নিউক্লিয়য়েড
নিউক্লিয়য়েড প্রকৃতকোষের মধ্যে একটি অনিয়মিত আকৃতির অঞ্চল যাতে সমস্ত বা বেশিরভাগ জিনগত উপাদান সঞ্চিত থাকে।[১][২][৩] একটি সাধারণ প্রকৃতকোষীর ক্রোমোজোম বৃত্তাকার হয় এবং কোষের মাত্রার তুলনায় এর দৈর্ঘ্য অনেক বড়, তাই এটিকে আঁটানোর জন্য সংকুচিত করা প্রয়োজন। আদিকোষের নিউক্লিয়াসের বিপরীতে, এটি একটি পারমাণবিক ঝিল্লি দ্বারা বেষ্টিত নয়। পরিবর্তে, ক্রোমোসোমাল আর্কিটেকচারাল প্রোটিন এবং আরএনএ অণুর পাশাপাশি ডিএনএ সুপারকয়েলিংয়ের সাহায্যে ঘনীভবন এবং কার্যকরী বিন্যাসের মাধ্যমে নিউক্লিয়য়েড গঠন করে। একটি জিনোমের দৈর্ঘ্য ব্যাপকভাবে পরিবর্তিত হয় (সাধারণত অন্তত কয়েক মিলিয়ন বেস জোড়া) এবং একটি কোষে এর একাধিক প্রতিরূপ থাকতে পারে।ব্যাকটেরিয়া নিউক্লিওয়েডের পরিচিত উচ্চ-রেজ্যুলিউশনের কাঠামো এখনও নেই, তবে মূল বৈশিষ্ট্যগুলি একটি মডেল জীব হিসাবে Escherichia coli তে গবেষণা করা হয়েছে। Escherichia coli তে, ক্রোমোসোমাল ডিএনএ গড়ে ঋণাত্মকভাবে সুপারকোয়েল করা হয় এবং প্লেটোনমিক লুপগুলিতে ভাঁজ করা হয়, যা বিভিন্ন ভৌত অঞ্চলে সীমাবদ্ধ থাকে এবং খুব কমই একে অপরের মধ্যে ছড়িয়ে পড়ে। এই লুপগুলি স্থানিকভাবে মেগাবেস-আকারের অঞ্চলে সংগঠিত হয় যাকে ম্যাক্রোডোমেন বলা হয়, যার মধ্যে ডিএনএ সাইটগুলি প্রায়শই পরস্পরের উপর ক্রিয়া করে, কিন্তু যেগুলোর মধ্যে মিথস্ক্রিয়া বিরল। ঘনীভূত এবং স্থানিকভাবে সংগঠিত ডিএনএ একটি হেলিকাল উপবৃত্তাকার গঠন করে যা কোষে র্যাডিয়লি সীমাবদ্ধ থাকে। নিউক্লিয়য়েডের ডিএনএর ত্রিমাত্রিক অবস্থার উপর নির্ভর করে পরিবর্তিত বলে মনে হয় এবং এটি জিনের প্রকাশের সাথে যুক্ত যাতে নিউক্লিওয়েড আর্কিটেকচার এবং জিন ট্রান্সক্রিপশন শক্তভাবে পরস্পর নির্ভরশীল হয়, একে অপরকে পারস্পরিকভাবে প্রভাবিত করে।

পটভূমি
[সম্পাদনা]অনেক ব্যাকটেরিয়াতে, ক্রোমোজোম হল একটি একক সমযোজী বন্ধ (বৃত্তাকার) ডবল-স্ট্র্যান্ডেড ডিএনএ অণু যা হ্যাপ্লয়েড আকারে জেনেটিক তথ্য এনকোড করে। ডিএনএ এর আকার জীবের উপর নির্ভর করে ৫,০০,০০ থেকে কয়েক কোটি বেস জোড়া (bp) এনকোডিং ৫০০ থেকে কয়েক হাজার জিনের মধ্যে পরিবর্তিত হয়।[২] ক্রোমোজোমাল ডিএনএ কোষে একটি অত্যন্ত কম্প্যাক্ট, সংগঠিত আকারে উপস্থিত থাকে যাকে বলা হয় নিউক্লিয়েড (অর্থাৎ নিউক্লিয়াসের মতো), যা আদিকোষের মতো কোষঝিল্লি দ্বারা আবদ্ধ নয়।[৪] বিচ্ছিন্ন নিউক্লিয়য়েড ভর অনুসারে ৮০% ডিএনএ, ১০% প্রোটিন এবং ১০% আরএনএ ধারণ করে।
গ্রাম-নেতিবাচক ব্যাকটেরিয়াম এসচেরিচিয়া কোলি হল নিউক্লিওড গবেষণার জন্য একটি মডেল সিস্টেম যা ক্রোমোসোমাল ডিএনএ কীভাবে নিউক্লিয়েড হয়ে ওঠে, এতে জড়িত কারণগুলি, এর গঠন সম্পর্কে কী জানা যায় এবং কীভাবে কিছু ডিএনএ কাঠামোগত দিক জিনের অভিব্যক্তিকে প্রভাবিত করে।[২][৩]
নিউক্লিয়য়েড গঠনের দুটি অপরিহার্য দিক রয়েছে; একটি বৃহৎ ডিএনএকে একটি ছোট সেলুলার স্পেসে ঘনীভূত করা এবং ত্রিমাত্রিক আকারে ডিএনএ এর কার্যকরী সংগঠন। ই. কোলি তে হ্যাপ্লয়েড বৃত্তাকার ক্রোমোজোম ~ 4.6 x 106 bp নিয়ে গঠিত। যদি B আকারে ডিএনএ শিথিল হয়, তাহলে এর পরিধি হবে ~1.5 মিলিমিটার (0.332 ন্যানোমিটার x 4.6 x 106)। যাইহোক, একটি বৃহৎ ডিএনএ অণু যেমন ই. কোলি ক্রোমোজোমাল ডিএনএ একটি সাসপেনশনে একটি সোজা অনমনীয় অণু থাকে না।[৫] ব্রাউনীয় গতি ডিএনএ-তে বক্রতা এবং বাঁক তৈরি করবে। ব্রাউনীয় গতির দ্বারা প্রয়োগকৃত নমনকে প্রতিহত করে একটি ডাবল-হেলিকাল ডিএনএ যে পর্যন্ত সোজা থাকে তা হল ~৫০ ন্যনোমিটার বা ১৫০ bp, যাকে স্থিরতা দৈর্ঘ্য বলা হয়। এইভাবে, বিশুদ্ধ ডিএনএ কোনো অতিরিক্ত কারণ ছাড়াই যথেষ্ট ঘনীভূত হয়; তাপীয় ভারসাম্যে, এটি একটি এলোমেলো কুণ্ডলী আকার ধারণ করে।[৬][৫] E. coli ক্রোমোসোমাল DNA এর এলোমেলো কুণ্ডলী ~ 523 ঘন মাইক্রোমিটারের একটি আয়তন (4/3πr3) দখল করবে, যা gyration ব্যাসার্ধ থেকে গণনা করা হয় (Rg = (√N a)/√6) যেখানে a হল কুহনের দৈর্ঘ্য ( 2 x অধ্যবসায়ের দৈর্ঘ্য), এবং N হল ডিএনএ-তে কুহন দৈর্ঘ্যের অংশের সংখ্যা (DNA-এর মোট দৈর্ঘ্য a দ্বারা বিভক্ত)। যদিও ডিএনএ ইতিমধ্যেই এলোমেলো কুণ্ডলী আকারে ঘনীভূত হয়েছে, তবুও এটি নিউক্লিয়েডের আয়তন অনুমান করতে পারে না যা একটি মাইক্রনের চেয়ে কম। এইভাবে, ডিএনএর অন্তর্নিহিত সম্পত্তি যথেষ্ট নয়: অতিরিক্ত কারণগুলি অবশ্যই ~103 (নিউক্লিয়েডের আয়তন দ্বারা বিভক্ত এলোমেলো কুণ্ডলীর আয়তন) এর ক্রমানুসারে ডিএনএ কে আরও ঘনীভূত করতে সহায়তা করবে। নিউক্লিয়েড গঠনের দ্বিতীয় অপরিহার্য দিক হল ডিএনএ এর কার্যকরী বিন্যাস। ক্রোমোসোমাল ডিএনএ কেবল ঘনীভূতই নয় বরং কার্যকরীভাবে এমনভাবে সংগঠিত হয় যা ডিএনএ লেনদেন প্রক্রিয়ার সাথে সামঞ্জস্যপূর্ণ যেমন প্রতিলিপি, পুনর্মিলন, পৃথকীকরণ এবং প্রতিলিপি।[9][10][11] ১৯৭১ সালে শুরু হওয়া প্রায় পাঁচ দশকের গবেষণা,[৭] দেখিয়েছে যে নিউক্লিওডের চূড়ান্ত রূপটি ডিএনএ-এর একটি শ্রেণিবদ্ধ সংগঠন থেকে উদ্ভূত হয়। ক্ষুদ্রতম স্কেলে (১ কেবি বা তার কম), নিউক্লিয়য়েড-সম্পর্কিত ডিএনএ আর্কিটেকচারাল প্রোটিনগুলি ডিএনএকে বাঁকানো, লুপিং, ব্রিজিং বা মোড়ানোর মাধ্যমে ডিএনএকে ঘনীভূত করে এবং সংগঠিত করে। একটি বৃহত্তর স্কেলে (১০ কেবি বা বড়), ডিএনএ প্লেকটোনমিক লুপ গঠন করে, সুপারকয়লিং দ্বারা প্ররোচিত ডিএনএর একটি বিনুনিযুক্ত রূপ। মেগাবেস স্কেলে, প্লেকটোনেমিক লুপগুলি ছয়টি স্থানিকভাবে সংগঠিত ডোমেনে (ম্যাক্রোডোমেন) একত্রিত হয়, যা বিভিন্ন ম্যাক্রোডোমেনের তুলনায় একই ম্যাক্রোডোমেনের মধ্যে ডিএনএ সাইটগুলির মধ্যে ঘন ঘন শারীরিক মিথস্ক্রিয়া দ্বারা সংজ্ঞায়িত করা হয়। দীর্ঘ- এবং স্বল্প-পরিসরের ডিএনএ-ডিএনএ সংযোগগুলি ম্যাক্রোডোমেনের মধ্যে এবং এর মধ্যে গঠিত হয় ঘনীভবন এবং কার্যকরী সংগঠনে অবদান রাখে। পরিশেষে, নিউক্লিয়য়েড হল একটি হেলিকাল উপবৃত্তাকার যেখানে অনুদৈর্ঘ্য অক্ষে অত্যন্ত ঘনীভূত ডিএনএ অঞ্চল রয়েছে।[৮][৯][১০]
ঘনীভবন এবং সংগঠন
[সম্পাদনা]
নিউক্লিয়য়েড-সম্পর্কিত প্রোটিন
[সম্পাদনা]আদিকোষীদের, জিনোম ডিএনএ ঘনীভূত হয় ডিএনএ-প্রোটিন কণার পুনরাবৃত্ত বিন্যাসের আকারে যাকে নিউক্লিওসোম বলা হয়।[১১][১২][১৩]
একটি নিউক্লিওসোমে ~১৪৬ bp ডিএনএ থাকে যা হিস্টোন প্রোটিনের অক্টামেরিক কমপ্লেক্সের চারপাশে আবৃত থাকে। যদিও ব্যাকটেরিয়াতে হিস্টোন থাকে না, তবে তারা ডিএনএ বাইন্ডিং প্রোটিনের একটি গ্রুপের অধিকারী যাকে নিউক্লিয়েড-সম্পর্কিত প্রোটিন (NAPs) হিসাবে উল্লেখ করা হয় যা একটি বিস্তৃত অর্থে হিস্টোনগুলির সাথে কার্যকরীভাবে সাদৃশ্যপূর্ণ। এনএপি গুলো অত্যন্ত প্রচুর এবং নিউক্লিয়য়েডের প্রোটিন উপাদানের একটি উল্লেখযোগ্য অনুপাত গঠন করে।[১৪] এনএপি-র একটি স্বতন্ত্র বৈশিষ্ট্য হল ডিএনএকে একটি নির্দিষ্ট (হয় ক্রম- বা কাঠামো-নির্দিষ্ট) এবং অ-ক্রম-নির্দিষ্ট পদ্ধতিতে আবদ্ধ করার ক্ষমতা। ফলস্বরূপ, এনএপিগুলি দ্বৈত ফাংশন প্রোটিন। [১৫] এনএপি-এর নির্দিষ্ট বাঁধাই বেশিরভাগ জিন-নির্দিষ্ট ট্রান্সক্রিপশন , ডিএনএ প্রতিলিপি , পুনর্মিলন এবং মেরামতের সাথে জড়িত । [১৬][১৭][১৮] তাদের প্রাচুর্যের শীর্ষে, অনেক NAP-এর অণুর সংখ্যা জিনোমের নির্দিষ্ট বাইন্ডিং সাইটের সংখ্যার চেয়ে অনেক বেশি মাত্রার। [১৫] অতএব, এটি যুক্তিযুক্ত যে এনএপিগুলি ক্রোমোসোমাল ডিএনএ-র সাথে বেশিরভাগই নন-সিকোয়েন্স নির্দিষ্ট মোডে আবদ্ধ হয় এবং এই মোডটি ক্রোমোজোম সংকোচনের জন্য অত্যন্ত গুরুত্বপূর্ণ। এটি উল্লেখযোগ্য যে একটি এনএপি এর তথাকথিত অ-ক্রম নির্দিষ্ট বাঁধাই সম্পূর্ণরূপে এলোমেলো নাও হতে পারে। সিকোয়েন্স-নির্ভর ডিএনএ কনফর্মেশন বা অন্যান্য এনএপি দ্বারা সৃষ্ট ডিএনএ কনফর্মেশনের কারণে কম-সিকোয়েন্সের নির্দিষ্টতা এবং বা কাঠামোগত নির্দিষ্টতা থাকতে পারে। [১৮] যদিও ভিভোতে এনএপিগুলি কীভাবে ডিএনএকে ঘনীভূত করে তার আণবিক প্রক্রিয়াগুলি ভালভাবে বোঝা যায় না, ভিট্রোর বিস্তৃত গবেষণার ভিত্তিতে দেখা যাচ্ছে যে এনএপিগুলি নিম্নলিখিত প্রক্রিয়াগুলির মাধ্যমে ক্রোমোজোম কম্প্যাকশনে অংশগ্রহণ করে: এনএপিগুলি ডিএনএ-তে বাঁককে প্ররোচিত করে এবং স্থিতিশীল করে, এইভাবে হ্রাস করে ডিএনএ ঘনীভূত করতে সহায়তা করে। অধ্যবসায়ের দৈর্ঘ্য।[১৫] এনএপি গুলো ক্রোমোজোমের কাছাকাছি ডিএনএ অংশ বা দূরবর্তী ডিএনএ অংশগুলির মধ্যে ঘটতে পারে এমন ব্রিজিং, মোড়ানো এবং গুচ্ছ করে ডিএনএকে ঘনীভূত করে। আর একটি প্রক্রিয়া যার মাধ্যমে এনএপি গুলো ক্রোমোজোমের সংকোচনে অংশগ্রহণ করে তা হল ডিএনএ-তে নেতিবাচক সুপারকয়েলগুলিকে সীমাবদ্ধ করে এইভাবে ক্রোমোজোমের টপোলজিক্যাল সংগঠনে অবদান রাখে। [১৫] E. coli- তে অন্তত 12টি NAP সনাক্ত করা হয়েছে ,[১৫] যার মধ্যে HU, IHF, H-NS, এবং Fis সবচেয়ে ব্যাপকভাবে অধ্যয়ন করা হয়েছে। তাদের প্রাচুর্য এবং ডিএনএ বাঁধাই বৈশিষ্ট্য এবং ডিএনএ ঘনীভূতকরণ এবং সংগঠনের উপর প্রভাব নীচের সারণীতে সংক্ষিপ্ত করা হয়েছে। [১৫]
| Protein | Binding motif | Specific DNA binding affinity1 | Random DNA binding affinity1 |
|---|---|---|---|
| HU | A structural motif defined by bends and kinks in DNA[১৯][২০] | 7.5 x 10−9[২১] | 4.0 x 10−7[২১] |
| IHF | WATCAANNNNTTR[২২] | 1.5 x 10−9[২৩] | 1.7 x 10−6[২৩] |
| H-NS | TCGATAAATT[২৪] | 10-15 x 10−9[২৫] | 6 x 10−8[২৫] |
| Fis | GNTYAAAWTTTRANC[২৬] | 0.2-1.0 x 10−9[২৬][২৭] | >8.0 x 10−6[২৭] |
| Dps | ND | ND | 1.65 x 10−7[২৮] |
| MatP | GTGACRNYGTCAC[২৯] | 8.0 x 10−9 | ND |
| MukBEF | ND | ND | ND |
1 Binding affinity refers to equilibrium dissociation constant (Kd) in molar units (M). ND = not determined
ই. কোলাই স্ট্রেন U93 (HU) থেকে হিস্টোন-সদৃশ প্রোটিন হল ব্যাকটেরিয়াতে বিবর্তনীয়ভাবে সংরক্ষিত প্রোটিন। [৩৩] [৩৪] এইচইউ ই. কোলাইতে দুটি সাবইউনিট HUα এবং HUβ এর হোমো- এবং হেটেরোডাইমার হিসাবে 69% অ্যামিনো অ্যাসিড পরিচয় ভাগ করে। [৩৫] যদিও এটিকে হিস্টোন-সদৃশ প্রোটিন হিসাবে উল্লেখ করা হয়, তবে ইউক্যারিওটে HU-এর ঘনিষ্ঠ কর্মক্ষম আত্মীয়রা উচ্চ-গতিশীলতা গ্রুপ (HMG) প্রোটিন, হিস্টোন নয়। [৩৬] [৩৭] HU হল একটি নন-সিকোয়েন্স নির্দিষ্ট ডিএনএ বাইন্ডিং প্রোটিন। এটি যেকোন রৈখিক ডিএনএর সাথে কম-সম্পর্কের সাথে আবদ্ধ হয়। যাইহোক, এটি অগ্রাধিকারমূলকভাবে একটি কাঠামোগতভাবে বিকৃত ডিএনএর সাথে উচ্চ-সম্পর্কের সাথে আবদ্ধ হয়। [৩৮] [৩৯] [৪০] [৪১] [৪২] [২৪] বিকৃত ডিএনএ সাবস্ট্রেটের উদাহরণগুলির মধ্যে রয়েছে ক্রুসিফর্ম ডিএনএ , বুলড ডিএনএ, ডিএসডিএনএ যার মধ্যে একটি একক-স্ট্র্যান্ডেড ব্রেক রয়েছে যেমন নিক , ফাঁক বা কাঁটা । অধিকন্তু, HU বিশেষভাবে একটি প্রোটিন-মধ্যস্থ ডিএনএ লুপকে আবদ্ধ করে এবং স্থিতিশীল করে।৪৩] কাঠামোগতভাবে নির্দিষ্ট ডিএনএ বাইন্ডিং মোডে, HU একটি সাধারণ কাঠামোগত মোটিফকে স্বীকৃতি দেয় যা বিকৃতির দ্বারা সৃষ্ট বাঁক বা কিঙ্ক দ্বারা সংজ্ঞায়িত করা হয়, [২২] [৪৪] [২৩] যেখানে এটি ফসফেট ব্যাকবোনকে লক করে একটি রৈখিক ডিএনএর সাথে আবদ্ধ হয়। [৪৫] যদিও হাই-অ্যাফিনিটি স্ট্রাকচারাল-স্পেসিফিক বাইন্ডিং এইচইউ-এর বিশেষ ফাংশন যেমন সাইট-স্পেসিফিক রিকম্বিনেশন , ডিএনএ মেরামত , ডিএনএ রেপ্লিকেশন ইনিশিয়েশন, এবং জিন রেগুলেশনের জন্য প্রয়োজন, [৯] [১০] [১১] দেখা যাচ্ছে যে নিম্ন-সম্পর্কের সাধারণ বাঁধাই ডিএনএ ঘনীভবনের সাথে জড়িত। [৩০] ক্রোমাটিন-ইমিউনোপ্রেসিপিটেশন এবং ডিএনএ সিকোয়েন্সিং ( চিপ-সেক ) এর সাথে এইচইউ কোনো নির্দিষ্ট বাঁধাই ঘটনা প্রকাশ করে না। [৩১] পরিবর্তে, এটি জিনোম জুড়ে একটি অভিন্ন বাইন্ডিং প্রদর্শন করে সম্ভবত এটির বেশিরভাগ দুর্বল, নন-সিকোয়েন্স নির্দিষ্ট বাইন্ডিংকে প্রতিফলিত করে, এইভাবে ভিভোতে হাই-অ্যাফিনিটি বাইন্ডিং মাস্ক করে । [৩১]
HU-এর অভাবের স্ট্রেনে, নিউক্লিওড "ডিকন্ডেন্সড" হয়, যা DNA কম্প্যাকশনে HU-এর ভূমিকার সাথে সামঞ্জস্যপূর্ণ। [৪৭] নিম্নলিখিত ইন ভিট্রো স্টাডিতে HU কীভাবে ভিভোতে ডিএনএ ঘনীভূত ও সংগঠিত করতে পারে তার সম্ভাব্য প্রক্রিয়া নির্দেশ করে । শুধু HUই স্থিরভাবে বাঁক সহ বিকৃত DNA এর সাথে আবদ্ধ হয় না, এটি 100 nM এর কম ঘনত্বে একটি রৈখিক DNA-তেও নমনীয় বাঁককে প্ররোচিত করে। বিপরীতে, HU উচ্চতর শারীরবৃত্তীয় প্রাসঙ্গিক ঘনত্বে DNA-তে বিপরীত স্থাপত্য প্রভাব দেখায়। [৪৫] [৯] [১০] [১১] [৪৭] [৪৮] এটি অনমনীয় নিউক্লিওপ্রোটিন ফিলামেন্ট গঠন করে যার ফলে ডিএনএ স্ট্রেনিং হয় এবং বাঁকানো হয় না। ফিলামেন্টগুলি আরও একটি ডিএনএ নেটওয়ার্ক (ডিএনএ বাঞ্চিং) গঠন করতে পারে যা অ-ক্রম-নির্দিষ্ট ডিএনএ বাইন্ডিং দ্বারা ট্রিগার করা HU-HU মাল্টিমারাইজেশনের কারণে পার্শ্বীয় এবং মধ্যম উভয়ভাবেই প্রসারণযোগ্য। [৩০]
দৃশ্যায়ন
[সম্পাদনা]নিউক্লিয়য়েড একটি ইলেক্ট্রন মাইক্রোগ্রাফে খুব উচ্চ পরিবর্ধনে স্পষ্টভাবে দৃশ্যমান হতে পারে, যেখানে, যদিও এর চেহারা ভিন্ন হতে পারে, এটি সাইটোসলের বিরুদ্ধে স্পষ্টভাবে দৃশ্যমান। কখনও কখনও এমনকি ডিএনএ বলে মনে করা হয় তার স্ট্র্যান্ড দৃশ্যমান হয়. ফিউলজেন দাগের সাথে দাগ দিয়ে, যা বিশেষভাবে ডিএনএকে দাগ দেয়, নিউক্লিওডকে হালকা মাইক্রোস্কোপের নীচেও দেখা যায়। [189] ডিএনএ-ইন্টারকেলেটিং দাগ DAPI এবং ইথিডিয়াম ব্রোমাইড ব্যাপকভাবে নিউক্লিওডের ফ্লুরোসেন্স মাইক্রোস্কোপির জন্য ব্যবহৃত হয়। এটির একটি অনিয়মিত আকার রয়েছে এবং এটি প্রোক্যারিওটিক কোষে পাওয়া যায়।[13][14]
ডিএনএ ক্ষতিগ্রস্ততা এবং পুনর্গঠন
[সম্পাদনা]ডিএনএ ক্ষতিকারক অবস্থার সংস্পর্শে আসার পর ব্যাকটেরিয়া এবং আর্কিয়ার নিউক্লিওডের গঠনে পরিবর্তন পরিলক্ষিত হয়। ব্যাকটেরিয়া ব্যাসিলাস সাবটিলিস এবং এসচেরিচিয়া কোলি উভয়ের নিউক্লিওডগুলি অতিবেগুনী বিকিরণের পরে উল্লেখযোগ্যভাবে আরও কম্প্যাক্ট হয়ে যায়। [৩২][৩৩] E. coli-এ কম্প্যাক্ট স্ট্রাকচার গঠনের জন্য নির্দিষ্ট RecA-DNA মিথস্ক্রিয়াগুলির মাধ্যমে RecA সক্রিয়করণ প্রয়োজন। [192] RecA প্রোটিন ডিএনএ ক্ষতির সমজাতীয় পুনর্মিলন মেরামতে একটি মূল ভূমিকা পালন করে।
উপরোক্ত বি. সাবটিলিস এবং ই. কোলাই-এর মতো, আর্কিওন হ্যালোফের্যাক্স আগ্নেয়গিরির এক্সপোজার ডিএনএ নিউক্লিওডের কম্প্যাকশন এবং পুনর্গঠনের জন্য চাপ দেয়। কম্প্যাকশন Mre11-Rad50 প্রোটিন কমপ্লেক্সের উপর নির্ভর করে যা ডিএনএ-তে ডবল-স্ট্র্যান্ড ব্রেকগুলির সমজাতীয় পুনর্মিলনমূলক মেরামতের একটি প্রাথমিক ধাপকে অনুঘটক করে। এটি প্রস্তাব করা হয়েছে যে নিউক্লিওড কমপ্যাকশন একটি ডিএনএ ক্ষতির প্রতিক্রিয়ার অংশ যা ডিএনএ মেরামত প্রোটিনকে লক্ষ্যগুলি সনাক্ত করতে সাহায্য করে এবং সমজাতীয় পুনর্মিলনের সময় অক্ষত ডিএনএ সিকোয়েন্সগুলির জন্য অনুসন্ধানের সুবিধা দিয়ে কোষ পুনরুদ্ধারকে ত্বরান্বিত করে।[৩৪]
তথ্যসূত্র
[সম্পাদনা]- ↑ Thanbichler M, Wang SC, Shapiro L (অক্টোবর ২০০৫)। "The bacterial nucleoid: a highly organized and dynamic structure"। Journal of Cellular Biochemistry। ৯৬ (3): ৫০৬–২১। ডিওআই:10.1002/jcb.20519। পিএমআইডি 15988757।
- 1 2 3 Dame RT, Tark-Dame M (জুন ২০১৬)। "Bacterial chromatin: converging views at different scales"। Current Opinion in Cell Biology। ৪০: ৬০–৬৫। ডিওআই:10.1016/j.ceb.2016.02.015। পিএমআইডি 26942688।
- 1 2 Kleckner N, Fisher JK, Stouf M, White MA, Bates D, Witz G (ডিসেম্বর ২০১৪)। "The bacterial nucleoid: nature, dynamics and sister segregation"। Current Opinion in Microbiology। ২২: ১২৭–৩৭। ডিওআই:10.1016/j.mib.2014.10.001। পিএমসি 4359759। পিএমআইডি 25460806।
- ↑ Surovtsev, Ivan V.; Jacobs-Wagner, Christine (মার্চ ২০১৮)। "Subcellular Organization: A Critical Feature of Bacterial Cell Replication"। Cell। ১৭২ (6): ১২৭১–১২৯৩। ডিওআই:10.1016/j.cell.2018.01.014। পিএমসি 5870143। পিএমআইডি 29522747।
- 1 2 Trun NJ, Marko JF (১৯৯৮)। "Architecture of a bacterial chromosome" (পিডিএফ)। American Society of Microbiology News। ৬৪ (5): ২৭৬–২৮৩।
- ↑ Bloomfield VA (১৯৯৭)। "DNA condensation by multivalent cations"। Biopolymers। ৪৪ (3): ২৬৯–৮২। ডিওআই:10.1002/(SICI)1097-0282(1997)44:3<269::AID-BIP6>3.0.CO;2-T। পিএমআইডি 9591479।
- ↑ উদ্ধৃতি ত্রুটি:
<ref>ট্যাগ বৈধ নয়; ":0" নামের সূত্রটির জন্য কোন লেখা প্রদান করা হয়নি - ↑ Fisher JK, Bourniquel A, Witz G, Weiner B, Prentiss M, Kleckner N (মে ২০১৩)। "Four-dimensional imaging of E. coli nucleoid organization and dynamics in living cells"। Cell। ১৫৩ (4): ৮৮২–৯৫। ডিওআই:10.1016/j.cell.2013.04.006। পিএমসি 3670778। পিএমআইডি 23623305।
- ↑ Le Gall A, Cattoni DI, Guilhas B, Mathieu-Demazière C, Oudjedi L, Fiche JB, এবং অন্যান্য (জুলাই ২০১৬)। "Bacterial partition complexes segregate within the volume of the nucleoid"। Nature Communications। ৭: ১২১০৭। বিবকোড:2016NatCo...712107L। ডিওআই:10.1038/ncomms12107। পিএমসি 4935973। পিএমআইডি 27377966।
- ↑ Hadizadeh Yazdi N, Guet CC, Johnson RC, Marko JF (ডিসেম্বর ২০১২)। "Variation of the folding and dynamics of the Escherichia coli chromosome with growth conditions"। Molecular Microbiology। ৮৬ (6): ১৩১৮–৩৩। ডিওআই:10.1111/mmi.12071। পিএমসি 3524407। পিএমআইডি 23078205।
- ↑ Olins AL, Olins DE (জানুয়ারি ১৯৭৪)। "Spheroid chromatin units (v bodies)"। Science। ১৮৩ (4122): ৩৩০–২। বিবকোড:1974Sci...183..330O। ডিওআই:10.1126/science.183.4122.330। পিএমআইডি 4128918। এস২সিআইডি 83480762।
- ↑ Luger K, Mäder AW, Richmond RK, Sargent DF, Richmond TJ (সেপ্টেম্বর ১৯৯৭)। "Crystal structure of the nucleosome core particle at 2.8 A resolution"। Nature। ৩৮৯ (6648): ২৫১–৬০। বিবকোড:1997Natur.389..251L। ডিওআই:10.1038/38444। পিএমআইডি 9305837। এস২সিআইডি 4328827।
- ↑ Khorasanizadeh S (জানুয়ারি ২০০৪)। "The nucleosome: from genomic organization to genomic regulation"। Cell। ১১৬ (2): ২৫৯–৭২। ডিওআই:10.1016/s0092-8674(04)00044-3। পিএমআইডি 14744436। এস২সিআইডি 15504162।
- ↑ Talukder A, Ishihama A (সেপ্টেম্বর ২০১৫)। "Growth phase dependent changes in the structure and protein composition of nucleoid in Escherichia coli"। Science China Life Sciences। ৫৮ (9): ৯০২–১১। ডিওআই:10.1007/s11427-015-4898-0। পিএমআইডি 26208826।
- 1 2 3 4 5 6 Azam TA, Ishihama A (নভেম্বর ১৯৯৯)। "Twelve species of the nucleoid-associated protein from Escherichia coli. Sequence recognition specificity and DNA binding affinity"। The Journal of Biological Chemistry। ২৭৪ (46): ৩৩১০৫–১৩। ডিওআই:10.1074/jbc.274.46.33105। পিএমআইডি 10551881। এস২সিআইডি 9807664।
- ↑ উদ্ধৃতি ত্রুটি:
<ref>ট্যাগ বৈধ নয়; ":2" নামের সূত্রটির জন্য কোন লেখা প্রদান করা হয়নি - ↑ উদ্ধৃতি ত্রুটি:
<ref>ট্যাগ বৈধ নয়; ":3" নামের সূত্রটির জন্য কোন লেখা প্রদান করা হয়নি - ↑ উদ্ধৃতি ত্রুটি:
<ref>ট্যাগ বৈধ নয়; ":4" নামের সূত্রটির জন্য কোন লেখা প্রদান করা হয়নি - ↑ উদ্ধৃতি ত্রুটি:
<ref>ট্যাগ বৈধ নয়; ":37" নামের সূত্রটির জন্য কোন লেখা প্রদান করা হয়নি - ↑ উদ্ধৃতি ত্রুটি:
<ref>ট্যাগ বৈধ নয়; ":38" নামের সূত্রটির জন্য কোন লেখা প্রদান করা হয়নি - 1 2 উদ্ধৃতি ত্রুটি:
<ref>ট্যাগ বৈধ নয়; ":36" নামের সূত্রটির জন্য কোন লেখা প্রদান করা হয়নি - ↑ Craig NL, Nash HA (ডিসেম্বর ১৯৮৪)। "E. coli integration host factor binds to specific sites in DNA"। Cell। ৩৯ (3 Pt 2): ৭০৭–১৬। ডিওআই:10.1016/0092-8674(84)90478-1। পিএমআইডি 6096022। এস২সিআইডি 26758055।
- 1 2 Ou HD, Phan S, Deerinck TJ, Thor A, Ellisman MH, O'Shea CC (জুলাই ২০১৭)। "ChromEMT: Visualizing 3D chromatin structure and compaction in interphase and mitotic cells"। Science। ৩৫৭ (6349): eaag০০২৫। ডিওআই:10.1126/science.aag0025। পিএমসি 5646685। পিএমআইডি 28751582।
- ↑ উদ্ধৃতি ত্রুটি:
<ref>ট্যাগ বৈধ নয়; ":40" নামের সূত্রটির জন্য কোন লেখা প্রদান করা হয়নি - 1 2 উদ্ধৃতি ত্রুটি:
<ref>ট্যাগ বৈধ নয়; ":39" নামের সূত্রটির জন্য কোন লেখা প্রদান করা হয়নি - 1 2 উদ্ধৃতি ত্রুটি:
<ref>ট্যাগ বৈধ নয়; ":41" নামের সূত্রটির জন্য কোন লেখা প্রদান করা হয়নি - 1 2 উদ্ধৃতি ত্রুটি:
<ref>ট্যাগ বৈধ নয়; ":13" নামের সূত্রটির জন্য কোন লেখা প্রদান করা হয়নি - ↑ Narayan K, Subramaniam S (নভেম্বর ২০১৫)। "Focused ion beams in biology"। Nature Methods। ১২ (11): ১০২১–৩১। ডিওআই:10.1038/nmeth.3623। পিএমসি 6993138। পিএমআইডি 26513553।
- ↑ উদ্ধৃতি ত্রুটি:
<ref>ট্যাগ বৈধ নয়; ":30" নামের সূত্রটির জন্য কোন লেখা প্রদান করা হয়নি - 1 2 উদ্ধৃতি ত্রুটি:
<ref>ট্যাগ বৈধ নয়; ":1" নামের সূত্রটির জন্য কোন লেখা প্রদান করা হয়নি - 1 2 উদ্ধৃতি ত্রুটি:
<ref>ট্যাগ বৈধ নয়; ":48" নামের সূত্রটির জন্য কোন লেখা প্রদান করা হয়নি - ↑ Smith BT, Grossman AD, Walker GC (জানুয়ারি ২০০২)। "Localization of UvrA and effect of DNA damage on the chromosome of Bacillus subtilis"। Journal of Bacteriology। ১৮৪ (2): ৪৮৮–৯৩। ডিওআই:10.1128/jb.184.2.488-493.2002। পিএমসি 139587। পিএমআইডি 11751826।
- ↑ Odsbu I, Skarstad K (অক্টোবর ২০০৯)। "A reduction in ribonucleotide reductase activity slows down the chromosome replication fork but does not change its localization"। PLOS ONE। ৪ (10): e৭৬১৭। বিবকোড:2009PLoSO...4.7617O। ডিওআই:10.1371/journal.pone.0007617। পিএমসি 2773459। পিএমআইডি 19898675।
- ↑ উদ্ধৃতি ত্রুটি:
<ref>ট্যাগ বৈধ নয়; "Delmas" নামের সূত্রটির জন্য কোন লেখা প্রদান করা হয়নি