প্লাজমিন

প্লাজমিন রক্তে উপস্থিত একটি গুরুত্বপূর্ণ এনজাইম (EC 3.4.21.7) যা ফাইব্রিন ক্লট সহ অনেক রক্তের প্লাজমা প্রোটিনের কার্যকারীতা হ্রাস করে। ফাইব্রিনের অবনতি ঘটানো কে ফাইব্রিনোলাইসিস বলা হয়। মানুষের মধ্যে, প্লাজমিন প্রোটিন (প্লাজমিনোজেনের জাইমোজেন আকারে) পিএলজি জিন দ্বারা এনকোড করা হয়।^[১]

ফাংশন[সম্পাদনা]

ফাইব্রিনোলাইসিস (সরলীকৃত)। নীল তীরগুলি উদ্দীপনা নির্দেশ করে এবং লাল তীরগুলি বাধা দেয়।

প্লাজমিন একটি সেরিন প্রোটিএজ যা জমাট বাধা রক্তের ফাইব্রিনকে দ্রবীভূত করতে কাজ করে।ফাইব্রিনোলাইসিস ছাড়াও, প্লাজমিন অন্যান্য বিভিন্ন সিস্টেমে প্রোটিনের প্রোটিওলাইসিস করে:এটি কোলাজেনেসকে (যা কিছু কম্পিলিমেন্ট সিস্টেমের মেডিয়েটর) সক্রিয় করে এবং গ্রাফিয়ান ফলিকলের প্রাচীরকে দুর্বল করে, যার ফলে অভুলেশন হয়। প্লাজমিনও অবিচ্ছেদ্যভাবে প্রদাহের সাথে জড়িত।এটি ফাইব্রিন, ফাইব্রোনেক্টিন, থ্রম্বোস্পন্ডিন, ল্যামিনিন এবং ভন উইলেব্র্যান্ড ফ্যাক্টরকে খণ্ডিত করে। ট্রিপসিনের মতো, প্লাজমিন, সেরিন প্রোটিএজ পরিবারের অন্তর্গত।

প্লাজমিন লিভার থেকে প্লাজমিনোজেন (PLG) নামক জাইমোজেন হিসাবে সিস্টেমিক সঞ্চালনে নিঃসৃত হয়।প্লাজমিনোজেনের দুটি প্রধান গ্লাইকোফর্ম মানুষের মধ্যে উপস্থিত রয়েছে - টাইপ I প্লাজমিনোজেনে দুটি গ্লাইকোসিলেশন মোয়েটি রয়েছে (N-সংযুক্ত N289 এবং T346-এর সাথে ও-সংযুক্ত), যেখানে টাইপ II প্লাজমিনোজেনে শুধুমাত্র একটি একক ও-লিঙ্কযুক্ত চিনি রয়েছে (O-লিঙ্কযুক্ত T346) . কোষের পৃষ্ঠে টাইপ II কে প্লাজমিনোজেন টাইপ I গ্লাইকোফর্মের তুলনায় বেশি রিক্রট (recruited) করা হয়। বিপরীতভাবে, টাইপ I প্লাজমিনোজেনকে রক্তের জমাট বাঁধার জন্য বেশি রিক্রট (recruited) করা হয়।

সঞ্চালনে, প্লাজমিনোজেন একটি বন্ধ, সক্রিয়করণ-প্রতিরোধী গঠন গ্রহণ করে। জমাট বাঁধার সাথে বা কোষের পৃষ্ঠের সাথে, প্লাজমিনোজেন একটি উন্মুক্ত রূপ গ্রহণ করে যা টিস্যু প্লাজমিনোজেন অ্যাক্টিভেটর (টিপিএ), ইউরোকিনেস প্লাজমিনোজেন অ্যাক্টিভেটর (ইউপিএ), ক্যালিক্রেইন এবং ফ্যাক্টর XII সহ বিভিন্ন এনজাইম দ্বারা সক্রিয় প্লাজমিনে রূপান্তরিত হতে পারে। হেগম্যান ফ্যাক্টর)। ফাইব্রিন টিস্যু প্লাজমিনোজেন অ্যাক্টিভেটর দ্বারা প্লাজমিনোজেন অ্যাক্টিভেশনের জন্য একটি কোফ্যাক্টর। ইউরোকিনেজ প্লাজমিনোজেন অ্যাক্টিভেটর রিসেপ্টর (উপিএআর) হল ইউরোকিনেস প্লাজমিনোজেন অ্যাক্টিভেটর দ্বারা প্লাজমিনোজেন অ্যাক্টিভেশনের জন্য একটি কোফ্যাক্টর। প্লাজমিনোজেনকে প্লাজমিনে রূপান্তরের সাথে Arg-561 এবং Val-562 এর মধ্যে পেপটাইড বন্ধনের ক্লিভেজ জড়িত।^[১]^[২]^[৩]^[৪]

প্লাজমিনোজেন সক্রিয়করণের প্রক্রিয়া[সম্পাদনা]

পূর্ণ দৈর্ঘ্যের প্লাজমিনোজেন সাতটি ডোমেন নিয়ে গঠিত। একটি সি-টার্মিনাল কাইমোট্রিপসিন-সদৃশ সেরিন প্রোটিজ ডোমেন ছাড়াও, প্লাজমিনোজেনে একটি এন-টার্মিনাল প্যান অ্যাপল ডোমেন (PAp) একত্রে পাঁচটি ক্রিংল ডোমেন (KR1-5) রয়েছে। প্যান-অ্যাপল ডোমেনে বদ্ধ আকারে প্লাজমিনোজেন বজায় রাখার জন্য গুরুত্বপূর্ণ নির্ধারক রয়েছে এবং ক্রিংল ডোমেনগুলি রিসেপ্টর এবং সাবস্ট্রেটে উপস্থিত লাইসিনের অবশিষ্টাংশের সাথে আবদ্ধ হওয়ার জন্য দায়ী।

বন্ধ প্লাজমিনোজেনের এক্স-রে স্ফটিক কাঠামো প্রকাশ করে যে PAp এবং SP ডোমেনগুলি ক্রিংল অ্যারে জুড়ে তৈরি মিথস্ক্রিয়াগুলির মাধ্যমে বন্ধ গঠন বজায় রাখে।^[৪] ক্লোরাইড আয়নগুলি PAp/KR4 এবং SP/KR2 ইন্টারফেসগুলিকে আরও সেতু করে, বন্ধ কনফর্মারকে স্থিতিশীল করার ক্ষেত্রে সিরাম ক্লোরাইডের শারীরবৃত্তীয় ভূমিকা ব্যাখ্যা করে। কাঠামোগত গবেষণাগুলিও প্রকাশ করে যে গ্লাইকোসিলেশনের পার্থক্যগুলি KR3 এর অবস্থান পরিবর্তন করে। এই ডেটা টাইপ I এবং টাইপ II প্লাজমিনোজেন গ্লাইকোফর্মগুলির মধ্যে কার্যকরী পার্থক্য ব্যাখ্যা করতে সহায়তা করে।^{[তথ্যসূত্র প্রয়োজন]}

তথ্যসূত্র[সম্পাদনা]

↑ ^ক ^খ "Entrez Gene: plasminogen"।
↑ Miyata T, Iwanaga S, Sakata Y, Aoki N (অক্টোবর ১৯৮২)। "Plasminogen Tochigi: inactive plasmin resulting from replacement of alanine-600 by threonine in the active site": 6132–6136। ডিওআই:10.1073/pnas.79.20.6132 । পিএমআইডি 6216475। পিএমসি 347073 ।
↑ Forsgren M, Råden B, Israelsson M, Larsson K, Hedén LO (মার্চ ১৯৮৭)। "Molecular cloning and characterization of a full-length cDNA clone for human plasminogen": 254–260। ডিওআই:10.1016/0014-5793(87)81501-6 । পিএমআইডি 3030813।
↑ ^ক ^খ Law RH, Caradoc-Davies T, Cowieson N, Horvath AJ, Quek AJ, Encarnacao JA, Steer D, Cowan A, Zhang Q, Lu BG, Pike RN, Smith AI, Coughlin PB, Whisstock JC (মার্চ ২০১২)। "The X-ray crystal structure of full-length human plasminogen": 185–190। ডিওআই:10.1016/j.celrep.2012.02.012 । পিএমআইডি 22832192।

[entrez-1] ক ^খ "Entrez Gene: plasminogen"।

[pmid6216475-2] Miyata T, Iwanaga S, Sakata Y, Aoki N (অক্টোবর ১৯৮২)। "Plasminogen Tochigi: inactive plasmin resulting from replacement of alanine-600 by threonine in the active site": 6132–6136। ডিওআই:10.1073/pnas.79.20.6132 । পিএমআইডি 6216475। পিএমসি 347073 ।

[pmid-3] Forsgren M, Råden B, Israelsson M, Larsson K, Hedén LO (মার্চ ১৯৮৭)। "Molecular cloning and characterization of a full-length cDNA clone for human plasminogen": 254–260। ডিওআই:10.1016/0014-5793(87)81501-6 । পিএমআইডি 3030813।

[Law_2012-4] ক ^খ Law RH, Caradoc-Davies T, Cowieson N, Horvath AJ, Quek AJ, Encarnacao JA, Steer D, Cowan A, Zhang Q, Lu BG, Pike RN, Smith AI, Coughlin PB, Whisstock JC (মার্চ ২০১২)। "The X-ray crystal structure of full-length human plasminogen": 185–190। ডিওআই:10.1016/j.celrep.2012.02.012 । পিএমআইডি 22832192।

[১]

[২]

[৩]

[৪]