উপাঞ্চল (অনাক্রম্যতন্ত্র)

মানব অনাক্রম্যতন্ত্রের আলোচনায় উপাঞ্চল বা প্রত্যুৎপাদকীয় নির্ধারক বলতে কোনও প্রত্যুৎপাদকের সেই প্রোটিন অংশটিকে বোঝায়, যে অংশটিকে অনাক্রম্যতন্ত্রের প্রতিরক্ষিকা, বি কোষ বা টি কোষগুলি শনাক্ত করতে পারে। প্রতিরক্ষিকাগুলি এই উপাঞ্চলটির সাথে আবদ্ধ হতে পারে। প্রতিরক্ষিকার যে অংশটি উপাঞ্চলের সাথে আবদ্ধ হয়, সেটিকে ঐ প্রতিরক্ষিকার পরাঞ্চল বলে। সাধারণত উপাঞ্চলগুলি বহির্জাত প্রত্যুৎপাদকের প্রোটিন অংশ হয়ে থাকে। তবে স্বতঃঅনাক্রম্য রোগের ক্ষেত্রে অনাক্রম্যতন্ত্রের কোষগুলি পোষকদেহের নিজস্ব কোষের প্রোটিনকেই ভুলবশত উপাঞ্চল হিসেবে শনাক্ত করতে পারে।^[১]

গাঠনিক কাঠামো ও পরাঞ্চলের সাথে আন্তঃক্রিয়ার উপর ভিত্তি করে প্রোটিন প্রত্যুৎপাদকগুলির উপাঞ্চলগুলিকে দুইটি শ্রেণীতে বিভক্ত করা হয়; এগুলি হল অনুরূপী উপাঞ্চল এবং রৈখিক উপাঞ্চল।^[২] অনুরূপী ও রৈখিক উপাঞ্চলগুলি উপাঞ্চলগুলির ত্রিমাত্রিক অনুরূপিতা অনুযায়ী পরাঞ্চলের সাথে আন্তঃক্রিয়া সম্পাদন করে, যে ব্যাপারটি সংশ্লিষ্ট উপাঞ্চলের অবশিষ্টাংশসমূহের পৃষ্ঠতলীয় বৈশিষ্ট্যাবলি ও প্রত্যুৎপাদকের অন্যান্য খণ্ডসমূহের আকৃতি বা তৃতীয়-পর্যায়ের কাঠামো দ্বারা নির্ধারিত হয়। পরস্পর অসংলগ্ন অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশগুলির আন্তঃক্রিয়ার ফলে গৃহীত ত্রিমাত্রিক অনুরূপিতা দ্বারা অনুরূপী উপাঞ্চল গঠিত হয়। এর বিপরীতে, পরস্পর সংলগ্ন অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশগুলির আন্তঃক্রিয়ার ফলে গৃহীত ত্রিমাত্রিক অনুরূপিতা দ্বারা রৈখিক উপাঞ্চল গঠিত হয়। একটি রৈখিক উপাঞ্চল কেবলমাত্র সংশ্লিষ্ট অ্যামিনো অ্যাসিডগুলির প্রাথমিক কাঠামো দ্বারাই নির্ধারিত হয় না। ঐ ধরনের অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশগুলিকে অন্যান্য যে অবশিষ্টাংশগুলি ঘিরে থাকে, এবং অপেক্ষাকৃত দূরবর্তী অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশগুলিও উপাঞ্চলের ত্রিমাত্রিক উপরূপিতা গ্রহণের ক্ষমতাকে প্রভাবিত করে।^[৩]^[৪]^[৫]^[৬]^[৭] ৯০% উপাঞ্চল অনুরূপী শ্রেণীর হয়ে থাকে।

পরিভাষা

অনাক্রম্যতন্ত্র - immune system
অনুরূপী উপাঞ্চল - conformational epitope
অবশিষ্টাংশ - residues
অসংলগ্ন - discontiguous
অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশ - amino acid residue
উপাঞ্চল - epitope
খণ্ডাংশ - segment
টি কোষ - T cell
তৃতীয়-পর্যায়ের কাঠামো - tertiary structure
ত্রিমাত্রিক অনুরূপিতা - 3-D conformation
পরাঞ্চল - paratope
পৃষ্ঠতলীয় বৈশিষ্ট্য - surface feature
পোষক - host
প্রতিরক্ষিকা - antibody
প্রত্যুৎপাদক - antigen
প্রত্যুৎপাদকীয় নির্ধারক - antigenic determinant
প্রাথমিক কাঠামো - primary structure
প্রোটিন - protein
বহির্জাত - exogenous
বি কোষ - B cell
রৈখিক উপাঞ্চল - linear epitope
সংলগ্ন - contiguous
স্বতঃঅনাক্রম্য রোগ - autoimmune diseases

আরও দেখুন

গুপ্তাঞ্চল

তথ্যসূত্র

↑ Mahmoudi Gomari, Mohammad; Saraygord-Afshari, Neda; Farsimadan, Marziye; Rostami, Neda; Aghamiri, Shahin; Farajollahi, Mohammad M. (১ ডিসেম্বর ২০২০)। "Opportunities and challenges of the tag-assisted protein purification techniques: Applications in the pharmaceutical industry"। Biotechnology Advances। ৪৫: ১০৭৬৫৩। ডিওআই:10.1016/j.biotechadv.2020.107653। পিএমআইডি 33157154। এস২সিআইডি 226276355।
↑ Huang J, Honda W (এপ্রিল ২০০৬)। "CED: a conformational epitope database"। BMC Immunology। ৭: ৭। ডিওআই:10.1186/1471-2172-7-7। পিএমসি 1513601। পিএমআইডি 16603068।{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি শৈলী রক্ষণাবেক্ষণ: পতাকাভুক্ত নয় এমন বিনামূল্যে ডিওআই (লিঙ্ক)
↑ Anfinsen CB (জুলাই ১৯৭৩)। "Principles that govern the folding of protein chains"। Science। ১৮১ (4096): ২২৩–৩০। বিবকোড:1973Sci...181..223A। ডিওআই:10.1126/science.181.4096.223। পিএমআইডি 4124164।
↑ Bergmann CC, Tong L, Cua R, Sensintaffar J, Stohlman S (আগস্ট ১৯৯৪)। "Differential effects of flanking residues on presentation of epitopes from chimeric peptides"। Journal of Virology। ৬৮ (8): ৫৩০৬–১০। ডিওআই:10.1128/JVI.68.8.5306-5310.1994। পিএমসি 236480। পিএমআইডি 7518534।
↑ Bergmann CC, Yao Q, Ho CK, Buckwold SL (অক্টোবর ১৯৯৬)। "Flanking residues alter antigenicity and immunogenicity of multi-unit CTL epitopes"। Journal of Immunology। ১৫৭ (8): ৩২৪২–৯। পিএমআইডি 8871618।
↑ Briggs S, Price MR, Tendler SJ (১৯৯৩)। "Fine specificity of antibody recognition of carcinoma-associated epithelial mucins: antibody binding to synthetic peptide epitopes"। European Journal of Cancer। ২৯A (2): ২৩০–৭। ডিওআই:10.1016/0959-8049(93)90181-E। পিএমআইডি 7678496।
↑ Craig L, Sanschagrin PC, Rozek A, Lackie S, Kuhn LA, Scott JK (আগস্ট ১৯৯৮)। "The role of structure in antibody cross-reactivity between peptides and folded proteins"। Journal of Molecular Biology। ২৮১ (1): ১৮৩–২০১। ডিওআই:10.1006/jmbi.1998.1907। পিএমআইডি 9680484।

বহিঃসংযোগ

উপাঞ্চল পূর্বাভাস পদ্ধতিসমূহ

Rubinstein ND, Mayrose I, Martz E, Pupko T (সেপ্টেম্বর ২০০৯)। "Epitopia: a web-server for predicting B-cell epitopes"। BMC Bioinformatics। ১০: ২৮৭। ডিওআই:10.1186/1471-2105-10-287। পিএমসি 2751785। পিএমআইডি 19751513।{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি শৈলী রক্ষণাবেক্ষণ: পতাকাভুক্ত নয় এমন বিনামূল্যে ডিওআই (লিঙ্ক)
Rubinstein ND, Mayrose I, Pupko T (ফেব্রুয়ারি ২০০৯)। "A machine-learning approach for predicting B-cell epitopes"। Molecular Immunology। ৪৬ (5): ৮৪০–৭। ডিওআই:10.1016/j.molimm.2008.09.009। পিএমআইডি 18947876।
Saravanan V, Gautham N (অক্টোবর ২০১৫)। "Harnessing Computational Biology for Exact Linear B-Cell Epitope Prediction: A Novel Amino Acid Composition-Based Feature Descriptor"। Omics। ১৯ (10): ৬৪৮–৫৮। ডিওআই:10.1089/omi.2015.0095। পিএমআইডি 26406767।
Singh H, Ansari HR, Raghava GP (২০১৩)। "Improved method for linear B-cell epitope prediction using antigen's primary sequence"। PLOS ONE। ৮ (5): e৬২২১৬। বিবকোড:2013PLoSO...862216S। ডিওআই:10.1371/journal.pone.0062216। পিএমসি 3646881। পিএমআইডি 23667458।

উপাঞ্চল উপাত্তাধারসমূহ

[1] Mahmoudi Gomari, Mohammad; Saraygord-Afshari, Neda; Farsimadan, Marziye; Rostami, Neda; Aghamiri, Shahin; Farajollahi, Mohammad M. (১ ডিসেম্বর ২০২০)। "Opportunities and challenges of the tag-assisted protein purification techniques: Applications in the pharmaceutical industry"। Biotechnology Advances। ৪৫: ১০৭৬৫৩। ডিওআই:10.1016/j.biotechadv.2020.107653। পিএমআইডি 33157154। এস২সিআইডি 226276355।

[2] Huang J, Honda W (এপ্রিল ২০০৬)। "CED: a conformational epitope database"। BMC Immunology। ৭: ৭। ডিওআই:10.1186/1471-2172-7-7। পিএমসি 1513601। পিএমআইডি 16603068।{{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: উদ্ধৃতি শৈলী রক্ষণাবেক্ষণ: পতাকাভুক্ত নয় এমন বিনামূল্যে ডিওআই (লিঙ্ক)

[3] Anfinsen CB (জুলাই ১৯৭৩)। "Principles that govern the folding of protein chains"। Science। ১৮১ (4096): ২২৩–৩০। বিবকোড:1973Sci...181..223A। ডিওআই:10.1126/science.181.4096.223। পিএমআইডি 4124164।

[4] Bergmann CC, Tong L, Cua R, Sensintaffar J, Stohlman S (আগস্ট ১৯৯৪)। "Differential effects of flanking residues on presentation of epitopes from chimeric peptides"। Journal of Virology। ৬৮ (8): ৫৩০৬–১০। ডিওআই:10.1128/JVI.68.8.5306-5310.1994। পিএমসি 236480। পিএমআইডি 7518534।

[5] Bergmann CC, Yao Q, Ho CK, Buckwold SL (অক্টোবর ১৯৯৬)। "Flanking residues alter antigenicity and immunogenicity of multi-unit CTL epitopes"। Journal of Immunology। ১৫৭ (8): ৩২৪২–৯। পিএমআইডি 8871618।

[6] Briggs S, Price MR, Tendler SJ (১৯৯৩)। "Fine specificity of antibody recognition of carcinoma-associated epithelial mucins: antibody binding to synthetic peptide epitopes"। European Journal of Cancer। ২৯A (2): ২৩০–৭। ডিওআই:10.1016/0959-8049(93)90181-E। পিএমআইডি 7678496।

[7] Craig L, Sanschagrin PC, Rozek A, Lackie S, Kuhn LA, Scott JK (আগস্ট ১৯৯৮)। "The role of structure in antibody cross-reactivity between peptides and folded proteins"। Journal of Molecular Biology। ২৮১ (1): ১৮৩–২০১। ডিওআই:10.1006/jmbi.1998.1907। পিএমআইডি 9680484।

[১]

[২]

[৩]

[৪]

[৫]

[৬]

[৭]