বিষয়বস্তুতে চলুন

ট্রান্সমেমব্রেন প্রোটিন

উইকিপিডিয়া, মুক্ত বিশ্বকোষ থেকে
ট্রান্সমেমব্রেন প্রোটিনের পরিকল্পিত চিত্র: ১) একটি একক-অতিক্রমণ ঝিল্লি প্রোটিন (α-হেলিক্স) ২) একটি বহু-অতিক্রমণ ঝিল্লি প্রোটিন (α-হেলিক্স) ৩) একটি বহু-অতিক্রমণ ঝিল্লি প্রোটিন β-শিট। ঝিল্লিটি হালকা হলুদ রঙে দেখানো হয়েছে।

ট্রান্সমেমব্রেন প্রোটিন (Transmembrane protein) হল অখণ্ড ঝিল্লি প্রোটিনের একটি প্রকার যা কোষঝিল্লির সমগ্র অংশ জুড়ে বিস্তৃত থাকে। অনেক ট্রান্সমেমব্রেন প্রোটিন ঝিল্লির মধ্য দিয়ে নির্দিষ্ট বস্তুর পরিবহনের অনুমতি দেয়ার জন্য প্রবেশদ্বার হিসেবে কাজ করে। বস্তুটিকে ঝিল্লির মধ্য দিয়ে সরানোর জন্য এগুলি প্রায়শই উল্লেখযোগ্য গঠনগত পরিবর্তনের মধ্য দিয়ে যায়। এগুলি সাধারণত অত্যন্ত জলবিকর্ষী এবং জলে সমষ্টিবদ্ধ ও অধঃক্ষিপ্ত হয়। এগুলি নিষ্কাশনের জন্য ডিটারজেন্টের বা অপোলার দ্রাবকের প্রয়োজন, যদিও এগুলির কিছু (β-ব্যারেল) বিকৃতকারী পদার্থ ব্যবহার করেও নিষ্কাশন করা যেতে পারে।

ঝিল্লিকে অতিক্রমকারী পেপটাইড ক্রম, বা ট্রান্সমেমব্রেন অংশ, মূলত জলবিকর্ষী এবং হাইড্রোপ্যাথি প্লট ব্যবহার করে দৃশ্যায়ন করা যেতে পারে।[১] ট্রান্সমেমব্রেন অংশের সংখ্যার উপর নির্ভর করে, ট্রান্সমেমব্রেন প্রোটিনগুলিকে একক-অতিক্রমণ ঝিল্লি প্রোটিন, বা বহু-অতিক্রমণ ঝিল্লি প্রোটিন হিসাবে শ্রেণীবদ্ধ করা যেতে পারে।[২] কিছু অন্যান্য অখণ্ড ঝিল্লি প্রোটিনকে মনোটপিক বলা হয়, যার অর্থ এগুলি ঝিল্লিতে স্থায়ীভাবে সংযুক্ত থাকে কিন্তু এর মধ্য দিয়ে যায় না।[৩]

প্রকারভেদ

[সম্পাদনা]

গঠন অনুসারে শ্রেণীবিভাগ

[সম্পাদনা]

ট্রান্সমেমব্রেন প্রোটিনের দুটি মৌলিক প্রকার রয়েছে:[৪] আলফা-হেলিকাল এবং β-ব্যারেল। আলফা-হেলিকাল প্রোটিনগুলি ব্যাকটেরিয়ার অভ্যন্তরীণ ঝিল্লিতে বা ইউক্যারিওটিক কোষের প্লাজমা ঝিল্লিতে উপস্থিত থাকে এবং কখনও কখনও ব্যাকটেরিয়ার বহিঃঝিল্লিতেও পাওয়া যায়।[৫] এটি ট্রান্সমেমব্রেন প্রোটিনের প্রধান বিভাগ। মানুষের সমস্ত প্রোটিনের ২৭% আলফা-হেলিকাল ঝিল্লি প্রোটিন বলে অনুমান করা হয়েছে।[৬] β-ব্যারেল প্রোটিনগুলি এখন পর্যন্ত শুধুমাত্র গ্রাম-নেগেটিভ ব্যাকটেরিয়ার বহিঃঝিল্লিতে, গ্রাম-পজিটিভ ব্যাকটেরিয়ার কোষ প্রাচীরে, মাইটোকন্ড্রিয়ার এবং ক্লোরোপ্লাস্টের বহিঃঝিল্লিতে পাওয়া যায়, বা ছিদ্র-গঠনকারী বিষাক্ত পদার্থ হিসাবে নিঃসৃত হতে পারে। সমস্ত β-ব্যারেল ট্রান্সমেমব্রেন প্রোটিনের সবচেয়ে সরল ঊর্ধ্ব-নিম্ন টপোলজি রয়েছে, যা তাদের সাধারণ বিবর্তনীয় উৎপত্তি এবং অনুরূপ ভাঁজ হওয়ার প্রক্রিয়াকে প্রতিফলিত করতে পারে।[৭]

প্রোটিন ডোমেইন ছাড়াও, পেপটাইড দ্বারা গঠিত অস্বাভাবিক ট্রান্সমেমব্রেন উপাদান রয়েছে। একটি সাধারণ উদাহরণ হল গ্রামিসিডিন এ, একটি পেপটাইড যা ডাইমেরিক ট্রান্সমেমব্রেন β-হেলিক্স গঠন করে।[৮] এই পেপটাইডটি গ্রাম-পজিটিভ ব্যাকটেরিয়া দ্বারা একটি অ্যান্টিবায়োটিক হিসাবে নিঃসৃত হয়। একটি ট্রান্সমেমব্রেন পলিপ্রোলিন-২ হেলিক্স প্রাকৃতিক প্রোটিনে এখনও পর্যন্ত রিপোর্ট করা হয়নি। তা সত্ত্বেও, এই গঠনটি বিশেষভাবে নকশাকৃত কৃত্রিম পেপটাইডে পরীক্ষামূলকভাবে পর্যবেক্ষণ করা হয়েছে।[৯]

টপোলজি অনুসারে শ্রেণীবিভাগ

[সম্পাদনা]

এই শ্রেণীবিভাগ প্রোটিনের N- এবং C-টার্মিনাসের অবস্থানকে লিপিড দ্বিস্তরের বিভিন্ন পাশে বোঝায়। টাইপ I, II, III এবং IV হল একক-অতিক্রমণ অণু। টাইপ I ট্রান্সমেমব্রেন প্রোটিনগুলি একটি স্টপ-ট্রান্সফার অ্যাঙ্কর ক্রম সহ লিপিড ঝিল্লির সাথে নোঙর করা হয় এবং তাদের N-টার্মিনাল ডোমেইনগুলি সংশ্লেষণের সময় এন্ডোপ্লাজমিক রেটিকুলামের (ER) লুমেনের দিকে লক্ষ্যবস্তু করা হয় (এবং বহিঃকোষীয় স্থান, যদি পরিপক্ক রূপগুলি কোষঝিল্লিতে অবস্থিত থাকে)। টাইপ II এবং III একটি সিগন্যাল-অ্যাঙ্কর ক্রম সহ নোঙর করা হয়, টাইপ II-এর C-টার্মিনাল ডোমেইন সহ ER লুমেনের দিকে লক্ষ্যবস্তু করা হয়, অন্যদিকে টাইপ III-এর N-টার্মিনাল ডোমেইন ER লুমেনের দিকে লক্ষ্যবস্তু করা হয়। টাইপ IV-কে IV-A এবং IV-B-এ বিভক্ত করা হয়, IV-A-এর সাইটোসলের দিকে লক্ষ্যবস্তু করা N-টার্মিনাল ডোমেইন রয়েছে এবং IV-B-এর লুমেনের দিকে লক্ষ্যবস্তু করা N-টার্মিনাল ডোমেইন রয়েছে।[১০] চার প্রকারে বিভাজনের প্রভাবগুলি বিশেষভাবে স্থানান্তর এবং ER-বাউন্ড অনুবাদের সময় প্রকাশিত হয়, যখন প্রোটিনকে টাইপের উপর নির্ভর করে দিকনির্দেশ সহ ER ঝিল্লির মধ্য দিয়ে যেতে হয়।[তথ্যসূত্র প্রয়োজন]

গ্রুপ I এবং II ট্রান্সমেমব্রেন প্রোটিনের বিপরীত চূড়ান্ত টপোলজি রয়েছে। গ্রুপ I প্রোটিনের দূরবর্তী পাশে N টার্মিনাস এবং সাইটোসোলিক পাশে C টার্মিনাস রয়েছে। গ্রুপ II প্রোটিনের দূরবর্তী পাশে C টার্মিনাস এবং সাইটোসোলে N টার্মিনাস রয়েছে। যাইহোক, চূড়ান্ত টপোলজি ট্রান্সমেমব্রেন প্রোটিন গ্রুপ সংজ্ঞায়িত করার একমাত্র মানদণ্ড নয়, বরং টপোজেনিক নির্ণায়কের অবস্থান এবং সমাবেশের প্রক্রিয়াকে শ্রেণীবিভাগে বিবেচনা করা হয়[১১]

ত্রিমাত্রিক গঠন

[সম্পাদনা]
পরিচিত ঝিল্লি প্রোটিনের ত্রিমাত্রিক গঠনের সংখ্যা বৃদ্ধি

ঝিল্লি প্রোটিনের গঠন এক্স-রে স্ফটিকবিজ্ঞান, ইলেকট্রন অণুবীক্ষণ বা এনএমআর স্পেকট্রোস্কোপি দ্বারা নির্ধারণ করা যেতে পারে।[১২] এই প্রোটিনগুলির সবচেয়ে সাধারণ তৃতীয় গঠন হল ট্রান্সমেমব্রেন হেলিক্স বান্ডিল এবং β-ব্যারেল। ঝিল্লি প্রোটিনের যে অংশটি লিপিড দ্বিস্তরের সাথে সংযুক্ত থাকে (অ্যানুলার লিপিড শেল দেখুন) তা বেশিরভাগই জলবিকর্ষী অ্যামিনো অ্যাসিড নিয়ে গঠিত।[১৩]

ঝিল্লি প্রোটিনগুলি যাদের জলবিকর্ষী পৃষ্ঠতল রয়েছে, তারা তুলনামূলকভাবে নমনীয় এবং তুলনামূলকভাবে কম মাত্রায় প্রকাশিত হয়। এটি পর্যাপ্ত প্রোটিন পাওয়া এবং তারপর স্ফটিক জন্মানো কঠিন করে তোলে। তাই, ঝিল্নি প্রোটিনগুলির উল্লেখযোগ্য কার্যকরী গুরুত্ব সত্ত্বেও, এই প্রোটিনগুলির জন্য পারমাণবিক রেজোলিউশন গঠন নির্ধারণ করা গ্লোবুলার প্রোটিনের চেয়ে বেশি কঠিন।[১৪] জানুয়ারি ২০১৩ অনুযায়ী, মোট প্রোটিওমের ২০-৩০% হওয়া সত্ত্বেও, পরিচিত প্রোটিন গঠনের ০.১% এরও কম ছিল ঝিল্লি প্রোটিন।[১৫] এই অসুবিধা এবং এই শ্রেণীর প্রোটিনের গুরুত্বের কারণে, হাইড্রোপ্যাথি প্লট, পজিটিভ ইনসাইড নিয়ম এবং অন্যান্য পদ্ধতির উপর ভিত্তি করে প্রোটিন গঠন ভবিষ্যদ্বাণীর পদ্ধতি তৈরি করা হয়েছে।[১৬][১৭][১৮]

তাপগতীয় স্থিতিশীলতা এবং ভাঁজ হওয়া

[সম্পাদনা]

আলফা-হেলিকাল ট্রান্সমেমব্রেন প্রোটিনের স্থিতিশীলতা

[সম্পাদনা]

ট্রান্সমেমব্রেন আলফা-হেলিকাল (α-হেলিকাল) প্রোটিনগুলি তাপীয় বিকৃতি অধ্যয়ন থেকে বিচার করে অস্বাভাবিকভাবে স্থিতিশীল, কারণ এগুলি ঝিল্লিগুলিতে সম্পূর্ণরূপে উন্মোচিত হয় না (সম্পূর্ণ উন্মোচনের জন্য অপোলার মিডিয়ায় খুব বেশি α-হেলিকাল H-বন্ধন ভাঙ্গার প্রয়োজন হবে)। অন্যদিকে, এই প্রোটিনগুলি সহজেই ভুলভাবে ভাঁজ হয়, ঝিল্লিতে নন-নেটিভ সমষ্টি, গলিত গ্লোবুল অবস্থায় রূপান্তর, নন-নেটিভ ডিসালফাইড বন্ধন গঠন, বা প্রান্তীয় অঞ্চল এবং অনিয়মিত লুপগুলির উন্মোচনের কারণে যা স্থানীয়ভাবে কম স্থিতিশীল।[১৯]

অনভাঁজ অবস্থাকে সঠিকভাবে সংজ্ঞায়িত করাও গুরুত্বপূর্ণ। ডিটারজেন্ট মাইসেলে ঝিল্লি প্রোটিনের অনভাঁজ অবস্থা তাপীয় বিকৃতি পরীক্ষাগুলির থেকে আলাদা।[তথ্যসূত্র প্রয়োজন] এই অবস্থাটি ভাঁজকৃত জলবিকর্ষী α-হেলিক্স এবং আংশিকভাবে উন্মোচিত অংশগুলির সমন্বয়কে উপস্থাপন করে যা ডিটারজেন্ট দ্বারা আবৃত থাকে। উদাহরণস্বরূপ, SDS মাইসেলে "উন্মোচিত" ব্যাকটেরিওরোডোপসিনের চারটি ট্রান্সমেমব্রেন α-হেলিক্স ভাঁজকৃত থাকে, যখন প্রোটিনের বাকি অংশটি মাইসেল-জল ইন্টারফেসে অবস্থিত এবং বিভিন্ন ধরনের নন-নেটিভ অ্যাম্ফিপ্যাথিক গঠন গ্রহণ করতে পারে। এই ধরনের ডিটারজেন্ট-বিকৃত এবং নেটিভ অবস্থার মধ্যে মুক্ত শক্তির পার্থক্য জল-দ্রবণীয় প্রোটিনের স্থিতিশীলতার অনুরূপ (< 10 kcal/mol)।[তথ্যসূত্র প্রয়োজন]

α-হেলিকাল ট্রান্সমেমব্রেন প্রোটিনের ভাঁজ হওয়া

[সম্পাদনা]

α-হেলিকাল ট্রান্সমেমব্রেন প্রোটিনের ইন ভিট্রো পুনরায় ভাঁজ হওয়া প্রযুক্তিগতভাবে কঠিন। সফল পুনরায় ভাঁজ হওয়ার পরীক্ষার উদাহরণ তুলনামূলকভাবে কম, যেমন ব্যাকটেরিওরোডোপসিনের ক্ষেত্রে। ইন ভিভোতে, সমস্ত এই ধরনের প্রোটিন সাধারণত বড় ট্রান্সমেমব্রেন ট্রান্সলোকনের মধ্যে কো-ট্রান্সলেশনালি ভাঁজকৃত হয়। ট্রান্সলোকন চ্যানেল ন্যাসেন্ট ট্রান্সমেমব্রেন α-হেলিক্সের জন্য একটি অত্যন্ত বিষম পরিবেশ প্রদান করে। একটি অপেক্ষাকৃত পোলার অ্যাম্ফিপ্যাথিক α-হেলিক্স ট্রান্সলোকনে একটি ট্রান্সমেমব্রেন অভিমুখ গ্রহণ করতে পারে (যদিও এটি ইন ভিট্রোতে ঝিল্লির পৃষ্ঠে বা উন্মোচিত অবস্থায় থাকবে), কারণ এর পোলার অবশিষ্টাংশগুলি ট্রান্সলোকনের কেন্দ্রীয় জল-পূর্ণ চ্যানেলের মুখোমুখি হতে পারে। ট্রান্সমেমব্রেন প্রোটিনের গঠনে পোলার α-হেলিক্সের অন্তর্ভুক্তির জন্য এই ধরনের প্রক্রিয়া প্রয়োজন। অ্যাম্ফিপ্যাথিক হেলিক্সগুলি ট্রান্সলোকনের সাথে সংযুক্ত থাকে যতক্ষণ না প্রোটিনটি সম্পূর্ণরূপে সংশ্লেষিত এবং ভাঁজকৃত হয়। প্রোটিনটি যদি খুব দীর্ঘ সময়ের জন্য ট্রান্সলোকনের সাথে উন্মোচিত এবং সংযুক্ত থাকে, তবে এটি নির্দিষ্ট "গুণমান নিয়ন্ত্রণ" সেলুলার সিস্টেম দ্বারা ক্ষয়প্রাপ্ত হয়।[তথ্যসূত্র প্রয়োজন]

β-ব্যারেল ট্রান্সমেমব্রেন প্রোটিনের স্থিতিশীলতা এবং ভাঁজ হওয়া

[সম্পাদনা]

β-ব্যারেল (β-ব্যারেল) ট্রান্সমেমব্রেন প্রোটিনের স্থিতিশীলতা রাসায়নিক বিকৃতি অধ্যয়নের উপর ভিত্তি করে জল-দ্রবণীয় প্রোটিনের স্থিতিশীলতার অনুরূপ। এগুলির কিছু কাওট্রপিক এজেন্ট এবং উচ্চ তাপমাত্রায়ও খুব স্থিতিশীল। এগুলির ইন ভিভোতে ভাঁজ হওয়া জল-দ্রবণীয় চ্যাপেরন দ্বারা সহজতর হয়, যেমন প্রোটিন Skp। এটা মনে করা হয় যে β-ব্যারেল ঝিল্নি প্রোটিনগুলি এক পূর্বপুরুষ থেকে এসেছে এমনকি শীটের সংখ্যা ভিন্ন হলেও যা বিবর্তনের সময় যোগ বা দ্বিগুণ করা যেতে পারে। কিছু গবেষণা বিভিন্ন জীবের মধ্যে বিশাল ক্রম সংরক্ষণ এবং গঠন ধরে রাখতে এবং ভাঁজ হওয়ার ক্ষেত্রে সহায়তা করা সংরক্ষিত অ্যামিনো অ্যাসিড দেখায়।[২০]

ত্রিমাত্রিক গঠনসমূহ

[সম্পাদনা]

আলোক শোষণ-চালিত পরিবহনকারী

[সম্পাদনা]

অক্সিডোরিডাকশন-চালিত পরিবহনকারী

[সম্পাদনা]

ইলেক্ট্রোকেমিক্যাল সম্ভাবনা-চালিত পরিবহনকারী

[সম্পাদনা]
  • প্রোটন বা সোডিয়াম স্থানান্তরকারী F-টাইপ এবং V-টাইপ এটিপেজ

P-P-বন্ধন হাইড্রোলাইসিস-চালিত পরিবহনকারী

[সম্পাদনা]

পরিবাহী (ইউনিপোর্টার, সিম্পোর্টার, অ্যান্টিপোর্টার)

[সম্পাদনা]

আলফা-হেলিকাল চ্যানেল যার মধ্যে আয়ন চ্যানেল অন্তর্ভুক্ত

[সম্পাদনা]

এনজাইম

[সম্পাদনা]

একক ট্রান্সমেমব্রেন আলফা-হেলিক্স সহ প্রোটিন

[সম্পাদনা]

একক পলিপেপটাইড চেইন দ্বারা গঠিত বিটা-ব্যারেল

[সম্পাদনা]

দ্রষ্টব্য: n এবং S যথাক্রমে বিটা-স্ট্র্যান্ডের সংখ্যা এবং β-ব্যারেলের "শিয়ার সংখ্যা"[২২]

বেশ কয়েকটি পলিপেপটাইড চেইন দ্বারা গঠিত বিটা-ব্যারেল

[সম্পাদনা]

আরও দেখুন

[সম্পাদনা]

তথ্যসূত্র

[সম্পাদনা]
  1. ↑ Manor, Joshua; Feldblum, Esther S.; Arkin, Isaiah T. (২০১২)। "Environment Polarity in Proteins Mapped Noninvasively by FTIR Spectroscopy"। The Journal of Physical Chemistry Letters। ৩ (7): ৯৩৯–৯৪৪। ডিওআই:10.1021/jz300150v। পিএমসি 3341589। পিএমআইডি 22563521।
  2. ↑ Alberts, Bruce; Johnson, Alexander; Lewis, Julian; Raff, Martin; Roberts, Keith; Walter, Peter (২০০২)। "Membrane Proteins"। Molecular Biology of the Cell. 4th edition (ইংরেজি ভাষায়)। Garland Science। সংগ্রহের তারিখ ৩১ অক্টোবর ২০২৩।
  3. ↑ Steven R. Goodman (২০০৮)। Medical cell biology। Academic Press। পৃ. ৩৭–। আইএসবিএন ৯৭৮-০-১২-৩৭০৪৫৮-০। সংগ্রহের তারিখ ২৪ নভেম্বর ২০১০।
  4. ↑ Jin Xiong (২০০৬)। Essential bioinformatics। Cambridge University Press। পৃ. ২০৮–। আইএসবিএন ৯৭৮-০-৫২১-৮৪০৯৮-৯। সংগ্রহের তারিখ ১৩ নভেম্বর ২০১০।
  5. ↑ বহিঃঝিল্লিতে আলফা-হেলিকাল প্রোটিনের মধ্যে রয়েছে স্ট্যানিন এবং নির্দিষ্ট কিছু লিপোপ্রোটিন এবং অন্যান্য
  6. ↑ Almén MS, Nordström KJ, Fredriksson R, Schiöth HB (২০০৯)। "Mapping the human membrane proteome: a majority of the human membrane proteins can be classified according to function and evolutionary origin"। BMC Biol.। ৭: ৫০। ডিওআই:10.1186/1741-7007-7-50। পিএমসি 2739160। পিএমআইডি 19678920।
  7. ↑ "Types of Transmembrane Proteins"। WikiDoc। সংগ্রহের তারিখ ৩০ জানুয়ারি ২০২৫।
  8. ↑ Nicholson, L. K.; Cross, T. A. (১৯৮৯)। "Gramicidin cation channel: an experimental determination of the right-handed helix sense and verification of .beta.-type hydrogen bonding"। Biochemistry (ইংরেজি ভাষায়)। ২৮ (24): ৯৩৭৯–৯৩৮৫। ডিওআই:10.1021/bi00450a019। পিএমআইডি 2482072।
  9. ↑ Kubyshkin, Vladimir; Grage, Stephan L.; Ulrich, Anne S.; Budisa, Nediljko (২০১৯)। "Bilayer thickness determines the alignment of model polyproline helices in lipid membranes"। Physical Chemistry Chemical Physics (ইংরেজি ভাষায়)। ২১ (40): ২২৩৯৬–২২৪০৮। বিবকোড:2019PCCP...2122396K। ডিওআই:10.1039/c9cp02996f। পিএমআইডি 31577299।
  10. ↑ Harvey Lodish etc.; Molecular Cell Biology, Sixth edition, p.546
  11. ↑ Goder, Veit; Spiess, Martin (৩১ আগস্ট ২০০১)। "Topogenesis of membrane proteins: determinants and dynamics"। FEBS Letters। ৫০৪ (3): ৮৭–৯৩। ডিওআই:10.1016/S0014-5793(01)02712-0। পিএমআইডি 11532438।
  12. ↑ Cross, Timothy A.; Sharma, Mukesh; Yi, Myunggi; Zhou, Huan-Xiang (২০১১)। "Influence of Solubilizing Environments on Membrane Protein Structures"। Trends in Biochemical Sciences। ৩৬ (2): ১১৭–১২৫। ডিওআই:10.1016/j.tibs.2010.07.005। পিএমসি 3161620। পিএমআইডি 20724162।
  13. ↑ White, Stephen. "General Principle of Membrane Protein Folding and Stability". Stephen White Laboratory Homepage. 10 Nov. 2009. web.[যাচাই প্রয়োজন]
  14. ↑ Carpenter, Elisabeth P; Beis, Konstantinos; Cameron, Alexander D; Iwata, So (অক্টোবর ২০০৮)। "Overcoming the challenges of membrane protein crystallography"। Current Opinion in Structural Biology। ১৮ (5): ৫৮১–৫৮৬। ডিওআই:10.1016/j.sbi.2008.07.001। পিএমসি 2580798। পিএমআইডি 18674618।
  15. ↑ "Membrane Proteins of known 3D Structure"। ২৫ ডিসেম্বর ২০১৩ তারিখে মূল থেকে আর্কাইভকৃত। সংগ্রহের তারিখ ১ মে ২০১৬।
  16. ↑ Elofsson, Arne; Heijne, Gunnar von (৭ জুন ২০০৭)। "Membrane Protein Structure: Prediction versus Reality"। Annual Review of Biochemistry। ৭৬ (1): ১২৫–১৪০। সাইটসিয়ারএক্স 10.1.1.332.4023। ডিওআই:10.1146/annurev.biochem.76.052705.163539। পিএমআইডি 17579561।
  17. ↑ Chen, Chien Peter; Rost, Burkhard (২০০২)। "State-of-the-art in membrane protein prediction"। Applied Bioinformatics। ১ (1): ২১–৩৫। সাইটসিয়ারএক্স 10.1.1.134.7424। পিএমআইডি 15130854।
  18. ↑ Hopf, Thomas A.; Colwell, Lucy J.; Sheridan, Robert; Rost, Burkhard; Sander, Chris; Marks, Debora S. (জুন ২০১২)। "Three-Dimensional Structures of Membrane Proteins from Genomic Sequencing"। Cell। ১৪৯ (7): ১৬০৭–১৬২১। ডিওআই:10.1016/j.cell.2012.04.012। পিএমসি 3641781। পিএমআইডি 22579045।
  19. ↑ "Stability of α-helical transmembrane proteins"। WikiDoc। সংগ্রহের তারিখ ৩০ জানুয়ারি ২০২৫।
  20. ↑ Michalik, Marcin; Orwick-Rydmark, Marcella; Habeck, Michael; Alva, Vikram; Arnold, Thomas; Linke, Dirk; Permyakov, Eugene A. (৩ আগস্ট ২০১৭)। "An evolutionarily conserved glycine-tyrosine motif forms a folding core in outer membrane proteins"। PLOS ONE। ১২ (8): e০১৮২০১৬। বিবকোড:2017PLoSO..1282016M। ডিওআই:10.1371/journal.pone.0182016। পিএমসি 5542473। পিএমআইডি 28771529।
  21. ↑ Bracey MH, Hanson MA, Masuda KR, Stevens RC, Cravatt BF (নভেম্বর ২০০২)। "Structural adaptations in a membrane enzyme that terminates endocannabinoid signaling"। Science। ২৯৮ (5599): ১৭৯৩–৬। বিবকোড:2002Sci...298.1793B। ডিওআই:10.1126/science.1076535। পিএমআইডি 12459591। এস২সিআইডি 22656813।
  22. ↑ Murzin AG, Lesk AM, Chothia C (মার্চ ১৯৯৪)। "Principles determining the structure of beta-sheet barrels in proteins. I. A theoretical analysis"। J. Mol. Biol.। ২৩৬ (5): ১৩৬৯–৮১। ডিওআই:10.1016/0022-2836(94)90064-7। পিএমআইডি 8126726।
'https://bn.wikipedia.org/w/index.php?title=ট্রান্সমেমব্রেন_প্রোটিন&oldid=8523529' থেকে আনীত