ফাইব্রিন

ফাইব্রিন (যাকে ফ্যাক্টর আইএও বলা হয়) রক্ত তঞ্চন এর সাথে জড়িত একটি তন্তুযুক্ত, অ-গোলাকার প্রোটিন। এটি ফাইব্রিনোজেনের প্রোটিজ থ্রমবিনের কার্যক্রম দ্বারা গঠিত হয়, যা এর পলিমারকরণের কারণ। পলিমারাকৃত ফাইব্রিন অণুচক্রিকার সাথে একত্রে হেমোস্ট্যাটিক প্লাগ গঠন করে বা ক্ষতস্থানের উপর জমাট বাঁধে।

যখন রক্তনালীর আস্তরণ ভেঙে যায় তখন অণুচক্রিকা আকৃষ্ট হয়ে একটি অণুচক্রিকা-অবরোধ তৈরি করে। এই অণুচক্রিকাসমূহের পৃষ্ঠে থ্রমবিন রিসেপ্টর রয়েছে যা সিরাম থ্রমবিন অণুসমূহকে আবদ্ধ করে,^[১] যার ফলে সিরামের দ্রবণীয় ফাইব্রিনোজেনকে ক্ষত স্থানে ফাইব্রিনে রূপান্তরিত করে। ফাইব্রিন শক্তিশালী অদ্রবণীয় প্রোটিনের দীর্ঘ সূত্র গঠন করে যা অণুচক্রিকাসমূহতে আবদ্ধ থাকে। ত্রয়োদশ ফ্যাক্টর ফাইব্রিনের ক্রস লিঙ্কিং সম্পূর্ণ করে যাতে এটি শক্ত হয় এবং সঙ্কুচিত হয়। ক্রস লিঙ্কযুক্ত ফাইব্রিন অণুচক্রিকা প্লাগের উপরে একটি জাল তৈরি করে যা রক্ত তঞ্চন প্রকৃয়া পরেপূর্নকরে। ফাইব্রিন 1666 সালে মার্সেলো মালপিঘি দ্বারা আবিষ্কৃত হয়।

ব্যাধিতে ভূমিকা

জমাটবদ্ধ ক্যাসকেড সক্রিয় হওয়ার কারণে ফাইব্রিনের অতিরিক্ত উৎপাদন থ্রম্বোসিসের দিকে পরিচালিত করে, যার ফলে লোহিত রক্তকণিকা, অনুচক্রিকা, পলিমারাকৃত ফাইব্রিন এবং অন্যান্য উপাদানসমূহের সংযুক্তীকরণের ফলে রক্তবাহতে প্রতিবন্ধকতার সৃষ্টি হয়। অকার্যকর উৎপাদন বা ফাইব্রিনের অকাল ক্ষয় রক্তক্ষরণ হওয়ার সম্ভাবনা বাড়িয়ে তোলে।

লিভারের অকার্যকারিতা বা রোগের ফলে ফাইব্রিনের নিষ্ক্রিয়তার পূর্বাভাস ফাইব্রিনোজেন বা সংকুচিত সক্রিয়তার সহ অস্বাভাবিক ফাইব্রিনোজেন অণু উৎপাদন (ডিসফাইব্রিনোজেনেমিয়া) হ্রাস পেতে পারে। ফাইব্রিনোজেনের বংশগত অস্বাভাবিকতা (জিনটি ক্রোমোজোম-4 এর উপর বাহিত হয়) পরিমাণগত এবং গুণগত উভয়ই প্রকৃতির হয় এবং এ অস্বাভাবিকতার মধ্যে এফাইব্রিনোজেনেমিয়া, হাইপোফাইব্রিনোজেনেমিয়া, ডিসফাইব্রিনোজেনেমিয়া এবং হাইপোডিসফাইব্রিনোজেনেমিয়া অন্তর্ভুক্ত থাকে।

হ্রাসপ্রাপ্ত, অনুপস্থিত বা অকার্যকর ফাইব্রিন রোগীদের হিমোফিলিয়াকে পরিণত করতে পারে।

শারীরবৃত্ত

বিভিন্ন প্রাণীজ উৎস থেকে প্রাপ্ত ফাইব্রিন সাধারণত জটিল ধরনের বাই-অ্যান্টেনারি অ্যাস্পারাজিন-লিঙ্কযুক্ত গ্লাইক্যানের সাথে গ্লাইকোসিলেটেড হয়ে থাকে। কোর-ফুকোসিলেশন মাত্রা এবং কোন ধরনের সিয়ালিক অ্যাসিড ও গ্যালাক্টোজের সংযোগ আছে তাতে ভিন্নতা পাওয়া যায়।^[২]

গঠন

মানব ফাইব্রিন এর যুগ্ম-ডি খণ্ডের স্ফটিকাকার গঠন

বাম দিকের চিত্রটি দুটি আবদ্ধ লিগ্যান্ড সহ মানব ফাইব্রিন থেকে যুগ্ম-ডি খণ্ডের স্ফটিকাকার গঠন। চিত্রটি গ্রহণের জন্য ব্যবহৃত পরীক্ষামূলক পদ্ধতিটি ছিল এক্স-রে অপবর্তন এবং এর রেজোলিউশন ২.৩০ Å । গঠনটি মূলত একক আলফা হেলিক্স (চিত্রে লাল রঙে বর্ণিত) এবং বিটা পাত (চিত্রে হলুদ রঙে বর্ণিত) দিয়ে তৈরি। নীল কাঠামো দুটি হল আবদ্ধ লিগ্যান্ড। লিগ্যান্ডগুলির রাসায়নিক গঠন হল Ca²⁺ আয়ন, আলফা-ডি-ম্যানোজ (C₆H₁₂O₆) এবং ডি-গ্লুকোসামাইন (C₆H₁₃NO₅)।

আরও দেখুন

তথ্যসূত্র

↑ Kehrel BE (২০০৩)। "[Blood platelets: biochemistry and physiology]"। Hamostaseologie (German ভাষায়)। 23 (4): 149–58। ডিওআই:10.1055/s-0037-1619592। পিএমআইডি 14603379।
↑ Pabst M, Bondili JS, Stadlmann J, Mach L, Altmann F (জুলাই ২০০৭)। "Mass + retention time = structure: a strategy for the analysis of N-glycans by carbon LC-ESI-MS and its application to fibrin N-glycans"। Anal. Chem.। 79 (13): 5051–7। ডিওআই:10.1021/ac070363i। পিএমআইডি 17539604।

বহিঃসংযোগ

টিজিডব্লিউ১৯১৬.নেট, ভেড়া থেকে সংগ্রহ করা ডিফাইব্রিনেটেড রক্ত (ভিডিও)
ফাইব্রিন: মাসিক অণু ওয়েব্যাক মেশিনে আর্কাইভকৃত ১০ অক্টোবর ২০১৫ তারিখে, ডেভিড গুডসেল, আরসিএসবি প্রোটিন ডেটা ব্যাংক

[pmid14603379-1] Kehrel BE (২০০৩)। "[Blood platelets: biochemistry and physiology]"। Hamostaseologie (German ভাষায়)। 23 (4): 149–58। ডিওআই:10.1055/s-0037-1619592। পিএমআইডি 14603379।

[pmid17539604-2] Pabst M, Bondili JS, Stadlmann J, Mach L, Altmann F (জুলাই ২০০৭)। "Mass + retention time = structure: a strategy for the analysis of N-glycans by carbon LC-ESI-MS and its application to fibrin N-glycans"। Anal. Chem.। 79 (13): 5051–7। ডিওআই:10.1021/ac070363i। পিএমআইডি 17539604।

[১]

[২]