অ্যালোস্টেরিক উৎসেচক
অ্যালোস্টেরিক উৎসেচক (ইংরেজি: Allosteric enzyme) হল এমন কিছু উৎসেচক যারা সাবস্ট্রেটের সদৃশ কিছু প্রভাবকের সংস্পর্শে এলে নিজেদের গঠন পরিবর্তন করে ও সাবস্ট্রেটগুলির সংযোগে বাধা দেয়। বিভিন্ন প্রভাবকের সাপেক্ষে এই উৎসেচকগুলির সংযুক্তির মান বিভিন্ন হয়। এই ক্রিয়া করা একটি লিগ্যান্ডের (অ্যালোস্টেরিক মডিউলেটর) বাঁধনের মাধ্যমে একটি স্বতন্ত্রভাবে ভিন্ন সাইটে অন্যটির বাঁধনকে প্রভাবিত করে, অ্যালোস্টেরিক ধারণার সারাংশই হল এই তত্ত্ব। অ্যালোস্টেরিক প্রভাব অনেক মৌলিক জৈবিক প্রক্রিয়াগুলিতে গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে, যা কেবল কোষের সংকেত এবং বিপাক নিয়ন্ত্রণের মধ্যে সীমাবদ্ধ নয়। অ্যালোস্টেরিক উৎসেচকের সবসময় অলিগোমার হওয়ার দরকার নেই (যেমনটি আগে ভাবা হয়েছিল[১]), একক উৎসেচক-ই অ্যালোস্টেরিক, এবং তা পরীক্ষামূলক সত্য।[২] বায়োকেমিস্ট্রিতে, অ্যালোস্টেরিক রেগুলেশন (বা অ্যালোস্টেরিক কন্ট্রোল) হল উৎসেচকের সক্রিয় স্থান ব্যতীত অন্য কোনও স্থানে একটি প্রভাবক অণুকে আবদ্ধ করে প্রোটিনের নিয়ন্ত্রণ।
অ্যালোস্টেরিক রেগুলেশন হল কন্ট্রোল লুপের প্রাকৃতিক উদাহরণ, যেমন ডাউনস্ট্রিম প্রোডাক্ট থেকে ফিডব্যাক বা আপস্ট্রিম সাবস্ট্রেট থেকে ফিডফরওয়ার্ড। দূর-পরিসর অ্যালোস্ট্রি সেল সিগন্যালিংয়ে[৩] বিশেষভাবে গুরুত্বপূর্ণ। অ্যালোস্টেরিক নিয়ন্ত্রণ কোষের এনজাইম কার্যকলাপ সামঞ্জস্য করার ক্ষমতার ক্ষেত্রেও বিশেষভাবে গুরুত্বপূর্ণ।
প্রোটিন অনুঘটক (উৎসেচক) একটি মাল্টি-সাবুনিট কমপ্লেক্সের অংশ হতে পারে এবং/অথবা ক্ষণস্থায়ীভাবে বা স্থায়ীভাবে একটি কোফ্যাক্টরের সাথে যুক্ত হতে পারে (যেমন অ্যাডেনোসিন ট্রাইফসফেট)। জৈব রাসায়নিক বিক্রিয়াগুলিতে অনুঘটক অত্যাবশ্যকীয়, কারণ এটি প্রতিক্রিয়াগুলির হার খুব বাড়িয়ে দেয়। প্রোটিন বিবর্তনের একটি মূল চালক হল প্রোটিন গতিবিদ্যার মাধ্যমে এই ধরনের অনুঘটক কার্যকলাপের বিশ্লেষণ।[৪]
নামকরণ[সম্পাদনা]
অ্যালোস্ট্রি শব্দটি গ্রিক অ্যালোস (ἄλλος), "অন্য" এবং স্টেরিওস (στερεὀς), "কঠিন (বস্তু)" থেকে এসেছে। এটি একটি অ্যালোস্টেরিক প্রোটিনের নিয়ন্ত্রক সাইটটি তার সক্রিয় সাইট থেকে শারীরিকভাবে পৃথক।
প্রভাবকের প্রকৃতি[সম্পাদনা]
যে সাইটে প্রভাবক আবদ্ধ হয় তাকে অ্যালোস্টেরিক সাইট বলা হয়। অ্যালোস্টেরিক সাইটগুলি প্রভাবকদের প্রোটিনের সাথে আবদ্ধ হতে দেয় এবং প্রায়শই প্রোটিন গতিবিদ্যার সাথে জড়িত একটি গঠনমূলক পরিবর্তন ঘটে। যে প্রভাবক গুলি প্রোটিনের ক্রিয়াকলাপ বাড়ায় তাদের অ্যালোস্টেরিক অ্যাক্টিভেটর হিসাবে উল্লেখ করা হয়, যেখানে প্রোটিনের কার্যকলাপ হ্রাস করে তাদের অ্যালোস্টেরিক ইনহিবিটর বলা হয়।
বৈশিষ্ট্য[সম্পাদনা]
সাধারণ উৎসেচক সাধারণত শুদ্ধ মাইকেলিস-মেন্টেন গতিবিদ্যা মেনে চলে। কিন্তু অ্যালোস্টেরিক উৎসেচক কো-অপারেটিভ বন্ধন প্রদর্শন করে যা এই গতিবিদ্যাকে পুরোপুরি মানতে পারেনা। এর ফলে সাবস্ট্রেট গাঢ়ত্বের সাথে এর সম্পর্ক একটি সিগময়েড লেখচিত্র দ্বারা প্রকাশ করা হয়। এটি বেশিরভাগ অ্যালোস্টেরিক উৎসেচককে প্রভাবকের গাঢ়ত্বের ছোট পরিবর্তনের প্রতিক্রিয়াতে অনুঘটক আউটপুটকে ব্যাপকভাবে পরিবর্তিত করতে দেয়। প্রভাবক অণু, যা সাবস্ট্রেট নিজেই হতে পারে (হোমোট্রপিক ইফেক্টর/সমধর্মী প্রভাবক) বা অন্য কিছু ছোট অণু (হেটারোট্রপিক ইফেক্টর/অসমধর্মী প্রভাবক), উৎসেচককে আরও বেশি সক্রিয় বা কম সক্রিয় করে তুলতে পারে বা নিম্ন সম্বন্ধীয় অবস্থার মধ্যে সংমিশ্রণকে পুনঃবন্টনও করে। হেটেরোট্রপিক ইফেক্টরের জন্য বন্ধন সাইটগুলি, যাকে বলা হয় অ্যালোস্টেরিক সাইট, সাধারণত সক্রিয় সাইট থেকে আলাদা তবে তাপগতিগতভাবে মিলিত হয়।
অ্যালোস্টেরিক ডেটাবেস[সম্পাদনা]
অ্যালোস্টেরিক ডেটাবেস (ASD, http://mdl.shsmu.edu.cn/ASD) [৫] অ্যালোস্টেরিক উৎসেচক এবং তাদের মডিউলেটরসহ অ্যালোস্টেরিক অণুর জন্য কাঠামো, ফাংশন এবং সম্পর্কিত টীকা প্রদর্শন, অনুসন্ধান এবং বিশ্লেষণের জন্য একটি কেন্দ্রীয় সংস্থান সরবরাহ করে। প্রতিটি উৎসেচকের অ্যালোস্ট্রি, জৈবিক প্রক্রিয়া এবং সম্পর্কিত রোগের বিশদ বিবরণ সহ টীকা করা হয় এবং প্রতিটি মডিউলেটরের আবদ্ধতা, ভৌত রাসায়নিক বৈশিষ্ট্য এবং থেরাপিউটিক এলাকাসহ বিবরণ রাখা হয়।
তথ্যসূত্র[সম্পাদনা]
- ↑ Monod J, Wyman J, Changeux JP (মে ১৯৬৫)। "On the nature of allosteric transitions: a plausible model."। Journal of Molecular Biology। 12: 88–118। ডিওআই:10.1016/s0022-2836(65)80285-6। পিএমআইডি 14343300।
- ↑ Gohara DW, Di Cera E (নভেম্বর ২০১১)। "Allostery in trypsin-like proteases suggests new therapeutic strategies"। Trends in Biotechnology। 29 (11): 577–85। ডিওআই:10.1016/j.tibtech.2011.06.001। পিএমআইডি 21726912। পিএমসি 3191250
।
- ↑ Bu Z, Callaway DJ (২০১১)। "Proteins MOVE! Protein dynamics and long-range allostery in cell signaling"। Advances in Protein Chemistry and Structural Biology। 83: 163–221। আইএসবিএন 9780123812629। ডিওআই:10.1016/B978-0-12-381262-9.00005-7। পিএমআইডি 21570668।
- ↑ Kamerlin, S. C.; Warshel, A (২০১০)। "At the dawn of the 21st century: Is dynamics the missing link for understanding enzyme catalysis?"। Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics। 78 (6): 1339–75। ডিওআই:10.1002/prot.22654। পিএমআইডি 20099310। পিএমসি 2841229 ।
- ↑ Huang Z, Zhu L, Cao Y, Wu G, Liu X, Chen Y, Wang Q, Shi T, Zhao Y, Wang Y, Li W, Li Y, Chen H, Chen G, Zhang J (জানুয়ারি ২০১১)। "ASD: a comprehensive database of allosteric proteins and modulators"। Nucleic Acids Research। 39 (Database issue): D663–9। ডিওআই:10.1093/nar/gkq1022। পিএমআইডি 21051350। পিএমসি 3013650 ।
