ফসফোফ্রুক্টোকাইনেজ

উইকিপিডিয়া, মুক্ত বিশ্বকোষ থেকে
Phosphofructokinase
শনাক্তকারী
প্রতীকPpfruckinase
PfamPF00365
InterProIPR000023
PROSITEPDOC00336

ফসফোফ্রুক্টোকাইনেস (ইংরেজি: Phosphofructokinase) হলো একটি কাইনেস এনজাইম যা গ্লাইকোলাইসিসে ফ্রুক্টোজ ৬-ফসফেটকে ফসফরিলেট করে।

কার্যপদ্ধতি[সম্পাদনা]

এটিপি থেকে ফসফরল গ্রুপে এনজাইম-অনুঘটক স্থানান্তর বিভিন্ন ধরনের জৈবিক প্রক্রিয়ার একটি গুরুত্বপূর্ণ প্রতিক্রিয়া।[১] ফসফফ্রুক্টোকাইনেস ফ্রুক্টোজ-৬-ফসফেট থেকে ফ্রুক্টোজ-১,৬-বিসফসফেটের ফসফোরলেশনকে অনুঘটন করে, যা গ্লাইকোলেটিক পথে একটি প্রধান নিয়ন্ত্রণকারী পদক্ষেপ হিসেবে কাজ করে।[২][৩] এটি অ্যালোস্টেরিকভাবে এটিপি দ্বারা নিষিদ্ধ হয় এবং এএমপি দ্বারা অ্যালোস্টেরিকভাবে সক্রিয় হয়, এইভাবে যখন এটি গ্লাইকোলাইটিক পাথওয়ের মধ্য দিয়ে যায় তখন এটি কোষের উদ্যমী প্রয়োজনীয়তাকে নির্দেশ করে।[৪] ফসফোফ্রুক্টোকাইনেস ব্যাকটেরিয়া এবং স্তন্যপায়ী প্রাণীদের মধ্যে হোমোটেট্রামার হিসেবে বিদ্যমান থাকে (যেখানে প্রতিটি মনোমারের ২টি অনুরূপ ডোমেন রয়েছে) এবং ইস্টে এটি একটি অক্টোমার হিসেবে থাকে (যেখানে ৪টি আলফা- (ফসফোফ্রুক্টোকাইনেস১) এবং ৪টি বিটা-চেইন (ফসফোফ্রুক্টোকাইনেস২) রয়েছে, পরবর্তীটি, স্তন্যপায়ী মনোমারের মতো, ২টি অনুরূপ ডোমেনের অধিকারী হয়[৫])। এই প্রোটিন অ্যালোস্টেরিক রেগুলেশনের মরফিন মডেল ব্যবহার করে থাকে।[৬] ফসফোফ্রুক্টোকাইনেস দৈর্ঘ্যে প্রায় ৩০০ অ্যামিনো অ্যাসিড, এবং ব্যাকটেরিয়া এনজাইমের কাঠামোগত গবেষণায় দেখা গেছে যে, এটি দুটি অনুরূপ (আলফা/বিটা) লোব নিয়ে গঠিত: এদের একটি এটিপি (ATP) বাইন্ডিং এর সাথে জড়িত এবং অন্যটি সাবস্ট্রেট-বাইন্ডিং সাইট এবং অ্যালোস্টেরিক সাইট উভয়কে আশ্রয়ন করে। যেখানে একটি নিয়ন্ত্রক বাইন্ডিং সাইট সক্রিয় সাইট থেকে ভিন্ন হয়, কিন্তু এটি উৎসেচকের কার্যকলাপকে প্রভাবিত করে। অভিন্ন টেট্রামার সাবইউনিটগুলো ২টি ভিন্ন অবয়ব গ্রহণ করে: একটি 'বদ্ধ' অবস্থায়, আবদ্ধ ম্যাগনেসিয়াম আয়ন ফসফোরল গ্রুপগুলোর এনজাইম প্রোডাক্টস (এডিপি এবং ফ্রুক্টোজ-১,৬-বিসফসফেট)-এর সাথে সংযোগ স্থাপন করে; এবং একটি 'উন্মুক্ত' অবস্থায়, ম্যাগনেসিয়াম আয়ন শুধুমাত্র অ্যাডেনোসাইন ডাইফসফেট (ADP)-কে আবদ্ধ করে,[৭] কারণ ২টি প্রোডাক্ট এখন আরও দূরে। মনে করা হয় যে, এই অবয়ব (কনফরমেশনগুলো) একটি প্রতিক্রিয়া পথের পর্যায়ক্রমিক পর্যায়, যার জন্য ২টি অণুকে পর্যাপ্তভাবে বিক্রিয়ার কাছাকাছি আনতে সাবইউনিট বন্ধের প্রয়োজন হয়।[৮]

ফ্রুক্টোজ-১, ৬-বিসফসফেট এনজাইম কর্তৃক বিপরীত প্রতিক্রিয়া অনুঘটিত হয়।

ফসফোফ্রুক্টোকাইনেস পরিবার[সম্পাদনা]

ফসফোফ্রুক্টোকাইনেস, ফসফোফ্রুক্টোকাইনেস বি (Pfkb) নামক চিনির কাইনেস পরিবারের অন্তর্গত।[৯] রাইবোকাইনেস পরিবার নামেও পরিচিত -এই পরিবারের অন্য সদস্যদের মধ্যে রয়েছে রাইবোকাইনেস (RK), অ্যাডনেসিন কাইনেস (AK), ইনেসিন কাইনেস এবং ১-ফসফোফ্রুক্টেকাইনেস।[১০][১১] Pfkb/RB পরিবারকে চিহ্নিত করা হয় ৩টি সংরক্ষিত ক্রম মোটিফের উপস্থিতির মাধ্যমে।[১২][১৩] প্রোটিনে কতিপয় Pfk পরিবারের গঠন বেশ কয়েকটি জীব থেকে নির্ধারণ করা হয়েছে এবং এই প্রোটিন পরিবারের এনজাইমেটিক কার্যকলাপ পেন্টাভ্যালেন্ট আয়নের উপস্থিতি উপর নির্ভরতা প্রদর্শন করে।[১৪] ফসফোফ্রুক্টোকাইনেস আইসোফর্ম আকারে টিস্যু-নির্ভর অভিব্যক্তি এবং কার্যকারিতায় কঙ্কালের পেশীতে, যকৃতে এবং প্লাটিলেটে পাওয়া যায়। এটি এখনও অনুমান করা হয় যে, টিস্যু-নির্ভর পরিবেশে আইসোফর্মগুলো নির্দিষ্ট গ্লাইকোলাইটিক হারে ভূমিকা পালন করতে পারে। এটি মানবদেহে পাওয়া গেছে। কিছু মানুষের টিউমার কোষের লাইনগুলো গ্লাইকোলাইটিক উৎপাদনশীলতা বাড়িয়েছে এবং PFKL এর বর্ধিত পরিমাণের সাথে সম্পর্কযুক্ত।[১৫][১৬]

ক্লিনিক্যাল তাৎপর্য[সম্পাদনা]

ফসফোফ্রক্টোকাইনেস (PKP)-এর ঘাটতি গ্লাইকোজেনোসিস টাইপ VII (তারুই'স ডিজিজ) বা একটি অটোসোমাল রিসেসিভ ডিসঅর্ডারের দিকে পরিচালিত করে। এর লক্ষণের মধ্যে রয়েছে, কঠোর শরীরচর্চা বা ব্যায়ামের পর তীব্র বমি বমি ভাব, বমি, পেশীর সংকোচন বা মাসল ক্র্যাম্প এবং মায়োগ্লোবিনিউরিয়া দ্বারা আক্রান্ত হওয়া। ভুক্তভোগীরা সাধারণত কার্যকলাপের মাত্রা সামঞ্জস্য করতে শেখার মাধ্যমে যুক্তিসঙ্গতভাবে সাধারণ জীবনযাপন করতে সমর্থ হয়।[১৭]

প্রবিধান[সম্পাদনা]

মানবদেহে দুইটি ভিন্ন প্রকারের ফসফোফ্রুক্টোকাইনেস এনজাইম রয়েছে:

ধরণ সমার্থক ইসি সংখ্যা সাবস্ট্রেট প্রোডাক্ট প্যারালগ জিন
ফসফোফ্রক্টোকাইনেস ১ ৬-ফসফফ্রুক্টোকাইনেস

ফসফোহেক্সোককাইনেস

ইসি 2.7.1.11

ফ্রুক্টোজ ৬-ফসফেট

ফ্রুক্টোজ-১,৬-বিসফসফেট

PFKL, PFKM, PFKP
ফসফোফ্রক্টোকাইনেস ২ ৬-ফসফোফ্রুক্টো-২-কাইনেস ইসি 2.7.1.105

ফ্রুক্টোজ-২,৬-বিসফসফেট

PFKFB1, PFKFB2, PFKFB3, PFKFB4


আরো দ্রষ্টব্য[সম্পাদনা]

  • ফসফোফ্রুক্টোকাইনেজ ঘাটতি (জিএসডি টাইপ 7, তারুই ডিজিস)

তথ্যসূত্র[সম্পাদনা]

  1. ↑ Hellinga HW, Evans PR (1987). "Mutations in the active site of Escherichia coli phosphofructokinase". Nature. 327 (6121): 437–439. Bibcode:1987Natur.327..437H. doi:10.1038/327437a0. PMID 2953977. S2CID 4357039.
  2. ↑ Wegener G, Krause U (April 2002). "Different modes of activating phosphofructokinase, a key regulatory enzyme of glycolysis, in working vertebrate muscle". Biochemical Society Transactions. 30 (2): 264–270. doi:10.1042/bst0300264. PMID 12023862.
  3. ↑ Raben N, Exelbert R, Spiegel R, Sherman JB, Nakajima H, Plotz P, Heinisch J (January 1995). "Functional expression of human mutant phosphofructokinase in yeast: genetic defects in French Canadian and Swiss patients with phosphofructokinase deficiency". American Journal of Human Genetics. 56 (1): 131–141. PMC 1801305. PMID 7825568.
  4. ↑ Garrett R, Grisham R (2012). Biochemistry. Cengage Learning. p. 585. ISBN 978-1133106296.
  5. ↑ Raben N, Exelbert R, Spiegel R, Sherman JB, Nakajima H, Plotz P, Heinisch J (January 1995). "Functional expression of human mutant phosphofructokinase in yeast: genetic defects in French Canadian and Swiss patients with phosphofructokinase deficiency". American Journal of Human Genetics. 56 (1): 131–141. PMC 1801305. PMID 7825568.
  6. ↑ Selwood T, Jaffe EK (March 2012). "Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function". Archives of Biochemistry and Biophysics. 519 (2): 131–143. doi:10.1016/j.abb.2011.11.020. PMC 3298769. PMID 22182754.
  7. ↑ Shirakihara Y, Evans PR (December 1988). "Crystal structure of the complex of phosphofructokinase from Escherichia coli with its reaction products". Journal of Molecular Biology. 204 (4): 973–994. doi:10.1016/0022-2836(88)90056-3. PMID 2975709.
  8. ↑ Shirakihara Y, Evans PR (December 1988). "Crystal structure of the complex of phosphofructokinase from Escherichia coli with its reaction products". Journal of Molecular Biology. 204 (4): 973–994. doi:10.1016/0022-2836(88)90056-3. PMID 2975709.
  9. ↑ Park J, Gupta RS (September 2008). "Adenosine kinase and ribokinase--the RK family of proteins". Cellular and Molecular Life Sciences. 65 (18): 2875–96. doi:10.1007/s00018-008-8123-1. PMID 18560757. S2CID 11439854.
  10. ↑ Bork P, Sander C, Valencia A (January 1993). "Convergent evolution of similar enzymatic function on different protein folds: the hexokinase, ribokinase, and galactokinase families of sugar kinases". Protein Science. 2 (1): 31–40. doi:10.1002/pro.5560020104. PMC 2142297. PMID 8382990
  11. ↑ Spychala J, Datta NS, Takabayashi K, Datta M, Fox IH, Gribbin T, Mitchell BS (February 1996). "Cloning of human adenosine kinase cDNA: sequence similarity to microbial ribokinases and fructokinases". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 93 (3): 1232–7. Bibcode:1996PNAS...93.1232S. doi:10.1073/pnas.93.3.1232. PMC 40062. PMID 8577746.
  12. ↑ " Park J, Gupta RS (September 2008). "Adenosine kinase and ribokinase--the RK family of proteins". Cellular and Molecular Life Sciences. 65 (18): 2875–96. doi:10.1007/s00018-008-8123-1. PMID 18560757. S2CID 11439854." https://en.wikipedia.org/wiki/Phosphofructokinase#:~:text=%5B7%5D-,Park%20J%2C%20Gupta%20RS%20(September%202008).%20%22Adenosine%20kinase%20and%20ribokinase%2D%2Dthe%20RK%20family%20of%20proteins%22.%20Cellular%20and%20Molecular%20Life%20Sciences.%2065%20(18)%3A%202875%E2%80%9396.%20doi%3A10.1007/s00018%2D008%2D8123%2D1.%20PMID%C2%A018560757.%20S2CID%C2%A011439854.
  13. ↑ Bork P, Sander C, Valencia A (January 1993). "Convergent evolution of similar enzymatic function on different protein folds: the hexokinase, ribokinase, and galactokinase families of sugar kinases". Protein Science. 2 (1): 31–40. doi:10.1002/pro.5560020104. PMC 2142297. PMID 8382990.
  14. ↑ Sigrell JA, Cameron AD, Jones TA, Mowbray SL (February 1998). "Structure of Escherichia coli ribokinase in complex with ribose and dinucleotide determined to 1.8 A resolution: insights into a new family of kinase structures". Structure. 6 (2): 183–93. doi:10.1016/s0969-2126(98)00020-3. PMID 9519409.
  15. ↑ ] Sola-Penna M, Da Silva D, Coelho WS, Marinho-Carvalho MM, Zancan P (November 2010). "Regulation of mammalian muscle type 6-phosphofructo-1-kinase and its implication for the control of the metabolism". IUBMB Life. 62 (11): 791–796. doi:10.1002/iub.393. PMID 21117169.
  16. ↑ Ausina P, Da Silva D, Majerowicz D, Zancan P, Sola-Penna M (July 2018). "Insulin specifically regulates expression of liver and muscle phosphofructokinase isoforms". Biomedicine & Pharmacotherapy. 103: 228–233. doi:10.1016/j.biopha.2018.04.033. PMID 29655163. S2CID 4874742.
  17. ↑ Raben N, Exelbert R, Spiegel R, Sherman JB, Nakajima H, Plotz P, Heinisch J (January 1995). "Functional expression of human mutant phosphofructokinase in yeast: genetic defects in French Canadian and Swiss patients with phosphofructokinase deficiency". American Journal of Human Genetics. 56 (1): 131–141. PMC 1801305. PMID 7825568.

বহিঃসংযোগ[সম্পাদনা]

টেমপ্লেট:InterPro content টেমপ্লেট:কাইনেসিস টেমপ্লেট:উৎসেচক

'https://bn.wikipedia.org/w/index.php?title=ফসফোফ্রুক্টোকাইনেজ&oldid=7251739' থেকে আনীত