথ্যা গল্পটিকে ঠেলে দিচ্ছেন।

বিবর্তন শিক্ষায় ভূমিকা[সম্পাদনা]

বৈজ্ঞানিক ঐকমত্য রয়েছে যে নাইলোনেস সংশ্লেষণ করার ক্ষমতা সম্ভবত একটি একক-পদক্ষেপ মিউটেশন হিসাবে বিকশিত হয়েছিল যা টিকে ছিল কারণ এটি মিউটেশনের অধিকারী ব্যাকটেরিয়ার ফিটনেসকে উন্নত করেছিল। আরও গুরুত্বপূর্ণ, জড়িত এনজাইমটি মূল জিনকে সম্পূর্ণরূপে র্যান্ডমাইজ করে একটি মিউটেশনের মাধ্যমে তৈরি করা হয়েছিল।মিউটেশন কিভাবে সহজেই প্রাকৃতিক নির্বাচন দ্বারা বিবর্তন এর কাঁচামাল সরবরাহ করতে পারে তার একটি ভাল উদাহরণ হিসাবে দেখা হয়।^[৬]^[৭]^[৮]^[৯]

1995 সালের একটি গবেষণাপত্রে দেখা গেছে যে বিজ্ঞানীরা অন্য একটি প্রজাতির ব্যাকটেরিয়া, সিউডোমোনাস এরুগিনোসাকে প্ররোচিত করতে সক্ষম হয়েছেন, যা একটি পরীক্ষাগারে একই নাইলনের উপজাতগুলিকে পরিবেশে বসবাস করতে বাধ্য করার ক্ষমতাকে বিকশিত করতে সক্ষম হয়েছে। পুষ্টির অন্য কোন উৎস ছাড়া।সিউডোমোনাস অ্যারুগিনোসাএর ব্যাক্টেরিয়াল স্ট্রেইন NK87 একই এনজাইম ব্যবহার করে বলে মনে হয় না।বায়োলোগোসের সাথে যুক্ত আস্তিক বিবর্তনবাদীরা,অবিরত দাবি করে যে রান্ডম মিউটেশন ব্যাকটেরিয়াতে একটি 'নতুন জিন' তৈরি করেছে যা নাইলনকে অবক্ষয় করে। এই দাবিটি একটি ভুল বোঝাবুঝি থেকে এসেছে যা 1985 সালে জীববিজ্ঞানের নাস্তিক অধ্যাপক উইলিয়াম থোয়াইটস দ্বারা জনপ্রিয় হয়েছিল, যিনি দাবি করেছিলেন যে এনজাইম্যাটিক ক্রিয়াকলাপটি একটি ফ্রেমশিফ্ট মিউটেশন থেকে উদ্ভূত হয়েছিল।এইভাবে একটি এলোমেলোতা থেকে এটি একটি জাপানি জেনেটিসিস্ট, সুসুমু ওহনোর অনুমানের উপর ভিত্তি করে ছিল।এই ধরনের ঘটনা সত্যিই দুর্ভাগ্যজনক হবে।

এছাড়াও দেখুন[সম্পাদনা]

তথ্যসূত্র[সম্পাদনা]

↑ তাকেহারা; ফুজি; তানিমোটো (জানুয়ারি ২০১৮)। "নাইলন অলিগোমার-ডিগ্রেডিং ব্যাকটেরিয়াম আর্থ্রোব্যাক্টর এসপিতে 6-অ্যামিনোহেক্সানোয়েটের বিপাকীয় পথ।নাইলোনেজ (Nylonase Enzyme)মানবসৃষ্ট রাসায়নিক বন্ধনের ব্যাক্টেরিয়াল অবক্ষয় বা বায়োডিগ্ৰেডেশন পদ্ধতি যা সিউডোমোনাস অ্যারুগিনোসা নামক ব্যাক্টেরিয়ামের আদিকোষে ডিগ্ৰেডেটিভ প্ল্যাসমিডে থাকা ডিগ্ৰেডেটিভ ক্যাস্টার ও অপেরনের ভেতরে ডিগ্ৰেডেশনাল জিনের রান্ডম এবং ফ্রেম্শিফ্ট মিউটেশনের একটি প্রভাবশালী এনজাইম। KI72: 6-অ্যামিনোহেক্সানোয়েটকে এডিপেটে রূপান্তরের জন্য দায়ী এনজাইমগুলির সনাক্তকরণ"। অ্যাপ্লাইড মাইক্রোবায়োলজি অ্যান্ড বায়োটেকনোলজি: 801–814। এসটুসিআইডি 20206702। ডিওআই:10.1007/s00253-017-8657-y। পিএমআইডি 29188330। অজানা প্যারামিটার |সমস্যা= উপেক্ষা করা হয়েছে (সাহায্য); অজানা প্যারামিটার |ভলিউম= উপেক্ষা করা হয়েছে (সাহায্য)
↑ টেমপ্লেট:সাইট ওয়েব
↑ {{cite journal |last1=Negoro |first1=S |last2=Kakudo |first2=S |last3=Urabe |first3=Ila | Okada |first4=H |title=একটি ফ্ল্যাভোব্যাকটেরিয়াম sp থেকে প্লাজমিড pOAD2-এ একটি নতুন নাইলন অলিগোমার ডিগ্রেডেশন জিন (nylC)। |জার্নাল=ব্যাক্টেরিওলজির জার্নাল |date=1992 |volume=174 |issue=24 |pages=7948–7953 |doi=10.1128/jb.174.24.7948-7953.1992|pmid=14599240|5pmaccess=freedo } }
↑ উদ্ধৃতি ত্রুটি: <ref> ট্যাগ বৈধ নয়; e2-mech নামের সূত্রটির জন্য কোন লেখা প্রদান করা হয়নি
↑ Negoro, S; Shibata, N; Lee, YH; Takehara, I; Kinugasa, R; Nagai, K; Tanaka, Y; Kato, DI; Takeo, M; Goto, Y; Higuchi, Y (২৭ জুন ২০১৮)। 8.9725N "সঠিক সাবইউনিট সমাবেশের কাঠামোগত ভিত্তি, একত্রীকরণ এবং অন্তঃকোষীয় নাইলন হাইড্রোলেজের অবক্ষয়" |PMC= এর মান পরীক্ষা করুন (সাহায্য)। 8 (1): 9725। ডিওআই:10.1038/s41598-018-27860-w । পিএমআইডি 29950566। পিএমসি 60214441 8.9725N  |pmc= এর মান পরীক্ষা করুন (সাহায্য)। অজানা প্যারামিটার |জার্নাল= উপেক্ষা করা হয়েছে (সাহায্য)
↑ Thwaites WM (Summer ১৯৮৫)। help "New Proteins Without God's Help" |url= এর মান পরীক্ষা করুন (সাহায্য)। Creation Evolution Journal। 5 (2): 1–3। ^{[স্থায়ীভাবে অকার্যকর সংযোগ]}
↑ বিবর্তন এবং তথ্য: নাইলন বাগ
↑ id/9452500 কেন বিজ্ঞানীরা 'বুদ্ধিমান নকশা' খারিজ করেন, কের থান, এনবিসি নিউজ, 23 সেপ্টেম্বর, 2005
↑ মিলার, কেনেথ আর. Only A Theory: বিবর্তন এবং আমেরিকার আত্মার জন্য যুদ্ধ (2008) পৃষ্ঠা 80-82

Yomo T, Urabe I, Okada H (মে ১৯৯২)। "নাইলন অলিগোমারের অবক্ষয়ের জন্য জিনের অ্যান্টিসেন্স স্ট্র্যান্ডের কোন স্টপ কোডন নেই"। Proc Natl Acad Sci USA। 89 (9): 3780–4। ডিওআই:10.1073/pnas.89.9.3780 । পিএমআইডি 1570296। পিএমসি 525574 । বিবকোড:1992PNAS...89.3780Y।

বহিঃসংযোগ[সম্পাদনা]

NBRC 14590, ন্যাশনাল ইনস্টিটিউট অফ টেকনোলজি অ্যান্ড ইভালুয়েশন-এ রক্ষণাবেক্ষণ করা KI72 সংস্কৃতির তথ্য
- NBRC 114184, 2017 সিকোয়েন্সিংয়ে ব্যবহৃত একটি উদ্ভূত সংস্কৃতি
টেমপ্লেট:GO

টেমপ্লেট:ট্যাক্সনবার বিভাগ:প্লাস্টিক ভেঙ্গে যাওয়া জীব বিভাগ:অ্যাকটিনোমাইসেটোটা

[Takehara-1] তাকেহারা; ফুজি; তানিমোটো (জানুয়ারি ২০১৮)। "নাইলন অলিগোমার-ডিগ্রেডিং ব্যাকটেরিয়াম আর্থ্রোব্যাক্টর এসপিতে 6-অ্যামিনোহেক্সানোয়েটের বিপাকীয় পথ।নাইলোনেজ (Nylonase Enzyme)মানবসৃষ্ট রাসায়নিক বন্ধনের ব্যাক্টেরিয়াল অবক্ষয় বা বায়োডিগ্ৰেডেশন পদ্ধতি যা সিউডোমোনাস অ্যারুগিনোসা নামক ব্যাক্টেরিয়ামের আদিকোষে ডিগ্ৰেডেটিভ প্ল্যাসমিডে থাকা ডিগ্ৰেডেটিভ ক্যাস্টার ও অপেরনের ভেতরে ডিগ্ৰেডেশনাল জিনের রান্ডম এবং ফ্রেম্শিফ্ট মিউটেশনের একটি প্রভাবশালী এনজাইম। KI72: 6-অ্যামিনোহেক্সানোয়েটকে এডিপেটে রূপান্তরের জন্য দায়ী এনজাইমগুলির সনাক্তকরণ"। অ্যাপ্লাইড মাইক্রোবায়োলজি অ্যান্ড বায়োটেকনোলজি: 801–814। এসটুসিআইডি 20206702। ডিওআই:10.1007/s00253-017-8657-y। পিএমআইডি 29188330। অজানা প্যারামিটার |সমস্যা= উপেক্ষা করা হয়েছে (সাহায্য); অজানা প্যারামিটার |ভলিউম= উপেক্ষা করা হয়েছে (সাহায্য)

[2] টেমপ্লেট:সাইট ওয়েব

[3] {{cite journal |last1=Negoro |first1=S |last2=Kakudo |first2=S |last3=Urabe |first3=Ila | Okada |first4=H |title=একটি ফ্ল্যাভোব্যাকটেরিয়াম sp থেকে প্লাজমিড pOAD2-এ একটি নতুন নাইলন অলিগোমার ডিগ্রেডেশন জিন (nylC)। |জার্নাল=ব্যাক্টেরিওলজির জার্নাল |date=1992 |volume=174 |issue=24 |pages=7948–7953 |doi=10.1128/jb.174.24.7948-7953.1992|pmid=14599240|5pmaccess=freedo } }

[e2-mech-4] উদ্ধৃতি ত্রুটি: <ref> ট্যাগ বৈধ নয়; e2-mech নামের সূত্রটির জন্য কোন লেখা প্রদান করা হয়নি

[Negoro-5] Negoro, S; Shibata, N; Lee, YH; Takehara, I; Kinugasa, R; Nagai, K; Tanaka, Y; Kato, DI; Takeo, M; Goto, Y; Higuchi, Y (২৭ জুন ২০১৮)। 8.9725N "সঠিক সাবইউনিট সমাবেশের কাঠামোগত ভিত্তি, একত্রীকরণ এবং অন্তঃকোষীয় নাইলন হাইড্রোলেজের অবক্ষয়" |PMC= এর মান পরীক্ষা করুন (সাহায্য)। 8 (1): 9725। ডিওআই:10.1038/s41598-018-27860-w । পিএমআইডি 29950566। পিএমসি 60214441 8.9725N  |pmc= এর মান পরীক্ষা করুন (সাহায্য)। অজানা প্যারামিটার |জার্নাল= উপেক্ষা করা হয়েছে (সাহায্য)

[6] Thwaites WM (Summer ১৯৮৫)। help "New Proteins Without God's Help" |url= এর মান পরীক্ষা করুন (সাহায্য)। Creation Evolution Journal। 5 (2): 1–3। ^{[স্থায়ীভাবে অকার্যকর সংযোগ]}

[7] বিবর্তন এবং তথ্য: নাইলন বাগ

[8] /9452500 কেন বিজ্ঞানীরা 'বুদ্ধিমান নকশা' খারিজ করেন, কের থান, এনবিসি নিউজ, 23 সেপ্টেম্বর, 2005

[9] মিলার, কেনেথ আর. Only A Theory: বিবর্তন এবং আমেরিকার আত্মার জন্য যুদ্ধ (2008) পৃষ্ঠা 80-82

[১]

[২]

[৩]

[৪]

[৫]

[৬]

[৭]

[৮]

[৯]