রাসায়নিক জীববিজ্ঞান

উইকিপিডিয়া, মুক্ত বিশ্বকোষ থেকে

রাসায়নিক জীববিজ্ঞান হল রসায়ন ও জীববিজ্ঞানের সমন্বয় গঠিত জ্ঞানের একটি স্বতন্ত্র শাখা। বিজ্ঞানের এই শাখায় রাসায়নিক কৌশল, বিশ্লেষণ ও রসায়নের মাধ্যমে কৃৃত্রিমভাবে

উৎপাদিত ক্ষুদ্র ক্ষুদ্র অণুর জৈবিক পদ্ধতি অধ্যয়ন ও কৌশলের প্রয়োগ অন্তর্ভুক্ত থাকে। জৈব রসায়নের বিপরীতে রয়েছে জৈব অণুর সঙ্গে বিপাকের রসায়ন বা জৈব অণুসমূহের রসায়সম্পর্কে জ্ঞান লাভ,জৈব রসায়ন শাখা, যা কোষের মধ্যে জৈব ব রাসায়নিক পদার্বা জীবন আণবিক পদার্থের গঠন,ধর্ম ইত্যাদি থ নিয়ন্ত্রণেকরে এবং , রাসায়নিক জীববিজ্ঞান। জীববিজ্ঞানে প্রয়োগ করা রসায়নের সাথে সম্পর্ক স্থাপন করে।

ভূমিকা[সম্পাদনা]

রাসায়নিক জীববিজ্ঞানের কিছু রূপ রাসায়নিক স্তরে সরাসরি জীবিত সিস্টেমের অনুসন্ধানের মাধ্যমে জৈবিক প্রশ্নের উত্তর দেওয়ার চেষ্টা করে।  বায়োকেমিস্ট্রি, জেনেটিক্স বা আণবিক জীববিজ্ঞান ব্যবহার করে গবেষণার বিপরীতে যেখানে মিউটাজেনসিস জীব, কোষ বা বায়োমোলেকিউলের আগ্রহের একটি নতুন সংস্করণ সরবরাহ করতে পারে, সেখানে রাসায়নিক জীববিজ্ঞান জীবনসংক্রান্ত সিস্টেমগুলি ভিট্রোতে এবং ভিভোতে একটি নির্দিষ্ট অণু যা একটি নির্দিষ্ট জন্য ডিজাইন করা হয়েছে  জৈব রাসায়নিক বা কোষ-ভিত্তিক স্ক্রিনিংয়ের ভিত্তিতে উদ্দেশ্য বা শনাক্ত করা (রাসায়নিক জেনেটিক্স দেখুন)।

রাসায়নিক জীববিজ্ঞান একাধিক আন্তঃশৃঙ্খলা বিজ্ঞানের মধ্যে একটি যা পুরানো, হ্রাসকারী ক্ষেত্রগুলির থেকে পৃথক হয়ে থাকে এবং যার লক্ষ্য বৈজ্ঞানিক ঐক্যবদ্ধতার বিবরণ অর্জন করা।  রাসায়নিক জীববিজ্ঞানের মেডিসিন রসায়ন, সুপার্রামোলিকুলার রসায়ন, জৈ

জৈব রসায়ন, ফার্মাকোলজি, জেনেটিক্স, বায়োকেমিস্ট্রি এবং বিপাকীয় ইঞ্জিনিয়ারিংয়ে বৈজ্ঞানিক,ঐতিহাসিক এবং দার্শনিক মূল রয়েছে।

আগ্রহের বিষয়বস্তু[সম্পাদনা]

প্রোটোমিক্স এডিট জন্য সমৃদ্ধ কৌশল[সম্পাদনা]

রাসায়নিক জীববিজ্ঞানীরা সমৃদ্ধ কৌশল, রাসায়নিক সম্পৃক্ততা ট্যাগ এবং নতুন উদ্ভূত সমস্যাগুলো বিকাশের মাধ্যমে প্রোটোমিকগুলিকে উন্নত করতে কাজ করে।  প্রোটোমিকসের উদাহরণগুলিতে প্রায়শই অনেকগুলি পেপটাইড সিকোয়েন্স থাকে এবং আগ্রহের ক্রমটি খুব বেশি উপস্থাপিত হতে পারে বা স্বল্প পরিমাণে পাওয়া যায়, যা তাদের সনাক্তকরণের জন্য বাধা সৃষ্টি করে।  রাসায়নিক জীববিজ্ঞানের পদ্ধতিগুলি অ্যাফিনিটি ক্রোমাটোগ্রাফি ব্যবহার করে বাছাই সমৃদ্ধ করে নমুনা জটিলতা হ্রাস করতে পারে।  এর মধ্যে একটি বায়োটিন লেবেল বা পোস্ট অনুবাদক পরিবর্তনের মতো আলাদা বৈশিষ্ট্যযুক্ত পেপটাইডকে লক্ষ্য করা জড়িত ves [1]  পদ্ধতিগুলি বিকাশ করা হয়েছে যার মধ্যে রয়েছে অ্যান্টিবডিগুলির ব্যবহার, গ্লাইকোপ্রোটিনগুলি ক্যাপচার করার জন্য লেকটিন এবং ফসফরিলেটেড পেপটাইড এবং এনজাইম সাবস্ট্রেটগুলি নির্বাচিত এনজাইমগুলি ক্যাপচারের জন্য স্থির ধাতব আয়নগুলি অন্তর্ভুক্ত।[১]

এনজাইম প্রোবস[সম্পাদনা]

মোট প্রোটিনের বিপরীতে এনজাইমেটিক ক্রিয়াকলাপ তদন্ত করার জন্য, প্রোটিনের এনজাইম্যাটিকভাবে সক্রিয় ফর্মটি (ক্রিয়াকলাপ ভিত্তিক প্রোটোমিকগুলি দেখুন) লেবেল করার জন্য ক্রিয়াকলাপ ভিত্তিক রিএজেন্টগুলি তৈরি করা হয়েছে। উদাহরণস্বরূপ, সেরিন হাইড্রোলেজ- এবং সিস্টাইন প্রোটেস-ইনহিবিটারগুলি সুইসাইড ইনহিবিটারে রূপান্তরিত হয়েছে।[২] এই কৌশলটি সরাসরি টার্গেটের মাধ্যমে স্বল্প প্রাচুর্যের উপাদানগুলি নির্বাচন করে বিশ্লেষণ করার ক্ষমতা বাড়ায়।[৩] রূপান্তরিত সাবস্ট্রেটের মাধ্যমেও এনজাইম ক্রিয়াকলাপ পর্যবেক্ষণ করা যায়।[৪] এনজাইম স্তরগুলি সনাক্তকরণ প্রোটোমিক্সে উল্লেখযোগ্য অসুবিধার একটি সমস্যা এবং কোষগুলিতে সিগন্যাল ট্রান্সডাকশন পথ বোঝার জন্য অতীব গুরুত্বপূর্ণ একটি পদ্ধতি তৈরি করা হয়েছে যা একটি অনন্য প্রাকৃতিক এটিপি এনালগ ব্যবহার করে স্তরগুলিকে লেবেল করতে "অ্যানালগ-সংবেদনশীল" কিনস ব্যবহার করে, একটি অনন্য হ্যান্ডেলের মাধ্যমে দৃশ্যায়ন এবং সনাক্তকরণের সুবিধার্থে।[৫]

গ্লাইকোবায়োলজি এডিট[সম্পাদনা]

ডিএনএ, আরএনএ এবং প্রোটিনগুলি সমস্ত জিনগত স্তরে এনকোডেড থাকা অবস্থায়, গ্লাইক্যানস (সুগার পলিমার) জিনোম থেকে সরাসরি এনকোড করা হয় না এবং তাদের গবেষণার জন্য কম সরঞ্জাম পাওয়া যায়।  গ্লাইকোবায়োলজি তাই রাসায়নিক জীববিজ্ঞানীদের জন্য সক্রিয় গবেষণার ক্ষেত্র।  উদাহরণস্বরূপ, কোষগুলি তাদের কার্যকারিতা অনুসন্ধানের জন্য প্রাকৃতিক চিনির সিন্থেটিক বৈকল্পিক সরবরাহ করতে পারে।  ক্যারলিন বার্তোজি'র গবেষণা দলটি সিন্থেটিক শর্করার মাধ্যমে কোষের পৃষ্ঠে বিশেষত অণুগুলির সাইট-প্রতিক্রিয়ার জন্য পদ্ধতিগুলি তৈরি করেছে।

সম্মিলিত রসায়ন এডিট[সম্পাদনা]

জৈবিক প্রক্রিয়াগুলির হাই-থ্রুপুট বিশ্লেষণ করতে রাসায়নিক জীববিজ্ঞানীরা বিভিন্ন ছোট অণু গ্রন্থাগারের স্বয়ংক্রিয় সংশ্লেষণ ব্যবহার করেছিলেন। এ জাতীয় পরীক্ষাগুলি অ্যান্টিবায়োটিক বা কেমোথেরাপিউটিক বৈশিষ্ট্যযুক্ত ছোট অণুগুলির আবিষ্কারের দিকে নিয়ে যেতে পারে। এই সমন্বয়মূলক রসায়ন পদ্ধতির ফার্মাকোলজির শাখায় নিযুক্ত ব্যক্তিদের মতোই।

জীববিজ্ঞান প্রয়োগ[সম্পাদনা]

অনেক গবেষণা প্রোগ্রাম জৈবিক কার্য সম্পাদন করতে বা একটি নতুন রাসায়নিক পদ্ধতি সমর্থন করার জন্য প্রাকৃতিক বায়োমোনিকুলগুলিকে নিয়োগ করার উপরও মনোনিবেশিত হয়। এই ক্ষেত্রে, রাসায়নিক জীববিজ্ঞান গবেষকরা দেখিয়েছেন যে ডিএনএ সিন্থেটিক রসায়নের জন্য একটি টেম্পলেট হিসাবে পরিবেশন করতে পারে, স্ব-জমায়েত প্রোটিনগুলি নতুন উপকরণগুলির জন্য কাঠামোগত স্ক্যাফোল্ড হিসাবে পরিবেশন করতে পারে, এবং আরএনএ বিট্রোতে বিবর্তিত হতে পারে নতুন অনুঘটক ফাংশন উত্পাদন করতে। অতিরিক্তভাবে, ডাইমাইজারস বা প্রোট্যাক্সের মতো হেটেরোবিফানশিয়াল (দ্বিমুখী) সিন্থেটিক ছোট অণুগুলি কোষের অভ্যন্তরে দুটি প্রোটিন একত্রিত করে, যা সিন্থেটিকভাবে গুরুত্বপূর্ণ নতুন জৈবিক ক্রিয়াকে যেমন লক্ষ্যযুক্ত প্রোটিনের ক্ষয় হিসাবে প্ররোচিত করতে পারে।[৬]

পেপটাইড সংশ্লেষণ[সম্পাদনা]

প্রোটিনের রাসায়নিক সংশ্লেষ রাসায়নিক জীববিজ্ঞানের একটি মূল্যবান হাতিয়ার কারণ এটি অ-প্রাকৃতিক অ্যামিনো অ্যাসিডের পাশাপাশি ফসফোরিলেশন, গ্লাইকোসিলেশন, এসিটাইলেশন এবং এমনকি সর্বব্যাপীকরণের মতো "উত্তরোত্তর পরিবর্তনগুলি"র অবশিষ্টাংশের নির্দিষ্ট সংমিশ্রণের অনুমতি দেয়। এই ক্ষমতাগুলি রাসায়নিক জীববিজ্ঞানীদের জন্য মূল্যবান কারণ অ-প্রাকৃতিক অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি প্রোটিনগুলির কার্যকারিতা তদন্ত ও পরিবর্তন করতে ব্যবহার করা যেতে পারে, অন্যদিকে অনুবাদ অনুবাদ পরবর্তী সময়ে প্রোটিনের কাঠামো এবং ক্রিয়াকলাপ নিয়ন্ত্রণে ব্যাপকভাবে পরিচিত। যদিও এই প্রান্তগুলি অর্জনের জন্য কঠোরভাবে জৈবিক কৌশলগুলি বিকাশ করা হয়েছে, পেপটাইডগুলির রাসায়নিক সংশ্লেষণে প্রায়শই কাঙ্ক্ষিত প্রোটিনের স্বল্প পরিমাণ প্রাপ্তিতে একটি প্রযুক্তিগত এবং ব্যবহারিক বাধা কম থাকে।

সংশ্লেষণের দ্বারা তৈরি ছোট পেপটাইডের টুকরো দিয়ে প্রোটিন-আকারের পলিপেপটাইড চেইনগুলি তৈরি করতে, রাসায়নিক জীববিজ্ঞানীরা দেশীয় রাসায়নিক বন্ধনের প্রক্রিয়াটি ব্যবহার করেন।[৭] নেটিভ কেমিক্যাল লিগেশন এর সাথে সি-টার্মিনাল থিওয়েস্টার এবং এন-টার্মিনাল সিস্টিনের অবশিষ্টাংশের সংমিশ্রণ অন্তর্ভুক্ত থাকে, পরিণামে একটি "নেটিভ" অ্যামাইড বন্ড গঠন করে। অন্যান্য কৌশল যেগুলি পেপটাইডের টুকরো বন্ধ করার জন্য ব্যবহৃত হয়েছিল অ্যাসিল ট্রান্সফার রসায়নটি প্রথমে দেশীয় রাসায়নিক লিগ্যাসের সাথে প্রবর্তিত অ্যাসিল ট্রান্সফার রসায়ন অন্তর্ভুক্ত প্রকাশিত প্রোটিন লিগেশন,[৮] সালফারাইজেশন / সালফালাইজেশন কৌশল,[৯] এবং অপসারণযোগ্য থিয়ল সহায়তার ব্যবহার।[১০] এক্সপ্রেড প্রোটিন লিগেশন ইনটিন ব্যবহার করে সি-টার্মিনাল থায়োস্টারের বায়োটেকনোলজিক ইনস্টলেশন করার অনুমতি দেয়, যার ফলে পুনরায় সংশ্লেষিতভাবে উত্পাদিত সি-টার্মিনাল অংশে একটি সিন্থেটিক এন-টার্মিনাল পেপটাইড সংযোজন করা সম্ভব হয়। উভয় সালফারাইজেশন / ডেসালফারাইজেশন কৌশল এবং অপসারণযোগ্য থিয়ল সহায়তার ব্যবহারের সাহায্যে স্ট্যান্ডার্ড নেটিভ কেমিক্যাল লিগেশন কেমিস্ট্রি সম্পাদনের জন্য একটি সিন্থেটিক থিওল মোইসেস স্থাপন করা জড়িত, তারপরে সহায়ক / থিওল অপসারণের পরে।

নির্দেশিত বিবর্তনএডিট[সম্পাদনা]

প্রোটিন ইঞ্জিনিয়ারিংয়ের একটি প্রাথমিক লক্ষ্য হ'ল কাঙ্ক্ষিত কাঠামো এবং রাসায়নিক ক্রিয়াকলাপ সহ নভেল পেপটাইড বা প্রোটিনের নকশা। প্রোটিনগুলির প্রাথমিক ক্রম, কাঠামো এবং ফাংশনগুলির মধ্যে সম্পর্কের বিষয়ে আমাদের জ্ঞান সীমাবদ্ধ হওয়ায় ইঞ্জিনিয়ারড ক্রিয়াকলাপ সহ নতুন প্রোটিনগুলির যৌক্তিক নকশা অত্যন্ত চ্যালেঞ্জিং। নির্দেশিত বিবর্তনে, জিনগত বিবিধকরণের পুনরাবৃত্ত চক্রগুলির পরে একটি স্ক্রিনিং বা নির্বাচন প্রক্রিয়া ব্যবহৃত হয়, একটি পছন্দসই ক্রিয়াকলাপ সহ নতুন প্রোটিনগুলি ডিজাইনের জন্য পরীক্ষাগারে প্রাকৃতিক নির্বাচনের নকল করতে ব্যবহার করা যেতে পারে।[১১]

সিকোয়েন্স ভেরিয়েন্টগুলির বৃহত লাইব্রেরি তৈরির জন্য বেশ কয়েকটি পদ্ধতি বিদ্যমান। ইউভি বিকিরণ বা রাসায়নিক মিউটেজেন, ত্রুটি-প্রবণ পিসিআর, কোডন বা পুনঃব্যবস্থাপনার অধীনে ডিএনএ সাপেক্ষে সবচেয়ে বেশি ব্যবহৃত হয়।[১২][১৩] একবার ভেরিয়েন্টের একটি বৃহত লাইব্রেরি তৈরি হয়ে গেলে, পছন্দসই বৈশিষ্ট্যযুক্ত মিউট্যান্টগুলি খুঁজে পেতে নির্বাচন বা স্ক্রিনিংয়ের কৌশলগুলি ব্যবহার করা হয়। সাধারণ নির্বাচন / স্ক্রিনিং কৌশলগুলির মধ্যে রয়েছে এফএসিএস,[১৪] এমআরএনএ প্রদর্শন,[১৫] ফেজ প্রদর্শন, এবং ভিট্রো বিভাগীয়করণ।[১৬] একবার কার্যকর বৈকল্পগুলি পাওয়া গেলে, তাদের ডিএনএ সিকোয়েন্সটি প্রশস্ত করা হয় এবং বৈচিত্র্যকরণ এবং নির্বাচনের আরও রাউন্ডের সাথে জড়িত।

নির্দেশিত বিবর্তন পদ্ধতিগুলির বিকাশকে এনজাইমগুলির বিবর্তনের জন্য ফ্রান্সেস আর্নল্ডকে রসায়নের নোবেল পুরস্কার এবং ফেজ প্রদর্শনের জন্য জর্জ স্মিথ এবং গ্রেগরি উইন্টার দিয়ে ২০১৮ সালে সম্মানিত হয়েছিল।[১৭]

বায়োঅর্থোগোনাল বিক্রিয়া[সম্পাদনা]

আগ্রহের একটি অণুতে সফল লেবেলিংয়ের জন্য অপটিকাল তদন্তের সাথে বায়ুমণ্ডলীয় প্রতিক্রিয়া জানাতে সেই অণুর নির্দিষ্ট কার্যকারিতা প্রয়োজন। একটি লেবেলিং পরীক্ষাকে শক্তিশালী হিসাবে বিবেচনা করার জন্য, সেই ক্রিয়াকলাপটি অবশ্যই ন্যূনতমভাবে সিস্টেমে নজর কাড়াবে।[১৮] দুর্ভাগ্যক্রমে, এই প্রয়োজনীয়তাগুলি প্রায়শই পূরণ করা কঠিন। সাধারণত পরীক্ষাগারে জৈব রসায়নবিদদের কাছে পাওয়া অনেকগুলি প্রতিক্রিয়া জীবন্ত সিস্টেমে অনুপলব্ধ। জল এবং রেডক্স সংবেদনশীল প্রতিক্রিয়াগুলি অগ্রসর হবে না, নিউক্লিওফিলিক আক্রমণের ঝুঁকিপূর্ণ রিজেন্টগুলি কোনও বায়ুমণ্ডলীর প্রস্তাব দেবে না, এবং বড় গতিগত বাধাগুলির সাথে কোনও প্রতিক্রিয়া কোনও জীবন্ত কোষের তুলনামূলকভাবে কম তাপের পরিবেশে যথেষ্ট শক্তি খুঁজে পাবে না। সুতরাং, রসায়নবিদরা সম্প্রতি ভিভোতে বিভ্রান্তিকর প্রতিক্রিয়াশীল উপাদানের মিলিয়ু সত্ত্বেও বায়োर्थোগোনাল রসায়নের একটি প্যানেল তৈরি করেছেন যা বায়ুমণ্ডলীয়ভাবে এগিয়ে যায়।

আগ্রহের একটি অণুতে তদন্তের মিলন অবশ্যই যুক্তিসঙ্গত স্বল্প সময়ের ফ্রেমের মধ্যে ঘটবে; সুতরাং, সংযুক্ত প্রতিক্রিয়াটির গতিশক্তিগুলি অত্যন্ত অনুকূল হওয়া উচিত। ক্লিকের প্রতিক্রিয়াগুলি দ্রুত, স্বতঃস্ফূর্ত, নির্বাচনমূলক এবং উচ্চ-ফলনশীল হওয়ায় ক্লিক রসায়ন এই কুলুঙ্গিটি পূরণ করার পক্ষে উপযুক্ত।[১৯] দুর্ভাগ্যক্রমে, সর্বাধিক বিখ্যাত "ক্লিক প্রতিক্রিয়া," একটি [3 + 2] অ্যাজাইড এবং অ্যাসাইক্লিক অ্যালকিনের মধ্যে সাইকোলোডিশনটি তামা-অনুঘটক, তামার বিষাক্ততার কারণে ভিভোতে ব্যবহারের জন্য একটি গুরুতর সমস্যা হিসাবে দেখা দিয়েছে।[২০] অনুঘটকটির প্রয়োজনীয়তাকে অতিক্রম করার জন্য, ক্যারোলিন আর বার্তোজি'র ল্যাব একটি চক্রীয় অ্যালকিন ব্যবহার করে অ্যালকিন প্রজাতির সহজাত স্ট্রেন প্রবর্তন করেছিল। বিশেষত, সাইক্লোকটিন স্বতন্ত্র শক্তি দ্বারা অ্যাজিডো-অণুগুলির সাথে প্রতিক্রিয়া দেখায়।[২১]

লক্ষ্যবস্তু জৈব জৈবিক অণুতে জৈবসংশ্লিষ্ট প্রতিক্রিয়া ইনস্টল করার সর্বাধিক সাধারণ পদ্ধতি হল বিপাক লেবেলিংয়ের মাধ্যমে। কোষগুলি এমন একটি মাধ্যমকে নিমজ্জিত করা হয় যেখানে পুষ্টিগুলির অ্যাক্সেস শর্করা জাতীয় স্ট্যান্ডার্ড জ্বালানীর সিন্থেটিকভাবে পরিবর্তিত অ্যানালগগুলিতে সীমাবদ্ধ। ফলস্বরূপ, এই পরিবর্তিত বায়োমোলিকুলগুলি অবিস্মরণীয় বিপাকগুলির মতো একইভাবে কোষগুলিতে সংহত করা হয়। পরিবর্তিত বায়োমোলিকুলের ভাগ্য চিত্র করার জন্য একটি তদন্ত সিস্টেমে অন্তর্ভুক্ত করা হয়। ফাংশনালাইজেশনের অন্যান্য পদ্ধতির মধ্যে রয়েছে এনজাইম্যাটিকভাবে প্রোটিনগুলিতে অ্যাজাইড প্রবেশ,[২২] এবং সাইক্লোকেটিনে সংশ্লেষিত ফসফোলিপিড সংশ্লেষ করা।[২৩]

মেটাজেনমিক্সএডিট-এর মাধ্যমে বায়োমোলিকুলের আবিষ্কার[সম্পাদনা]

১৯৯০ এর দশকের শেষের দিকে আধুনিক সিকোয়েন্সিং প্রযুক্তির অগ্রগতি বিজ্ঞানীদের ল্যাবটিতে পৃথক প্রজাতির সংস্কৃতি না দিয়ে তাদের প্রাকৃতিক পরিবেশে ("ইডিএনএ") জীবের সম্প্রদায়ের ডিএনএ তদন্তের অনুমতি দেয়। এই মেটাজেনমিক পদ্ধতির মাধ্যমে বিজ্ঞানীরা এমন একটি জীবের বিস্তৃত গবেষণা অধ্যয়ন করতে সক্ষম করেছিলেন যা অযোগ্য বিকাশের শর্ত হিসাবে পূর্বে বৈশিষ্ট্যযুক্ত ছিল না। ইডিএনএর উত্সগুলির মধ্যে রয়েছে মাটি, মহাসাগর, উপশহর, উত্তপ্ত ঝর্ণা, হাইড্রোথার্মাল ভেন্টস, পোলার আইস ক্যাপস, হাইপারসালাইন আবাসস্থল এবং চূড়ান্ত পিএইচ পরিবেশ H বিপাকীয় বিজ্ঞানের অনেকগুলি প্রয়োগগুলির মধ্যে জো হ্যান্ডেলসম্যান, জোন ক্লার্ডি এবং রবার্ট এম গুডম্যানের মতো গবেষকরা অ্যান্টিবায়োটিকের মতো জৈবিকভাবে সক্রিয় অণুগুলির আবিষ্কারের জন্য মেটাজেনমিক পদ্ধতির অন্বেষণ করেছিলেন।

কার্যকরী বা হোমোলজি স্ক্রিনিং কৌশলগুলি ছোট জৈব কার্যকরী অণু উত্পাদনকারী জিনগুলি সনাক্ত করতে ব্যবহৃত হয়েছে। কার্যকরী মেটাজেনমিক স্টাডিজ নির্দিষ্ট বৈশিষ্ট্যযুক্ত অণুগুলির সাথে সম্পর্কিত এমন নির্দিষ্ট ফেনোটাইপগুলি অনুসন্ধান করার জন্য ডিজাইন করা হয়েছে। অন্যদিকে হোমোলজি মেটাজেনমিক স্টাডিজগুলি জৈবিকভাবে সক্রিয় অণুগুলির প্রকাশের সাথে জড়িত পূর্বে যুক্ত রক্ষিত অনুক্রমগুলি সনাক্ত করতে জিন পরীক্ষা করার জন্য ডিজাইন করা হয়েছে।

কার্যকরী মেটাজেনমিক স্টাডিজ এমন নভেল জিনগুলির আবিষ্কার সক্ষম করে যা জৈবিকভাবে সক্রিয় অণুগুলিকে এনকোড করে। এই অ্যাসিগুলির মধ্যে শীর্ষ আগর ওভারলে অ্যাসেস অন্তর্ভুক্ত রয়েছে যেখানে অ্যান্টিবায়োটিকগুলি পরীক্ষার জীবাণুগুলির বিরুদ্ধে বর্ধনের জোন তৈরি করে এবং পিএইচ এস্যাসগুলি যে আগর প্লেটে পিএইচ সূচক ব্যবহার করে নতুন সংশ্লেষিত অণুগুলির কারণে পিএইচ পরিবর্তনের জন্য স্ক্রিন করতে পারে ২৮ সাবস্ট্রেট-প্ররোচিত জিন এক্সপ্রেশন স্ক্রিনিং (সিগেক্স), রাসায়নিক যৌগগুলি দ্বারা অনুপ্রাণিত জিনের বহিঃপ্রকাশের জন্য স্ক্রিন করার একটি পদ্ধতিও নির্দিষ্ট ফাংশন সহ জিনগুলি অনুসন্ধান করার জন্য ব্যবহৃত হয় ২৮ হোমোলজি-ভিত্তিক মেটাজেনমিক স্টাডিজগুলি জিনগুলি যে সক্রিয় অণুগুলির জৈব সংশ্লেষণের জন্য দায়ী হিসাবে পরিচিত পূর্বের জিন হিসাবে হোমোলোগাস সিকোয়েন্সগুলির একটি দ্রুত আবিষ্কার আবিষ্কার করেছে। জিনগুলি ক্রমক্রমিক হওয়ার সাথে সাথে বিজ্ঞানীরা একসাথে কয়েক হাজার ব্যাকটেরিয়া জিনোমের তুলনা করতে পারেন। ফাংশনাল মেটাজেনমিক অ্যাসেসের সুবিধাটি হ'ল হোমোলজি মেটাজেনমিক স্টাডিতে মেটাজেনোমগুলি প্রকাশের জন্য একটি হোস্ট অর্গানিজম সিস্টেমের প্রয়োজন হয় না, এইভাবে এই পদ্ধতিটি ননফাংশনাল জিনোমগুলি বিশ্লেষণ করতে ব্যয় করা সময়কে সম্ভাব্যরূপে বাঁচাতে পারে। এগুলি বেশ কয়েকটি নভেল প্রোটিন এবং ছোট অণুগুলির আবিষ্কারও করেছিল। এছাড়াও, গ্লোবাল ওশান মেটাজেনমিক জরিপ থেকে সিলিকো পরীক্ষায় 20 টি নতুন ল্যান্টিবায়োটিক সাইক্লাস পাওয়া গেছে 30

কিনসেসড[সম্পাদনা]

কিনসেস দ্বারা ফসফেট গ্রুপগুলির সাথে প্রোটিনের উত্তরোত্তর পরিবর্তন সমস্ত জৈবিক সিস্টেমের মধ্যে একটি মূল নিয়ামক পদক্ষেপ। ফসফরিলেশন ইভেন্টগুলি হয় প্রোটিন কিনাস দ্বারা ফসফরিলেশন বা ফসফেটেসস দ্বারা ডিফোসফোরিলেশন, প্রোটিন অ্যাক্টিভেশন বা নিষ্ক্রিয় হওয়ার ফলস্বরূপ। এই ঘটনাগুলি শারীরবৃত্তীয় পথগুলির নিয়ন্ত্রণের উপর প্রভাব ফেলে, যা সেলুলার প্রক্রিয়াগুলির বিশদ বোঝার জন্য এই পথগুলিকে বিচ্ছিন্ন এবং অধ্যয়ন করার ক্ষমতা করে। এখানে অনেকগুলি চ্যালেঞ্জ রয়েছে - যথা, ফসফ্রোপোটোমের নিখুঁত আকার, ফসফরিলেশন ইভেন্টগুলির ক্ষণস্থায়ী প্রকৃতি এবং শাস্ত্রীয় জৈবিক এবং জৈব রাসায়নিক পদার্থ সম্পর্কিত শারীরিক সীমাবদ্ধতা - যা এই অঞ্চলে জ্ঞানের অগ্রগতি সীমিত করেছে। [৩১]

প্রোটিন কাইনাসের ক্ষুদ্র অণু মডিউলার ব্যবহারের মাধ্যমে রাসায়নিক জীববিজ্ঞানীরা প্রোটিন ফসফরিলেশনের প্রভাব সম্পর্কে আরও ভাল ধারণা অর্জন করেছেন। উদাহরণস্বরূপ, পাইরেডিনিলেমিডাজোল যৌগগুলির একটি শ্রেণির মতো নন-ইলেক্ট্রিক্ট এবং সিলেকটিভ কিনেজ ইনহিবিটারস [৩২] এমএপি কিনাস সিগন্যালিং পাথের বিচ্ছিন্নকরণে কার্যকর শক্তিশালী ইনহিবিটর। এই পাইরিডিনিলিমিডাজল যৌগিকগুলি এটিপি বাইন্ডিং পকেটকে লক্ষ্য করে ফাংশন করে। যদিও এই পদ্ধতির পাশাপাশি সম্পর্কিত পদ্ধতিগুলি, [৩৩] [৩৪] কিছুটা ক্ষেত্রে সামান্য পরিবর্তন সহ কার্যকর প্রমাণিত হয়েছে, এই যৌগগুলি আরও সাধারণ অ্যাপ্লিকেশনগুলির জন্য পর্যাপ্ত সুনির্দিষ্টতার অভাব রয়েছে। মিশ্রণগুলির আরেকটি ক্লাস, মেকানিজম-ভিত্তিক ইনহিবিটারগুলি, পূর্বে ব্যবহৃত ইনহিবিশন মোটিফগুলির সাথে কিনেস এনজাইমোলজির জ্ঞানকে একত্রিত করে। উদাহরণস্বরূপ, একটি "বিসুবস্ট্রেট অ্যানালগ" নির্দিষ্ট কিনেসে সংরক্ষিত এটিপি বাইন্ডিং পকেট এবং একটি প্রোটিন / পেপটাইড স্বীকৃতি সাইট উভয়কে বেঁধে রেখে কাইনাস অ্যাকশনকে বাধা দেয় 35 গবেষণামূলক দলগুলি এটিপি অ্যানালগগুলি কেইনাসগুলি অধ্যয়ন করতে এবং তাদের স্তরগুলি সনাক্ত করতে রাসায়নিক তদন্ত হিসাবে ব্যবহার করেছিল [৩ 38]

ফসফাইমিটিক অ্যামিনো অ্যাসিডগুলিকে প্রোটিনগুলিতে অন্তর্ভুক্ত করার উপন্যাসের রাসায়নিক পদ্ধতির বিকাশ ফসফরিলেশন ইভেন্টগুলির প্রভাবগুলির জন্য গুরুত্বপূর্ণ অন্তর্দৃষ্টি দিয়েছে। ফসফরিলেশন ইভেন্টগুলি সাধারণত একটি ফসফোরিল্যানেশন সাইট (সেরিন, থ্রোনাইন বা টাইরোসিন) অ্যামিনো অ্যাসিডে যেমন অ্যালানাইনকে ফসফরিলেটেড করা যায় না তা পরিবর্তনের মাধ্যমে অধ্যয়ন করা হয়েছে। যাইহোক, এই কৌশলগুলি সীমাবদ্ধতার সাথে আসে এবং রাসায়নিক জীববিজ্ঞানগুলি প্রোটিন ফসফোরিলেশন অনুসন্ধানের উন্নততর উপায়গুলি বিকাশ করে। ফসফো-সেরিন, ফসফো-থ্রোনিন বা আনুষাঙ্গিক ফসফোনেট মিমিগুলি দেশীয় প্রোটিনগুলিতে ইনস্টল করে, গবেষকরা ফসফরিলেশনের প্রভাবগুলি তত্ক্ষণাত বিবর্তনের অপ্রত্যাশিত প্রভাবগুলি হ্রাস করার সময় বাড়িয়ে ফসফোরিলেশনের প্রভাবগুলি তদন্ত করতে সক্ষম হন researchers । প্রকাশিত প্রোটিন লিগেশন, সিন্থেটিকভাবে প্রোটিন তৈরির সফল কৌশল হিসাবে প্রমাণিত হয়েছে যেখানে উভয় টার্মিনাসে ফসফিমাইমেটিক অণু রয়েছে তদ্ব্যতীত, গবেষকরা পেপটাইড ক্রমের মধ্যে লক্ষ্যবস্তু জায়গায় অপ্রাকৃত অ্যামিনো অ্যাসিড মিউটেজেনসিস ব্যবহার করেছেন ৩৯ [৪০]

রাসায়নিক জীববিদ্যার অগ্রগতিও ইমেজিং কিনেজ অ্যাকশনের শাস্ত্রীয় কৌশলগুলির উপর উন্নতি করেছে। উদাহরণস্বরূপ, পেপটাইড বায়োসেন্সরগুলির বিকাশ - অন্তর্ভুক্ত ফ্লুরোফোরস সমন্বিত পেপটাইডগুলি ভিট্রো বাইন্ডিং অ্যাসের অস্থায়ী রেজোলিউশনের উন্নতি করেছে ৪১ কিনেজ অ্যাকশন অধ্যয়ন করার জন্য সবচেয়ে দরকারী কৌশলগুলির মধ্যে একটি হ'ল ফ্লুরোসেন্স রজনেস এনার্জি ট্রান্সফার (এফআরটি)। ফসফোরিলেশন অধ্যয়নের জন্য ফ্রেটকে ব্যবহার করতে, ফ্লোরোসেন্ট প্রোটিনগুলি একটি ফসফায়ামিনো অ্যাসিড বাইন্ডিং ডোমেন এবং একটি পেপটাইড উভয়ের সাথে মিলিত হয় যা ফসফোরলেটেড করে can সাবস্ট্রেট পেপটাইডের ফসফোরিলেশন বা ডিফোসফোরিলেশনের পরে, একটি ধারণাগত পরিবর্তন দেখা দেয় যা ফলস্বরূপের পরিবর্তনের ফলে ঘটে ৪২ ফ্রিওরেসেন্স লাইফটাইম ইমেজিং মাইক্রোস্কোপি (এফএলআইএম) [৪৩] বা ফ্লোরোসেন্টালি কনজুগেটেড অ্যান্টিবডি এবং ফ্লো সাইটোমেট্রি [৪৪] এর সাথে মিলিয়ে চমৎকার অস্থায়ী এবং স্থানিক রেজোলিউশনের সাথে পরিমাণগত ফলাফল সরবরাহ করতে ব্যবহৃত হয়।

বায়োলজিক্যাল ফ্লোরোসেসেন্স[সম্পাদনা]

রাসায়নিক জীববিজ্ঞানীরা প্রায়শই ফ্লুরোসেন্স কৌশল ব্যবহার করে জৈবিক ম্যাক্রোমোলিকুলের কাজগুলি অধ্যয়ন করেন। অন্যান্য কৌশলগুলির তুলনায় ফ্লুরোসেন্সের সুবিধা তার উচ্চ সংবেদনশীলতা, অ-আক্রমণাত্মকতা, নিরাপদ সনাক্তকরণ এবং ফ্লুরোসেন্স সিগন্যালকে সংশোধন করার ক্ষমতাতে থাকে। সাম্প্রতিক বছরগুলিতে, রজার ওয়াই সিএন এবং অন্যদের দ্বারা গ্রিন ফ্লুরোসেন্ট প্রোটিনের আবিষ্কার (জিএফপি), হাইব্রিড সিস্টেম এবং কোয়ান্টাম ডটগুলি প্রোটিনের অবস্থান নির্ণয় এবং আরও সঠিকভাবে কার্যকারিতা সক্ষম করেছে।[২৪] তিনটি প্রধান ধরণের ফ্লুরোফোর ব্যবহার করা হয়: ছোট জৈব রঙ, সবুজ ফ্লুরোসেন্ট প্রোটিন এবং কোয়ান্টাম বিন্দু। ছোট জৈব রঙ্গগুলি সাধারণত 1 কেডিএরও কম হয় এবং ফটোস্টেবিলিটি এবং উজ্জ্বলতা বাড়ানোর জন্য এবং স্ব-নিঃসরণ হ্রাস করার জন্য এটি পরিবর্তন করা হয়। কোয়ান্টাম ডটগুলির খুব তীক্ষ্ণ তরঙ্গদৈর্ঘ্য, উচ্চ গলার শোষণ এবং কোয়ান্টাম ফলন রয়েছে। জৈব বর্ণ এবং কোয়ান্টাম রঞ্জক উভয়ই অ্যান্টিবডিগুলির সহায়তা ছাড়াই আগ্রহের প্রোটিনগুলি সনাক্ত করার ক্ষমতা রাখে না, সুতরাং তাদের অবশ্যই ইমিউনোবেলিং ব্যবহার করতে হবে। ফ্লুরোসেন্ট প্রোটিনগুলি জিনগতভাবে এনকোড করা হয় এবং আপনার আগ্রহের প্রোটিনগুলিতে মিশ্রিত করা যেতে পারে। আর একটি জিনগত ট্যাগিং কৌশল হ'ল টেট্র্যাসিস্টাইন বাইয়ারসনিক্যাল সিস্টেম, যার জন্য লক্ষ্যযুক্ত অনুক্রমের সংশোধন প্রয়োজন যার মধ্যে চারটি সিস্টাইন রয়েছে, যা ঝিল্লি-ব্যাপ্তিযোগ্য দ্বিখণ্ডিত অণুগুলি, সবুজ এবং লাল রঙের "ফ্লাসএইচএইচ" এবং "রিএএএসএইচ", পিকোমোলার স্নেহের সাথে আবদ্ধ করে। ফ্লুরোসেন্ট প্রোটিন এবং বাইরাসেনিকাল টেট্রাসিস্টাইন উভয়ই লাইভ কোষগুলিতে প্রকাশ করা যেতে পারে তবে ইকটোপিক প্রকাশে বড় সীমাবদ্ধতা উপস্থিত করে এবং এতে ফাংশন ক্ষতির কারণ হতে পারে।

ফ্লুরোসেন্ট কৌশলগুলি প্রোটিন ট্র্যাকিং, কনফরমেশনাল পরিবর্তন, প্রোটিন – প্রোটিন মিথস্ক্রিয়া, প্রোটিন সংশ্লেষণ এবং টার্নওভার, এবং এনজাইম ক্রিয়াসহ অনেকগুলি প্রোটিন গতিবিদ্যা মূল্যায়নের জন্য ব্যবহার করা হয়েছে। প্রোটিন নেট পুনরায় বিতরণ এবং প্রসারণ পরিমাপের জন্য তিনটি সাধারণ পন্থা হ'ল একক-কণা ট্র্যাকিং, পারস্পরিক সম্পর্কের বর্ণালী এবং ফটোমার্কিং পদ্ধতি mar একক কণা ট্র্যাকিংয়ের ক্ষেত্রে, পৃথক অণু অবশ্যই একটি ভিডিও থেকে অন্য ভিডিওতে ট্র্যাক করার জন্য উভয়ই উজ্জ্বল এবং অপ্রতুল হতে হবে। সম্পর্কের বর্ণালীকে একটি লেজারের ফোকাসে ফ্লোরোসেন্ট অবজেক্টগুলির একটি ছোট ভলিউমে প্রবেশ এবং আউট হওয়ার ফলে তীব্রতা ওঠানামা বিশ্লেষণ করে। ফটোমার্কিংয়ে, তীব্র স্থানীয় আলোকসজ্জার ব্যবহারের মাধ্যমে একটি ফ্লোরোসেন্ট প্রোটিন একটি উপকোষীয় অঞ্চলে সনাক্ত করা যায় এবং চিহ্নিত অণুর ভাগ্যটি সরাসরি চিত্রিত করা যায়। মাইকেললেট এবং সহকর্মীরা হিএলা কোষগুলিতে বায়োটিন-কোয়ান্টাম ডট ব্যবহার করে সিঙ্গেল-কণা ট্র্যাকিংয়ের জন্য কোয়ান্টাম ডট ব্যবহার করেছিলেন।[২৫] প্রোটিনের ধারণাগত পরিবর্তনগুলি সনাক্ত করার সর্বোত্তম উপায়গুলির মধ্যে একটি হ'ল কাছের মধ্যে দুটি ফ্লুরোফোরের সাথে আগ্রহের প্রোটিনকে লেবেল করা। ফ্রেটের অভ্যন্তরীণ গঠনমূলক পরিবর্তনের ফলে অন্যটির প্রতি সম্মানের সাথে এক ফ্লুরোফোরের পুনঃস্থাপনের ফলে প্রতিক্রিয়া জানানো হবে। সাধারণত এনজাইম ক্রিয়াকলাপটি কল্পনা করার জন্য ফ্লোরোসেন্স ব্যবহার করতে পারেন, সাধারণত বাধা ক্রিয়াকলাপ ভিত্তিক প্রোটোমিক্স (কিউবিপি) ব্যবহার করে। লক্ষ্যযুক্ত এনজাইমের সক্রিয় সাইটে একটি কিউবিপি আবদ্ধ করার ফলে এনজাইম কোউনচারের মুক্তি এবং ফ্লুরোসেন্স পুনরায় ফিরে পাওয়ার পরে সংকেতের জন্য দায়বদ্ধ কিনা সে সম্পর্কে প্রত্যক্ষ প্রমাণ সরবরাহ করবে।[২৬]

তথ্যসূত্র[সম্পাদনা]

  1. Zhao Y, Jensen ON (অক্টোবর ২০০৯)। "Modification-specific proteomics: strategies for characterization of post-translational modifications using enrichment techniques"Proteomics9 (20): 4632–41। ডিওআই:10.1002/pmic.200900398পিএমআইডি 19743430পিএমসি 2892724অবাধে প্রবেশযোগ্য 
  2. López-Otín C, Overall CM (২০০২)। "Protease degradomics: A new challenge for proteomics"। Nature Reviews Molecular Cell Biology3 (7): 509–19। ডিওআই:10.1038/nrm858পিএমআইডি 12094217 
  3. Adam GC, Cravatt BF, Sorensen EJ (জানুয়ারি ২০০১)। "Profiling the specific reactivity of the proteome with non-directed activity-based probes"। Chem. Biol.8 (1): 81–95। ডিওআই:10.1016/S1074-5521(00)90060-7অবাধে প্রবেশযোগ্যপিএমআইডি 11182321 
  4. Tureček F (২০০২)। "Mass spectrometry in coupling with affinity capture-release and isotope-coded affinity tags for quantitative protein analysis"। Journal of Mass Spectrometry37 (1): 1–14। ডিওআই:10.1002/jms.275পিএমআইডি 11813306বিবকোড:2002JMSp...37....1T 
  5. Blethrow J, Zhang C, Shokat KM, Weiss EL (মে ২০০৪)। "Design and use of analog-sensitive protein kinases"। Curr Protoc Mol Biol। Chapter 18: 18.11.1–18.11.19। ডিওআই:10.1002/0471142727.mb1811s66পিএমআইডি 18265343 
  6. Cermakova K, Hodges HC (আগস্ট ২০১৮)। "Next-Generation Drugs and Probes for Chromatin Biology: From Targeted Protein Degradation to Phase Separation"Molecules23 (8): 1958। ডিওআই:10.3390/molecules23081958পিএমআইডি 30082609পিএমসি 6102721অবাধে প্রবেশযোগ্য 
  7. Dawson PE, Muir TW, Clarklewis I, Kent SBH (১৯৯৪)। "Synthesis of proteins by native chemical ligation"। Science266 (5186): 776–779। ডিওআই:10.1126/science.7973629পিএমআইডি 7973629বিবকোড:1994Sci...266..776D 
  8. Muir TW, Sondhi D, Cole PA (জুন ১৯৯৮)। "Expressed protein ligation: a general method for protein engineering"Proc. Natl. Acad. Sci. USA95 (12): 6705–10। ডিওআই:10.1073/pnas.95.12.6705পিএমআইডি 9618476পিএমসি 22605অবাধে প্রবেশযোগ্যবিবকোড:1998PNAS...95.6705M 
  9. Wu B, Chen J, Warren JD, Chen G, Hua Z, Danishefsky SJ (জুন ২০০৬)। "Building complex glycopeptides: Development of a cysteine-free native chemical ligation protocol"। Angew. Chem. Int. Ed. Engl.45 (25): 4116–25। ডিওআই:10.1002/anie.200600538অবাধে প্রবেশযোগ্যপিএমআইডি 16710874 
  10. Chatterjee C, McGinty RK, Pellois JP, Muir TW (২০০৭)। "Auxiliary-mediated site-specific peptide ubiquitylation"। Angew. Chem. Int. Ed. Engl.46 (16): 2814–8। ডিওআই:10.1002/anie.200605155পিএমআইডি 17366504 
  11. Jäckel C, Kast P, Hilvert D (২০০৮)। "Protein design by directed evolution"। Annu Rev Biophys37: 153–73। ডিওআই:10.1146/annurev.biophys.37.032807.125832পিএমআইডি 18573077 
  12. Taylor SV, Walter KU, Kast P, Hilvert D (সেপ্টেম্বর ২০০১)। "Searching sequence space for protein catalysts"Proc. Natl. Acad. Sci. USA98 (19): 10596–601। ডিওআই:10.1073/pnas.191159298পিএমআইডি 11535813পিএমসি 58511অবাধে প্রবেশযোগ্যবিবকোড:2001PNAS...9810596T 
  13. Bittker JA, Le BV, Liu JM, Liu DR (মে ২০০৪)। "Directed evolution of protein enzymes using nonhomologous random recombination"Proc. Natl. Acad. Sci. USA101 (18): 7011–6। ডিওআই:10.1073/pnas.0402202101পিএমআইডি 15118093পিএমসি 406457অবাধে প্রবেশযোগ্যবিবকোড:2004PNAS..101.7011B 
  14. Aharoni A, Griffiths AD, Tawfik DS (এপ্রিল ২০০৫)। "High-throughput screens and selections of enzyme-encoding genes"। Curr Opin Chem Biol9 (2): 210–6। ডিওআই:10.1016/j.cbpa.2005.02.002পিএমআইডি 15811807 
  15. Wilson DS, Keefe AD, Szostak JW (মার্চ ২০০১)। "The use of mRNA display to select high-affinity protein-binding peptides"Proc. Natl. Acad. Sci. USA98 (7): 3750–5। ডিওআই:10.1073/pnas.061028198পিএমআইডি 11274392পিএমসি 31124অবাধে প্রবেশযোগ্যবিবকোড:2001PNAS...98.3750W 
  16. Tawfik DS, Griffiths AD (১৯৯৮)। "Man-made cell-like compartments for molecular evolution"। Nature Biotechnology16 (7): 652–6। ডিওআই:10.1038/nbt0798-652পিএমআইডি 9661199 
  17. "The Nobel Prize in Chemistry 2018"NobelPrize.org (ইংরেজি ভাষায়)। সংগ্রহের তারিখ ২০১৮-১০-০৩ 
  18. Sletten EM, Bertozzi CR (২০০৯)। "Bioorthogonal chemistry: fishing for selectivity in a sea of functionality"Angew. Chem. Int. Ed. Engl.48 (38): 6974–98। ডিওআই:10.1002/anie.200900942পিএমআইডি 19714693পিএমসি 2864149অবাধে প্রবেশযোগ্য 
  19. Kolb HC, Finn MG, Sharpless KB (জুন ২০০১)। "Click Chemistry: Diverse Chemical Function from a Few Good Reactions"। Angew. Chem. Int. Ed. Engl.40 (11): 2004–2021। ডিওআই:10.1002/1521-3773(20010601)40:11<2004::AID-ANIE2004>3.0.CO;2-5অবাধে প্রবেশযোগ্যপিএমআইডি 11433435 
  20. Rostovtsev VV, Green LG, Fokin VV, Sharpless KB (জুলাই ২০০২)। "A stepwise huisgen cycloaddition process: copper(I)-catalyzed regioselective "ligation" of azides and terminal alkynes"। Angew. Chem. Int. Ed. Engl.41 (14): 2596–9। ডিওআই:10.1002/1521-3773(20020715)41:14<2596::AID-ANIE2596>3.0.CO;2-4পিএমআইডি 12203546 
  21. Agard NJ, Prescher JA, Bertozzi CR (নভেম্বর ২০০৪)। "A strain-promoted [3 + 2] azide-alkyne cycloaddition for covalent modification of biomolecules in living systems"। J. Am. Chem. Soc.126 (46): 15046–7। ডিওআই:10.1021/ja044996fপিএমআইডি 15547999 
  22. Hur GH, Meier JL, Baskin J, Codelli JA, Bertozzi CR, Marahiel MA, Burkart MD (এপ্রিল ২০০৯)। "Crosslinking studies of protein–protein interactions in nonribosomal peptide biosynthesis"Chem. Biol.16 (4): 372–81। ডিওআই:10.1016/j.chembiol.2009.02.009পিএমআইডি 19345117পিএমসি 2743379অবাধে প্রবেশযোগ্য 
  23. Neef AB, Schultz C (২০০৯)। "Selective fluorescence labeling of lipids in living cells"। Angew. Chem. Int. Ed. Engl.48 (8): 1498–500। ডিওআই:10.1002/anie.200805507পিএমআইডি 19145623 
  24. Giepmans BNG, Adams SR, Ellisman MH, Tsien RY (২০০৬)। "The Fluorescent Toolbox for Assessing Protein Location and Function"। Science312 (5771): 217–224। এসটুসিআইডি 1288600ডিওআই:10.1126/science.1124618পিএমআইডি 16614209বিবকোড:2006Sci...312..217G 
  25. Michalet X, Pinaud FF, Bentolila LA, Tsay JM, Doose S, Li JJ, Sundaresan G, Wu AM, Gambhir SS (২০০৫)। "Quantum Dots for Live Cells, in Vivo Imaging, and Diagnostics"Science307 (5709): 538–544। ডিওআই:10.1126/science.1104274পিএমআইডি 15681376পিএমসি 1201471অবাধে প্রবেশযোগ্যবিবকোড:2005Sci...307..538M 
  26. Terai T, Nagano T (২০০৮)। "Fluorescent probes for bioimaging applications"। Current Opinion in Chemical Biology12 (5): 515–21। ডিওআই:10.1016/j.cbpa.2008.08.007পিএমআইডি 18771748 

পাদটীকা[সম্পাদনা]

  1. ^ Terai T, Nagano T (2008). "Fluorescent probes for bioimaging applications". Current Opinion in Chemical Biology. 12 (5): 515–21. doi:10.1016/j.cbpa.2008.08.007. PMID 18771748.