প্রোটিন

প্রোটিন (আমিষ) জৈব বৃহত-অণুর প্রকারবিশেষ। জীন নির্দিষ্ট অনুক্রমে অনেকগুলি আলফা অ্যামিনো অ্যাসিড পেপটাইড বন্ধন দ্বারা পলিপেপটাইড শৃঙ্খল পলিমার তৈরি করে এবং তা সঠিকভাবে ভাঁজ হয়ে একটি প্রোটিন তৈরি হয়। প্রোটিন এর কাজঃ

একটি polypeptide একটি একক রৈখিক অ্যামিনো সন্নিহিত অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশ এর carboxyl এবং অ্যামিনো গ্রুপ মধ্যে peptide বন্ড দ্বারা জোড়া একসঙ্গে অ্যাসিডসমূহের শৃঙ্খল পলিমার. একটি প্রোটিন অ্যামাইনো অ্যাসিড ক্রম একটি জিন, যা জেনেটিক কোডের এনকোড করা হয় ক্রম দ্বারা নির্ধারিত হয়. সাধারণভাবে, জেনেটিক কোড অ্যামিনো অ্যাসিড 20 মান নির্ধারণ করা; নির্দিষ্ট অর্গানিজমের মধ্যে যাইহোক, জেনেটিক কোড নির্দিষ্ট archaea-pyrrolysine মধ্যে এবং-selenocysteine ​​অন্তর্ভুক্ত করতে পারে. অল্পদিন পরে এমনকি সময় বা সংশ্লেষণ, প্রায়ই একটি প্রোটিন অবশিষ্টাংশ posttranslational পরিমার্জন, যা শারীরিক ও রাসায়নিক বৈশিষ্ট্য, পাট, স্থায়িত্ব, কার্যকলাপ, এবং পরিণামে, প্রোটিনের ফাংশন দ্বারা পরিবর্তিত হয় রাসায়নিকভাবে পরিবর্তন. কখনও কখনও প্রোটিন অ peptide গ্রুপ সংযুক্ত, যা বলা prosthetic গ্রুপ বা cofactors করা যাবে না. প্রোটিন এছাড়াও একসঙ্গে কাজ একটি বিশেষ ফাংশন অর্জন করতে পারেন, এবং তারা প্রায়ই স্থিতিশীল প্রোটিন কমপ্লেক্স গঠনের সংযুক্ত.

অন্যান্য যেমন polysaccharides এবং নিউক্লিক আসিড হিসাবে জৈব macromolecules লেগেছে, প্রোটিন আছে প্রাণী অপরিহার্য অংশ এবং কোষের মধ্যে প্রায় প্রতিটি পদ্ধতিতে অংশগ্রহণ. অনেক প্রোটিন হয় উপসেচকে বায়োকেমিক্যাল বিক্রিয়ার অনুঘটকের কাজ এবং গুরুত্বপূর্ণ বিপাক যাও. প্রোটিন এছাড়াও স্ট্রাকচারাল বা যান্ত্রিক যেমন actin এবং myosin হিসাবে ফাংশন, পেশী এবং cytoskeleton মধ্যে প্রোটিন, যা ভারা একটি সিস্টেম যা কোষের আকৃতি রক্ষণাবেক্ষণ ফর্ম আছে. অন্য প্রোটিন কোষ সিগন্যালিং, অনাক্রম্য প্রতিক্রিয়া, কোষ আনুগত্য, এবং সেল সাইকেল খুবই জরুরি. প্রোটিন এছাড়াও প্রাণী 'খাদ্যভ্যাস প্রয়োজনীয়, যেহেতু প্রাণীরই অ্যামিনো অ্যাসিড তারা প্রয়োজন এবং খাদ্য থেকে অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিড প্রাপ্ত করা আবশ্যক না সমন্বয় করতে পারেন. পাচন প্রক্রিয়ার মাধ্যমে, প্রাণীদের বিনামূল্যে অ্যামিনো অ্যাসিড যে বিপাক তারপর ব্যবহার করা হয় মধ্যে ডাউন পাকস্থলিতে গ্রহণ প্রোটিন বিরতি.

অন্যান্য প্রোটিন সেলুলার যেমন ultracentrifugation, বৃষ্টিপাত, electrophoresis, এবং ক্রোমাটোগ্রাফি কৌশল হিসাবে বিভিন্ন উপাদান ব্যবহার করে থেকে সংস্কৃত হতে পারে; জেনেটিক ইঞ্জিনিয়ারিং আবির্ভাব পদ্ধতির একটি সংখ্যা তৈরি সম্ভব পাবন সহজতর করেনি. সাধারণত প্রোটিন গঠন এবং কাজ অধ্যয়ন ব্যবহৃত পদ্ধতি immunohistochemistry, সাইট পরিচালিত মিউটাজেনেসিস, পারমাণবিক চৌম্বকীয় অনুরণন এবং ভর spectrometry অন্তর্ভুক্ত.

প্রাণরসায়ন

মূল নিবন্ধ: বায়োকেমিস্ট্রি, অ্যামিনো অ্যাসিড, এবং peptide বন্ড

সর্বাধিক প্রোটিন রৈখিক 20-α-L বিভিন্ন অ্যামিনো অ্যাসিড পর্যন্ত সিরিজ থেকে নির্মিত পলিমার দিয়ে গঠিত. সমস্ত proteinogenic অ্যামিনো অ্যাসিড সাধারণ স্ট্রাকচারাল একটি α-কার্বন যা একটি অ্যামিনো গ্রুপ, একটি carboxyl গ্রুপ, এবং একটি পরিবর্তনশীল পার্শ্ব শৃঙ্খল জোড়া সহ বৈশিষ্ট্য, ভোগদখল. শুধু proline এই মূল কাঠামো থেকে পৃথক হিসাবে এটি একটি n-শেষ অ্যামাইন গ্রুপ, যা একটি নির্দিষ্ট গঠন মধ্যে CO-NH amide অর্ধভাগ চলতে যাও অস্বাভাবিক রিং রয়েছে. মান অ্যামিনো অ্যাসিড পাশ চেইন, তালিকায় বিস্তারিত প্রমিত অ্যামিনো অ্যাসিড মধ্যে, একটি রাসায়নিক গঠন এবং বৈশিষ্ট্যাবলী বৈচিত্র আছে; এটি একটি অ্যামাইনো অ্যাসিড প্রোটিন যা পরিণামে তার ত্রিমাত্রিক কাঠামো নির্ধারণ করে এবং তার রাসায়নিক বিক্রিয়ার মধ্যে অ্যাসিড পার্শ্ব চেইন সমস্ত যৌথ প্রভাব অ্যামিনো অ্যাসিড. একটি polypeptide চেন peptide বন্ড দ্বারা সংযুক্ত থাকে. প্রোটিন চেন একবার লিঙ্ক, একটি পৃথক অ্যামিনো অ্যাসিড একটি অবশিষ্টাংশ বলা হয়, এবং কার্বন, নাইট্রোজেন, অক্সিজেন এবং পরমাণু লিঙ্ক সিরিজের প্রধান চেন বা প্রোটিন দাঁড়া হিসাবে পরিচিত হয়.

peptide বন্ড দুটি অনুনাদ ফরম যে কিছু ডবল বন্ড চরিত্র অবদান এবং নিজের অক্ষের চারপাশে আবর্তন মানা করা হয়েছে, যাতে আলফা কার্বন হয় প্রায় একতলীয়. অন্য দুটি peptide বন্ড মধ্যে দ্বিতল কোণ স্থানীয় আকৃতি প্রোটিন দাঁড়া দ্বারা অধিকৃত. নির্ধারণ একটি বিনামূল্যে carboxyl গ্রুপ সঙ্গে প্রোটিন শেষে সি ট্যার্মিনাস বা carboxy ট্যার্মিনাস হিসাবে, পরিচিত হয় যেহেতু একটি মুক্ত অ্যামিনো সঙ্গে শেষ গ্রুপ n-ট্যার্মিনাস বা অ্যামিনো ট্যার্মিনাস হিসাবে পরিচিত হয়. শব্দ প্রোটিন, polypeptide, এবং peptide হয় একটু সন্দেহজনক এবং অর্থ মধ্যে ওভারল্যাপ করা যাবে না. প্রোটিন সাধারণত সম্পূর্ণ একটি স্থিতিশীল উপযোজন মধ্যে জৈব অনুর জন্য ব্যবহৃত হতে পারে, তবে একটি সংক্ষিপ্ত অ্যামিনো অ্যাসিড প্রায়ই একটি স্থিতিশীল ত্রিমাত্রিক কাঠামো উদাসীন oligomers জন্য সাধারণত peptide সংরক্ষিত. যাইহোক, দুটোর মধ্যে সীমানা এবং ভালভাবে সংজ্ঞায়িত করা হয় 20-30 অবশিষ্টাংশ কাছাকাছি সাধারণত মিথ্যা. Polypeptide কোনো একক অ্যামিনো অ্যাসিড একটি রৈখিক শৃঙ্খল যাও, সাধারণত নির্বিশেষে দ্বারা পড়ুন, কিন্তু প্রায়ই একটি সংজ্ঞায়িত গঠন, তার অনুপস্থিতি বোঝা যাবে.

সংশ্লেষণ

প্রধান নিবন্ধ: প্রোটিন জৈব সংশ্লেষণ একটি ribosome একটি প্রোটিন ফর্মা mRNA হিসাবে ব্যবহার করে উৎপন্ন করা হয়. একটি জিনের ডিএনএ ক্রম একটি অ্যামিনো অ্যাসিড প্রোটিন ক্রম এনকোড করে.

প্রোটিন অ্যামাইনো তথ্য জিনে এনকোড ব্যবহার অ্যাসিড থেকে সমবেত হয়. প্রতিটি অ্যামিনো অ্যাসিড প্রোটিন নিজস্ব অনন্য ক্রম যে জিন এই প্রোটিন এনকোডিং এর নিউক্লিওটাইড ক্রম উল্লেখ করা হয় আছে. জেনেটিক কোড হল তিনটি নিউক্লিওটাইড-সেট একটি সেট বলা codons এবং প্রতিটি তিনটি নিউক্লিওটাইড-সংমিশ্রণ একটি অ্যামিনো অ্যাসিড designates, Aug (adenine-uracil-guanine) উদাহরণস্বরূপ হয় methionine জন্য কোড. কারণ ডিএনএ চার nucleotides রয়েছে, সম্ভব codons মোট সংখ্যা 64; অতএব, কিছু অ্যামাইনো একাধিক codon দ্বারা নির্দিষ্ট অম্ল সঙ্গে রয়েছে জেনেটিক কোডের কিছু অতিরেক, ডিএনএর এনকোড জিন প্রাক মধ্যে প্রথম প্রতিলিপি. বার্তাবহ RNA-(mRNA) যেমন RNA-পলিমেরেজ হিসাবে প্রোটিন দ্বারা. সর্বাধিক অর্গানিজমের তারপর প্রাক mRNA (একটি প্রাথমিক প্রতিলিপি নামেও পরিচিত) পোস্ট transcriptional পরিবর্তনের বিভিন্ন ফরম পরিপক্ক mRNA, যা প্রোটিন সংশ্লেষণ জন্য একটি টেম্পলেট হিসাবে তখন ribosome দ্বারা ব্যবহৃত গঠন প্রক্রিয়া ব্যবহার করে. Prokaryotes ইন হয় mRNA যত তাড়াতাড়ি এটা উত্পাদিত হয় ব্যবহার করা যেতে পারে, অথবা একটি ribosome দ্বারা থাকার nucleoid থেকে দূরে সরানো পরে আবদ্ধ করা. বিপরীতভাবে, ইউক্যারিয়োটস কোষ নিউক্লিয়াস মধ্যে mRNA না জেনে এবং নিউক্লিয়ার ঝিল্লির জুড়ে সাইতপ্ল্যাজ্ম, তারপর যেখানে প্রোটিন সংশ্লেষণ সঞ্চালিত হয় তা স্থানান্তরিত করা. প্রোটিন সংশ্লেষণ হার ইউক্যারিয়োটস তুলনায় prokaryotes মধ্যে উচ্চতর এবং প্রতি সেকেন্ডে 20 অ্যামিনো অ্যাসিড পর্যন্ত পৌঁছাতে পারে.

একটি mRNA ফর্মা থেকে একটি প্রোটিন synthesizing প্রক্রিয়ার অনুবাদ হিসাবে পরিচিত হয়. mRNA ribosome সম্মুখের এবং লোড করা হয় সেটির বেস পেয়ারিং anticodon একটি স্থানান্তর RNA অণু, যা অ্যামাইনো অ্যাসিড সংশ্লিষ্ট codon এটা স্বীকার করে যাও বহন উপর অবস্থিত প্রতিটি codon মেলা একটি সময়ে তিনটি nucleotides পড়া হয়. এনজাইম aminoacyl tRNA synthetase "চার্জ" অ্যামিনো অ্যাসিড সঠিক সঙ্গে tRNA অণু. ক্রমবর্ধমান polypeptide প্রায়ই হয় জায়মান চেন বলা. প্রোটিন n-প্রান্ত থেকে সর্বদা biosynthesized সি ট্যার্মিনাস যাও.

একটি সংশ্লেষিত প্রোটিন অ্যামাইনো অ্যাসিড আকার সংখ্যা এটা রয়েছে এবং এর মোট আণবিক ভর, যা daltons একক সাধারণত রিপোর্ট করা হয় (পারমাণবিক ভর একক সঙ্গে সমার্থক), অথবা ব্যুৎপন্ন ইউনিট kilodalton (kDa) পরিমাপ করা যায়. চেঁচানো প্রোটিন গড় ভর 466 অ্যামিনো অ্যাসিড দীর্ঘ এবং 53 kDa হয়. বৃহত্তম পরিচিত প্রোটিন হয় titins, পেশী sarcomere একটি প্রায় 3,000 kDa আণবিক ভর এবং একটি প্রায় 27.000 অ্যামিনো অ্যাসিড মোট দৈর্ঘ্য সঙ্গে কম্পোনেন্ট, . রাসায়নিক সংশ্লেষণ

ছোট প্রোটিন সংশ্লেষণ peptide করা যাবে, যেমন জৈব রাসায়নিক বন্ধ্যাকরণ হিসাবে সংশ্লেষণ কৌশল যা উচ্চ ফলন মধ্যে peptides উত্পাদন নির্ভর হিসাবে পরিচিত পদ্ধতির একটি পরিবার দ্বারা রাসায়নিকভাবে সংশ্লেষিত হয়. রাসায়নিক সংশ্লেষণ অ প্রাকৃতিক অ্যামিনো অ্যাসিড প্রবর্তনের জন্য পারবেন মধ্যে polypeptide যেমন অ্যামিনো অ্যাসিড পার্শ্ব চেইন যাও প্রতিপ্রভ প্রোব সংযুক্তি হিসাবে চেইন,. এই পদ্ধতিগুলি পরীক্ষাগার প্রাণরসায়ন এবং কোষ জীববিজ্ঞান, দরকারী, যদিও সাধারণত হইনি জন্য বাণিজ্যিক অ্যাপ্লিকেশন. রাসায়নিক সংশ্লেষণ হয় অদক্ষ সম্পর্কে 300 অ্যামিনো অ্যাসিড তুলনায় polypeptides জন্য দীর্ঘতর, এবং প্রোটিন সংশ্লেষিত নির্দ্ধিধায় তাদের স্থানীয় আঞ্চলিক কাঠামো না অনুমান হতে পারে. অধিকাংশ রাসায়নিক সংশ্লেষণ পদ্ধতি থেকে সি ট্যার্মিনাস n-ট্যার্মিনাস এগিয়ে যেতে জৈবিক প্রতিক্রিয়া বিপরীত,.

গঠন

প্রধান নিবন্ধ: প্রোটিন গঠন আরও তথ্যের জন্য দেখুন: প্রোটিন গঠন ভবিষ্যদ্বাণী chaperonin মধ্যে স্ফটিকের গঠনে. Chaperonins প্রোটিন ফোল্ডিং সহায়তা. তিনটি প্রোটিন triose ফসফেট isomerase তিন মাত্রিক গঠন সম্ভব উপস্থাপনা. বাম: সমস্ত-পরমাণু উপস্থাপনা পরমাণু টাইপ দ্বারা রঙ্গিন. মিডিল: সরলীকৃত উপস্থাপনা দাঁড়া গঠন ব্যাখ্যা, যাও গঠন দ্বারা রঙ্গিন. রাইট: দ্রাবক-অ্যাক্সেসযোগ্য পৃষ্ঠ উপস্থাপনা অবশিষ্টাংশ টাইপ (আম্লিক অবশিষ্টাংশ লাল, নীল মৌলিক অবশিষ্টাংশ, মেরু অবশিষ্টাংশ সবুজ, সাদা nonpolar অবশিষ্টাংশ) দ্বারা রঙ্গিন

সর্বাধিক প্রোটিন অনন্য 3-মাত্রিক কাঠামোর মধ্যে ভাঁজ. আকৃতি যা স্বাভাবিকভাবেই একটি প্রোটিন folds তার নেটিভ গঠন হিসাবে পরিচিত হয়. [12] যদিও অনেক প্রোটিন কেবল তাদের অ্যামিনো অ্যাসিড রাসায়নিক বৈশিষ্ট্য মাধ্যমে unassisted ভাঁজ, করতে পারেন, অন্যদের আণবিক chaperones এইড নেটিভ তাদের রাজ্যের মধ্যে ভাঁজ করা প্রয়োজন. Biochemists প্রায়ই চার একটি প্রোটিনের কাঠামো এর স্বতন্ত্র বৈশিষ্ট্য পড়ুন:

   প্রাথমিক কাঠামো: অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রম.

   সেকেন্ডারি গঠন: নিয়মিতভাবে স্থানীয় হাইড্রোজেন বন্ড সুস্থিত কাঠামো পুনরায়. 

সবচেয়ে সাধারণ উদাহরণ হল আলফা হেলিক্স, বিটা শীট এবং পালাক্রমে. কারণ যাও কাঠামো স্থানীয়, বিভিন্ন যাও গঠন বহু অঞ্চলে একই প্রোটিন অণুর উপস্থিত হতে পারেন.

   তৃতীয় গঠন: একটি প্রোটিন অণুর সামগ্রিক আকৃতি; এক অন্য যাও স্ট্রাকচার স্থানিক সম্পর্ক. 

তৃতীয় গঠন nonlocal মিথস্ক্রিয়া, সাধারণত একটি হাইড্রোফোবিক কোর গঠন দ্বারা সাধারণত সুস্থিত,

কিন্তু মাধ্যমে লবণ সেতু, হাইড্রোজেন বন্ড, DISULFIDE বন্ড, এবং এমনকি posttranslational পরিবর্তন. 

শব্দটি "প্রশাখা গঠন" শব্দটি প্রায়ই ভাঁজ সঙ্গে সমার্থক হিসেবে ব্যবহার করা হয়. প্রশাখা গঠন কি প্রোটিন মৌলিক ফাংশন নিয়ন্ত্রণ করে.

   চতুরাত্মক গঠন: বিভিন্ন কাঠামো প্রোটিন অণুর (polypeptide চেইন) দ্বারা গঠিত, সাধারণত এই প্রসঙ্গে, 

একটি প্রোটিন জটিল হিসাবে কাজ যা বলা প্রোটিন subunits.

প্রোটিন সম্পূর্ণভাবে দৃঢ় অণু নয়. কাঠামো এই স্তরগুলি ছাড়াও, বিভিন্ন প্রোটিনের কাঠামো সম্পর্কিত মধ্যে যখন তারা তাদের কাজ কর্ম সম্পাদন করতে পারে নামান. এই কার্মিক rearrangements প্রেক্ষাপটে, এই প্রশাখা বা চতুরাত্মক কাঠামো সাধারণতঃ হিসাবে "conformations" ডাকা হয়, এবং তাদের মধ্যে রূপান্তরের conformational পরিবর্তন বলা হয়. এই ধরনের পরিবর্তন একটি স্তর অণুর একটি এনজাইম এর সক্রিয় সাইট, বা রাসায়নিক প্রোটিন অনুঘটন মধ্যে অংশগ্রহণ করে প্রকৃত অঞ্চলের বাইন্ডিং দ্বারা প্রবর্তিত হয় প্রায়ই. সমাধান এ প্রোটিনের কাঠামো তাপ কম্পন এবং সংঘর্ষের সঙ্গে অন্যান্য অণু. মাধ্যমে প্রকরণ ভুগা বিভিন্ন তাদের তুলনামূলক মাপ দেখাচ্ছে প্রোটিনের আনবিক পৃষ্ঠ. বাম থেকে ডাইনে থেকে: ইমিউনোগ্লোব্যুলিন জি (IgG, একটি এন্টিবডি), হিমোগ্লোবিন, ইনসুলিন (একটি হরমোন), adenylate কাইনেস (একটা এনজাইম), এবং glutamine synthetase (একটা এনজাইম).

গোলাকার প্রোটিন, তন্তুময় প্রোটিন, ঝিল্লি এবং প্রোটিন: প্রোটিন তিনটি প্রধান ক্লাস, সাধারণত প্রশাখা কাঠামোর সাথে সম্পর্কিত মধ্যে হতে অনাড়ম্বরভাবে বিভক্ত করতে পারেন. প্রায় সব গোলাকার প্রোটিন হয় দ্রবণীয় এবং অনেক এনজাইম. অংশুল প্রোটিন প্রায়ই যেমন কোলাজেন, যোজক কলা প্রধান উপাদান, বা শিং, নখ, চুল ইঃ গঠনকারী প্রোটিন, চুল ও নখ প্রোটিন উপাদান হিসাবে স্ট্রাকচারাল,. ঝিল্লি প্রোটিন প্রায়ই রিসেপ্টর হিসাবে বা পরিবেশন করা মেরু বা অভিযুক্ত অণু জন্য চ্যানেল কোষের ঝিল্লি সহ্য প্রদান করে.

একটি intramolecular হাইড্রোজেন বন্ধনের বিশেষ প্রোটিন মধ্যে মামলা, জল আক্রমণ থেকে রক্ষা দুর্বল এবং অত: পর তাদের নিজস্ব নিরুদন প্রচার, dehydrons বলা হয়. গঠন নিরূপণ

একটি প্রোটিন, অথবা তার জটিলতার চতুরাত্মক গঠন প্রশাখা গঠন আবিষ্কার, কিভাবে প্রোটিন তার কর্ম সঞ্চালিত সম্পর্কে গুরুত্বপূর্ণ সংকেত সনাক্ত প্রদান করতে পারেন. প্রচলিত গঠন নিরূপণ পরীক্ষামূলক পদ্ধতি এক্সরে কেলাসবিদ্যা এবং NMR বর্ণালিবীক্ষণ যন্ত্র, এই দুই ধরনের পারমাণবিক রেসলিউসনে তথ্য অন্তর্ভুক্ত করতে পারে. যাইহোক, NMR পরীক্ষায় হয় তথ্য থেকে যা পরমাণু জোড়া মধ্যে দূরত্ব একটি সাবসেট অনুমান করা যায় প্রদান করতে, এবং চূড়ান্ত একটি প্রোটিন জন্য সম্ভব conformations একটি দূরত্ব জ্যামিতি সমস্যা সমাধানের দ্বারা নির্ধারিত হয়. দ্বৈত পোলারাইজেশন interferometry একটি পরিমাণগত সামগ্রিক প্রোটিন গঠন এবং conformational পরিবর্তন পারস্পরিক ক্রিয়ার কারণে বা অন্য উদ্দীপক যাও পরিমাপের জন্য বিশ্লেষণাত্মক পদ্ধতি. বিজ্ঞপ্তি dichroism আরেকটি অভ্যন্তরীণ বিটা শীট / প্রোটিনের স্ক্রুর ন্যায় পেঁচাল রচনা তা নির্ধারণের জন্য পরীক্ষাগার টেকনিক.কোনো বৈকল্পিক ইলেক্ট্রন কেলাসবিদ্যা হিসাবে পরিচিত, আবার কিছু ক্ষেত্রে উচ্চ রিসোলিউশনের তথ্য বিশেষত ঝিল্লি দুটি ত্রিমাত্রিক স্ফটিক জন্য তৈরী করতে পারে, প্রোটিন; Cryoelectron মাইক্রস্কপির কম রিসোলিউশনের খুব বড় একত্র ভাইরাস সহ প্রোটিন কমপ্লেক্স, স্ট্রাকচারাল সম্পর্কে তথ্য উত্পাদন ব্যবহৃত হয় . মীমাংসিত ডেটা স্ট্রাকচার প্রোটিন ব্যাংক (পিডিবি), একটি সহজলভ্য সম্পদ থেকে যা প্রোটিনের হাজার হাজার সম্পর্কে স্ট্রাকচারাল তথ্য কার্টিজিয়ান স্থানাঙ্ক রূপে প্রোটিন অর্জন করা প্রতিটি পরমাণু জন্য সাধারণতঃ জমা করতে পারেন.

আরও অনেক জিন সিকোয়েন্স প্রোটিন স্ট্রাকচার বেশী পরিচিত. উপরন্তু, মীমাংসিত স্ট্রাকচার সেট প্রোটিন যা সহজেই এক্সরে কেলাসবিদ্যা, প্রধান গঠন নিরূপণ একটি পদ্ধতির মধ্যে প্রয়োজন শর্তাবলী করা যাবে চলছে দিকে পক্ষপাতদুষ্ট হয়. বিশেষ করে, গোলাকার প্রোটিন হয় তুলনামূলকভাবে এক্সরে কেলাসবিদ্যা জন্য প্রস্তুতি স্ফটিকে পরিণত করা সহজ. বৈসাদৃশ্য দ্বারা ঝিল্লি প্রোটিন, তারা স্ফটিকে পরিণত করা কঠিন এবং পিডিবি মধ্যে. Underrepresented কাঠামোগত ধরন উদ্যোগ ধারাক্রমে প্রধান ভাঁজ শ্রেণীর প্রতিনিধি কাঠামো সমাধান দ্বারা এই ঘাটতি হয় প্রতিকার করার চেষ্টা করেছেন. প্রোটিন গঠন ভবিষ্যদ্বাণী পদ্ধতি একটি প্রোটিনের কাঠামো যার আছে পরীক্ষামূলকভাবে নির্ধারিত হয়নি জন্য সম্ভাবনীয় গঠন উৎপাদিত একটি অর্থ প্রদান করার প্রচেষ্টা.

সেলুলার ফাংশন

প্রোটিন হয় কোষের মধ্যে প্রধান অভিনেতা, বলেন বহন তথ্য জিনে এনকোড দ্বারা নির্দিষ্ট কর্তব্য আউট. RNA-এর কিছু নির্দিষ্ট ছাড়া, অন্যান্য অধিকাংশ জৈব অণুর অপেক্ষাকৃত মন্থর উপাদানের উপর যা প্রোটিন কাজ. প্রোটিন Escherichia coli আধ ঘরের শুকনো ওজন করা হয়, যেহেতু এই ধরনের ডিএনএ এবং RNA-এর অন্যান্য macromolecules করা মাত্র 3% এবং 20% যথাক্রমে, আপ. [22] প্রোটিনের সংকলন একটি বিশেষ সেল বা কোষ টাইপ প্রকাশ হিসাবে পরিচিত হয় তার proteome.

প্রোটিনের প্রধান বৈশিষ্ট যে তাদের কর্ম বিভিন্ন সেট করতে পারবেন তাদের ক্ষমতা অন্যান্য অণু বিশেষভাবে এবং শক্তভাবে আবদ্ধ. প্রোটিন অন্য অণু বাঁধাই জন্য দায়ী অঞ্চলের বাইন্ডিং সাইট হিসাবে পরিচিত হয় এবং প্রায়ই একটি আণবিক পৃষ্ঠতলের বিষণ্নতা বা "পকেট" হয়. এই বাঁধাই ক্ষমতা প্রোটিন, যা বাইন্ডিং সাইট পকেট সংজ্ঞায়িত করে, এর প্রশাখা গঠন দ্বারা এবং পার্শ্বে চেইন পার্শ্ববর্তী অ্যামিনো অ্যাসিড 'রাসায়নিক বৈশিষ্ট্য মধ্যস্থতা করা হয়. প্রোটিন বাঁধাই extraordinarily টাইট এবং নির্দিষ্ট হতে পারে; উদাহরণস্বরূপ, ribonuclease নিষেধাত্মক প্রোটিন মানুষের angiogenin যাও binds একটি উপ - femtomolar পৃথকীকরণ ধ্রুবক (সাথে <10-15 এম) কিন্তু এ সব আবদ্ধ তার উভচর homolog onconase যাও না (> 1 ম) . অত্যন্ত গৌণ যেমন একটি একক একটি বাঁধাই সঙ্গীর মিথাইল গ্রুপ যোগ হিসাবে রাসায়নিক পরিবর্তন কখনও কখনও প্রায় বাঁধাই বাছা চলা করতে পারেন; উদাহরণস্বরূপ, aminoacyl tRNA synthetase নির্দিষ্ট অ্যামিনো অ্যাসিড ভ্যালিন অনুরূপ অ্যামিনো অ্যাসিড isoleucine পাশ শৃঙ্খল বিরুদ্ধে discriminates .

প্রোটিন অন্য প্রোটিনের হিসেবে যাও ক্ষুদ্র অণু নিম্নস্তর আবদ্ধ করতে পারেন. যখন একই প্রোটিন অণুর অন্যান্য কপি বিশেষভাবে আবদ্ধ, তারা fibrils গঠন oligomerize পারেন; এই প্রক্রিয়া গঠনগত প্রোটিনকে গোল monomers থাকে প্রায়ই ঘটে যে স্ব - সহযোগী অনমনীয় fibers গঠন করে. প্রোটিন-প্রোটিন পারস্পরিক ক্রিয়ার এছাড়াও কোষ চক্র মাধ্যমে enzymatic কার্যকলাপ নিয়ন্ত্রণ, নিয়ন্ত্রণ অগ্রগতি, এবং বৃহত প্রোটিন কমপ্লেক্স যে বহন একটি সাধারণ জৈব কার্যকারিতা সাথে অনেক ঘনিষ্ঠভাবে সম্পর্কিত প্রতিক্রিয়া বাইরে সমাবেশ করার অনুমতি দেয়. প্রোটিন ছাড়াও, আবদ্ধ বা করতে পারে এমনকি, ঘরের মধ্যে ঝিল্লি সংহত করা. বাঁধাই অংশীদারদের ক্ষমতা প্রোটিনের মাত্রা conformational পরিবর্তন প্রবৃত্ত অতিশয় জটিল সংকেতের নেটওয়ার্ক নির্মাণ করা যাবে. [24] উল্লেখ্য, হিসাবে প্রোটিন মধ্যে পারস্পরিক ক্রিয়ার উলটাকর হয়, অংশীদার এবং প্রোটিনের বিভিন্ন গ্রুপ প্রাপ্ততার প্রচন্ডভাবে যাও দলা যে সক্ষম গঠন নির্ভর করে যাও ফাংশন বিযুক্ত সেট চালায়, নির্দিষ্ট প্রোটিন পারস্পরিক ক্রিয়ার মধ্যে গবেষণা একটি কি সেলুলার ফাংশন গুরুত্বপূর্ণ বিষয় বুঝতে পারি, এবং পরিণামে বৈশিষ্ট্য যে বিশেষ ধরনের কোষের পার্থক্য.

এনজাইম

প্রধান নিবন্ধ: এনজাইম

কোষের মধ্যে প্রোটিন শ্রেষ্ঠ ভূমিকা এনজাইম, যার রাসায়নিক বিক্রিয়ার অনুঘটকের হিসাবে হয়. এনজাইম সাধারণত অত্যন্ত নির্দিষ্ট এবং শুধুমাত্র একটি অথবা কয়েকটি রাসায়নিক বিক্রিয়ার দ্রুতগতি. এনজাইম বহন বিপাকীয় প্রক্রিয়ায় জড়িত প্রতিক্রিয়া থেকে সবচেয়ে ভাল, যেমন যেমন ডিএনএ রেপ্লিকেশন, ডিএনএ মেরামত, এবং ট্রান্সক্রিপশন হিসাবে প্রক্রিয়ার মধ্যে ডিএনএ সাধিত. কিছু এনজাইম যোগ করতে অথবা একটি প্রক্রিয়া posttranslational পরিবর্ধনের হিসাবে পরিচিত রাসায়নিক গ্রুপ অপসারণ অন্য প্রোটিনের কাজ. আমার 4,000 প্রতিক্রিয়ার এনজাইম দ্বারা পরিনত করা পরিচিত করছেন. হার ত্বরণ enzymatic অনুঘটন দ্বারা প্রদত্ত প্রায়ই হয় বিরাট-যতটা হার 1017 ধা orotate decarboxylase ক্ষেত্রে uncatalyzed প্রতিক্রিয়া (ছাড়াই 78 মিলিয়ন বছর বেশী এনজাইম, এনজাইম সঙ্গে 18 মিলিসেকেন্ড).

আবদ্ধ এবং এনজাইম দ্বারা অভিনীত উপর অণু নিম্নস্তর বলা হয়. যদিও এনজাইম অ্যামিনো অ্যাসিড শত গঠিত হতে পারে, এটি সাধারণত শুধুমাত্র একটি অবশিষ্টাংশ যোগাযোগ যে স্তর সঙ্গে আসা ছোট ভগ্নাংশ, এবং এমনকি একটি ছোট ভগ্নাংশ-তিনটি গড়-যে চার অবশিষ্টাংশ অনুঘটন মধ্যে সরাসরি জড়িত.এনজাইম যে স্তর binds এবং অনুঘটকীয় অবশিষ্টাংশ রয়েছে এলাকার সক্রিয় সাইট হিসাবে পরিচিত হয়.

Dirigent প্রোটিন আছে যা একটি প্রোটিন যৌগ অন্যান্য এনজাইম দ্বারা সংশ্লেষিত মধ্যে ঘন - রাসায়ন নির্দেশ একটি শ্রেণীর সদস্যদের. সেল সংকেত এবং লিগ্যান্ড বাঁধাই কলেরা একটি বিরুদ্ধে মাউস অ্যান্টিবডি এর রিবন যে চিত্রটি একটি অ্যান্টিজেন কার্বোহাইড্রেট binds

অনেক প্রোটিন কোষ সংকেত এবং সংকেত transduction প্রক্রিয়ায় জড়িত করা হয়. কিছু যেমন ইনসুলিন হিসাবে প্রোটিন, হয় extracellular প্রোটিন যা সেল যা তারা দূরবর্তী টিস্যু অন্যান্য কোষ সংশ্লেষিত করে থেকে একটা সংকেত প্রেরণ. অন্যরা ঝিল্লি প্রোটিন রিসেপ্টর যার প্রধান ফাংশন সংকেতের একটি অণু এবং আবদ্ধ একটি কোষের বায়োকেমিক্যাল প্রতিক্রিয়া প্রবৃত্ত হয় যে হিসাবে আচরণ করে. অনেক রিসেপ্টর একটি বাইন্ডিং সাইট কোষ পৃষ্ঠের উদ্ভাসিত এবং একটি কোষের মধ্যে effector ডোমেন, যা enzymatic কার্যকলাপ আছে বা একটি conformational পরিবর্তন কোষের মধ্যে প্রোটিন দ্বারা সনাক্ত করা অন্য ভোগ করতে পারে না.

অ্যান্টিবডিসমূহ একটি অভিযোজিত ইমিউন সিস্টেম যার প্রধান ফাংশন শরীরের অ্যান্টিজেন, বা বিদেশী পদার্থ, আবদ্ধ এবং ধ্বংসের জন্য তাদের লক্ষ্য হল প্রোটিন উপাদান. অ্যান্টিবডিসমূহ extracellular পরিবেশে বা নিঃসৃত করা হবে বিশেষ বি রক্তরস ঘর হিসাবে পরিচিত কোষের ঝিল্লি প্রভুভক্ত পারেন. যেহেতু এনজাইম তাদের প্রতিক্রিয়া আবহ নিতান্ত দ্বারা তাদের নিম্নস্তর জন্য বাইন্ডিং সম্বন্ধ সীমিত অ্যান্টিবডি কোন ধরনের সীমাবদ্ধতা আছে. এর একটি এন্টিবডি তার লক্ষ্য বাঁধাই সম্বন্ধ হয় extraordinarily উচ্চ.

অনেক লিগ্যান্ড পরিবহন প্রোটিন বিশেষ ছোট biomolecules আবদ্ধ এবং একটি বহুকোষী জীব শরীরের অন্য স্থানে তাদের পরিবহন. এই প্রোটিন একটি উচ্চ বাঁধাই সম্বন্ধ আছে যখন তাদের লিগ্যান্ড উচ্চ কেন্দ্রীকরণ মধ্যে উপস্থিত ছিলেন, কিন্তু অবশ্যই লিগ্যান্ড এছাড়াও যখন এটা লক্ষ্য টিস্যু কম ঘনত্বে উপস্থিত মুক্তি আবশ্যক. একটি লিগ্যান্ড-বাইন্ডিং প্রোটিন ক্যানোনিকাল উদাহরণ হল হিমোগ্লোবিন, যা থেকে ফুসফুসের অন্যান্য অঙ্গ সব মেরুদন্ডী প্রাণী এবং টিস্যু যাও অক্সিজেন transports এবং প্রতি জৈব রাজত্ব বন্ধ homologs হয়েছে.Lectins হয় চিনি-বাইন্ডিং প্রোটিন যা তাদের জন্য অত্যন্ত নির্দিষ্ট চিনি moieties. Lectins সাধারণত জৈব স্বীকৃতি কোষ এবং প্রোটিন. রিসেপ্টর এবং হরমোন অত্যন্ত নির্দিষ্ট বাইন্ডিং প্রোটিন ঘটিত ঘটনা একটি ভূমিকা পালন করে.

Transmembrane প্রোটিন এছাড়াও লিগ্যান্ড পরিবহন প্রোটিন যে ক্ষুদ্র অণু আয়নে কোষের ঝিল্লি ভেদ্যতা পরিবর্তন হিসাবে পরিবেশন করা যাবে না. একা একটি ঝিল্লি হাইড্রোফোবিক কোর যার মাধ্যমে মেরু বা অভিযুক্ত অণু না বিকীর্ণ পারে. ঝিল্লি প্রোটিন অভ্যন্তরীণ চ্যানেল যেমন অণু এবং লিখতে কোষ প্রস্থান অনুমতি দিতে থাকে. অনেক আয়ন চ্যানেল প্রোটিন শুধুমাত্র একটি বিশেষ আয়ন জন্য নির্বাচন বিশেষজ্ঞ হয়;. উদাহরণস্বরূপ, পটাশিয়াম ও সোডিয়াম চ্যানেল প্রায়ই দুই আয়ন এর মধ্যে শুধুমাত্র একটি প্রভেদ জন্য গঠনগত প্রোটিনকে

গঠনগত প্রোটিনকে অন্যথায়-তরল জৈব উপাদানে কঠিনতা অনমনীয়তা এবং অর্পণ. সর্বাধিক গঠনগত প্রোটিনকে হয় অংশুল প্রোটিন; উদাহরণস্বরূপ, actin tubulin হয় এবং গোলাকৃতি এবং monomers হিসাবে দ্রবণীয়, কিন্তু লম্বা, শক্ত fibers যে cytoskeleton, যা কোষের আকৃতি এবং তার আকার বজায় করতে পারবেন আপ ফর্ম polymerize. কোলাজেন এবং elastin যেমন উপাস্থি হিসাবে যোজক কলা সমালোচনামূলক উপাদান, এবং শিং, নখ, চুল ইঃ গঠনকারী প্রোটিন যেমন চুল হিসাবে হার্ড বা filamentous কাঠামো, নখ, পালক, hooves, এবং কিছু প্রাণী শেল পাওয়া যায়.

অন্য যে প্রোটিন স্ট্রাকচারাল ফাংশন পরিবেশন করা হয়, যেমন myosin, kinesin, এবং dynein, যা যান্ত্রিক বাহিনী উত্পাদন সক্ষম হিসাবে মোটর প্রোটিন. এই প্রোটিন হয় একক celled অর্গানিজমের সেলুলার ক্ষিপ্রতা এবং অনেক মাল্টিসেলুলার অর্গানিজমের যা যৌন পুনর্গঠন করা শুক্রাণু এর জন্য অত্যন্ত গুরুত্বপূর্ণ. তারা ঠিকাদারি পেশী দ্বারা জন্মায় বাহিনী. জেনারেট

অধ্যয়নের পদ্ধতি

প্রধান নিবন্ধ: প্রোটিন পদ্ধতি

সাধারণত চর্চিত জৈব অণু কিছু হিসাবে, কার্যক্রম এবং প্রোটিনের কাঠামো উভয় ভিট্রো ও ভিভো পরীক্ষিত হয়. নিয়ন্ত্রিত পরিবেশে প্রোটিন সংস্কৃত গবেষনার ইন ভিট্রো হয় শেখার কিভাবে একটি প্রোটিন বহন করে নিজের কাজের জন্য দরকারী: উদাহরণস্বরূপ, এনজাইম গতিবিজ্ঞান গবেষনার একটি এনজাইম এর অনুঘটকীয় কার্যকলাপ এবং তার সম্ভাব্য বিভিন্ন স্তর অণু জন্য আপেক্ষিক সম্বন্ধ রাসায়নিক প্রক্রিয়া অন্বেষণ. প্রোটিন 'কাজকর্ম ভিভো কোষের মধ্যে বা এমনকি মধ্যে সমগ্র অর্গানিজমের পরীক্ষায় বিপরীতে, যেখানে একটি প্রোটিন ফাংশন এবং কিভাবে এটি নিয়ন্ত্রিত হয় পরিপূরক সম্পর্কে তথ্য প্রদান করতে পারেন.

প্রোটিন পাবন

প্রধান নিবন্ধ: প্রোটিন পাবন

ক্রম ইন ভিট্রো বিশ্লেষণে সঞ্চালন যাও, একটি প্রোটিন সেলুলার অন্যান্য উপাদান থেকে দূরে সংস্কৃত করা আবশ্যক. এই প্রক্রিয়া সাধারণত lysis কোষ, যা একটি কোষের ঝিল্লি এবং ক্ষতিগ্রস্ত তার অভ্যন্তরীণ বিষয়বস্তু একটি সমাধান অশোধিত lysate হিসাবে পরিচিত মধ্যে মুক্তি না দিয়ে শুরু. ফলে মিশ্রণ সংস্কৃত ultracentrifugation, যা দ্রবণীয় প্রোটিন ধারণকারী ভগ্নাংশে মধ্যে বিভিন্ন সেলুলার fractionates উপাদান ব্যবহার করা যাবে; ঝিল্লি লিপিড এবং প্রোটিন; সেলুলার অরগানেলসের, এবং নিউক্লিক আসিড. একটি পদ্ধতি salting আউট এই lysate থেকে প্রোটিন মনোনিবেশ করতে পারে হিসাবে পরিচিত দ্বারা বৃষ্টিপাত. ক্রোমাটোগ্রাফি বিভিন্ন ধরনের তারপর ব্যবহার করা হয় উত্সাহের প্রোটিন বা প্রোটিন যেমন আণবিক ওজন, নেট চার্জ এবং বাঁধাই সম্বন্ধ সম্পত্তি হিসাবে ব্যবহৃত বিছিন্ন উপর ভিত্তি করে. পরিশোধন স্তর monitor করা জেল electrophoresis বিভিন্ন ধরনের ব্যবহার করা যাবে যদি আকাঙ্ক্ষিত প্রোটিন এর আণবিক ওজন এবং isoelectric বিন্দু বর্ণালিবীক্ষণ যন্ত্র দ্বারা পরিচিত, যদি প্রোটিন পার্থক্যসূচক বর্ণালিবীক্ষণ সংক্রান্ত বৈশিষ্ট্য আছে, বা এনজাইম দ্বারা assays যদি প্রোটিন enzymatic কার্যকলাপ আছে. উপরন্তু, প্রোটিন বিচ্ছিন্ন অনুযায়ী তাদের চার্জ electrofocusing ব্যবহার করা যায়. [38]

প্রাকৃতিক প্রোটিন জন্য, পরিশোধন ধাপ সিরিজের জন্য প্রোটিন পরীক্ষাগার অ্যাপ্লিকেশনের জন্য পর্যাপ্ত বিশুদ্ধ প্রাপ্ত করার প্রয়োজন হতে পারে. এই প্রক্রিয়া সহজতর করা, প্রায়ই জেনেটিক ইঞ্জিনিয়ারিং যাও প্রোটিন যে তাদের গঠন বা কার্যকলাপ প্রভাবিত ছাড়া সহজে শুদ্ধ করা যাও রাসায়নিক বৈশিষ্ট্য যোগ করতে ব্যবহার করা হয়. এখানে, একটি "ট্যাগ" একটি নির্দিষ্ট অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রম গঠিত প্রায়ই, histidine অবশিষ্টাংশ একটা সিরিজ (একটি "তাঁর-ট্যাগ"), প্রোটিন এক প্রান্ত সংযুক্ত করা হয়. ফলস্বরূপ, যখন lysate একটি ক্রোমাটোগ্রাফি নিকেল ধারণকারী কলাম উপর পাস, histidine অবশিষ্টাংশ নিকেল এবং কেটে যাওয়া ধমনী ইঃ বেঁধে দেওয়া কলাম জোড়া যখন lysate পাস untagged উপাদান নির্বিঘ্ন. বিভিন্ন ট্যাগ একটি নম্বর যাও গবেষকরা জটিল মিশ্রণ থেকে নির্দিষ্ট প্রোটিন ক্ষালন সাহায্য করে উন্নত করা হয়েছে. সেলুলার স্থানীয়করণ

ভিভো মধ্যে প্রোটিন গবেষণা প্রোটিন সংশ্লেষণ ও কোষের মধ্যে স্থানীয়করণ সঙ্গে প্রায়ই চিন্তিত. যদিও বহু intracellular প্রোটিন রেটিকুলামে সাইতপ্ল্যাজ্ম এবং ঝিল্লি-আবদ্ধ বা নিঃসৃত প্রোটিন সংশ্লেষিত হয়, কিভাবে প্রোটিন নির্দিষ্ট অরগানেলসের বা সেলুলার স্ট্রাকচার লক্ষ্য সুনির্দিষ্ট প্রায়ই হয়, তা স্পষ্ট নয়. একটি সেলুলার স্থানীয়করণ নির্ধারণে জন্য দরকারী প্রযুক্তি কোষ একটি লয় প্রোটিন বা মিথ্যা কল্পনা সুদের প্রাকৃতিক প্রোটিন মধ্যে সংযুক্ত যেমন একটি সবুজ প্রতিপ্রভ প্রোটিন (GFP). নিলীন প্রোটিন এর স্থান হিসাবে "প্রতিবেদক" যাও নিয়ে গঠিত মধ্যে প্রকাশ যাও জেনেটিক ইঞ্জিনিয়ারিং ব্যবহার কোষ পরিচ্ছন্নভাবে এবং দক্ষতার ভিজ্যুয়ালাইজ অণুবীক্ষণযন্ত্র ব্যবহার করতে পারেন.

প্রোটিনের সেলুলার অবস্থান elucidating জন্য অন্য পদ্ধতি পরিচিত স্বতন্ত্র - বিভাগীয় চিহ্নিতকারী এই মার্কার মধ্যে fluorescently ট্যাগ সংস্করণ ব্যবহারের মাধ্যমে ব্যবহার যেমন ER, গলগি, lysosomes / vacuoles, মাইটকন্ড্রিয়াতে, chloroplasts, রক্তরসের ঝিল্লি, ইত্যাদি হিসাবে অঞ্চলে জন্য প্রয়োজন অথবা অ্যান্টিবডি পরিচিত চিহ্নিতকারী যাও, এটি অনেক সহজ হয়ে যাও আগ্রহের একটি প্রোটিন স্থানীয়করণ সনাক্ত করা. উদাহরণস্বরূপ, অপ্রত্যক্ষ immunofluorescence প্রতিপ্রভা অবস্থান colocalization এবং বিক্ষোভের জন্য অনুমতি দেওয়া হবে. প্রতিপ্রভ dyes একই উদ্দেশ্যে সেলুলার compartments লেবেল লাগানোর জন্য ব্যবহৃত হয়. হয়

অন্য সম্ভাবনার অস্তিত্ব হিসাবে ভাল. উদাহরণস্বরূপ, সাধারণত immunohistochemistry সুদ সহ এক অথবা অধিক প্রোটিন যা সংযুক্ত হয় বা আলোক - উৎসাহী কিন্তু উত্তপ্ত নয় এমন chromogenic সংকেত যে নমুনার মধ্যে তুলনা করা যায় প্রদায়ক এনজাইম যাও যাও একটি এন্টিবডি সদ্ব্যবহার, স্থানীয়করণ তথ্যের জন্য অনুমতি. অন্য প্রযোজ্য প্রযুক্তিটি ইক্ষু চিনিবীট প্রভৃতি হইতে প্রাপ্ত শর্করা মধ্যে cofractionation (বা অন্যান্য উপাদান) isopycnic centrifugation ব্যবহার গ্রেডিয়েন্ট. যদিও এই টেকনিক পরিচিত ঘনত্ব এবং সুদ প্রোটিন একটি বগি এর colocalization প্রমাণ করে না, এটি সম্ভাবনা বৃদ্ধি আছে, এবং আরো কর্তব্যপরায়ণ বৃহদায়তন গবেষণা.

অবশেষে, সেলুলার স্থানীয়করণ সোনার মান পদ্ধতি immunoelectron মাইক্রস্কপির. এই টেকনিক আপনার আগ্রহ প্রোটিন একটি এন্টিবডি ব্যবহার সঙ্গে শাস্ত্রীয় ইলেক্ট্রন অনুবীক্ষণ যন্ত্র কৌশল বরাবর,. নমুনা সাধারণ ইলেক্ট্রন আণুবীক্ষণিক পরীক্ষার জন্য প্রস্তুত এবং সুদ প্রোটিন যা কনজুগেটেড একটি অত্যন্ত বৈদ্যুতিক ঘন উপাদান, সাধারণত গত একটি অ্যান্টিবডি সহ তারপর চিকিত্সা করা হয়. এই উভয় ultrastructural বিবরণ স্থানীয়করণ হিসাবে ভাল হিসাবে সুদের প্রোটিন জন্য অনুমতি দেয়.

অন্য জেনেটিক ইঞ্জিনিয়ারিং অ্যাপ্লিকেশনের সাইট নির্দেশিত মিউটাজেনেসিস হিসাবে পরিচিত মাধ্যমে গবেষকরা প্রোটিন ক্রম পরিবর্তন এবং অত: পর নিয়ন্ত্রণ করতে পারেন এর গঠন, সেলুলার স্থানীয়করণ, এবং সংবেদনশীলতা. এই পদ্ধতিতে এমনকি প্রোটিন মধ্যে অস্বভাবিক অ্যামিনো অ্যাসিড এর নিগম করতে পারবেন, পরিবর্তন tRNAs ব্যবহার করে, উপন্যাস properties সহযোগে নতুন প্রোটিনের মূলদ নকশা এবং হতে পারে. মঞ্জুরি.

প্রোটেওমিক্স এবং বায়োইনফরম্যাটিকস

মূল নিবন্ধ: প্রোটেওমিক্স এবং বায়োইনফর্মেটিকস

প্রোটিনের মোট সম্পূরক একটি সেল বা কোষ এর proteome টাইপ হিসাবে পরিচিত হয় একটি সময়ে উপস্থিত, এবং যেমন বড় ধরণের তথ্য গবেষণা সেট করে প্রোটেওমিক্স ক্ষেত্রে, ধরন সংক্রান্ত ক্ষেত্র যাও উপমা দ্বারা নামে সংজ্ঞায়িত করে. কী প্রোটেওমিক্স মধ্যে পরীক্ষামূলক কৌশল 2D electrophoresis অন্তর্ভুক্ত, এর ফলে একটি বৃহৎ প্রোটিনের সংখ্যা বিচ্ছেদ, ভর spectrometry, যা দ্রুত প্রোটিনের উচ্চ throughput সনাক্তকরণ করতে পারবেন এবং peptides (অধিকাংশ পরে এর মধ্যে sequencing-জেল হজম ), প্রোটিন microarrays, যা প্রোটিন একটি ঘরের মধ্যে উপস্থিত বিপুল সংখ্যক আপেক্ষিক মাত্রা সনাক্তকরণ, এবং দুটি সংকর স্ক্রীনিং, যা প্রোটিন-প্রোটিন পারস্পরিক ক্রিয়ার নিয়মানুগ অন্বেষণ করতে পারবেন অনুমতি দেয়. মোট সম্পূরক biologically সম্ভব যেমন পারস্পরিক যোগসূত্রের interactome হিসাবে পরিচিত. একটি নিয়মানুগ প্রচেষ্টা প্রতি সম্ভব ভাঁজ প্রতিনিধিত্বমূলক প্রোটিনের কাঠামো নির্ধারণ স্ট্রাকচারাল ধরন হিসাবে. পরিচিত হয় না

genomic এবং proteomic হিউম্যান জিনোম তথ্য সহ বিভিন্ন প্রাণীর জন্য উপলব্ধ,, বৃহৎ পরিমাণ গবেষকরা দক্ষতার ক্রম প্রান্তিককরণ দ্বারা মিল সামান্য মিল সম্পর্কিত অর্গানিজমের মধ্যে সমগণীয় প্রোটিন সাহায্যে সনাক্ত করা যাবে. ক্রম প্রোফাইলিং হাতিয়ারসমূহ আরো নির্দিষ্ট ধরনের সীমাবদ্ধতা এনজাইম মানচিত্র, খোলা নিউক্লিওটাইড ক্রমের জন্য রিডিং ফ্রেম বিশ্লেষণ, এবং যাও গঠন ভবিষ্যদ্বাণী ক্রম হেরফেরের হিসাবে নির্বাহ করতে সক্ষম হবেন. থেকে এই তথ্য ফাইলোজেনেটিক ট্রি নির্মাণ করা যায় এবং বিবর্তনীয় অনুমানের উন্নত ClustalW মত বিশেষ সফ্টওয়্যার আধুনিক জীব ও জিন তারা প্রকাশ এর উত্পত্তি সম্বন্ধে ব্যবহার করে. বায়োইনফরম্যাটিকস ক্ষেত্রে যাও, জুটা টিকা, এবং genomic proteomic এবং তথ্য বিশ্লেষণ করা, যেমন জিন ফাইন্ডিং এবং cladistics হিসাবে জৈব সমস্যার গণনীয় প্রয়োগের কৌশল সম্পর্কে আলোচনা.

গঠন ভবিষ্যদ্বাণী এবং সিমুলেশন

মূল নিবন্ধ: প্রোটিন গঠন ভবিষ্যদ্বাণী এবং প্রোটিন গঠন ভবিষ্যদ্বাণী সফ্টওয়্যার তালিকা

সম্পূরক যাও স্ট্রাকচারাল ধরন ক্ষেত্রে, প্রোটিন গঠন ভবিষ্যদ্বাণী যাও যাও প্রোটিন যার কাঠামো এখনও নির্ধারিত হয়নি পরীক্ষামূলকভাবে জন্য সম্ভাবনীয় মডেল প্রদান কার্যকর উপায় বিকাশ আলোচনা করা হয়েছে. গঠন ভবিষ্যদ্বাণী, সমসংস্থা মডেলিং হিসাবে পরিচিত, সবচেয়ে সফল ধরনের উপর নির্ভর করে একটি প্রোটিন হচ্ছে ক্রম আদল সঙ্গে "টেমপ্লেট" গঠন অস্তিত্ব স্থাপিত; স্ট্রাকচারাল ধরন 'লক্ষ্য মীমাংসিত কাঠামো ঐ যে থাকা বেশিরভাগ মডেলের উপস্থাপনা যথেষ্ট প্রদান করা হয় যদিও সঠিক মডেল উৎপাদন অবশেষ একটি চ্যালেঞ্জ যখন শুধুমাত্র মিল সামান্য মিল সম্পর্কিত. ফর্মা কাঠামো উপলব্ধ, এটি যে ক্রম প্রান্তিককরণ হয় এই প্রক্রিয়ায় বোতলের গলা, হিসাবে পুরোপুরি সঠিক মডেল উত্পাদিত যদি একটি "নিখুঁত" ক্রম প্রান্তিককরণ পরিচিত হয় যাবে প্রস্তাব করা হয়েছে. বহু ভবিষ্যদ্বাণী গঠন পদ্ধতি ক্ষেত্রে উদ্ভূত অবহিত পরিবেশিত আছে যা প্রোটিন প্রকৌশল, ইতিমধ্যে উপন্যাস প্রোটিন folds ডিজাইন করা হয়েছে. একটি আরো জটিল গণনীয় সমস্যা হয় আণবিক যেমন আণবিক ডকিং এবং প্রোটিন-প্রোটিন মিথস্ক্রিয়া ভবিষ্যদ্বাণী হিসাবে মিথস্ক্রিয়া, এর ভবিষ্যদ্বাণী.

প্রোটিন ফোল্ডিং বাঁধাই পদ্ধতির কৃত্রিম বিশেষ, আণবিক গতিবিদ্যা এবং Monte Carlo, যা উত্তরোত্তর সমান্তরাল এবং ডিস্ট্রিবিউটেড কম্পিউটিং এর সুবিধা ( GPU-উপর আণবিক মডেলিং ভাঁজ @ হোম প্রকল্প) গ্রহণ করা আণবিক বলবিজ্ঞান হিসাবে যেমন টেকনিক ব্যবহার করতে পারেন. ছোট আলফা-স্ক্রুর ন্যায় পেঁচাল যেমন villin শিরস্ত্রাণ হিসাবে প্রোটিন ডোমেইনের ভাঁজ এবং এইচআইভি আনুষঙ্গিক প্রোটিন [60] আছে silico মধ্যে সফলভাবে কৃত্রিম, এবং সংকর পদ্ধতি কোয়ান্টাম বলবিজ্ঞান গণনার মান সঙ্গে আণবিক গতিবিজ্ঞান একত্রিত হয়েছে অনুমতি আছে বৈদ্যুতিন মধ্যে অনুসন্ধান rhodopsins রাজ্যগুলির.

পুষ্টি

আরও তথ্যের জন্য দেখুন: প্রোটিন (পদার্থ)

সর্বাধিক microorganisms এবং গাছপালা সমস্ত 20 মান অ্যামিনো অ্যাসিড biosynthesize, যখন প্রাণী (সহ মানুষের) জন্য খাবার থেকে অ্যামিনো অ্যাসিড কিছু প্রাপ্ত করা আবশ্যক হতে পারে. অ্যামিনো অ্যাসিড যে একটি প্রাণীর তার নিজের মধ্যে সমন্বয় না করতে পারেন হিসাবে অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিড উল্লেখ করা হয় . কী উপসেচকে নির্দিষ্ট অ্যামিনো এসিড সংশ্লেষণ করা হয় প্রাণীদের মধ্যে উপস্থিত না - যেমন aspartokinase, যা lysine সংশ্লেষের, methionine, এবং aspartate থেকে threonine প্রথম ধাপে catalyzes হিসাবে. যদি অ্যামিনো অ্যাসিড হল পরিবেশে, microorganisms গ্রহণ তাদের আশেপাশের প্রতিবেশীদের থেকে অ্যামিনো অ্যাসিড আপ এবং তাদের biosynthetic পথ downregulating দ্বারা শক্তি সঞ্চয় করে রাখা যাবে.

প্রাণীদের, অ্যামিনো অ্যাসিড প্রোটিন জাতীয় খাদ্যের খরচ মাধ্যমে প্রাপ্ত হয়. পাকস্থলিতে গ্রহণ প্রোটিন অ্যামাইনো অ্যাসিড বিভক্ত হজম হয়, যা সাধারণত proteases নামক এনজাইম দ্বারা অ্যাসিড এবং জলের সহিতে রাসায়নিক ক্রিয়ার ফলে বিয়োজন যাও এক্সপোজারের মাধ্যমে প্রোটিন denaturation জড়িত থাকে মাধ্যমে ডাউন. অ্যামিনো অ্যাসিড প্রোটিন কিছু পাকস্থলিতে গ্রহণ বায়োসিন্থেসিসের জন্য, ব্যবহার অন্যগুলি গ্লুকোজ যাও gluconeogenesis মাধ্যমে রূপান্তর করা, বা হয় সিট্রিক অ্যাসিড চক্র মধ্যে খাওয়ানো হয়. প্রোটিন এই জ্বালানি হিসেবে ব্যবহার অনাহার অবস্থার অধীনে এটি অত্যন্ত গুরুত্বপূর্ণ হিসাবে এটি করতে পারবেন শরীরের নিজস্ব প্রোটিনের জীবন যারা ​​পেশী সমর্থন পাওয়া যায়, বিশেষ করে ব্যবহার করা. অ্যামাইন অ্যাসিডসমূহ এছাড়াও একটা গুরুত্বপূর্ণ নাইট্রোজেন খাদ্যতালিকাগত উৎস.

ইতিহাস এবং শব্দতত্ত্ব

আণবিক জীববিজ্ঞান ইতিহাস: অতিরিক্ত তথ্য

প্রোটিন একটি জৈব অণু স্বতন্ত্র অষ্টাদশ শতাব্দীর বর্গ Antoine Fourcroy এবং অন্যদের দ্বারা, অণু ক্ষমতা তাপ বা অ্যাসিড সঙ্গে চিকিত্সা অধীন জমান বা পশমগুচ্ছের মতো থোকা বাঁধা বা বাঁধানো দ্বারা স্বতন্ত্র [তথ্যসূত্র প্রয়োজন] হিসাবে স্বীকৃতি দেওয়া হয়. সময় সুখ্যাত উদাহরণ ডিমের সাদা, রক্তরসে এ্যালবুমিনের, fibrin, গম এবং ময়দার আঠা থেকে এ্যালবুমিনের অন্তর্ভুক্ত.

প্রোটিন ডাচ রসায়নবিদ Gerardus জোহানেস Mulder দ্বারা বর্ণিত হয়েছে প্রথম এবং 1838 সালে সুইডিশ রসায়নবিদ Jöns জ্যাকব Berzelius দ্বারা নামে. Mulder বাহিত সাধারণ প্রোটিনের আধিভৌতিক আউট এবং বিশ্লেষণ করে দেখা গেছে যে প্রায় সব প্রোটিন একই স্থূল সূত্র, C400H620N100O120P1S1 ছিল. তিনি ভ্রান্ত সিদ্ধান্তে উপনীত হয়েছেন যে তারা একটি (খুব বড়) একক অণুর ধরনের হতে পারে ক্ষান্ত আসেন. শব্দটি "প্রোটিন" এইসব অণু বর্ণনা Mulder এর সহযোগী Berzelius দ্বারা প্রস্তাবিত হয়; গ্রিক শব্দ πρωτεῖος (proteios) থেকে প্রোটিন, প্রাপ্ত "প্রাথমিক" অর্থাত হয়, "ভূমিকা", বা "স্থায়ী সামনে" Mulder মাত্র প্রোটিন অবনতি পণ্য যেমন অ্যামিনো অ্যাসিড leucine হিসাবে যার জন্য তিনি একটি (প্রায় সঠিক) 131 Da আণবিক ওজন পাওয়া সনাক্ত করা.

প্রারম্ভিক যেমন জার্মান কার্ল ভন Voit হিসাবে পুষ্টির বিজ্ঞানীরা বিশ্বাস করতেন যে প্রোটিন ছিল শরীরের গঠন বজায় রাখার জন্য সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণ পুষ্টি পদার্থটি, কারণ সাধারণত এটি বিশ্বাস করা হয় যে "প্রাণিবর্গ প্রাণিবর্গ তোলে." [66] প্রোটিনের কেন্দ্রিয় বাস এনজাইম হিসাবে ভূমিকা অর্গানিজমের সম্পূর্ণভাবে প্রশংসা 1926, যখন জেমস বি Sumner দেখিয়েছেন যে এনজাইম urease আসলে একটি প্রোটিন পর্যন্ত না.

বড় পরিমাণে প্রোটিন শোধক অসুবিধা তাদের খুব তাড়াতাড়ি প্রোটিন biochemists অধ্যয়ন জন্য কঠিন. তাই, তাড়াতাড়ি গবেষনার প্রোটিন বৃহত পরিমানে করা যায়নি সংস্কৃত, যেমন, রক্ত ​​তাদের উপর নিবদ্ধ, ডিমের সাদা, বিভিন্ন টক্সিনের, এবং পাচক / বিপাকীয় এনজাইম slaughterhouses থেকে প্রাপ্ত. 1950 সালে, ARMOUR হট ডগ কোং সংস্কৃত বিশুদ্ধ নির্বোধ অগ্ন্যাশয়ের ribonuclease 1 কেজি A এবং এটি অবাধে বিজ্ঞানীদের উপলব্ধ; ribonuclease একটি বায়োকেমিক্যাল অধ্যয়নের জন্য নিম্নলিখিত প্রধান লক্ষ্য হয়ে কয়েক দশক ধরে এই সাহায্য অঙ্গভঙ্গি . জন প্রগতিতে myoglobin প্রতিরূপ Kendrew.

লিনাস পলিং নিয়মিত প্রোটিন যাও স্ট্রাকচার সফল ভবিষ্যদ্বাণী হাইড্রজেন bonding, একটি ধারণা প্রথম উইলিয়াম Astbury জমান 1933 সালে ঘোষণা উপর ভিত্তি করে কৃতিত্ব দিতে হয়. ওয়াল্টার Kauzmann দ্বারা পরবর্তীতে denaturation কাজ, আংশিকভাবে পূর্ববর্তী উপর ভিত্তি করে Kaj Linderstrøm-ল্যাঙ দ্বারা গবেষণা, প্রোটিন ফোল্ডিং গঠন হাইড্রোফোবিক পারস্পরিক ক্রিয়ার দ্বারা মধ্যস্থতা একটি বোঝার মো.

প্রথম প্রোটিন করা ক্রমানুসারে যাও ছিল ফ্রেডেরিক Sanger দ্বারা ইনসুলিন, 1949 সালে,. Sanger সঠিকভাবে অ্যামিনো অ্যাসিড ইনসুলিন এর ক্রম নির্ধারিত, এইভাবে পরেও প্রদর্শক যে প্রোটিন অ্যামাইনো অ্যাসিড একটি রৈখিক পলিমার বদলে সশাখ চেইন, colloids, বা cyclols গঠিত. তিনি 1958 সালে নোবেল পুরস্কার জয়ী এই কৃতিত্বের জন্য.

প্রথম প্রোটিন স্ট্রাকচার সমাধান করা হয়েছে এবং সর্বোচ্চ Perutz স্যার জন Cowdery Kendrew যথাক্রমে, দ্বারা হিমোগ্লোবিন এবং myoglobin, 1958 সালে. প্রথম পারমাণবিক প্রোটিনের কাঠামো রিসোলিউশনের এক্সরে বিচ্ছুরণ বিশ্লেষণ দ্বারা মীমাংসিত হয়েছে 1960 [তথ্যসূত্র প্রয়োজন] (Perutz এবং Kendrew এই আবিষ্কারের জন্য 1962 রসায়নে নোবেল পুরস্কার ভাগ) এবং 1980 সালে NMR. [তথ্যসূত্র প্রয়োজন] 2009 সালে, প্রোটিন ডেটা ব্যাংক 55,000 উপর প্রোটিনের আনবিক রিসোলিউশনের কাঠামো রয়েছে. ইন আরো সাম্প্রতিক সময়ে, বড় macromolecular সমাহারগুলি এর cryo-ইলেক্ট্রন অনুবীক্ষণ যন্ত্র ব্যবহার এবং গণনীয় ছোট প্রোটিন ডোমেইনের প্রোটিন গঠন ভবিষ্যদ্বাণী দুটি পারমাণবিক রেজল্যুশন সমীপবর্তী পদ্ধতি. আরও দেখুন.