প্রোটিনের তৃতীয়িক গঠন
প্রোটিনের তৃতীয়িক গঠন হলো একটি প্রোটিনের ত্রিমাত্রিক আকৃতি। এতে একটি 'একক পলিপেপটাইড শৃঙ্খল "ব্যাকবোন"' থাকে যা এক বা একাধিক প্রোটিনের গৌণ গঠন বা ডোমেনের সাথে যুক্ত থাকে। অ্যামিনো অ্যাসিডের পার্শ্ব শৃঙ্খল এবং ব্যাকবোন বিভিন্নভাবে পরস্পরের সাথে মিথস্ক্রিয়া করে ও বন্ধন তৈরি করে। একটি নির্দিষ্ট প্রোটিনে পার্শ্ব শৃঙ্খলগুলোর মিথস্ক্রিয়া ও বন্ধন তার তৃতীয়িক গঠন নির্ধারণ করে। প্রোটিনের এই গঠন তার পরমাণবিক সমন্বয় দ্বারা সংজ্ঞায়িত হয়, যা প্রোটিন ডোমেন বা পুরো তৃতীয়িক গঠনের প্রতিনিধিত্ব করতে পারে।[১][২] একাধিক তৃতীয়িক গঠন পরস্পরের সাথে যুক্ত হয়ে চতুর্থিক গঠন তৈরি করতে পারে।[৩]
ইতিহাস
[সম্পাদনা]প্রোটিনের তৃতীয়িক গঠন বিজ্ঞান অনুমান থেকে একটি সুস্পষ্ট সংজ্ঞায় পৌঁছেছে। যদিও এমিল ফিশার প্রোটিনকে পলিপেপটাইড শৃঙ্খল এবং অ্যামিনো অ্যাসিড পার্শ্ব শৃঙ্খল দিয়ে গঠিত বলে ধারণা করেছিলেন, তবে ডরোথি মড রিঞ্চ প্রোটিনের গঠন পূর্বানুমানে জ্যামিতির ব্যবহার করেন। রিঞ্চ তার সাইক্লল মডেলের মাধ্যমে গোলাকার প্রোটিনের গঠনের প্রথম পূর্বানুমান প্রদান করেন।[৪] আধুনিক পদ্ধতিগুলো ভবিষ্যদ্বাণী ছাড়াই প্রোটিনের তৃতীয়িক গঠন নির্ধারণে সক্ষম, যা ছোট প্রোটিনের (<120 অবশিষ্টাংশ) ক্ষেত্রে ৫ Å (০.৫ ন্যানোমিটার) নির্ভুলতা প্রদান করতে পারে এবং অনুকূল শর্তে নির্ভরযোগ্য গৌণ গঠন পূর্বানুমান সম্ভব করে।
নির্ধারক
[সম্পাদনা]স্থানীয় রাজ্যের স্থিতিশীলতা
[সম্পাদনা]তাপস্থাপকতা
[সম্পাদনা]একটি প্রোটিন যখন তার স্বাভাবিক অবস্থায় বা স্বাভাবিক গঠনে ভাঁজিত হয়, তখন সাধারণত এটি উদ্ভাসিত গঠনের চেয়ে কম গিবস ফ্রি এনার্জি (এন্টালপি এবং এন্ট্রপি সম্মিলিত) ধারণ করে। একটি প্রোটিন নিম্ন-এনার্জি গঠনগুলোর দিকে ঝোঁকে, যা সেলুলার পরিবেশে প্রোটিনের ভাঁজ নির্ধারণ করে। যেহেতু অনেক সমান গঠনের এনার্জি প্রায় একরকম থাকে, তাই প্রোটিনের গঠন গতিশীল থাকে, এবং এটি এই সমান গঠনের মধ্যে অনবরত ওঠানামা করে।
গ্লোবুলার প্রোটিনগুলির মধ্যে একটি মূল হাইড্রোফোবিক অ্যামিনো এসিডের অবশিষ্টাংশ এবং একটি পানি-উন্মুক্ত, চার্জযুক্ত, হাইড্রোফিলিক অবশিষ্টাংশের পৃষ্ঠানচল থাকে। এই বিন্যাসটি তৃতীয় গঠনের মধ্যে অভ্যন্তরীণ আন্তঃক্রিয়াগুলিকে স্থিতিশীল করতে সহায়তা করে। উদাহরণস্বরূপ, সিক্রেটেড প্রোটিনগুলিতে, যেগুলি সাইটোপ্লাজমে ডুবানো থাকে না, সিস্টাইনের অবশিষ্টাংশর মধ্যে ডাইসালফাইড বন্ডগুলি তৃতীয় গঠনটি বজায় রাখতে সাহায্য করে। বিভিন্ন কার্য এবং বিবর্তন সত্ত্বেও প্রোটিনগুলির মধ্যে স্থিতিশীল তৃতীয় গঠন একটি সাধারণ বৈশিষ্ট্য। উদাহরণস্বরূপ, ট্রাইওসফসফেটিসোমেরেস নামক এনজাইমের জন্য পরিচিত টিআইএম ব্যারেল একটি সাধারণ তৃতীয় গঠন, যেমনটি অত্যন্ত স্থিতিশীল, ডাইমেরিক কোয়েল কইল গঠন। তাই, প্রোটিনগুলিকে তাদের গঠনের ভিত্তিতে শ্রেণীবদ্ধ করা যেতে পারে। SCOP এবং CATH-এর মতো ডেটাবেসগুলি এমন শ্রেণীবিভাগ ব্যবহার করে প্রোটিনকে শ্রেণীবদ্ধ করে।
গতিশীল ফাঁদ
[সম্পাদনা]ভাঁজ গতিবিদ্যা প্রোটিনকে উচ্চ-শক্তির একটি বিন্যাসে আটকে রাখতে পারে, যেখানে একটি উচ্চ-শক্তির মধ্যবর্তী বিন্যাস সবচেয়ে নিম্ন-শক্তির বিন্যাসে পৌঁছাতে বাধা দেয়। এই উচ্চ-শক্তির বিন্যাস প্রোটিনের কার্যকারিতায় গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা রাখতে পারে। উদাহরণস্বরূপ, ইনফ্লুয়েঞ্জা হিমাগলুটিনিন প্রোটিন একটি একক পলিপেপটাইড চেইন যা সক্রিয় হলে প্রোটিওলিটিক ক্লিভেজের মাধ্যমে দুটি পলিপেপটাইড শৃঙ্খল তৈরি করে। এই দুটি চেইন উচ্চ-শক্তির বিন্যাসে ধরে রাখা হয়। যখন স্থানীয় pH কমে যায়, তখন প্রোটিন একটি শক্তিশালীভাবে অনুকূল গঠনগত পুনর্বিন্যাসের মধ্য দিয়ে যায় যা এটিকে হোস্ট কোষের ঝিল্লিতে প্রবেশ করতে সক্ষম করে।
মেটাস্টেবিলিটি
[সম্পাদনা]কিছু তৃতীয়ক প্রোটিন কাঠামো দীর্ঘস্থায়ী অবস্থায় থাকতে পারে, যা প্রত্যাশিত সবচেয়ে স্থিতিশীল অবস্থা নয়। উদাহরণস্বরূপ, অনেক সার্পিন (সেরিন প্রোটিজ ইনহিবিটর) এই মেটাস্ট্যাবিলিটি প্রদর্শন করে। প্রোটিনের একটি লুপ প্রোটিজ দ্বারা কাটার পর তারা একটি গঠনগত পরিবর্তনের মধ্য দিয়ে যায়।[৫][৬][৭]
চ্যাপেরোন প্রোটিন
[সম্পাদনা]সাধারণত ধারণা করা হয় যে প্রোটিনের আদি অবস্থা তাপগতিগতভাবে সবচেয়ে স্থিতিশীল এবং একটি প্রোটিন তার রাসায়নিক গতিবিদ্যার কারণে অনুবাদের আগেই তার আদি অবস্থায় পৌঁছে যাবে। কোষের সাইটোপ্লাজমের মধ্যে প্রোটিন চ্যাপেরোনগুলি একটি নতুন সংশ্লেষিত পলিপেপটাইডকে তার মূল অবস্থা অর্জনে সহায়তা করে। কিছু চ্যাপেরোন প্রোটিন তাদের কার্যকারিতায় অত্যন্ত নির্দিষ্ট। উদাহরণস্বরূপ প্রোটিন ডাইসালফাইড আইসোমেরেজ ; অন্যগুলি তাদের কার্যকারিতায় সাধারণ এবং বেশিরভাগ গ্লোবুলার প্রোটিনকে সহায়তা করতে পারে, উদাহরণস্বরূপ প্রোটিনের প্রোক্যারিওটিক গ্রোয়েল/গ্রোইএস সিস্টেম এবং হোমোলোগাস ইউক্যারিওটিক হিট শক প্রোটিন (Hsp60/Hsp10) সিস্টেম।
সাইটোপ্লাজমিক পরিবেশ
[সম্পাদনা]প্রোটিনের তৃতীয়ক কাঠামোর পূর্বাভাস প্রোটিনের প্রাথমিক কাঠামো জানার উপর নির্ভর করে এবং প্রোটিন ডেটা ব্যাংকে থাকা পরিচিত তৃতীয়ক কাঠামোদের সাথে সম্ভাব্য পূর্বাভাসিত কাঠামো তুলনা করা হয়। এটি মূলত প্রোটিন সংশ্লেষণের সময়ের সাইটোপ্লাজমিক পরিবেশকে বিবেচনায় নেয়, তবে এমন একটি সাইটোপ্লাজমিক পরিবেশও প্রভাব ফেলতে পারে যা প্রোটিন ডেটা ব্যাংকে রেকর্ড করা প্রোটিনগুলির কাঠামোকেও প্রভাবিত করতে পারে।
লিগ্যান্ড বাইন্ডিং
[সম্পাদনা]একটি প্রোটিনের কাঠামো, যেমন একটি এনজাইম, তার প্রাকৃতিক লিগ্যান্ডের সাথে যুক্ত হলে পরিবর্তিত হতে পারে, উদাহরণস্বরূপ, একটি কো-ফ্যাক্টর। এই ক্ষেত্রে, লিগ্যান্ডের সাথে যুক্ত প্রোটিনের কাঠামোকে হোলো-কাঠামো বলা হয়, এবং লিগ্যান্ডের সাথে যুক্ত নয়, এমন প্রোটিনের কাঠামো অ্যাপো-কাঠামো হিসেবে পরিচিত।[৮]
অ্যামিনো অ্যাসিড সাইড চেইনগুলির মধ্যে দুর্বল বন্ধন গঠনের মাধ্যমে প্রোটিনের কাঠামো স্থির হয় - এটি পলিপেপটাইড চেইনটির নিজে ভাঁজ হওয়ার ফলে নির্ধারিত হয় (ননপোলার রেজিডুগুলি প্রোটিনের ভিতরে অবস্থান করে, আর পোলার রেজিডুগুলি প্রধানত বাইরের দিকে থাকে) - প্রোটিনের আবরণ এটিকে কাছাকাছি নিয়ে আসে এবং সিকোয়েন্সের দূরবর্তী অংশের α-হেলিক্সগুলির মধ্যে সম্পর্ক তৈরি করে - তৃতীয় কাঠামো অর্জনের ফলে পকেট ও সাইটের সৃষ্টি হয়, যা নির্দিষ্ট অণু সনাক্তকরণ এবং আবদ্ধকরণের জন্য উপযুক্ত (জৈববিশেষত্ব)।
নির্ধারণ
[সম্পাদনা]গলনযোগ্য গ্লোবুলার প্রোটিনগুলির তৃতীয় কাঠামোর জ্ঞান
ঝিল্লি প্রোটিনগুলির তুলনায় অধিক উন্নত, কারণ এগুলি উপলব্ধ প্রযুক্তি ব্যবহার করে অধ্যয়ন করা তুলনামূলকভাবে সহজ।
এক্স-রে ক্রিস্টালোগ্রাফি
[সম্পাদনা]এক্স-রে স্ফটিকরণ (X-ray crystallography) হলো প্রোটিনের কাঠামো নির্ধারণের জন্য সবচেয়ে প্রচলিত পদ্ধতি। এটি কাঠামোর উচ্চ রেজোলিউশন প্রদান করে, তবে প্রোটিনের গঠনগত নমনীয়তা বা তার পরিবর্তনশীলতা সম্পর্কে কোনো তথ্য প্রদান করে না।
এনএমআর
[সম্পাদনা]প্রোটিন এনএমআর প্রোটিনের কাঠামো সম্পর্কে তুলনামূলকভাবে কম রেজোলিউশন প্রদান করে এবং এটি প্রধানত ছোট প্রোটিনগুলির জন্য সীমাবদ্ধ। তবে, এটি প্রোটিনের সমাধানে গঠনগত পরিবর্তন সম্পর্কিত তথ্য প্রদান করতে সক্ষম।
ক্রায়োজেনিক ইলেকট্রন মাইক্রোস্কোপি
[সম্পাদনা]ক্রায়োজেনিক ইলেকট্রন মাইক্রোস্কপি (ক্রাইও-ইএম) প্রোটিনের তৃতীয়ক এবং চতুর্থক কাঠামো সম্পর্কে তথ্য সরবরাহ করতে সক্ষম। এটি বিশেষত বড় প্রোটিন এবং প্রোটিন উপএককগুলির সিমেট্রিক জটিলতার জন্য উপযুক্ত।
দ্বৈত মেরুকরণ ইন্টারফেরোমেট্রি
[সম্পাদনা]দ্বৈত মেরুকরণ ইন্টারফেরোমেট্রি পৃষ্ঠে বন্দী প্রোটিন সম্পর্কে পরিপূরক তথ্য প্রদান করে। এটি কাঠামো এবং কনফরমেশন পরিবর্তনের গতিপথ নির্ধারণে সহায়ক।
প্রকল্প
[সম্পাদনা]পূর্বাভাস অ্যালগরিদম
[সম্পাদনা]পেনসিলভেনিয়া বিশ্ববিদ্যালয়ের ফোল্ডিং@হোম প্রকল্প একটি বিতরণকৃত কম্পিউটিং গবেষণা উদ্যোগ, যা প্রায় ৫ পেটা-FLOPS (প্রায় 10x86 পেটা-FLOPS) কম্পিউটিং শক্তি ব্যবহার করে। এর লক্ষ্য হলো এমন একটি অ্যালগরিদম তৈরি করা যা প্রোটিনের অ্যামিনো অ্যাসিড সিকোয়েন্স এবং তার কোষীয় পরিবেশ অনুযায়ী প্রোটিনের ত্রৈমাসিক এবং চতুর্মাসিক কাঠামো সঠিকভাবে অনুমান করতে সক্ষম হবে।[৯][১০]
প্রোটিনের ত্রৈমাসিক কাঠামো পূর্বাভাসের জন্য সফটওয়্যারের একটি তালিকা প্রোটিন স্ট্রাকচার প্রেডিকশন সফটওয়্যারের তালিকাতে পাওয়া যাবে।
প্রোটিন অ্যাগ্রিগেশনজনিত রোগ
[সম্পাদনা]প্রোটিন অ্যাগ্রিগেশনজনিত রোগ যেমন আলৎসহাইমারের রোগ এবং প্রায়ন রোগ [যেমন: গরুর মজ্জা রোগ (বোভাইন স্পঞ্জিফর্ম এনসেফালোপ্যাথি)] রোগ মডেল তৈরি (এবং পুনর্নির্মাণ) করে আরও ভালোভাবে বোঝা যেতে পারে। এটি ল্যাবরেটরি প্রাণীদের উপর বিষাক্ত পদার্থ, যেমন MPTP প্রয়োগ করে পার্কিনসন রোগ সৃষ্টি অথবা বংশাণু প্রকৌশলের মাধ্যমে করা হয়।[১১][১২] প্রোটিন কাঠামো পূর্বাভাস একটি নতুন পদ্ধতি হিসেবে রোগ মডেল তৈরি করতে সাহায্য করতে পারে, যা প্রাণী ব্যবহার থেকে মুক্তি দিতে পারে।[১৩]
প্রোটিন তৃতীয়িক গঠন রিট্রিভাল প্রজেক্ট
[সম্পাদনা]প্রোটিনের তৃতীয় কাঠামোর প্যাটার্নগুলিকে পরিচিত প্রোটিনের তৃতীয় কাঠামোর বিশাল ডাটাবেসের সঙ্গে মেলানোর এবং সবচেয়ে সাদৃশ্যপূর্ণ কাঠামোগুলিকে পর্যায়ক্রমে পুনরুদ্ধার করা অনেক গবেষণার মূল ভিত্তি, যেমন: নতুন প্রোটিনের কার্যকারিতা পূর্বাভাস, বিবর্তন গবেষণা, রোগ নির্ণয়, ঔষধ আবিষ্কার, অ্যান্টিবডি ডিজাইন ইত্যাদি। বুয়েটের কোমোগ্রাড প্রকল্প একটি গবেষণামূলক উদ্যোগ যা প্রোটিন তৃতীয় কাঠামো পুনরুদ্ধারের জন্য অত্যন্ত দ্রুত এবং আরও সঠিক পদ্ধতি উদ্ভাবন করার লক্ষ্যে কাজ করছে এবং তার গবেষণা ফলস্বরূপ একটি অনলাইন টুল তৈরি করার পরিকল্পনা করছে।[১৪][১৫]
তথ্যসূত্র
[সম্পাদনা]- ↑ IUPAC, Compendium of Chemical Terminology, 2nd ed. (the "Gold Book") (1997). Online corrected version: (2006–) "tertiary structure". ডিওআই:10.1351/goldbook.T06282
- ↑ Branden C. and Tooze J. "Introduction to Protein Structure" Garland Publishing, New York.
- ↑ Kyte, J. "Structure in Protein Chemistry." Garland Publishing, New York.
- ↑ Senechal M. "I died for beauty: Dorothy Wrinch and the cultures of science." Oxford University Press, 2012.
- ↑ Whisstock J (২০০৬)। "Molecular gymnastics: serpiginous structure, folding and scaffolding"। Current Opinion in Structural Biology। 16 (6): 761–68। ডিওআই:10.1016/j.sbi.2006.10.005। পিএমআইডি 17079131।
- ↑ Gettins PG (২০০২)। "Serpin structure, mechanism, and function"। Chem Rev। 102 (12): 4751–804। ডিওআই:10.1021/cr010170। পিএমআইডি 12475206।
- ↑ Whisstock JC, Skinner R, Carrell RW, Lesk AM (২০০০)। "Conformational changes in serpins: I. The native and cleaved conformations of alpha(1)-anti-trypsin"। J Mol Biol। 296 (2): 685–99। ডিওআই:10.1006/jmbi.1999.3520। পিএমআইডি 10669617।
- ↑ Seeliger, D; De Groot, B. L. (২০১০)। "Conformational transitions upon ligand binding: Holo-structure prediction from apo conformations"। PLOS Computational Biology। 6 (1): e1000634। ডিওআই:10.1371/journal.pcbi.1000634
। পিএমআইডি 20066034। পিএমসি 2796265 । বিবকোড:2010PLSCB...6E0634S।
- ↑ "Folding@home – Fighting disease with a world wide distributed super computer." (ইংরেজি ভাষায়)। সংগ্রহের তারিখ ২০২৪-০৪-২৩।
- ↑ "Bowman Lab – University of Pennsylvania" (ইংরেজি ভাষায়)। সংগ্রহের তারিখ ২০২৪-০৪-২৩।
- ↑ Schober A (অক্টোবর ২০০৪)। "Classic toxin-induced animal models of Parkinson's disease: 6-OHDA and MPTP"। Cell Tissue Res.। 318 (1): 215–24। এসটুসিআইডি 1824912। ডিওআই:10.1007/s00441-004-0938-y। পিএমআইডি 15503155।
- ↑ "Tp53 Knockout Rat"। Cancer। সংগ্রহের তারিখ ২০১০-১২-১৮।
- ↑ "Feature – What is Folding and Why Does it Matter?"। ডিসেম্বর ১২, ২০১৩ তারিখে মূল থেকে আর্কাইভ করা। সংগ্রহের তারিখ ডিসেম্বর ১৮, ২০১০।
- ↑ "Comograd :: Protein Tertiary Matching"। ৯ জুলাই ২০২১ তারিখে মূল থেকে আর্কাইভ করা। সংগ্রহের তারিখ ৮ ফেব্রুয়ারি ২০২৫।
- ↑ Karim, Rezaul; Aziz, Mohd Momin Al; Shatabda, Swakkhar; Rahman, M. Sohel; Mia, Md Abul Kashem; Zaman, Farhana; Rakin, Salman (২১ আগস্ট ২০১৫)। "CoMOGrad and PHOG: From Computer Vision to Fast and Accurate Protein Tertiary Structure Retrieval"। Scientific Reports। 5 (1): 13275। arXiv:1409.0814 । ডিওআই:10.1038/srep13275। পিএমআইডি 26293226। পিএমসি 4543952 । বিবকোড:2015NatSR...513275K।
বহিঃসংযোগ
[সম্পাদনা]- প্রোটিনের তথ্য সমাহার
- Alphabet of protein structures. আলফাবেট অফ প্রোটিন স্ট্রাকচার।
- প্রোটিন 3D কাঠামো প্রদর্শন, বিশ্লেষণ এবং সুপারইম্পোজ ওয়েব্যাক মেশিনে আর্কাইভকৃত ২ এপ্রিল ২০১৮ তারিখে
- WWW-ভিত্তিক কোর্স প্রাথমিক প্রোটিন বায়োইনফরমেটিক্স
- Critical স্ট্রাকচার প্রেডিকশনের সমালোচনামূলক মূল্যায়ন
- প্রোটিনের কাঠামোগত শ্রেণিবিন্যাস
- CATH প্রোটিন গঠন শ্রেণীবিভাগ
- ডালি/এফএসএসপি সফ্টওয়্যার এবং সুপারপোজড প্রোটিন কাঠামোর ডাটাবেস
- TOPOFIT-DB প্রোটিনের মধ্যে অপরিবর্তনীয় স্ট্রাকচারাল কোর
- PDBWiki Home Page – PDB স্ট্রাকচারের কমিউনিটি টীকা জন্য একটি ওয়েবসাইট।