জটিল প্রোটিন-সমবায়
জটিল প্রোটিন-সমবায় (ইংরেজি পরিভাষায় Protein Complex প্রোটিন কমপ্লেক্স) বা জটিল বহুপ্রোটিন সমবায় (ইংরেজি পরিভাষায় Multi-protein Complex মাল্টিপ্রোটিন কমপ্লেক্স) হল দুই বা ততোধিক সংযুক্ত বহুপেপটাইড শৃঙ্খলের একটি গোষ্ঠী। বিভিন্ন বহুপেপটাইড শৃঙ্খলের বিভিন্ন কাজ থাকতে পারে। এটি জটিল বহু-উৎসেচক সমবায় থেকে আলাদা, যার মধ্যে একক বহুপেপটাইড শৃঙ্খলে একাধিক অনুঘটক অঞ্চল দেখতে পাওয়া যায়।[১]
জটিল প্রোটিন সমবায়গুলি চতুষ্কোণ কাঠামোর একটি রূপ। একটি জটিল প্রোটিন সমবায়ে প্রোটিনগুলি অ-সমযোজী প্রোটিন-প্রোটিন ক্রিয়ার মাধ্যমে সংযুক্ত, এবং বিভিন্ন জটিল প্রোটিন-সমবায়গুলির সময়ানুসারে বিভিন্ন মাত্রায় স্থিতিশীলতা থাকে। এই জটিল সমবায়গুলি অনেকগুলি জৈবিক প্রক্রিয়ার (তবে বেশিরভাগ নয়) মূল ভিত্তি এবং তারা একসাথে বিভিন্ন ধরনের আণবিক যন্ত্রপাতি গঠন করে যেগুলি বিভিন্ন শ্রেণিবিন্যাসের জৈবিক ক্রিয়াকলাপ সম্পাদন করে। জৈব দেহকোষ ছোট ছোট অধিআণবিক জটিল সমবায়ের সমন্বয়ে তৈরি হতে দেখা যায়, যার প্রত্যেকটি স্বতন্ত্র, বিযুক্ত জৈবিক কার্য সম্পাদন করে।[২]
নৈকট্যের মাধ্যমে, জটিল উৎসেচক সমবায় এবং স্তরগুলির মধ্যে বন্ধনমূলক ক্রিয়ার গতি ও নির্বাচনকে ব্যাপকভাবে উন্নত করা যেতে পারে, তার ফলে উচ্চতর কোষগত দক্ষতা পাওয়া যায়। কোষগুলি ভাঙার এবং প্রোটিনগুলি বিচ্ছিন্ন করার জন্য ব্যবহৃত অনেকগুলি কৌশল এ জাতীয় বৃহৎ জটিল সমবায়গুলির জন্য সহজাতভাবে বিঘ্নকারী। তাই পরীক্ষা করে জটিল সমবায়গুলির উপাদান নির্ধারণ করা প্রায়শই কঠিন। জটিল প্রোটিন-সমবায়ের উদাহরণের মধ্যে আছে অপ্রয়োজনীয় বা ক্ষতিগ্রস্ত প্রোটিনের আণবিক অবক্ষয়ের জন্য প্রোটিয়াসোম এবং অধিকাংশ আরএনএ পলিমারেজসমূহ। স্থিতিশীল জটিল সমবায়গুলিতে, বৃহত্তর প্রোটিনগুলির মধ্যে, জলে দ্রাব নয় এমন সংযোগকারীগুলি সাধারণত ২৫০০বর্গ অ্যাংস্ট্রমের চেয়েও বৃহত্তর পৃষ্ঠতল ঢাকা দেয়।[৩]
কাজ[সম্পাদনা]
জটিল প্রোটিন-সমবায়ের গঠন কখনও কখনও জটিল সমবায়ের সদস্যের এক বা একাধিককে সক্রিয় করে বা বাধা দেয়। এবং এই ভাবে, জটিল প্রোটিন-সমবায় গঠন ফসফোরিলেশনের মতো হতে পারে। একটি প্রোটিন বিভিন্ন জটিল প্রোটিন-সমবায় গঠনে অংশ নিতে পারে। বিভিন্ন জটিল সমবায় বিভিন্ন কার্য সম্পাদন করে, এবং একই জটিল সমবায় বিভিন্ন কারণের উপর নির্ভরশীল হয়ে খুব আলাদা কার্য সম্পাদন করতে পারে। এর মধ্যে কয়েকটি কারণ হল:
- জটিল সমবায়টি কোন্ কোষীয় অংশে আছে
- কোষ চক্রের কোন্ পর্যায়ে জটিল সমবায়গুলি উপস্থিত আছে
- কোষের পুষ্টির অবস্থা
অনেক জটিল প্রোটিন-সমবায়কে ভালভাবে অধ্যয়ন করা হয়েছে, বিশেষত আদর্শ জীব স্যাকারোমাইসেস সেরিভিসিয়া (ঈস্টের একটি বিশেষ ধরন)। এই অপেক্ষাকৃত সহজ জীবের জন্য, এখন বংশাণুসমগ্র জুড়ে জটিল প্রোটিন-সমবায়গুলির অধ্যয়ন করা হচ্ছে এবং ঈস্টের বেশিরভাগ জটিল প্রোটিন-সমবায়ের বিশদীকরণ চলছে।[৪]
জটিল প্রোটিন-সমবায়ের প্রকার[সম্পাদনা]
অনুগৃহীত বনাম অননুগৃহীত জটিল প্রোটিন-সমবায়[সম্পাদনা]
যদি কোনও প্রোটিন নিজেই জীবের মধ্যে একটি স্থিতিশীল ভাল-কাঠামো তৈরি করতে পারে (কোনও অন্যান্য সংযুক্ত প্রোটিনের সাহায্য ছাড়া), তখন এই জাতীয় প্রোটিন দ্বারা তৈরি জটিল সমবায়গুলিকে "অননুগৃহীত জটিল প্রোটিন-সমবায়" হিসাবে অভিহিত করা হয়। তবে, কিছু কিছু প্রোটিনকে একা স্থিতিশীলভাবে বহুভাঁজযুক্ত কাঠামো তৈরি করতে দেখা যায় নি, তবে এমন একটি জটিল প্রোটিন-সমবায়ের অংশ হিসাবে পাওয়া যেতে পারে যা উপাদানগুলির প্রোটিনকে স্থিতিশীল করে। এই জাতীয় জটিল প্রোটিন-সমবায়গুলিকে "অনুগৃহীত জটিল প্রোটিন-সমবায়" বলা হয়।[৫]
ক্ষণস্থায়ী বনাম স্থায়ী / স্থিতিশীল জটিল প্রোটিন-সমবায়[সম্পাদনা]
ক্ষণস্থায়ী জটিল প্রোটিন-সমবায়গুলি জীবের মধ্যে অল্প সময়ের মধ্যেই ভেঙে যায়, তুলনামূলকভাবে স্থায়ী জটিল সমবায়গুলির দীর্ঘ অর্ধায়ু রয়েছে। সাধারণত, অনুগৃহীত বিক্রিয়া (একটি অনুগৃহীত জটিল সমবায়ের মধ্যে প্রোটিন – প্রোটিন বিক্রিয়া) স্থায়ী হয়, যেখানে অননুগৃহীত বিক্রিয়াগুলি স্থায়ী বা ক্ষণস্থায়ী দুভাবেই পাওয়া গেছে।[৫] জেনে রাখা ভাল যে অনুগৃহীত এবং অননুগৃহীত বিক্রিয়ার মধ্যে কোনও স্পষ্ট পার্থক্য নেই, বরং তাদের মধ্যে একটি ধারাবাহিকতা বিদ্যমান রয়েছে যা বিভিন্ন অবস্থার উপর নির্ভর করে যেমন উদাহরণ হিসাবে, পিএইচ, প্রোটিন ঘনত্ব ইত্যাদি।[৬] তবে ক্ষণস্থায়ী এবং স্থায়ী / স্থিতিশীল বিক্রিয়া করার বৈশিষ্ট্যের মধ্যে গুরুত্বপূর্ণ পার্থক্য রয়েছে: স্থিতিশীল বিক্রিয়া অত্যন্ত সংরক্ষিত কিন্তু ক্ষণস্থায়ী বিক্রিয়া অনেক কম সংরক্ষণ করা হয়, একটি ক্ষণস্থায়ী বিক্রিয়ার তুলনায় একটি স্থিতিশীল বিক্রিয়ায় উভয় পক্ষের বিক্রিয়ারত প্রোটিনের সহ-প্রকাশিত হওয়ার প্রবণতা বেশি রয়েছে (বাস্তবে, দুটি ক্ষণস্থায়ী বিক্রিয়ারত প্রোটিনের মধ্যে সহ-প্রকাশের সম্ভাবনা দুটি যে কোন (র্যান্ডম) প্রোটিনের চেয়ে বেশি নয়), এবং ক্ষণস্থায়ী বিক্রিয়াগুলি স্থিতিশীল বিক্রিয়াগুলির তুলনায় অনেক কম সহ-স্থানিক হয়।[৭] ক্ষণস্থায়ী হলেও ক্ষণস্থায়ী বিক্রিয়া কোষীয় জীববিজ্ঞানের জন্য খুব গুরুত্বপূর্ণ: মানব ইন্টারঅ্যাক্টম এ জাতীয় বিক্রিয়ায় সমৃদ্ধ হয়, এই বিক্রিয়াগুলি জিন নিয়ন্ত্রণ এবং সংকেত পরিবহনের ক্ষেত্রে অত্যন্ত প্রভাবশালী ভূমিকা নেয়, এবং ক্ষণস্থায়ী বিশৃঙ্খলাবদ্ধ অঞ্চলএর প্রোটিনগুলি (আইডিআর: প্রোটিনের অঞ্চল যা জন্মগত অবস্থায় গতিশীল আন্ত-রূপান্তরকারী কাঠামো দেখায়) ক্ষণস্থায়ী নিয়ন্ত্রণকারী এবং সংকেত বিক্রিয়ায় সমৃদ্ধ বলে মনে হয়।[৫]
ফাজি জটিল প্রোটিন-সমবায়[সম্পাদনা]
আবদ্ধ অবস্থায় ফাজি জটিল প্রোটিন-সমবায়সমূহের একাধিক কাঠামোগত চেহারা বা গতিশীল কাঠামোগত বিশৃঙ্খলা রয়েছে।[৮] এর অর্থ হল প্রোটিনগুলি ক্ষণস্থায়ী বা স্থায়ী জটিল সমবায় কোনগুলিতেই পুরোপুরি ভাঁজ হয় না। ফলস্বরূপ, কিছু নির্দিষ্ট জটিল সমবায়ের দুই রকম বিক্রিয়া থাকতে পারে, সেগুলি পরিবেশগত সংকেত অনুসারে পরিবর্তিত হয়। অতএব সামগ্রিকভাবে বিভিন্ন কাঠামোর সংশ্লেষের ফলে বিভিন্ন জৈবিক ক্রিয়াকলাপ (এমনকি বিপরীতও) হয়।[৯] স্থানান্তরণ-পরবর্তী পরিবর্তনসমূহে, ফাজি জটিল সমবায়গুলির গঠনমূলক সংযুক্তিকে প্রোটিন বিক্রিয়া বা বিকল্প সংযুক্তি দিয়ে সংশোধন করে। এই সংশোধনে সংযুক্তি বা বিক্রিয়ার নির্দিষ্টতার সূক্ষ্ম সমন্বয় হয়। এই ব্যবস্থাগুলি প্রায়শই সুকেন্দ্রিক প্রতিলিপিকরণ প্রক্রিয়ার মধ্যে নিয়ন্ত্রণের জন্য ব্যবহৃত হয়।[১০]
আরও দেখুন[সম্পাদনা]
তথ্যসূত্র[সম্পাদনা]
- ↑ Price NC, Stevens L (১৯৯৯)। Fundamentals of enzymology: The cell and molecular biology of catalytic protein। Oxford ; New York: Oxford University Press। আইএসবিএন 0-19-850229-X।
- ↑ Hartwell LH, Hopfield JJ, Leibler S, Murray AW (ডিসেম্বর ১৯৯৯)। "From molecular to modular cell biology"। Nature। 402 (6761 Suppl): C47–52। ডিওআই:10.1038/35011540। পিএমআইডি 10591225।
- ↑ Pereira-Leal JB, Levy ED, Teichmann SA (মার্চ ২০০৬)। "The origins and evolution of functional modules: lessons from protein complexes"। Philos. Trans. R. Soc. Lond. B Biol. Sci.। 361 (1467): 507–17। ডিওআই:10.1098/rstb.2005.1807। পিএমআইডি 16524839। পিএমসি 1609335
।
- ↑ "An effective method for refining predicted protein complexes based on protein activity and the mechanism of protein complex formation"। সংগ্রহের তারিখ ২৩ অক্টোবর ২০২০।
- ↑ ক খ গ Amoutzias G, Van de Peer Y (২০১০)। "Single-Gene and Whole-Genome Duplications and the Evolution of Protein–Protein Interaction Networks. Evolutionary genomics and systems biology"। Caetano-Anolles G। Evolutionary Genomics। পৃষ্ঠা 413–429। ডিওআই:10.1002/9780470570418.ch19।
- ↑ Nooren IM, Thornton JM (জুলাই ২০০৩)। "Diversity of protein interactions"। EMBO J.। 22 (14): 3486–92। ডিওআই:10.1093/emboj/cdg359। পিএমআইডি 12853464। পিএমসি 165629 ।
- ↑ Brown KR, Jurisica I (২০০৭)। "Unequal evolutionary conservation of human protein interactions in interologous networks"। Genome Biol.। 8 (5): R95। ডিওআই:10.1186/gb-2007-8-5-r95। পিএমআইডি 17535438। পিএমসি 1929159 ।
- ↑ Tompa P, Fuxreiter M (জানুয়ারি ২০০৮)। "Fuzzy complexes: polymorphism and structural disorder in protein-protein interactions"। Trends Biochem. Sci.। 33 (1): 2–8। ডিওআই:10.1016/j.tibs.2007.10.003। পিএমআইডি 18054235।
- ↑ Fuxreiter M (জানুয়ারি ২০১২)। "Fuzziness: linking regulation to protein dynamics"। Mol Biosyst। 8 (1): 168–77। ডিওআই:10.1039/c1mb05234a। পিএমআইডি 21927770।
- ↑ Fuxreiter M, Simon I, Bondos S (আগস্ট ২০১১)। "Dynamic protein-DNA recognition: beyond what can be seen"। Trends Biochem. Sci.। 36 (8): 415–23। ডিওআই:10.1016/j.tibs.2011.04.006। পিএমআইডি 21620710।
বহিঃসংযোগ[সম্পাদনা]
- Multiprotein Complexes যুক্তরাষ্ট্রের জাতীয় চিকিৎসা গ্রন্থাগারে চিকিৎসা বিষয়ক শিরোনাম (MeSH)