বিষয়বস্তুতে চলুন

প্রোটিনের দ্বিতীয়ক গঠন

উইকিপিডিয়া, মুক্ত বিশ্বকোষ থেকে
প্রোটিনের দ্বিতীয়ক গঠন

প্রোটিনের দ্বিতীয়ক গঠন হল পার্শ্ব শিকল বাদ দিয়ে পলিপেপটাইড কাঠামোর স্থানিক গঠন।[১] দুটি সবচেয়ে সাধারণ দ্বিতীয়ক কাঠামোগত উপাদান হল আলফা হেলিক্স এবং বিটা শিটসমূহ, যদিও বিটা ঘূর্ণন এবং ওমেগা লুপও হয়ে থাকে। প্রোটিন তার ত্রিমাত্রিক তৃতীয়ক কাঠামোতে ভাঁজ হওয়ার আগে দ্বিতীয়ক কাঠামোর উপাদানগুলি সাধারণত স্বতঃস্ফূর্তভাবে একটি মধ্যবর্তী অবস্থা হিসাবে তৈরি হয়।

পেপটাইড কাঠামোতে অবস্থিত অ্যামিনো হাইড্রোজেন এবং কার্বক্সিল অক্সিজেন পরমাণুর মধ্যে হাইড্রোজেন বন্ধনের ধরণ দ্বারা দ্বিতীয়ক গঠনকে সংজ্ঞায়িত করা হয়। সঠিক হাইড্রোজেন বন্ধন আছে কিনা এটি বিবেচনায় না নিয়ে দ্বিতীয়ক গঠন রামাচন্দ্রান প্লটে একটি নির্দিষ্ট অঞ্চলের কাঠামোগত ডাইহেড্রাল কোণগুলির নিয়মিত ধাঁচের ভিত্তিতে অন্যভাবেও সংজ্ঞায়িত করা যেতে পারে।

দ্বিতীয়ক গঠনের ধারণাটি প্রথম ১৯৫২ সালে কজ উলরিক লিন্ডার্সট্রোম-ল্যাং স্ট্যানফোর্ডে প্রবর্তন করেছিলেন।[২][৩] অন্যান্য ধরনের বায়োপলিমার যেমন নিউক্লিক অ্যাসিডও বৈশিষ্ট্যপূর্ণ দ্বিতীয়ক গঠন ধারণ করে।

ধরণসমূহ

[সম্পাদনা]
প্রোটিন হেলিক্সসমূহের তিনটি প্রধান রূপের কাঠামোগত বৈশিষ্ট্য[৪][৫]
জ্যামিতিক বৈশিষ্ট্য α হেলিক্স ৩১০ হেলিক্স π হেলিক্স
প্রতি ঘূর্ণনে অবশেষ ৩.৬ ৩.০ ৪.৪
প্রতি অবশেষে স্থানান্তর ১.৫ অ্যাংস্ট্রম (০.১৫ ন্যা.মি.) ২ অ্যাংস্ট্রম (০.২০ ন্যা.মি.) ১.১ অ্যাংস্ট্রম (০.১১ ন্যা.মি.)
হেলিক্সের ব্যাসার্ধ ২.৩ অ্যাংস্ট্রম (০.২৩ ন্যা.মি.) ১.৯ অ্যাংস্ট্রম (০.১৯ ন্যা.মি.) ২.৮ অ্যাংস্ট্রম (০.২৮ ন্যা.মি.)
পিচ ৫.৪ অ্যাংস্ট্রম (০.৫৪ ন্যা.মি.) ৬.০ অ্যাংস্ট্রম (০.৬০ ন্যা.মি.) ৪.৮ অ্যাংস্ট্রম (০.৪৮ ন্যা.মি.)

সবচেয়ে সাধারণ দ্বিতীয়ক কাঠামোগত উপাদান হল আলফা হেলিক্স এবং বিটা শিটসমূহ। অন্যান্য হেলিক্সসমূহ, যেমন ৩১০ হেলিক্স এবং π হেলিক্স, শক্তির দিক থেকে অনুকূল হাইড্রোজেন-বন্ধনের প্যাটার্ন ধারণ করে বলে হিসাব করা হয় কিন্তু হেলিক্সের কেন্দ্রে প্রতিকূল ব্যাকবোন প্যাকিংয়ের কারণে α হেলিক্সের প্রান্ত ব্যতীত প্রাকৃতিক প্রোটিনগুলিতে খুব কমই দেখা যায়। অন্যান্য বিস্তৃত গঠন যেমন পলিপ্রোলিন হেলিক্স এবং আলফা শীট প্রাকৃতিক অবস্থায় প্রোটিনে বিরল, তবে এগুলিকে প্রায়ই গুরুত্বপূর্ণ প্রোটিন ফোল্ডিং ইন্টারমিডিয়েট হিসেবে অনুমান করা হয়। আঁটসাঁট বাঁক এবং আলগা, নমনীয় লুপগুলি আরও "নিয়মিত" দ্বিতীয়ক কাঠামোর উপাদানগুলিকে সংযুক্ত করে। র‍্যান্ডম কয়েল প্রকৃত দ্বিতীয়ক গঠন নয়, বরং এটি এমন ধরণের গঠন যা নিয়মিত দ্বিতীয়ক গঠনের অনুপস্থিতি নির্দেশ করে।

প্রোটিনের দ্বিতীয়ক গঠনে হাইড্রোজেন বন্ধনের চিত্র। উপরের চিত্রে, নীচে পরমাণু নীল রঙে নাইট্রোজেন, লাল রঙে অক্সিজেন

অ্যামিনো অ্যাসিডগুলির দ্বিতীয়ক গঠন উপাদান গঠনের ক্ষমতা বিভিন্ন রকম হয়। প্রোলিন এবং গ্লাইসিনকে কখনও কখনও "হেলিক্স ব্রেকার" বলা হয় কারণ তারা α হেলিক্যাল ব্যাকবোন কাঠামোর ধারাবাহিকতা ব্যাহত করে; তবে, এদের অস্বাভাবিক কনফরমেশনাল ক্ষমতা রয়েছে এবং এগুলি প্রায়ই ঘূর্ণনগুলিতে পাওয়া যায়। প্রোটিনে আবর্তিক কাঠামো গ্রহণ করতে পছন্দ করা আমিনো অ্যাসিডগুলির মধ্যে মেথিওনিন, অ্যালানিন, লিউসিন, গ্লুটামেট এবং লাইসিন অন্তর্ভুক্ত ("MALEK" অ্যামিনো অ্যাসিডের এক অক্ষরের সংকেতে); বিপরীতে, অবশিষ্ট বৃহৎ অ্যারোমেটিকসমূহ (ট্রিপটোফ্যান, টাইরোসিন এবং ফিনাইলঅ্যালানিন) এবং সিβ-শাখান্বিত আমিনো অ্যাসিড (আইসোলিউসিন, ভ্যালিন এবং থ্রিওনিন) β-স্ট্র্যান্ড কাঠামো গ্রহণ করতে বেশি পছন্দ করে। তবে, এই প্রবণতাগুলি যথেষ্ট শক্তিশালী নয় যাতে শুধুমাত্র অনুক্রমের ভিত্তিতে নির্ভরযোগ্যভাবে দ্বিতীয়ক গঠন পূর্বানুমান করা যায়।

নিম্ন কম্পাঙ্কের সম্মিলিত কম্পনগুলি প্রোটিনের মধ্যে স্থানীয় অনমনীয়তার প্রতি সংবেদনশীল বলে মনে করা হয়, যা প্রকাশ করে যে বিটা কাঠামোগুলি আলফা বা বিশৃঙ্খল প্রোটিনের তুলনায় সাধারণভাবে বেশি অনমনীয়।[৬][৭] নিউট্রন বিচ্ছুরণ পরিমাপ ~১ THz-এ বর্ণালী বৈশিষ্ট্যটিকে বিটা-ব্যারেল প্রোটিন জিএফপি-এর গৌণ কাঠামোর সমষ্টিগত গতির সাথে সরাসরি সংযুক্ত করেছে।[৮]

দ্বিতীয়ক গঠনে হাইড্রোজেন বন্ধনের প্যাটার্নগুলি উল্লেখযোগ্যভাবে বিকৃত হতে পারে, যা স্বয়ংক্রিয়ভাবে দ্বিতীয়ক গঠন নির্ধারণকে কঠিন করে তোলে। প্রোটিনের দ্বিতীয়িক গঠন আনুষ্ঠানিকভাবে সংজ্ঞায়িত করার জন্য বেশ কয়েকটি পদ্ধতি রয়েছে, যেমন ডিএসএসপি,[৯] ডিফাইন,[১০] স্ট্রাইড,[১১] ক্রুফিট,[১২] এবং এসএসটি[১৩]।

ডিএসএসপি শ্রেণিবিভাগ

[সম্পাদনা]
নন-রিডানড্যান্ট pdb_select ডেটাসেট থেকে প্রাপ্ত বন্টনলেখ (মার্চ ২০০৬); ডিএসএসপি দ্বারা নির্ধারিত দ্বিতীয়ক গঠন; ৮টি গঠনমূলক অবস্থা ৩টি অবস্থায় হ্রাস করা হয়েছে: H=HGI, E=EB, C=STC। (গাউসিয়ান) বন্টনের মিশ্রণ দেখানো হয়েছে, যা ডিএসএসপি অবস্থা হ্রাসের ফলেও দেখা যায়।

প্রোটিন দ্বিতীয়ক গঠনের অভিধান, সংক্ষেপে ডিএসএসপি, প্রোটিন দ্বিতীয়ক গঠনকে এক অক্ষরের সংকেত ব্যবহার করে বর্ণনা করতে সাধারণত ব্যবহৃত হয়। হাইড্রোজেন বন্ধন কাঠামোর ধরণের ভিত্তিতে দ্বিতীয়ক গঠন নির্ধারিত হয়, যা প্রথমে ১৯৫১ সালে পাউলিং প্রভৃতি দ্বারা প্রস্তাবিত হয়েছিল (যখন কোনো প্রোটিনের গঠন পরীক্ষামূলকভাবে নির্ধারিত হয়নি)। ডিএসএসপি মোট আট ধরনের দ্বিতীয়িক গঠন সংজ্ঞায়িত করে:

  • জি = ৩-টার্ন হেলিক্স (৩১০ হেলিক্স)। ন্যূনতম দৈর্ঘ্য ৩ অ্যামিনো অ্যাসিড।
  • এইচ = ৪-টার্ন হেলিক্স (α হেলিক্স)। ন্যূনতম দৈর্ঘ্য ৪ অ্যামিনো অ্যাসিড।
  • আই = ৫-টার্ন হেলিক্স (π হেলিক্স)। ন্যূনতম দৈর্ঘ্য ৫ অ্যামিনো অ্যাসিড।
  • টি = হাইড্রোজেন-বন্ডযুক্ত টার্ন (৩, ৪, বা ৫-টার্ন)।
  • ই = প্রসারিত স্ট্র্যান্ড, যা সমান্তরাল এবং/অথবা বিপরীতমুখী β-শীট কনফরমেশনে থাকে। ন্যূনতম দৈর্ঘ্য ২ অ্যামিনো অ্যাসিড।
  • বি = বিচ্ছিন্ন β-ব্রিজে থাকা অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশ (একক β-শীট হাইড্রোজেন বন্ড গঠন)।
  • এস = বেন্ড (একমাত্র গঠন যা হাইড্রোজেন বন্ডের ভিত্তিতে নির্ধারিত নয়)।
  • সি = কয়েল (অবশিষ্ট অ্যামিনো অ্যাসিডসমূহ যেগুলো উপরের কোনো কনফরমেশনে নেই)।

'কয়েল' প্রায়ই ' ' (ফাঁকা স্থান), সি (কয়েল) বা '-' (ড্যাশ) দ্বারা চিহ্নিত করা হয়। হেলিক্স (জি, এইচ এবং আই) এবং শীট কনফরমেশনগুলোর জন্য একটি নির্দিষ্ট দৈর্ঘ্য থাকা আবশ্যক। এর মানে হলো, প্রাথমিক গঠনে দুটি সংলগ্ন অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশকে একই হাইড্রোজেন বন্ধন কাঠামো গঠন করতে হবে। যদি হেলিক্স বা শীটের হাইড্রোজেন বন্ডিং প্যাটার্ন খুব ছোট হয়, তবে তাদের যথাক্রমে টি (টার্ন) বা বি (β-ব্রিজ) হিসাবে চিহ্নিত করা হয়। অন্যান্য প্রোটিন দ্বিতীয়িক গঠন নির্ধারণের শ্রেণিবিভাগও বিদ্যমান (যেমন শার্প টার্ন, ওমেগা লুপ ইত্যাদি), তবে এগুলি তুলনামূলকভাবে কম ব্যবহৃত হয়।

দ্বিতীয়িক গঠন হাইড্রোজেন বন্ধন দ্বারা সংজ্ঞায়িত হয়, তাই হাইড্রোজেন বন্ধনের সঠিক সংজ্ঞা অত্যন্ত গুরুত্বপূর্ণ। দ্বিতীয়িক গঠনের জন্য প্রচলিত হাইড্রোজেন-বন্ধন সংজ্ঞাটি ডিএসএসপি-এর, যা একটি সম্পূর্ণ ইলেক্ট্রোস্ট্যাটিক মডেল। এটি কার্বোনাইল কার্বন এবং অক্সিজেনের জন্য ±q1 ≈ 0.42e এবং অ্যামাইড হাইড্রোজেন ও নাইট্রোজেনের জন্য ±q2 ≈ 0.20e চার্জ নির্ধারণ করে। ইলেক্ট্রোস্ট্যাটিক শক্তি হলো—

ডিএসএসপি অনুসারে, একটি হাইড্রোজেন-বন্ধন বিদ্যমান থাকে যদি এবং কেবল যদি E −0.5 kcal/mol (−2.1 kJ/mol) এর কম হয়। যদিও ডিএসএসপি সূত্রটি ভৌত ​​হাইড্রোজেন-বন্ধন শক্তির একটি অপেক্ষাকৃত অশোধিত আনুমানিকতা, এটি সাধারণত দ্বিতীয়ক গঠন সংজ্ঞায়িত করার জন্য একটি হাতিয়ার হিসাবে গৃহীত হয়।

এসএসটি[১৩] শ্রেণিবিভাগ

[সম্পাদনা]

এসএসটি হলো একটি বেইজীয় পদ্ধতি, যা প্রোটিন কোঅর্ডিনেট ডেটার ভিত্তিতে শ্যানন ইনফরমেশন ক্রাইটেরিয়ন এবং ন্যূনতম বার্তা দৈর্ঘ্য (এমএমএল) অনুমিত করে দ্বিতীয়ক গঠন নির্ধারণ করে। এসএসটি যে কোনো দ্বিতীয়ক গঠন নির্ধারণকে একটি সম্ভাব্য হাইপোথিসিস হিসেবে বিবেচনা করে, যা প্রদত্ত প্রোটিন কোঅর্ডিনেট ডেটাকে ব্যাখ্যা (সংকুচিত) করার চেষ্টা করে। মূল ধারণাটি হলো, সেরা দ্বিতীয়ক গঠন নির্ধারণ হলো সেটি, যা প্রদত্ত প্রোটিন কোঅর্ডিনেটকে সবচেয়ে কার্যকরভাবে সংকুচিত করতে পারে, অর্থাৎ দ্বিতীয়ক গঠন অনুমানকে লসলেস ডাটা কমপ্রেশনের সাথে যুক্ত করা। এসএসটি যেকোনো প্রোটিন চেইনকে স্পষ্টভাবে বিভক্ত করতে পারে নিম্নলিখিত গঠন প্রকারগুলোর মধ্যে:[১৪]

এসএসটি π এবং ৩১০ হেলিক্যাল ক্যাপ শনাক্ত করতে পারে এবং সেগুলিকে স্ট্যান্ডার্ড α-হেলিক্সের সাথে একত্রিত করে। এটি স্বয়ংক্রিয়ভাবে বিভিন্ন প্রসারিত স্ট্র্যান্ডগুলোকে সামঞ্জস্যপূর্ণ β-প্লিটেড শীটে সংগঠিত করে। এটি পড়ার উপযোগী ফলাফল প্রদান করে, যেখানে বিশ্লেষিত দ্বিতীয়ক গঠনের উপাদানগুলো পৃথকভাবে চিহ্নিত করা থাকে। এসএসটি একটি PyMOL-লোডযোগ্য স্ক্রিপ্টও তৈরি করে, যা নির্ধারিত দ্বিতীয়ক গঠনের উপাদানগুলোকে আলাদাভাবে পর্যবেক্ষণ করতে সাহায্য করে।

পরীক্ষামূলক নির্ধারণ

[সম্পাদনা]

একটি বায়োপলিমারের রুক্ষ দ্বিতীয়ক গঠনের উপাদান (যেমন, "এই প্রোটিনটি ৪০% α-হেলিক্স এবং ২০% β-শীট।") বর্ণালীগতভাবে অনুমান করা যেতে পারে।[১৫] প্রোটিনের ক্ষেত্রে, একটি সাধারণ পদ্ধতি হল ফার আল্ট্রাভায়োলেট (দূর-UV, ১৭০-২৫০ nm) সার্কুলার ডাইক্রয়িজম। ২০৮ এবং ২২২ ন্যানোমিটারে একটি স্পষ্ট ডাবল মিনিমাম α-হেলিক্যাল গঠনকে নির্দেশ করে, যেখানে ২০৪ ন্যানোমিটার বা ২১৭ ন্যানোমিটারে একটি একক মিনিমাম র‍্যান্ডম কয়েল বা β-শীট গঠনকে প্রতিফলিত করে। একটি কম প্রচলিত পদ্ধতি হলো ইনফ্রারেড স্পেকট্রোস্কোপি, যা অ্যামাইড গ্রুপগুলোর বন্ড অস্কিলেশন পার্থক্য শনাক্ত করে, যা হাইড্রোজেন বন্ডিংয়ের কারণে ঘটে। পরিশেষে, প্রাথমিকভাবে নির্ধারিত না হওয়া NMR স্পেকট্রামের রাসায়নিক স্থানান্তর ব্যবহার করে দ্বিতীয়ক গঠন কাঠামো উপাদানগুলো সঠিকভাবে অনুমান করা যেতে পারে।[১৬]

অনুমান

[সম্পাদনা]

প্রোটিনের তৃতীয়ক গঠন কেবল তার অ্যামিনো অ্যাসিড সিকোয়েন্স থেকে পূর্বানুমান করা একটি অত্যন্ত চ্যালেঞ্জিং সমস্যা (দেখুন: প্রোটিন গঠন পূর্বানুমান), তবে তুলনামূলক সরল দ্বিতীয়ক গঠনের সংজ্ঞা ব্যবহার করা অনেক বেশি কার্যকরী এবং সহজে সমাধানযোগ্য।

প্রাথমিক দ্বিতীয়ক গঠন পূর্বানুমান পদ্ধতিগুলি শুধুমাত্র তিনটি প্রধান অবস্থার পূর্বানুমান করতে সীমাবদ্ধ ছিল: হেলিক্স, শীট, বা র‍্যান্ডম কয়েল। এই পদ্ধতিগুলি একক অ্যামিনো অ্যাসিডের হেলিক্স বা শীট গঠনকারী প্রবণতা ভিত্তিক ছিল, কখনও কখনও দ্বিতীয়ক গঠন উপাদান তৈরি করার জন্য মুক্ত শক্তি অনুমান করার নিয়মের সাথে সংযুক্ত ছিল। বিস্তৃতভাবে ব্যবহৃত প্রাথমিক পদ্ধতিগুলি যা অ্যামিনো অ্যাসিড সিকোয়েন্স থেকে প্রোটিনের দ্বিতীয়ক গঠন পূর্বানুমান করতে ব্যবহার করা হয়েছিল তা হলো চাউ–ফাসম্যান পদ্ধতি[১৭][১৮][১৯] এবং জিওআর পদ্ধতি।[২০] যদিও এই পদ্ধতিগুলি দাবি করেছিল যে এটি প্রায় ৬০% সঠিকভাবে পূর্বানুমান করতে পারে যে কোনটি তিনটি অবস্থার (হেলিক্স/শীট/কয়েল) মধ্যে একটি গ্রহণ করবে, তবে ব্লাইন্ড কম্পিউটিং অ্যাসেসমেন্ট পরে দেখিয়েছে যে আসল সঠিকতা অনেক কম ছিল।[২১]

একাধিক ক্রম সারিবদ্ধকরণ কাজে লাগিয়ে নির্ভুলতার একটি উল্লেখযোগ্য বৃদ্ধি (প্রায় ~৮০%) করা হয়েছে; বিবর্তন জুড়ে একটি অবস্থানে (এবং তার আশেপাশে, সাধারণত উভয় পাশে ~৭ টি অবশিষ্টাংশ) অ্যামিনো অ্যাসিডের সম্পূর্ণ বন্টন জেনে সেই অবস্থানের কাছাকাছি কাঠামোগত প্রবণতার আরও ভাল চিত্র প্রদান করা যায়।[২২][২৩] উদাহরণস্বরূপ, একটি প্রোটিনে একটি নির্দিষ্ট স্থানে গ্লাইসিন থাকতে পারে, যা নিজে একটি র‍্যান্ডম কইল থাকার ইঙ্গিত দেয়। যাইহোক, একাধিক ক্রম সারিবদ্ধকরণ প্রকাশ করতে পারে যে প্রায় এক বিলিয়ন বছরের বিবর্তন জুড়ে ৯৫% সমজাতীয় প্রোটিনে হেলিক্স-অনুগ্রহকারী অ্যামিনো অ্যাসিড সেই অবস্থানে (এবং কাছাকাছি অবস্থানে) ঘটে। তদুপরি, সেই এবং কাছাকাছি অবস্থানে গড় হাইড্রোফোবিসিটি পরীক্ষা করে, একই সারিবদ্ধতা α-হেলিক্সের সাথে সামঞ্জস্যপূর্ণ অবশিষ্টাংশ দ্রাবক অ্যাক্সেসিবিলিটির একটি প্যাটার্নও নির্দেশ করতে পারে। এই বিষয়গুলো একসাথে বিবেচনা করলে বোঝা যাবে যে মূল প্রোটিনের গ্লাইসিন র‍্যান্ডম কয়েলের পরিবর্তে α-হেলিকাল কাঠামো গ্রহণ করে। একাধিক ধরনের পদ্ধতি ব্যবহার করা হয় সব উপলব্ধ তথ্য সংযুক্ত করে ৩-অবস্থা পূর্বানুমান তৈরি করতে, যার মধ্যে নিউরাল নেটওয়ার্ক, হিডেন মার্কভ মডেলস এবং সাপোর্ট ভেক্টর মেশিনস অন্তর্ভুক্ত রয়েছে। আধুনিক পূর্বানুমান পদ্ধতিগুলি তাদের পূর্বানুমানগুলির জন্য প্রতিটি পজিশনে একটি কনফিডেন্স স্কোরও প্রদান করে।

দ্বিতীয়ক গঠন পূর্বানুমান পদ্ধতিগুলি প্রোটিন গঠন পূর্বানুমান পরীক্ষার Critical Assessment of protein Structure Prediction (CASP) পরীক্ষা দ্বারা মূল্যায়ন করা হয়েছিল এবং নিয়মিতভাবে EVA (benchmark) দ্বারা মানদণ্ড নির্ধারণ করা হয়। এই পরীক্ষাগুলির উপর ভিত্তি করে, সবচেয়ে সঠিক পদ্ধতিগুলির মধ্যে ছিল PSIPRED, SAM,[২৪] PORTER,[২৫] PROF,[২৬] এবং SABLE।[২৭] সর্বাধিক উন্নতির জন্য প্রধান ক্ষেত্রটি β-স্ট্র্যান্ড পূর্বানুমান মনে হচ্ছে; যেসব অবশিষ্টগুলি β-স্ট্র্যান্ড হিসেবে আত্মবিশ্বাসীভাবে পূর্বানুমান করা হয়, সেগুলি সম্ভবত সঠিক, তবে পদ্ধতিগুলি কিছু β-স্ট্র্যান্ড অংশ (ভুল নেতিবাচক) উপেক্ষা করে ফেলতে পারে। PDB কাঠামোতে দ্বিতীয়ক-গঠন শ্রেণী (হেলিক্স/স্ট্র্যান্ড/কয়েল) বরাদ্দ করার জন্য স্ট্যান্ডার্ড পদ্ধতির (DSSP) স্বতন্ত্র বৈশিষ্ট্যের কারণে, যার বিরুদ্ধে ভবিষ্যদ্বাণীগুলি মানদন্ড নির্ধারণ করে, সামগ্রিকভাবে ভবিষ্যদ্বাণীর নির্ভুলতার সর্বোচ্চ সীমা সম্ভবত ~৯০%।[২৮]

সঠিক দ্বিতীয়ক গঠন পূর্বানুমান তৃতীয়ক গঠন পূর্বানুমানের একটি গুরুত্বপূর্ণ উপাদান, সবগুলো ক্ষেত্রে (এমনকি সরলতম হোমোলজি মডেলিং ছাড়া)। উদাহরণস্বরূপ, একটি আত্মবিশ্বাসীভাবে পূর্বানুমান করা ছয়টি দ্বিতীয়িক গঠন উপাদানের প্যাটার্ন βαββαβ একটি ফেরিডক্সিন ফোল্ড এর চিহ্ন।[২৯]

প্রয়োগ

[সম্পাদনা]

প্রোটিন এবং নিউক্লিক অ্যাসিডের দ্বিতীয়ক গঠন উভয়ই মাল্টিপল সিকোয়েন্স অ্যালাইনমেন্ট (MSA)-এ সহায়ক হিসেবে ব্যবহার করা যেতে পারে। এই অ্যালাইনমেন্টগুলি সিকোয়েন্স তথ্যের পাশাপাশি দ্বিতীয়িক গঠন তথ্য অন্তর্ভুক্ত করে আরও সঠিক করা যেতে পারে। তবে, RNA-তে এটি মাঝে মাঝে কম কার্যকরী কারণ বেস পেয়ারিং সিকোয়েন্সের তুলনায় অনেক বেশি সংরক্ষিত থাকে। যখন প্রোটিনগুলির প্রাথমিক গঠনগুলি অ্যালাইন করা যায় না, তখন কখনও কখনও দ্বিতীয়ক গঠন দ্বারা তাদের মধ্যে দূরবর্তী সম্পর্ক চিহ্নিত করা যায়।[২২]

এটি প্রমাণিত হয়েছে যে α-হেলিক্স প্রাকৃতিক প্রোটিনে β-স্ট্র্যান্ড এর তুলনায় আরও স্থিতিশীল,[৩০] মিউটেশনগুলির প্রতি আরও দৃঢ় এবং ডিজাইনযোগ্য। তাই ফাংশনাল সম্পূর্ণ-α প্রোটিন ডিজাইন করা সম্ভবত এমন প্রোটিন ডিজাইন করার তুলনায় সহজ হবে যার মধ্যে হেলিক্স এবং স্ট্র্যান্ড উভয়ই থাকে; এটি সম্প্রতি পরীক্ষামূলকভাবে নিশ্চিত করা হয়েছে।[৩১]

আরো দেখুন

[সম্পাদনা]

তথ্যসূত্রের তালিকা

[সম্পাদনা]
  1. ↑ Sun PD, Foster CE, Boyington JC (মে ২০০৪)। "Overview of protein structural and functional folds"। Current Protocols in Protein Science। ১৭ (1): Unit ১৭.১। ডিওআই:10.1002/0471140864.ps1701s35। পিএমসি 7162418। পিএমআইডি 18429251।
  2. ↑ Linderstrøm-Lang KU (১৯৫২)। Lane Medical Lectures: Proteins and Enzymes। Stanford University Press। এএসআইএন B0007J31SC।
  3. ↑ Schellman JA, Schellman CG (১৯৯৭)। "Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang (1896–1959)"। Protein Sci.। ৬ (5): ১০৯২–১০০। ডিওআই:10.1002/pro.5560060516। পিএমসি 2143695। পিএমআইডি 9144781। He had already introduced the concepts of the primary, secondary, and tertiary structure of proteins in the third Lane Lecture (Linderstram-Lang, 1952)
  4. ↑ "Interactive Protein Structure Tutorial"। ২০০৪। ১ মার্চ ২০১১ তারিখে মূল থেকে আর্কাইভকৃত। সংগ্রহের তারিখ ৯ জানুয়ারি ২০১১।
  5. ↑ Schulz GE, Schirmer RH (১৯৭৯)। Principles of protein structure। New York: Springer-Verlag। আইএসবিএন ০-৩৮৭-৯০৩৮৬-০। ওসিএলসি 4498269।
  6. ↑ Perticaroli S, Nickels JD, Ehlers G, O'Neill H, Zhang Q, Sokolov AP (অক্টোবর ২০১৩)। "Secondary structure and rigidity in model proteins"। Soft Matter। ৯ (40): ৯৫৪৮–৫৬। বিবকোড:2013SMat....9.9548P। ডিওআই:10.1039/C3SM50807B। পিএমআইডি 26029761।
  7. ↑ Perticaroli S, Nickels JD, Ehlers G, Sokolov AP (জুন ২০১৪)। "Rigidity, secondary structure, and the universality of the boson peak in proteins"। Biophysical Journal। ১০৬ (12): ২৬৬৭–৭৪। বিবকোড:2014BpJ...106.2667P। ডিওআই:10.1016/j.bpj.2014.05.009। পিএমসি 4070067। পিএমআইডি 24940784।
  8. ↑ Nickels JD, Perticaroli S, O'Neill H, Zhang Q, Ehlers G, Sokolov AP (২০১৩)। "Coherent neutron scattering and collective dynamics in the protein, GFP"। Biophys. J.। ১০৫ (9): ২১৮২–৮৭। বিবকোড:2013BpJ...105.2182N। ডিওআই:10.1016/j.bpj.2013.09.029। পিএমসি 3824694। পিএমআইডি 24209864।
  9. ↑ Kabsch W, Sander C (ডিসেম্বর ১৯৮৩)। "Dictionary of protein secondary structure: pattern recognition of hydrogen-bonded and geometrical features"। Biopolymers। ২২ (12): ২৫৭৭–৬৩৭। ডিওআই:10.1002/bip.360221211। পিএমআইডি 6667333।
  10. ↑ Richards FM, Kundrot CE (১৯৮৮)। "Identification of structural motifs from protein coordinate data: secondary structure and first-level supersecondary structure"। Proteins। ৩ (2): ৭১–৮৪। ডিওআই:10.1002/prot.340030202। পিএমআইডি 3399495।
  11. ↑ Frishman D, Argos P (ডিসেম্বর ১৯৯৫)। "Knowledge-based protein secondary structure assignment" (পিডিএফ)। Proteins। ২৩ (4): ৫৬৬–৭৯। সাইটসিয়ারএক্স 10.1.1.132.9420। ডিওআই:10.1002/prot.340230412। পিএমআইডি 8749853। ১৩ জুন ২০১০ তারিখে মূল থেকে (পিডিএফ) আর্কাইভকৃত।
  12. ↑ Calligari PA, Kneller GR (ডিসেম্বর ২০১২)। "ScrewFit: combining localization and description of protein secondary structure"। Acta Crystallographica Section D। ৬৮ (Pt 12): ১৬৯০–৩। ডিওআই:10.1107/s0907444912039029। পিএমআইডি 23151634।
  13. 1 2 Konagurthu AS, Lesk AM, Allison L (জুন ২০১২)। "Minimum message length inference of secondary structure from protein coordinate data"। Bioinformatics। ২৮ (12): i৯৭ – i১০৫। ডিওআই:10.1093/bioinformatics/bts223। পিএমসি 3371855। পিএমআইডি 22689785।
  14. ↑ "SST web server"। সংগ্রহের তারিখ ১৭ এপ্রিল ২০১৮।
  15. ↑ Pelton JT, McLean LR (২০০০)। "Spectroscopic methods for analysis of protein secondary structure"। Anal. Biochem.। ২৭৭ (2): ১৬৭–৭৬। ডিওআই:10.1006/abio.1999.4320। পিএমআইডি 10625503।
  16. ↑ Meiler J, Baker D (২০০৩)। "Rapid protein fold determination using unassigned NMR data"। Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.। ১০০ (26): ১৫৪০৪–০৯। বিবকোড:2003PNAS..10015404M। ডিওআই:10.1073/pnas.2434121100। পিএমসি 307580। পিএমআইডি 14668443।
  17. ↑ Chou PY, Fasman GD (জানুয়ারি ১৯৭৪)। "Prediction of protein conformation"। Biochemistry। ১৩ (2): ২২২–৪৫। ডিওআই:10.1021/bi00699a002। পিএমআইডি 4358940।
  18. ↑ Chou PY, Fasman GD (১৯৭৮)। "Empirical predictions of protein conformation"। Annual Review of Biochemistry। ৪৭: ২৫১–৭৬। ডিওআই:10.1146/annurev.bi.47.070178.001343। পিএমআইডি 354496।
  19. ↑ Chou PY, Fasman GD (১৯৭৮)। "Prediction of the secondary structure of proteins from their amino acid sequence"। Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology। Advances in Enzymology - and Related Areas of Molecular Biology। খণ্ড ৪৭। ডিওআই:10.1002/9780470122921.ch2। আইএসবিএন ৯৭৮০৪৭০১২২৯২১। পিএমআইডি 364941।
  20. ↑ Garnier J, Osguthorpe DJ, Robson B (মার্চ ১৯৭৮)। "Analysis of the accuracy and implications of simple methods for predicting the secondary structure of globular proteins"। Journal of Molecular Biology। ১২০ (1): ৯৭–১২০। ডিওআই:10.1016/0022-2836(78)90297-8। পিএমআইডি 642007।
  21. ↑ Kabsch W, Sander C (মে ১৯৮৩)। "How good are predictions of protein secondary structure?"। FEBS Letters। ১৫৫ (2): ১৭৯–৮২। বিবকোড:1983FEBSL.155..179K। ডিওআই:10.1016/0014-5793(82)80597-8। পিএমআইডি 6852232।
  22. 1 2 Simossis VA, Heringa J (আগস্ট ২০০৪)। "Integrating protein secondary structure prediction and multiple sequence alignment"। Current Protein & Peptide Science। ৫ (4): ২৪৯–৬৬। ডিওআই:10.2174/1389203043379675। পিএমআইডি 15320732।
  23. ↑ Pirovano W, Heringa J (২০১০)। "Protein Secondary Structure Prediction"। Data Mining Techniques for the Life Sciences। Methods in Molecular Biology। খণ্ড ৬০৯। ডিওআই:10.1007/978-1-60327-241-4_19। আইএসবিএন ৯৭৮-১-৬০৩২৭-২৪০-৭। পিএমআইডি 20221928।
  24. ↑ Karplus K (২০০৯)। "SAM-T08, HMM-based protein structure prediction"। Nucleic Acids Res.। ৩৭ (Web Server issue): W৪৯২–৯৭। ডিওআই:10.1093/nar/gkp403। পিএমসি 2703928। পিএমআইডি 19483096।
  25. ↑ Pollastri G, McLysaght A (২০০৫)। "Porter: a new, accurate server for protein secondary structure prediction"। Bioinformatics। ২১ (8): ১৭১৯–২০। ডিওআই:10.1093/bioinformatics/bti203। পিএমআইডি 15585524।
  26. ↑ Yachdav G, Kloppmann E, Kajan L, Hecht M, Goldberg T, Hamp T, Hönigschmid P, Schafferhans A, Roos M, Bernhofer M, Richter L, Ashkenazy H, Punta M, Schlessinger A, Bromberg Y, Schneider R, Vriend G, Sander C, Ben-Tal N, Rost B (২০১৪)। "PredictProtein—an open resource for online prediction of protein structural and functional features"। Nucleic Acids Res.। ৪২ (Web Server issue): W৩৩৭–৪৩। ডিওআই:10.1093/nar/gku366। পিএমসি 4086098। পিএমআইডি 24799431।
  27. ↑ Adamczak R, Porollo A, Meller J (২০০৫)। "Combining prediction of secondary structure and solvent accessibility in proteins"। Proteins। ৫৯ (3): ৪৬৭–৭৫। ডিওআই:10.1002/prot.20441। পিএমআইডি 15768403।
  28. ↑ Kihara D (আগস্ট ২০০৫)। "The effect of long-range interactions on the secondary structure formation of proteins"। Protein Science। ১৪ (8): ১৯৫৫–৯৬৩। ডিওআই:10.1110/ps.051479505। পিএমসি 2279307। পিএমআইডি 15987894।
  29. ↑ Qi Y, Grishin NV (২০০৫)। "Structural classification of thioredoxin-like fold proteins" (পিডিএফ)। Proteins। ৫৮ (2): ৩৭৬–৮৮। সাইটসিয়ারএক্স 10.1.1.644.8150। ডিওআই:10.1002/prot.20329। পিএমআইডি 15558583। Since the fold definition should include only the core secondary structural elements that are present in the majority of homologs, we define the thioredoxin-like fold as a two-layer α/β sandwich with the βαβββα secondary-structure pattern.
  30. ↑ Abrusán G, Marsh JA (ডিসেম্বর ২০১৬)। "Alpha Helices Are More Robust to Mutations than Beta Strands"। PLOS Computational Biology। ১২ (12): e১০০৫২৪২। বিবকোড:2016PLSCB..12E5242A। ডিওআই:10.1371/journal.pcbi.1005242। পিএমসি 5147804। পিএমআইডি 27935949।{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি শৈলী রক্ষণাবেক্ষণ: পতাকাভুক্ত নয় এমন বিনামূল্যে ডিওআই (লিঙ্ক)
  31. ↑ Rocklin GJ, Chidyausiku TM, Goreshnik I, Ford A, Houliston S, Lemak A, Carter L, Ravichandran R, Mulligan VK, Chevalier A, Arrowsmith CH, Baker D (জুলাই ২০১৭)। "Global analysis of protein folding using massively parallel design, synthesis, and testing"। Science। ৩৫৭ (6347): ১৬৮–১৭৫। বিবকোড:2017Sci...357..168R। ডিওআই:10.1126/science.aan0693। পিএমসি 5568797। পিএমআইডি 28706065।

আরো পড়ুন

[সম্পাদনা]

বহিঃস্থ সংযোগ

[সম্পাদনা]
  • NetSurfP – Secondary Structure and Surface Accessibility predictor
  • PROF
  • ScrewFit
  • PSSpred - প্রোটিন গৌণ কাঠামোর পূর্বাভাসের জন্য একটি একাধিক নিউরাল নেটওয়ার্ক প্রশিক্ষণ প্রোগ্রাম।
  • Genesilico metaserver - মেটাসার্ভার, যা এক ক্লিকে 20টির বেশি ভিন্ন সেকেন্ডারি স্ট্রাকচার প্রেডিক্টর চালানোর অনুমতি দেয়।
  • SST - ওয়েব সার্ভার: একটি তথ্য-তাত্ত্বিক কম্প্রেশন-ভিত্তিক সেকেন্ডারি স্ট্রাকচারাল অ্যাসাইনমেন্ট।
'https://bn.wikipedia.org/w/index.php?title=প্রোটিনের_দ্বিতীয়ক_গঠন&oldid=8527439' থেকে আনীত