বিষয়বস্তুতে চলুন

এটিপি সিন্থেস

উইকিপিডিয়া, মুক্ত বিশ্বকোষ থেকে
ATP সিনথেজ
এক্স-রে ক্রিস্টালোগ্রাফি দ্বারা নির্ধারিত ATP সিনথেজ-এর অণু মডেল। এখানে স্টেটর দেখানো হয়নি।
শনাক্তকরণ
ইসি নম্বর7.1.2.2
ক্যাস নম্বর9000-83-3
ডাটাবেজ
ইন্টএনজইন্টএনজ প্রদর্শন
ব্রেন্ডাব্রেন্ডা অন্তর্ভুক্তি
এক্সপ্যাসিনাইসজাইম প্রদর্শন
কেইজিজিকেইজিজি অন্তর্ভুক্তি
মেটাসাইকমেটাবোলিক পাথওয়ে
প্রায়ামপ্রোফাইল
পিডিবি গঠনআরসিএসবি পিডিবি পিডিবিই পিডিবিসাম
জিন অন্টোলজিAmiGO / কুইকগো

ATP সিনথেজ একটি এনজাইম, যা অ্যাডিনোসিন ডাইফসফেট (ADP) এবং অজৈব ফসফেট (Pi) ব্যবহার করে শক্তি সঞ্চয়কারী অণু অ্যাডিনোসিন ট্রাইফসফেট (ATP) তৈরি করে। এটি একটি আণবিক যন্ত্র, যার মাধ্যমে এই প্রক্রিয়া সম্পন্ন হয়। ATP সিনথেজ যে সামগ্রিক রাসায়নিক বিক্রিয়াটি পরিচালনা করে তা হলো:

  • ADP + Pi + 2H+বাহির ⇌ ATP + H2O + 2H+ভিতর

ATP সিনথেজ একটি কোষঝিল্লি জুড়ে অবস্থান করে এবং এমন একটি ছিদ্র গঠন করে যার মাধ্যমে প্রোটন বেশি ঘনত্বের স্থান থেকে কম ঘনত্বের স্থানে যেতে পারে। এই প্রোটন প্রবাহের ফলে যে শক্তি উৎপন্ন হয়, তা ATP তৈরিতে ব্যবহৃত হয়। এই ইলেকট্রোরাসায়নিক প্রবণতা ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খল দ্বারা সৃষ্ট হয় এবং কোষ ATP-তে শক্তি সংরক্ষণ করে রাখে ভবিষ্যতে ব্যবহারের জন্য। প্রোক্যারিওটিক কোষে ATP সিনথেজ প্লাজমা ঝিল্লিতে থাকে, আর ইউক্যারিওটিক কোষে এটি অভ্যন্তরীণ মাইটোকন্ড্রিয়াল ঝিল্লিতে অবস্থান করে। প্রকাশনক্ষম জীব যেমন উদ্ভিদ ও সায়ানোব্যাকটেরিয়ার ক্ষেত্রেও ATP সিনথেজ থাইলাকয়েড ঝিল্লিতে থাকে, যা উদ্ভিদের ক্ষেত্রে ক্লোরোপ্লাস্টে এবং সায়ানোব্যাকটেরিয়ার ক্ষেত্রে সাইটোপ্লাজমে অবস্থিত।

ইউক্যারিওটিক কোষের ATP সিনথেজ সাধারণত F-ATPase শ্রেণির, যা কোষের স্বাভাবিক পরিবেশে ATP সিনথেজ হিসেবেই কাজ করে (ATPase না হয়ে)। তবে "বিপরীতমুখীভাবে" এরা ATPase হিসেবেও কাজ করতে পারে, অর্থাৎ ATP-কে ভেঙে ADP ও একটি ফ্রি ফসফেট আয়নে পরিণত করতে পারে। এই নিবন্ধে মূলত এই ধরনের ATP সিনথেজ নিয়েই আলোচনা করা হয়েছে। একটি F-ATPase দুইটি প্রধান উপ-একক নিয়ে গঠিত—FO এবং F1। এদের মধ্যে একটি ঘূর্ণনযন্ত্রের মতো কাজ করে, যা ATP উৎপাদনের জন্য প্রয়োজনীয় শক্তি সরবরাহ করে।[১][২]

নামকরণ

[সম্পাদনা]

F1 অংশের নাম এসেছে "ফ্র্যাকশন ১" (Fraction 1) শব্দগুচ্ছ থেকে। অন্যদিকে, FO (এখানে "O" ছোট হাতের অক্ষর, শূন্য সংখ্যা নয়) অংশের নাম এসেছে অলিগোমাইসিন নামক একটি প্রাকৃতিক অ্যান্টিবায়োটিকের সাথে এর বন্ধনের ক্ষমতা থেকে। অলিগোমাইসিন FO একককে বাধা দেওয়ার ক্ষমতা রাখে, যার কারণে এটি ATP সিনথেজের কার্যকারিতা থামিয়ে দিতে পারে।[৩][৪]

এই কার্যকরী অঞ্চলগুলি বিভিন্ন প্রোটিন উপ-এককে গঠিত — বিস্তারিত জানতে সারণি দেখুন। এই এনজাইমটি অ্যারোবিক শ্বাসপ্রক্রিয়ার মাধ্যমে ATP সংশ্লেষণে ব্যবহৃত হয়।

গঠন ও কার্যপ্রণালি

[সম্পাদনা]
গরুর মাইটোকন্ড্রিয়াল ATP সিনথেজ। এখানে FO, F1, ঘূর্ণন অক্ষ (axle) এবং স্টেটর অঞ্চলগুলো যথাক্রমে ম্যাজেন্টা, সবুজ, কমলা ও সায়ান রঙে দেখানো হয়েছে, অর্থাৎ FO, F1, axle, stator।[৫][৬]
E. coli-এর FOF1-ATPase বা ATP সিনথেজ-এর সরল মডেল। এনজাইমের উপ-এককগুলো চিহ্নিত করা হয়েছে।
ATP সিনথেজ-এর ঘূর্ণনযন্ত্র।

ATP সিনথেজ থাইলাকয়েড ঝিল্লি ও অভ্যন্তরীণ মাইটোকন্ড্রিয়াল ঝিল্লির মধ্যে অবস্থান করে এবং এটি মূলত দুটি অঞ্চলে বিভক্ত—FO ও F1। FO অঞ্চলে রয়েছে একটি সি-রিং এবং 'a', দুটি 'b', ও F6 উপ-একক। এই অংশটি F1 কে ঘূর্ণায়মান করে তোলে। অপরদিকে, F1 অঞ্চলে থাকে α, β, γ এবং δ উপ-একক। F1 অংশটি পানিতে দ্রবণীয় এবং এটি ATP হাইড্রোলাইস (ভেঙে ফেলা) করতে পারে। FO অঞ্চলটি মূলত হাইড্রোফোবিক (জলবিমুখী) গঠনের। FO এবং F1 একসাথে ঝিল্লি জুড়ে প্রোটনের চলাচলের জন্য একটি পথ তৈরি করে, যা ATP সংশ্লেষণের জন্য প্রয়োজনীয় শক্তি সরবরাহ করে।[৭]

F1 অঞ্চল

[সম্পাদনা]

ATP সিনথেজের F1 অংশটি জলপ্রিয় (হাইড্রোফিলিক) এবং এটি ATP ভেঙে ফেলার (হাইড্রোলাইসিস) জন্য দায়ী। এই F1 ইউনিটটি মাইটোকন্ড্রিয়াল ম্যাট্রিক্স-এর দিকে প্রসারিত থাকে।

এখানে α (আলফা) ও β (বেটা) উপ-একক মিলে একটি ষড়ভুজ গঠন করে, যাতে ছয়টি বাঁধন সাইট থাকে। এর মধ্যে তিনটি সাইট রাসায়নিকভাবে নিষ্ক্রিয় এবং সেগুলি ADP-র সাথে যুক্ত হয়।

অন্য তিনটি উপ-একক ATP সংশ্লেষণ করে। γ (গামা), δ (ডেল্টা) ও ε (এপসিলন) উপ-এককগুলো একসাথে একটি ঘূর্ণনযন্ত্র (রটার/অক্ষ) গঠন করে। γ উপ-একক β-কে গঠনগত পরিবর্তনের মাধ্যমে (যেমন: বন্ধ, অর্ধ-খোলা এবং খোলা অবস্থায়) নিয়ে যেতে সাহায্য করে, যাতে ATP গঠিত হয়ে বাঁধা ও মুক্ত হতে পারে।

F1 কণাটি আকারে বড় এবং এটিকে ট্রান্সমিশন ইলেকট্রন মাইক্রোস্কোপে নেতিবাচক স্টেইনিং পদ্ধতিতে দেখা যায়।[৮] এগুলোর ব্যাস প্রায় ৯ ন্যানোমিটার এবং এগুলো মাইটোকন্ড্রিয়ার অভ্যন্তরীণ ঝিল্লি জুড়ে ছড়িয়ে থাকে।

F1 – উপ-এককসমূহ[৯]
উপ-এককমানব জিনমন্তব্য
আলফা (α)ATP5A1, ATPAF2
বেটা (β)ATP5B, ATPAF1
গামা (γ)ATP5C1
ডেল্টা (δ)ATP5Dমাইটোকন্ড্রিয়াল "ডেল্টা" হল ব্যাকটেরিয়া/ক্লোরোপ্লাস্টিক ε।
এপসিলন (ε)ATP5Eশুধুমাত্র মাইটোকন্ড্রিয়ায় উপস্থিত।
OSCPATP5Oব্যাকটেরিয়া ও ক্লোরোপ্লাস্টে একে "ডেল্টা" বলা হয়।

FO অঞ্চল

[সম্পাদনা]
ATP সিনথেজের পার্শ্বীয় স্টলকের অংশ FO উপ-একক F6।[১০]

FO হল একটি জল-অদ্রবণীয় প্রোটিন, যার মধ্যে রয়েছে আটটি উপ-একক ও একটি ঝিল্লি-পারগামী রিং। এই রিংটির গঠন চতুষ্কোণাকার (টেট্রামেরিক) এবং এতে হেলিক্স-লুপ-হেলিক্স ধরনের প্রোটিন থাকে, যেগুলো প্রোটন যুক্ত ও বিচ্যুত হলে গঠনগত পরিবর্তনের মধ্য দিয়ে যায়। এই পরিবর্তনের ফলে পাশের উপ-এককগুলো ঘূর্ণন করে, যা FO কে ঘোরাতে সাহায্য করে এবং এর ফলে F1 অঞ্চলেও গঠনগত পরিবর্তন হয়। এর ফলে আলফা ও বেটা উপ-এককগুলোর অবস্থা পরিবর্তিত হয়।

ATP সিনথেজের FO অঞ্চলটি একটি প্রোটন ছিদ্র হিসেবে কাজ করে, যা মাইটোকন্ড্রিয়ার অভ্যন্তরীণ ঝিল্লিতে স্থাপিত থাকে। এটি মূলত তিনটি উপ-একক নিয়ে গঠিত—‘a’, ‘b’ এবং ‘c’। ছয়টি 'c' উপ-একক মিলে একটি ঘূর্ণন রিং তৈরি করে, আর 'b' উপ-একক একটি স্টলক (খুঁটি) তৈরি করে যা F1-এর OSCP-এর সাথে যুক্ত থেকে αβ ষড়ভুজকে ঘুরতে বাধা দেয়। ‘a’ উপ-একক ‘b’ ও ‘c’ রিংকে সংযুক্ত করে।[১১]

মানবদেহে আরও ছয়টি অতিরিক্ত উপ-একক থাকে: d, e, f, g, F6 এবং 8 (বা A6L)। এই অংশটি মাইটোকন্ড্রিয়ার অভ্যন্তরীণ ঝিল্লিতে অবস্থান করে এবং প্রোটন স্থানান্তরের সাথে ঘূর্ণনক্রিয়া যুক্ত করে, যা F1 অঞ্চলে ATP সংশ্লেষণের কারণ হয়।

ইউক্যারিওটদের মধ্যে, মাইটোকন্ড্রিয়াল FO ডাইমার (যুগ্ম) গঠন করে যা ঝিল্লিকে বাঁকিয়ে দিতে পারে। এই ডাইমারগুলো নিজেরা সারিবদ্ধভাবে ক্রিস্টে-র প্রান্তে সাজিয়ে নেয়, যা সম্ভবত ক্রিস্টে গঠনের প্রথম ধাপ।[১২]

ইস্টে FO অঞ্চলের ডাইমারিক গঠনের একটি পরমাণু মডেল cryo-EM দ্বারা নির্ধারণ করা হয়েছে, যার রেজোলিউশন ৩.৬ Å।[১৩]

FO – প্রধান উপ-একক
উপ-এককমানব জিন
aMT-ATP6
bATP5PB
cATP5MC1, ATP5G2, ATP5G3

বন্ধন মডেল

[সম্পাদনা]
ATP সিনথেজ-এর কার্যপ্রণালি। এখানে ADP ও Pi (গোলাপি) একত্র হয়ে ATP (লাল) গঠন করছে, আর ঘূর্ণায়মান γ (গামা) উপ-একক (কালো রঙে) গঠনগত পরিবর্তন ঘটাচ্ছে।
অক্সিডেটিভ ফসফোরিলেশন প্রক্রিয়ায় কেমিওসমোটিক প্রোটন গ্রেডিয়েন্ট ব্যবহার করে ATP উৎপাদনের একটি চিত্র।

১৯৬০ ও ১৯৭০-এর দশকে পল বয়ার, যিনি ইউসিএএলএ-এর একজন অধ্যাপক ছিলেন, একটি "বাইন্ডিং চেঞ্জ" বা "ফ্লিপ-ফ্লপ" প্রক্রিয়ার তত্ত্ব প্রস্তাব করেন। এই তত্ত্ব অনুযায়ী ATP সংশ্লেষণ ATP সিনথেজ-এর γ (গামা) উপ-এককের ঘূর্ণনের ফলে সৃষ্ট গঠনগত পরিবর্তনের উপর নির্ভরশীল। জন ওয়াকার-এর গবেষণা দল, যারা তখন এমআরসি মলিকিউলার বায়োলজি ল্যাবরেটরি, কেমব্রিজ-এ কর্মরত ছিলেন, তারা ATP সিনথেজ-এর F1 অনুঘটক ডোমেইনের স্ফটিক কাঠামো নির্ধারণ করেন। তখন এটি ছিল সবচেয়ে বড় অসমমিত প্রোটিন কাঠামোর একটি। এই কাঠামো বয়ারের প্রস্তাবিত ঘূর্ণনভিত্তিক অনুঘটন প্রক্রিয়ার মডেলকে সঠিক বলে প্রমাণ করে। এই গুরুত্বপূর্ণ আবিষ্কারের জন্য, ১৯৯৭ সালের রসায়নে নোবেল পুরস্কার-এর অর্ধেক অংশ পল বয়ার ও জন ওয়াকারকে প্রদান করা হয়।

ATP সিনথেজের F1 অংশের স্ফটিক কাঠামোতে দেখা যায় যে, সেখানে তিনটি করে আলফা এবং বেটা উপ-একক পরপর সাজানো থাকে, ঠিক যেন একটি কমলার কোয়ার মতো, যেগুলো ঘূর্ণনশীল ও অসমমিত γ (গামা) উপ-এককের চারপাশে ঘেরা। বর্তমান ATP সংশ্লেষণ মডেল অনুসারে (যাকে "alternating catalytic model" বলা হয়), ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খল থেকে আগত (H+) প্রোটন ক্যাটায়নগুলোর মাধ্যমে সৃষ্ট ট্রান্সমেমব্রেন পটেনশিয়াল ATP সিনথেজের FO অঞ্চলের মধ্য দিয়ে এই প্রোটনগুলোকে ইন্টারমেমব্রেন স্পেস থেকে ঝিল্লির অপর পাশে ঠেলে দেয়। FO অঞ্চলের একটি অংশ—যেটি c-উপ-এককের রিং নিয়ে গঠিত—এই প্রোটন প্রবাহের সময় ঘূর্ণন করে। এই c-রিং γ উপ-একককে কেন্দ্র করে গঠিত একটি অসমমিত কেন্দ্রীয় খুঁটির সাথে দৃঢ়ভাবে যুক্ত থাকে এবং ঘূর্ণনের সময় এটি F1 অঞ্চলের α3β3 অংশের মধ্যে ঘোরে। এর ফলে তিনটি অনুঘটক নিউক্লিওটাইড-বাঁধন সাইটে একের পর এক গঠনগত পরিবর্তন ঘটে এবং শেষ পর্যন্ত ATP উৎপাদিত হয়। F1-এর প্রধান উপ-এককগুলো যাতে γ উপ-এককের সঙ্গে ঘুরে না যায়, তা নিশ্চিত করতে একটি পার্শ্বীয় খুঁটি (peripheral stalk) α3β3 কে FO-এর অ-ঘূর্ণনশীল অংশের সাথে যুক্ত করে রাখে। সম্পূর্ণ ATP সিনথেজ-এর গঠন বর্তমানে ইলেকট্রন ক্রায়ো-মাইক্রোস্কোপি (cryo-EM) পদ্ধতিতে নিম্ন-রেজোলিউশনে জানা গেছে। cryo-EM মডেল থেকে ধারণা করা হয় যে, পার্শ্বীয় খুঁটি একটি নমনীয় কাঠামো যা পুরো কমপ্লেক্সকে ঘিরে থাকে এবং F1 ও FO অঞ্চলকে সংযুক্ত করে। উপযুক্ত পরিস্থিতিতে এই এনজাইম বিপরীত দিকেও কাজ করতে পারে। অর্থাৎ, ATP হাইড্রোলাইস করে ঝিল্লির ওপার থেকে প্রোটন পাম্প করে নিয়ে যেতে পারে।

ATP সিনথেজের "বাইন্ডিং চেঞ্জ মেকানিজম" বা বন্ধন পরিবর্তন প্রক্রিয়াটি একটি β উপ-এককের সক্রিয় সাইটের তিনটি পর্যায়ক্রমিক অবস্থার মধ্য দিয়ে কাজ করে।[১৪] "লুজ" (শিথিল) অবস্থায়, ADP এবং অজৈব ফসফেট সক্রিয় সাইটে প্রবেশ করে। পাশের চিত্রে এই অবস্থাটি গোলাপি রঙে দেখানো হয়েছে। এরপর এনজাইমটির গঠন পরিবর্তিত হয় এবং এই অণুগুলোকে একত্রিত করে, ফলে সক্রিয় সাইটটি "টাইট" (ঘন) অবস্থায় পৌঁছে যায়, যেটি নতুন গঠিত ATP অণুকে খুব দৃঢ়ভাবে বাঁধে (এই অবস্থাটি লাল রঙে দেখানো হয়েছে)। অবশেষে, সক্রিয় সাইটটি আবার "ওপেন" (খোলা) অবস্থায় ফিরে যায় (কমলা রঙে চিত্রিত), ATP অণুটি মুক্ত করে এবং আবার ADP ও ফসফেট গ্রহণের জন্য প্রস্তুত হয়—এভাবে পরবর্তী ATP উৎপাদনের চক্র শুরু হয়।[১৫]

শারীরবৃত্তীয় ভূমিকা

[সম্পাদনা]

অন্যান্য এনজাইমের মতো, F1FO ATP সিনথেজ-এর কার্যকলাপও উভমুখী (reversible)। যখন ATP-এর পরিমাণ অনেক বেশি হয়, তখন এটি ঝিল্লি-পারগামী প্রোটন গ্রেডিয়েন্ট তৈরি করতে পারে। এই প্রক্রিয়াটি এমন সব গাঁজনকারী ব্যাকটেরিয়া ব্যবহার করে, যাদের ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খল নেই। এরা বরং ATP হাইড্রোলাইস করে প্রোটন গ্রেডিয়েন্ট তৈরি করে এবং সেই শক্তি ব্যবহার করে ফ্ল্যাজেলার ঘূর্ণন ও পুষ্টি উপাদান কোষে প্রবেশ করায়।

তবে শ্বাসপ্রক্রিয়ার জন্য সক্ষম ব্যাকটেরিয়ার মধ্যে শারীরবৃত্তীয় অবস্থায় সাধারণত ATP সিনথেজ বিপরীত দিকে কাজ করে—অর্থাৎ ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খল দ্বারা সৃষ্ট প্রোটন মোটিভ ফোর্স ব্যবহার করে ATP উৎপাদন করে। এইভাবে শক্তি তৈরির সামগ্রিক প্রক্রিয়াটিকে বলা হয় অক্সিডেটিভ ফসফোরিলেশন। একই প্রক্রিয়া মাইটোকন্ড্রিয়াতেও ঘটে, যেখানে ATP সিনথেজ অভ্যন্তরীণ মাইটোকন্ড্রিয়াল ঝিল্লিতে থাকে এবং এর F1 অংশটি ম্যাট্রিক্সে প্রসারিত হয়। প্রোটন ক্যাটায়নগুলোকে ম্যাট্রিক্সে পাম্প করে, ATP সিনথেজ ADP-কে ATP-তে রূপান্তর করে।

বিবর্তন

[সম্পাদনা]

ATP সিনথেজ-এর বিবর্তন সম্ভবত ধাপে ধাপে হয়েছে, যেখানে দুটি কার্যকরীভাবে স্বাধীন উপ-একক একসাথে যুক্ত হয়ে নতুন কার্যক্ষমতা অর্জন করে।[১৬][১৭] ধারণা করা হয়, এই সংযুক্তি বিবর্তনের ইতিহাসের শুরুতেই ঘটেছিল, কারণ জীবনের সমস্ত রাজ্যে (যেমন ব্যাকটেরিয়া, আর্কিয়া ও ইউক্যারিওট) ATP সিনথেজ এনজাইমের গঠন ও কার্যপ্রণালি প্রায় অভিন্ন।[১৬] F-ATP সিনথেজ কার্যকারিতা ও যান্ত্রিক কাঠামোর দিক থেকে V-ATPase-এর সাথে উচ্চমাত্রার মিল প্রদর্শন করে।[১৮] তবে, পার্থক্য এই যে—F-ATP সিনথেজ প্রোটন গ্রেডিয়েন্ট ব্যবহার করে ATP তৈরি করে, অন্যদিকে V-ATPase ATP ভেঙে প্রোটন গ্রেডিয়েন্ট তৈরি করে এবং এই প্রক্রিয়ায় pH ১ পর্যন্ত নামিয়ে আনতে পারে।[১৯]

F1 অঞ্চলটি হেক্সামেরিক DNA হেলিকেজ (বিশেষ করে Rho ফ্যাক্টর)-এর সঙ্গে উল্লেখযোগ্য গঠনগত সাদৃশ্য প্রদর্শন করে। এছাড়াও পুরো ATP সিনথেজ এনজাইম কমপ্লেক্সের গঠন H+
 দ্বারা চালিত T3SS বা ফ্ল্যাজেলার মোটর কমপ্লেক্সের সাথেও কিছুটা সাদৃশ্যপূর্ণ।[১৮][২০][২১] F1 অঞ্চলের α3β3 হেক্সামারটি হেক্সামেরিক DNA হেলিকেজ-এর সঙ্গে গঠনগতভাবে খুবই সাদৃশ্যপূর্ণ। উভয় ক্ষেত্রেই তিনগুণ ঘূর্ণন-সমমিতিযুক্ত একটি রিং গঠন করা হয়, যার মাঝখানে একটি কেন্দ্রীয় ছিদ্র থাকে। এই দুই ধরনের গঠনেই একটি বৃহৎ অণু ওই ছিদ্রের মধ্য দিয়ে ঘূর্ণন করে সংশ্লিষ্ট কাজটি সম্পাদন করে। DNA হেলিকেজ DNA-র সর্পিল গঠন ব্যবহার করে DNA বরাবর এগিয়ে চলে এবং সুপারকয়েল সনাক্ত করে। অপরদিকে, α3β3 হেক্সামার γ উপ-এককের ঘূর্ণনের মাধ্যমে গঠনগত পরিবর্তন ঘটিয়ে এনজাইম-নির্ভর রাসায়নিক বিক্রিয়া পরিচালনা করে।[২২]

FO কণার H+
 মোটরটির কার্যকারিতা H+
 চালিত ফ্ল্যাজেলা মোটরের সঙ্গে অনেকটাই সাদৃশ্যপূর্ণ।[১৮] উভয় ক্ষেত্রেই দেখা যায়, বহু ছোট α-হেলিকাল প্রোটিনের একটি রিং আশেপাশের নির্দিষ্ট (stationary) প্রোটিনগুলোর তুলনায় ঘূর্ণন করে এবং এটি H+
 প্রোটোন গ্রেডিয়েন্টকে শক্তির উৎস হিসেবে ব্যবহার করে। তবে এই সাদৃশ্যটি তুলনামূলক দুর্বল, কারণ ফ্ল্যাজেলার মোটরের সামগ্রিক গঠন FO কণার চেয়ে অনেক বেশি জটিল। ফ্ল্যাজেলার রিং সাধারণত প্রায় ৩০টি ঘূর্ণনশীল প্রোটিন নিয়ে গঠিত, যেখানে FO কমপ্লেক্সে সেই সংখ্যা মাত্র ১০, ১১ বা ১৪টি। তবু সাম্প্রতিক কাঠামোগত গবেষণায় দেখা গেছে যে, ফ্ল্যাজেলার রিং ও স্টলক ATP সিনথেজের F1 কণার গঠনের সাথে সাদৃশ্যপূর্ণ।[২১]

ATP সংশ্লেষণের সময় ATP সিনথেজের গঠনগত পরিবর্তন

ATP সিনথেজের উৎপত্তি নিয়ে "মডুলার বিবর্তন তত্ত্ব" অনুযায়ী, দুটি স্বাধীন কার্যক্ষমতা সম্পন্ন উপ-একক—একটি ATPase কার্যসম্পন্ন DNA হেলিকেজ এবং একটি H+
 মোটর—একত্রিত হয়ে একটি নতুন জটিল গঠন তৈরি করে। সেখানে মোটরের ঘূর্ণন DNA হেলিকেজের ATPase ক্রিয়াকে বিপরীতমুখীভাবে (reverse) চালিত করে ATP সংশ্লেষণ করে।[১৬][২২] এই জটিলতা সময়ের সাথে আরও দক্ষতাপূর্ণ হয়ে ওঠে এবং একসময় আধুনিক ATP সিনথেজে রূপান্তরিত হয়। অন্য একটি বিকল্প ব্যাখ্যায় বলা হয়, এই DNA হেলিকেজ/H+
 মোটর কমপ্লেক্সের শুরুতে একটি H+
 পাম্প কার্যকারিতা ছিল, যেখানে হেলিকেজের ATPase ক্রিয়া মোটরটিকে উল্টোভাবে চালিয়ে প্রোটন পাম্প করত।[১৬] পরবর্তীতে, এই ব্যবস্থাটি বিবর্তনের মাধ্যমে উল্টো প্রতিক্রিয়া সম্পাদনের ক্ষমতা অর্জন করে এবং ATP সংশ্লেষণ করতে সক্ষম হয়ে ওঠে।[১৭][২৩][২৪]

নিষেধকসমূহ

[সম্পাদনা]

ATP সিনথেজ-এর কার্যপ্রণালি বোঝার জন্য বিভিন্ন প্রাকৃতিক ও কৃত্রিম নিষেধক (inhibitor) আবিষ্কৃত হয়েছে।[২৫] এই নিষেধকগুলো ATP সিনথেজ-এর গঠন ও কার্যপদ্ধতি অনুসন্ধানে ব্যবহৃত হয়েছে এবং কিছু নিষেধক চিকিৎসাগত দিক থেকেও উপকারী হতে পারে। ATP সিনথেজ নিষেধক বিভিন্ন শ্রেণিতে বিভক্ত, যেমন: পেপটাইড-ভিত্তিক নিষেধক, পলিফেনলিক উদ্ভিজ রসায়ন (phytochemicals), পলিকেটাইডস, অর্গানোটিন যৌগ, পলিনিক α-পাইরোন ডেরিভেটিভস, ক্যাটায়নিক নিষেধক, সাবস্ট্রেট সদৃশ যৌগ, অ্যামিনো অ্যাসিড পরিবর্তনকারী এবং অন্যান্য বিভিন্ন রাসায়নিক উপাদান।[২৫] সবচেয়ে বহুল ব্যবহৃত ATP সিনথেজ নিষেধকগুলোর মধ্যে অলিগোমাইসিন এবং DCCD উল্লেখযোগ্য।

বিভিন্ন জীবের মধ্যে

[সম্পাদনা]

ব্যাকটেরিয়া

[সম্পাদনা]

E. coli ব্যাকটেরিয়ার ATP সিনথেজ বর্তমানে পরিচিত সবচেয়ে সহজ গঠনের ATP সিনথেজ, যার মধ্যে ৮ ধরনের উপ-একক থাকে।[১১]

ব্যাকটেরিয়ার F-ATPase কখনও কখনও বিপরীতমুখীভাবে কাজ করে, তখন এটি ATP ভেঙে ফেলার (ATPase) এনজাইমে রূপান্তরিত হয়।[২৬] কিছু ব্যাকটেরিয়ার F-ATPase নেই, তারা A/V-ধরনের ATPase উভমুখীভাবে ব্যবহার করে।[৯]

ইস্ট (ইস্টি ছাঁচ)

[সম্পাদনা]

ইস্টের ATP সিনথেজ ইউক্যারিওটিক ATP সিনথেজগুলোর মধ্যে সবচেয়ে ভালোভাবে অধ্যয়নকৃত। এতে F1 অঞ্চলের ৫টি, FO অঞ্চলের ৮টি উপ-একক এবং আরও ৭টি সংশ্লিষ্ট প্রোটিন শনাক্ত করা হয়েছে।[৭]

এই প্রোটিনগুলোর বেশিরভাগেরই অন্যান্য ইউক্যারিওটিক জীবের মধ্যে সমগোত্রীয় (homologous) রূপ বিদ্যমান।[২৭][২৮][২৯][৩০]

উদ্ভিদ

[সম্পাদনা]

উদ্ভিদের ক্ষেত্রে ATP সিনথেজ ক্লোরোপ্লাস্টেও উপস্থিত থাকে (CF1FO-ATP সিনথেজ)। এই এনজাইমটি থাইলাকয়েড ঝিল্লিতে একীভূত থাকে এবং CF1 অংশটি স্ট্রোমা-তে প্রসারিত থাকে, যেখানে আলো-স্বাধীন বিক্রিয়া (বা ক্যালভিন চক্র) ও ATP সংশ্লেষণ ঘটে।

ক্লোরোপ্লাস্টের ATP সিনথেজের সামগ্রিক গঠন ও অনুঘটন প্রক্রিয়া ব্যাকটেরিয়াল ATP সিনথেজের সঙ্গে প্রায় অভিন্ন। তবে একটি মূল পার্থক্য হলো, ক্লোরোপ্লাস্টে প্রোটন মোটিভ ফোর্স তৈরি হয় না শ্বাসপ্রক্রিয়ার ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খল দ্বারা, বরং প্রাথমিক আলোক সংশ্লেষী প্রোটিন দ্বারা।

এছাড়া, গামা-উপ-এককে একটি অতিরিক্ত ৪০-অ্যামিনো অ্যাসিডের অংশ (ইনসার্ট) যুক্ত থাকে, যা অন্ধকারে অপ্রয়োজনীয় ATP অপচয় রোধে সহায়তা করে।[৩১]

স্তন্যপায়ী প্রাণী

[সম্পাদনা]

গরুর (Bos taurus) হৃদপিণ্ডের মাইটোকন্ড্রিয়া থেকে প্রাপ্ত ATP সিনথেজ বর্তমানে জৈবরসায়ন ও গঠনের দিক থেকে সবচেয়ে বিস্তারিতভাবে অধ্যয়নকৃত উদাহরণ। গরুর হৃদপিণ্ড এই এনজাইমের উৎস হিসেবে ব্যবহৃত হয়, কারণ হার্ট মাংসপেশিতে মাইটোকন্ড্রিয়ার ঘনত্ব অনেক বেশি থাকে। এই গরুর জিনগুলোর গঠন মানব ATP সিনথেজের জিনের সঙ্গে অত্যন্ত সাদৃশ্যপূর্ণ।[৩২][৩৩][৩৪]

মানব ATP সিনথেজ গঠনে অংশগ্রহণকারী কিছু গুরুত্বপূর্ণ জিনের তালিকা:

অন্যান্য ইউক্যারিওট

[সম্পাদনা]

কিছু ভিন্নধর্মী ইউক্যারিওটিক শ্রেণির জীবগুলোর ATP সিনথেজ-এর গঠন বেশ বিশেষায়িত। ইউগ্লেনোজোয়াদের ATP সিনথেজ ডাইমার আকারে থাকে, যার F1 অংশ বুমেরাং-আকৃতির — এটি অন্যান্য মাইটোকন্ড্রিয়াল ATP সিনথেজ-এর মতোই। তবে এর FO উপ-কমপ্লেক্সে অনেক অনন্য উপ-একক থাকে।

এই ধরনের ATP সিনথেজ কার্ডিওলিপিন ব্যবহার করে। এদের নিষেধক প্রোটিন IF1 এমনভাবে বাঁধে যা ট্রিপানোসোমাটিডাদের সঙ্গে মিল রয়েছে।[৩৫]

আর্কিয়া

[সম্পাদনা]

আর্কিয়া সাধারণত F-ATPase ব্যবহার করে না। তারা পরিবর্তে A-ATPase/synthase ব্যবহার করে, যা একটি ঘূর্ণনশীল যন্ত্র — গঠনগতভাবে V-ATPase-এর অনুরূপ হলেও প্রধানত ATP সিনথেজ হিসেবে কাজ করে।[২৬]

ব্যাকটেরিয়ার F-ATPase-এর মতো, এটি ATPase হিসেবেও কাজ করতে পারে বলে ধারণা করা হয়।[৯]

LUCA ও তার পূর্ববর্তী

[সম্পাদনা]

F-ATPase জিনের সংযুক্তি ও বিন্যাস প্রাচীন প্রোক্যারিওট শ্রেণিগুলোর মধ্যে ব্যাপকভাবে সংরক্ষিত, যা ইঙ্গিত দেয় যে এই সিস্টেমটি LUCA-র (সর্বশেষ সর্বজনীন পূর্বপুরুষ) আগেই বিদ্যমান ছিল।[৩৬]

আরও দেখুন

[সম্পাদনা]

তথ্যসূত্র

[সম্পাদনা]

 

  1. ↑ Okuno D, Iino R, Noji H (জুন ২০১১)। "Rotation and structure of FoF1-ATP synthase"। Journal of Biochemistry। ১৪৯ (6): ৬৫৫–৬৬৪। ডিওআই:10.1093/jb/mvr049। পিএমআইডি 21524994।
  2. ↑ Junge W, Nelson N (জুন ২০১৫)। "ATP synthase"। Annual Review of Biochemistry। ৮৪: ৬৩১–৬৫৭। ডিওআই:10.1146/annurev-biochem-060614-034124। পিএমআইডি 25839341।
  3. ↑ Kagawa Y, Racker E (মে ১৯৬৬)। "Partial resolution of the enzymes catalyzing oxidative phosphorylation. 8. Properties of a factor conferring oligomycin sensitivity on mitochondrial adenosine triphosphatase"। The Journal of Biological Chemistry। ২৪১ (10): ২৪৬১–২৪৬৬। ডিওআই:10.1016/S0021-9258(18)96640-8। পিএমআইডি 4223640।
  4. ↑ Mccarty RE (নভেম্বর ১৯৯২)। "A PLANT BIOCHEMIST'S VIEW OF H+-ATPases AND ATP SYNTHASES"। The Journal of Experimental Biology। ১৭২ (Pt 1): ৪৩১–৪৪১। ডিওআই:10.1242/jeb.172.1.431। পিএমআইডি 9874753।
  5. ↑ পিডিবি: 5ARA​; Zhou A, Rohou A, Schep DG, Bason JV, Montgomery MG, Walker JE, এবং অন্যান্য (অক্টোবর ২০১৫)। "Structure and conformational states of the bovine mitochondrial ATP synthase by cryo-EM"। eLife। ৪: e১০১৮০। ডিওআই:10.7554/eLife.10180। পিএমসি 4718723। পিএমআইডি 26439008।
  6. ↑ Goodsell D (ডিসেম্বর ২০০৫)। "ATP Synthase"। Molecule of the Month। ডিওআই:10.2210/rcsb_pdb/mom_2005_12।
  7. 1 2 Velours J, Paumard P, Soubannier V, Spannagel C, Vaillier J, Arselin G, Graves PV (মে ২০০০)। "Organisation of the yeast ATP synthase F(0):a study based on cysteine mutants, thiol modification and cross-linking reagents"। Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics। ১৪৫৮ (2–3): ৪৪৩–৪৫৬। ডিওআই:10.1016/S0005-2728(00)00093-1। পিএমআইডি 10838057।
  8. ↑ Fernandez Moran H, Oda T, Blair PV, Green DE (জুলাই ১৯৬৪)। "A macromolecular repeating unit of mitochondrial structure and function. Correlated electron microscopic and biochemical studies of isolated mitochondria and submitochondrial particles of beef heart muscle"। The Journal of Cell Biology। ২২ (1): ৬৩–১০০। ডিওআই:10.1083/jcb.22.1.63। পিএমসি 2106494। পিএমআইডি 14195622।
  9. 1 2 3 Stewart AG, Laming EM, Sobti M, Stock D (এপ্রিল ২০১৪)। "Rotary ATPases--dynamic molecular machines"। Current Opinion in Structural Biology। ২৫: ৪০–৪৮। ডিওআই:10.1016/j.sbi.2013.11.013। পিএমআইডি 24878343।
  10. ↑ পিডিবি: 1VZS​; Carbajo RJ, Silvester JA, Runswick MJ, Walker JE, Neuhaus D (সেপ্টেম্বর ২০০৪)। "Solution structure of subunit F(6) from the peripheral stalk region of ATP synthase from bovine heart mitochondria"। Journal of Molecular Biology। ৩৪২ (2): ৫৯৩–৬০৩। ডিওআই:10.1016/j.jmb.2004.07.013। পিএমআইডি 15327958।
  11. 1 2 Ahmad Z, Okafor F, Laughlin TF (২০১১)। "Role of Charged Residues in the Catalytic Sites of Escherichia coli ATP Synthase"। Journal of Amino Acids। ২০১১: ৭৮৫৭৪১। ডিওআই:10.4061/2011/785741। পিএমসি 3268026। পিএমআইডি 22312470।
  12. ↑ Blum TB, Hahn A, Meier T, Davies KM, Kühlbrandt W (মার্চ ২০১৯)। "Dimers of mitochondrial ATP synthase induce membrane curvature and self-assemble into rows"। Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America। ১১৬ (10): ৪২৫০–৪২৫৫। বিবকোড:2019PNAS..116.4250B। ডিওআই:10.1073/pnas.1816556116। পিএমসি 6410833। পিএমআইডি 30760595।
  13. ↑ Guo H, Bueler SA, Rubinstein JL (নভেম্বর ২০১৭)। "Atomic model for the dimeric FO region of mitochondrial ATP synthase"। Science। ৩৫৮ (6365): ৯৩৬–৯৪০। বিবকোড:2017Sci...358..936G। ডিওআই:10.1126/science.aao4815। পিএমসি 6402782। পিএমআইডি 29074581।
  14. ↑ Gresser MJ, Myers JA, Boyer PD (অক্টোবর ১৯৮২)। "Catalytic site cooperativity of beef heart mitochondrial F1 adenosine triphosphatase. Correlations of initial velocity, bound intermediate, and oxygen exchange measurements with an alternating three-site model"। The Journal of Biological Chemistry। ২৫৭ (20): ১২০৩০–১২০৩৮। ডিওআই:10.1016/S0021-9258(18)33672-X। পিএমআইডি 6214554।
  15. ↑ Nakamoto RK, Baylis Scanlon JA, Al-Shawi MK (আগস্ট ২০০৮)। "The rotary mechanism of the ATP synthase"। Archives of Biochemistry and Biophysics। ৪৭৬ (1): ৪৩–৫০। ডিওআই:10.1016/j.abb.2008.05.004। পিএমসি 2581510। পিএমআইডি 18515057।
  16. 1 2 3 4 Doering C, Ermentrout B, Oster G (ডিসেম্বর ১৯৯৫)। "Rotary DNA motors"। Biophysical Journal। ৬৯ (6): ২২৫৬–২২৬৭। বিবকোড:1995BpJ....69.2256D। ডিওআই:10.1016/S0006-3495(95)80096-2। পিএমসি 1236464। পিএমআইডি 8599633।
  17. 1 2 Crofts A। "Lecture 10:ATP synthase"। Life Sciences at the University of Illinois at Urbana–Champaign। ১৫ সেপ্টেম্বর ২০১৬ তারিখে মূল থেকে আর্কাইভকৃত। সংগ্রহের তারিখ ৯ এপ্রিল ২০২৫।
  18. 1 2 3 "ATP Synthase"। InterPro Database।
  19. ↑ Beyenbach KW, Wieczorek H (ফেব্রুয়ারি ২০০৬)। "The V-type H+ ATPase: molecular structure and function, physiological roles and regulation"। The Journal of Experimental Biology। ২০৯ (Pt 4): ৫৭৭–৫৮৯। ডিওআই:10.1242/jeb.02014। পিএমআইডি 16449553।
  20. ↑ Skordalakes E, Berger JM (জুলাই ২০০৩)। "Structure of the Rho transcription terminator: mechanism of mRNA recognition and helicase loading"। Cell। ১১৪ (1): ১৩৫–১৪৬। ডিওআই:10.1016/S0092-8674(03)00512-9। পিএমআইডি 12859904। এস২সিআইডি 5765103।
  21. 1 2 Imada K, Minamino T, Uchida Y, Kinoshita M, Namba K (মার্চ ২০১৬)। "Insight into the flagella type III export revealed by the complex structure of the type III ATPase and its regulator"। Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America। ১১৩ (13): ৩৬৩৩–৩৬৩৮। বিবকোড:2016PNAS..113.3633I। ডিওআই:10.1073/pnas.1524025113। পিএমসি 4822572। পিএমআইডি 26984495।
  22. 1 2 Martinez LO, Jacquet S, Esteve JP, Rolland C, Cabezón E, Champagne E, এবং অন্যান্য (জানুয়ারি ২০০৩)। "Ectopic beta-chain of ATP synthase is an apolipoprotein A-I receptor in hepatic HDL endocytosis"। Nature। ৪২১ (6918): ৭৫–৭৯। বিবকোড:2003Natur.421...75M। ডিওআই:10.1038/nature01250। পিএমআইডি 12511957। এস২সিআইডি 4333137।
  23. ↑ Cross RL, Taiz L (জানুয়ারি ১৯৯০)। "Gene duplication as a means for altering H+/ATP ratios during the evolution of FOF1 ATPases and synthases"। FEBS Letters। ২৫৯ (2): ২২৭–২২৯। ডিওআই:10.1016/0014-5793(90)80014-a। পিএমআইডি 2136729। এস২সিআইডি 32559858।
  24. ↑ Cross RL, Müller V (অক্টোবর ২০০৪)। "The evolution of A-, F-, and V-type ATP synthases and ATPases: reversals in function and changes in the H+/ATP coupling ratio"। FEBS Letters। ৫৭৬ (1–2): ১–৪। ডিওআই:10.1016/j.febslet.2004.08.065। পিএমআইডি 15473999। এস২সিআইডি 25800744।
  25. 1 2 Hong S, Pedersen PL (ডিসেম্বর ২০০৮)। "ATP synthase and the actions of inhibitors utilized to study its roles in human health, disease, and other scientific areas"। Microbiology and Molecular Biology Reviews। ৭২ (4): ৫৯০–৬৪১, Table of Contents। ডিওআই:10.1128/MMBR.00016-08। পিএমসি 2593570। পিএমআইডি 19052322।
  26. 1 2 Kühlbrandt W, Davies KM (জানুয়ারি ২০১৬)। "Rotary ATPases: A New Twist to an Ancient Machine"। Trends in Biochemical Sciences। ৪১ (1): ১০৬–১১৬। ডিওআই:10.1016/j.tibs.2015.10.006। পিএমআইডি 26671611।
  27. ↑ Devenish RJ, Prescott M, Roucou X, Nagley P (মে ২০০০)। "Insights into ATP synthase assembly and function through the molecular genetic manipulation of subunits of the yeast mitochondrial enzyme complex"। Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics। ১৪৫৮ (2–3): ৪২৮–৪৪২। ডিওআই:10.1016/S0005-2728(00)00092-X। পিএমআইডি 10838056।
  28. ↑ Kabaleeswaran V, Puri N, Walker JE, Leslie AG, Mueller DM (নভেম্বর ২০০৬)। "Novel features of the rotary catalytic mechanism revealed in the structure of yeast F1 ATPase"। The EMBO Journal। ২৫ (22): ৫৪৩৩–৫৪৪২। ডিওআই:10.1038/sj.emboj.7601410। পিএমসি 1636620। পিএমআইডি 17082766।
  29. ↑ Stock D, Leslie AG, Walker JE (নভেম্বর ১৯৯৯)। "Molecular architecture of the rotary motor in ATP synthase"। Science। ২৮৬ (5445): ১৭০০–১৭০৫। ডিওআই:10.1126/science.286.5445.1700। পিএমআইডি 10576729।
  30. ↑ Liu S, Charlesworth TJ, Bason JV, Montgomery MG, Harbour ME, Fearnley IM, Walker JE (মে ২০১৫)। "The purification and characterization of ATP synthase complexes from the mitochondria of four fungal species"। The Biochemical Journal। ৪৬৮ (1): ১৬৭–১৭৫। ডিওআই:10.1042/BJ20150197। পিএমসি 4422255। পিএমআইডি 25759169।
  31. ↑ Hahn A, Vonck J, Mills DJ, Meier T, Kühlbrandt W (মে ২০১৮)। "Structure, mechanism, and regulation of the chloroplast ATP synthase"। Science। ৩৬০ (6389): eaat৪৩১৮। ডিওআই:10.1126/science.aat4318। পিএমসি 7116070। পিএমআইডি 29748256।
  32. ↑ Abrahams JP, Leslie AG, Lutter R, Walker JE (আগস্ট ১৯৯৪)। "Structure at 2.8 A resolution of F1-ATPase from bovine heart mitochondria"। Nature। ৩৭০ (6491): ৬২১–৬২৮। বিবকোড:1994Natur.370..621A। ডিওআই:10.1038/370621a0। পিএমআইডি 8065448। এস২সিআইডি 4275221।
  33. ↑ Gibbons C, Montgomery MG, Leslie AG, Walker JE (নভেম্বর ২০০০)। "The structure of the central stalk in bovine F(1)-ATPase at 2.4 A resolution"। Nature Structural Biology। ৭ (11): ১০৫৫–১০৬১। ডিওআই:10.1038/80981। পিএমআইডি 11062563। এস২সিআইডি 23229994।
  34. ↑ Menz RI, Walker JE, Leslie AG (আগস্ট ২০০১)। "Structure of bovine mitochondrial F(1)-ATPase with nucleotide bound to all three catalytic sites: implications for the mechanism of rotary catalysis"। Cell। ১০৬ (3): ৩৩১–৩৪১। ডিওআই:10.1016/s0092-8674(01)00452-4। পিএমআইডি 11509182। এস২সিআইডি 1266814।
  35. ↑ Mühleip A, McComas SE, Amunts A (নভেম্বর ২০১৯)। "Structure of a mitochondrial ATP synthase with bound native cardiolipin"। eLife। ৮: e৫১১৭৯। ডিওআই:10.7554/eLife.51179। পিএমসি 6930080। পিএমআইডি 31738165।
  36. ↑ Matzke NJ, Lin A, Stone M, Baker MA (জুলাই ২০২১)। "Flagellar export apparatus and ATP synthetase: Homology evidenced by synteny predating the Last Universal Common Ancestor"। BioEssays। ৪৩ (7): e২১০০০০৪। ডিওআই:10.1002/bies.202100004। এইচডিএল:2292/55176। পিএমআইডি 33998015। এস২সিআইডি 234747849।

আরও পড়ুন

[সম্পাদনা]

বহিঃসংযোগ

[সম্পাদনা]
'https://bn.wikipedia.org/w/index.php?title=এটিপি_সিন্থেস&oldid=8523496' থেকে আনীত