পেপটাইড: সংশোধিত সংস্করণের মধ্যে পার্থক্য

উইকিপিডিয়া, মুক্ত বিশ্বকোষ থেকে
বিষয়বস্তু বিয়োগ হয়েছে বিষয়বস্তু যোগ হয়েছে
সম্পাদনা সারাংশ নেই
ট্যাগ: দৃশ্যমান সম্পাদনা মোবাইল সম্পাদনা মোবাইল ওয়েব সম্পাদনা উচ্চতর মোবাইল সম্পাদনা
সম্পাদনা সারাংশ নেই
ট্যাগ: দৃশ্যমান সম্পাদনা মোবাইল সম্পাদনা মোবাইল ওয়েব সম্পাদনা উচ্চতর মোবাইল সম্পাদনা
১৬ নং লাইন: ১৬ নং লাইন:


== প্রোটিন-পেপটাইড মিথস্ক্রিয়া ==
== প্রোটিন-পেপটাইড মিথস্ক্রিয়া ==
পেপ্টাইড প্রোটিন এবং অন্যান্য ম্যাক্রোমলিকিউলের সাথে মিথস্ক্রিয়া করতে পারে। এগুলি মানব কোষে বিভিন্ন গুরুত্বপূর্ণ কাজের জন্য দায়ী, যেমন কোষ সংকেত, এবং রোগ প্রতিরোধ ব্যবস্থাকে নিয়ন্ত্রণ করে।<ref name=":0">{{Cite journal|last2=Santos|first2=Lucianna H.|date=December 2021|title=Propedia: a database for protein–peptide identification based on a hybrid clustering algorithm|page=1|language=en|doi=10.1186/s12859-020-03881-z|issn=1471-2105|pmc=7776311|pmid=33388027|doi-access=free|last1=Martins|first1=Pedro M.|last3=Mariano|first3=Diego|last4=Queiroz|first4=Felippe C.|last5=Bastos|first5=Luana L.|last6=Gomes|first6=Isabela de S.|last7=Fischer|first7=Pedro H. C.|last8=Rocha|first8=Rafael E. O.|last9=Silveira|first9=Sabrina A.|last10=de Lima|first10=Leonardo H. F.|last11=de Magalhães|first11=Mariana T. Q.|last12=Oliveira|first12=Maria G. A.|last13=de Melo-Minardi|first13=Raquel C.|journal=BMC Bioinformatics|volume=22|issue=1}}</ref> গবেষণায় দেখা গেছে, মানব কোষে প্রোটিন-প্রোটিন মিথস্ক্রিয়ার ১৫-৪০% পেপ্টাইডের মাধ্যমে পরিচালিত হয়।<ref>{{Cite journal|last2=Linding|first2=Rune|date=2005-11-15|title=Systematic Discovery of New Recognition Peptides Mediating Protein Interaction Networks|pages=e405|language=en|doi=10.1371/journal.pbio.0030405|issn=1545-7885|pmc=1283537|pmid=16279839|doi-access=free|last1=Neduva|first1=Victor|last3=Su-Angrand|first3=Isabelle|last4=Stark|first4=Alexander|last5=Masi|first5=Federico de|last6=Gibson|first6=Toby J|last7=Lewis|first7=Joe|last8=Serrano|first8=Luis|last9=Russell|first9=Robert B|editor-last=Matthews|editor-first=Rowena|journal=PLOS Biology|volume=3|issue=12}}</ref> এছাড়াও, অনুমান করা হয় যে ঔষধ বাজারের কমপক্ষে ১০% পেপ্টাইড পণ্যের উপর ভিত্তি করে তৈরি।<ref name=":02">{{Cite journal|last2=Santos|first2=Lucianna H.|date=December 2021|title=Propedia: a database for protein–peptide identification based on a hybrid clustering algorithm|page=1|language=en|doi=10.1186/s12859-020-03881-z|issn=1471-2105|pmc=7776311|pmid=33388027|doi-access=free|last1=Martins|first1=Pedro M.|last3=Mariano|first3=Diego|last4=Queiroz|first4=Felippe C.|last5=Bastos|first5=Luana L.|last6=Gomes|first6=Isabela de S.|last7=Fischer|first7=Pedro H. C.|last8=Rocha|first8=Rafael E. O.|last9=Silveira|first9=Sabrina A.|last10=de Lima|first10=Leonardo H. F.|last11=de Magalhães|first11=Mariana T. Q.|last12=Oliveira|first12=Maria G. A.|last13=de Melo-Minardi|first13=Raquel C.|journal=BMC Bioinformatics|volume=22|issue=1}}</ref>


== উদাহরণ পরিবার ==
== উদাহরণ পরিবার ==

০৭:০২, ৩ ফেব্রুয়ারি ২০২৪ তারিখে সংশোধিত সংস্করণ

একটি টেট্রাপেপটাইড (যেমন ভ্যালিন-গ্লাইসিন-সেরিন-অ্যালানিন) হলো চারটি অ্যামিনো এসিড দ্বারা গঠিত একটি ছোট প্রোটিন। এই ক্ষেত্রে, সবুজ চিহ্নিত অ্যামিনো অগ্রভাগ (N-টার্মিনাল) হলো L-ভ্যালিন এবং নীল চিহ্নিত কার্বক্সিল প্রান্ত (C-টার্মিনাল) হলো L-অ্যালানিন

পেপটাইড হলো অ্যামিনো এসিডের ছোট শিকল যা পেপটাইড বন্ধন দ্বারা পরস্পরের সাথে যুক্ত থাকে।[১][২] একটি পলিপেপটাইড হলো একটি লম্বা, অবিচ্ছিন্ন, অশাখা পেপটাইড শিকল।[৩] যে পলিপেপটাইডগুলোর আণবিক ভর ১০,০০০ ডাল্টন বা তার বেশি হয় সেগুলোকে প্রোটিন বলা হয়।[৪] বিশটির কম অ্যামিনো এসিডের শিকলগুলোকে অলিগোপেপটাইড বলা হয়। এগুলোর মধ্যে রয়েছে ডাইপেপটাইড, ট্রাইপেপটাইড এবং টেট্রাপেপটাইড

পেপটাইডগুলো জৈব পলিমার এবং অলিগোমারের বিস্তৃত রাসায়নিক শ্রেণীর অন্তর্ভুক্ত। এর পাশাপাশি নিউক্লিক এসিড, অলিগোস্যাকারাইড, পলিস্যাকারাইড ইত্যাদিও এই শ্রেণীতে পড়ে।

প্রোটিন জৈবিক ও কার্যকরীভাবে সাজানো এক বা একাধিক পলিপেপটাইড দ্বারা গঠিত হয়, যা প্রায়শই কোএনজাইম এবং কোফ্যাক্টরের মতো লিগ্যান্ড, অন্যান্য প্রোটিন, ডিএনএ বা আরএনএর মতো অন্যান্য বৃহদাণু অথবা জটিল ম্যাক্রোমলিকিউলার সমাহারের সাথে আবদ্ধ থাকে।[৫]

পেপটাইড গঠনের সময় অ্যামিনো এসিডগুলোকে অবশিষ্টাংশ (residues) বলা হয়। পেপটাইড বা অ্যামাইড বন্ধন গঠনের সময় অ্যামিনো এসিডগুলো পরস্পরের সাথে যুক্ত হয় এবং সেই যুক্ত হওয়ার সময় একটি ছোট্ট পানির অণু বেরিয়ে যায়।[৬] এই যুক্তকরণ দুই প্রান্তে দুটি বিশেষ গ্রুপ তৈরি করে, যা N-টার্মিনাল এবং C-টার্মিনাল নামে পরিচিত। সাইক্লিক পেপটাইড ছাড়া সকল পেপটাইডের শেষে একটি N-টার্মিনাল (অ্যামিন গ্রুপ) এবং একটি C-টার্মিনাল (কার্বক্সিল গ্রুপ) অবশিষ্টা থাকে (ছবির টেট্রাপেপটাইডে দেখানো হয়েছে)।

শ্রেণীবিন্যাস

রাসায়নিক সংশ্লেষণ

Table of amino acids
রিংক অ্যামাইড রজন ব্যবহার করে এবং Fmoc-α-অ্যামিন-সংরক্ষিত অ্যামিনো অ্যাসিড ব্যবহার করে কঠিন-আবস্থায় পেপটাইড সংশ্লেষণ হলো একটি ল্যাবরেটরি কৌশল যা কৃত্রিম পেপটাইড তৈরিতে ব্যবহৃত হয়। এখানে, পেপটাইডটি ধাপে ধাপে একটি কঠিন রজনের উপরে নির্মিত হয়।

প্রোটিন-পেপটাইড মিথস্ক্রিয়া

পেপ্টাইড প্রোটিন এবং অন্যান্য ম্যাক্রোমলিকিউলের সাথে মিথস্ক্রিয়া করতে পারে। এগুলি মানব কোষে বিভিন্ন গুরুত্বপূর্ণ কাজের জন্য দায়ী, যেমন কোষ সংকেত, এবং রোগ প্রতিরোধ ব্যবস্থাকে নিয়ন্ত্রণ করে।[৭] গবেষণায় দেখা গেছে, মানব কোষে প্রোটিন-প্রোটিন মিথস্ক্রিয়ার ১৫-৪০% পেপ্টাইডের মাধ্যমে পরিচালিত হয়।[৮] এছাড়াও, অনুমান করা হয় যে ঔষধ বাজারের কমপক্ষে ১০% পেপ্টাইড পণ্যের উপর ভিত্তি করে তৈরি।[৯]

উদাহরণ পরিবার

অ্যান্টিমাইক্রোবিয়াল পেপটাইড

ট্যাকিকিনিন পেপটাইড

উদরস্থলীয় সক্রিয় পেপটাইড

প্যানক্রিয়াটিক পলিপেপ্টাইড-সম্পর্কিত পেপ্টাইড

অপিওড পেপটাইড

ক্যালসিটোনিন পেপটাইড

স্ব-একত্রিত পেপটাইড

অন্যান্য পেপটাইড

পরিভাষা

দৈর্ঘ্য

অ্যামিনো অ্যাসিডের সংখ্যা

কার্যক্রিয়া

আরও দেখুন

  • তথ্যসূত্র

    1. Hamley, I. W. (সেপ্টেম্বর ২০২০)। introduction to Peptide Science। Wiley। আইএসবিএন 978-1-119-69817-3 
    2. নেলসন, ডেভিড এল.; কক্স, মাইকেল এম. (২০০৫), Principles of Biochemistry (৪র্থ সংস্করণ), নিউ ইয়র্ক: ডব্লিউ. এইচ. ফ্রিম্যান, আইএসবিএন 0-7167-4339-6 
    3. Saladin, K. (১৩ জানুয়ারি ২০১১)। Anatomy & physiology: the unity of form and function (6th সংস্করণ)। McGraw-Hill। পৃষ্ঠা 67। আইএসবিএন 978-0-07-337825-1 
    4. International Union of Pure and Applied Chemistry. "proteins". Compendium of Chemical Terminology Internet edition..
    5. Ardejani, Maziar S.; Orner, Brendan P. (২০১৩-০৫-০৩)। "Obey the Peptide Assembly Rules"। Science340 (6132): 561–562। আইএসএসএন 0036-8075এসটুসিআইডি 206548864ডিওআই:10.1126/science.1237708পিএমআইডি 23641105বিবকোড:2013Sci...340..561A 
    6. International Union of Pure and Applied Chemistry. "amino-acid residue in a polypeptide". Compendium of Chemical Terminology Internet edition..
    7. Martins, Pedro M.; Santos, Lucianna H.; Mariano, Diego; Queiroz, Felippe C.; Bastos, Luana L.; Gomes, Isabela de S.; Fischer, Pedro H. C.; Rocha, Rafael E. O.; Silveira, Sabrina A.; de Lima, Leonardo H. F.; de Magalhães, Mariana T. Q.; Oliveira, Maria G. A.; de Melo-Minardi, Raquel C. (ডিসেম্বর ২০২১)। "Propedia: a database for protein–peptide identification based on a hybrid clustering algorithm"BMC Bioinformatics (ইংরেজি ভাষায়)। 22 (1): 1। আইএসএসএন 1471-2105ডিওআই:10.1186/s12859-020-03881-zঅবাধে প্রবেশযোগ্যপিএমআইডি 33388027 |pmid= এর মান পরীক্ষা করুন (সাহায্য)পিএমসি 7776311অবাধে প্রবেশযোগ্য |pmc= এর মান পরীক্ষা করুন (সাহায্য) 
    8. Neduva, Victor; Linding, Rune; Su-Angrand, Isabelle; Stark, Alexander; Masi, Federico de; Gibson, Toby J; Lewis, Joe; Serrano, Luis; Russell, Robert B (২০০৫-১১-১৫)। Matthews, Rowena, সম্পাদক। "Systematic Discovery of New Recognition Peptides Mediating Protein Interaction Networks"PLOS Biology (ইংরেজি ভাষায়)। 3 (12): e405। আইএসএসএন 1545-7885ডিওআই:10.1371/journal.pbio.0030405অবাধে প্রবেশযোগ্যপিএমআইডি 16279839পিএমসি 1283537অবাধে প্রবেশযোগ্য 
    9. Martins, Pedro M.; Santos, Lucianna H.; Mariano, Diego; Queiroz, Felippe C.; Bastos, Luana L.; Gomes, Isabela de S.; Fischer, Pedro H. C.; Rocha, Rafael E. O.; Silveira, Sabrina A.; de Lima, Leonardo H. F.; de Magalhães, Mariana T. Q.; Oliveira, Maria G. A.; de Melo-Minardi, Raquel C. (ডিসেম্বর ২০২১)। "Propedia: a database for protein–peptide identification based on a hybrid clustering algorithm"BMC Bioinformatics (ইংরেজি ভাষায়)। 22 (1): 1। আইএসএসএন 1471-2105ডিওআই:10.1186/s12859-020-03881-zঅবাধে প্রবেশযোগ্যপিএমআইডি 33388027 |pmid= এর মান পরীক্ষা করুন (সাহায্য)পিএমসি 7776311অবাধে প্রবেশযোগ্য |pmc= এর মান পরীক্ষা করুন (সাহায্য)