অক্সিডেটিভ ফসফোরাইলেশন

অক্সিডেটিভ ফসফোরাইলেশন (ইউকে /ɒkˈsɪd.ə.tɪv/, ইউএস /ˈɑːk.sɪˌdeɪ.tɪv/ ^[১]) অথবা ইলেকট্রন ট্রান্সপোর্ট-লিঙ্কড ফসফোরাইলেশন বা টার্মিনাল অক্সিডেশন হল একটি মেটাবলিক পথ, যেখানে কোষ এনজাইম ব্যবহার করে পুষ্টি উপাদানগুলোকে অক্সিডাইজ করে, যার ফলে রাসায়নিক শক্তি মুক্ত হয় এবং এডেনোসিন ট্রাইফসফেট (ATP) তৈরি হয়। ইউক্যারিওট এ এটি মাইটোকন্ড্রিয়ার মধ্যে ঘটে। প্রায় সব অ্যারোবিক অর্গানিজম অক্সিডেটিভ ফসফোরিলেশন চালায়। এই পথটি খুবই বিস্তৃত, কারণ এটি বিকল্প ফারমেন্টেশন প্রক্রিয়াগুলির মতো এনএরএরোবিক গ্লাইকলাইসিস থেকে বেশি শক্তি উৎপন্ন করে।

গ্লুকোজ এর রসায়ন bond শক্তি সেলের সিট্রিক অ্যাসিড সাইকেলে মুক্ত হয়, যার ফলে কার্বন ডাইঅক্সাইড এবং শক্তিশালী ইলেকট্রন দাতা NADH এবং FADH তৈরি হয়। অক্সিডেটিভ ফসফোরিলেশন এই অণুসমূহ এবং O₂ ব্যবহার করে ATP তৈরি করে, যা কোষে শক্তির প্রয়োজন হলে ব্যবহার হয়। অক্সিডেটিভ ফসফোরিলেশনের সময়, ইলেকট্রনগুলো ইলেকট্রন দাতাদের থেকে একটি ইলেকট্রন গ্রহণকারী সিরিজে স্থানান্তরিত হয়, এবং শেষে অক্সিজেনের সাথে প্রতিক্রিয়া করে, যা মোট শক্তির অর্ধেক মুক্ত করে।^[২]

ইউক্যারিওট এ, এই রেডক্স প্রতিক্রিয়াগুলি কোষের মাইটোকন্ড্রিয়ার অভ্যন্তরীণ ঝিল্লির মধ্যে একটি প্রোটিন কমপ্লেক্সের মাধ্যমে ক্যাটালাইজ করা হয়, whereas, প্রোক্যারিওট এ, এই প্রোটিনগুলি কোষের বাইরের ঝিল্লিতে থাকে। এই সংযুক্ত প্রোটিনগুলির সেটটিকে ইলেকট্রন ট্রান্সপোর্ট চেইন বলা হয়। ইউক্যারিওটদের মধ্যে পাঁচটি প্রধান প্রোটিন কমপ্লেক্স জড়িত থাকে, whereas, প্রোক্যারিওটদের মধ্যে বিভিন্ন ধরনের এনজাইম থাকে, যা বিভিন্ন ইলেকট্রন দাতা এবং গ্রহণকারী ব্যবহার করে।

ইলেকট্রন ট্রান্সপোর্ট চেইনের মাধ্যমে প্রবাহিত ইলেকট্রন দ্বারা স্থানান্তরিত শক্তি প্রোটনদের মাইটোকন্ড্রিয়ার অভ্যন্তরীণ ঝিল্লির মাধ্যমে পরিবহন করতে ব্যবহৃত হয়, এই প্রক্রিয়াটি ইলেকট্রন ট্রান্সপোর্ট নামে পরিচিত। এটি pH গ্রেডিয়েন্ট এবং মেমব্রেন পোটেনশিয়াল নামক বৈদ্যুতিক সম্ভাবনা তৈরি করে। এই শক্তির উৎসটি তখন ব্যবহার করা হয় যখন প্রোটনরা ঝিল্লি পার হয়ে ফিরে আসে এবং শক্তির গ্রেডিয়েন্টের মাধ্যমে প্রবাহিত হয়, একটি বড় এনজাইম ATP সিন্থেজ এর মাধ্যমে, এই প্রক্রিয়াটি কেমিওসোমোসিস নামে পরিচিত। ATP সিন্থেজ শক্তি ব্যবহার করে অ্যাডেনোসিন ডাইফসফেট (ADP) কে অ্যাডেনোসিন ট্রাইফসফেটে পরিণত করে, একটি ফসফোরিলেশন প্রতিক্রিয়া দ্বারা। এই প্রতিক্রিয়াটি প্রোটনের প্রবাহ দ্বারা চালিত হয়, যা এনজাইমের একটি অংশকে ঘুরিয়ে দেয়। ATP সিন্থেজ একটি রোটারি মেকানিক্যাল মোটর।

যদিও অক্সিডেটিভ ফসফোরিলেশন মেটাবলিজমের একটি গুরুত্বপূর্ণ অংশ, এটি রিঅ্যাকটিভ অক্সিজেন স্পিসিস তৈরি করে যেমন সুপারঅক্সাইড এবং হাইড্রোজেন পারঅক্সাইড, যা ফ্রি র্যাডিক্যাল সৃষ্টি করে, কোষকে ক্ষতিগ্রস্ত করে এবং রোগ এবং সম্ভবত বয়স বাড়ানো এবং বৃদ্ধত্ব তে অবদান রাখে। এই মেটাবলিক পথটি পরিচালনা করা এনজাইমগুলি অনেক ঔষধ এবং বিষের লক্ষ্য, যা তাদের কার্যকলাপ বন্ধ করে।

কেমিওসমোসিস

অক্সিডেটিভ ফসফরাইলেশন এমন একটি প্রক্রিয়া যা শক্তি-মুক্তকারী রাসায়নিক বিক্রিয়াগুলোকে শক্তি-প্রয়োজনীয় বিক্রিয়াগুলোর সঙ্গে সংযুক্ত করে। এই দুই ধরনের বিক্রিয়াকে যুগ্ম বলা হয়, কারণ একটি ছাড়া অন্যটি সংঘটিত হতে পারে না। ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খলে রেডক্স বিক্রিয়ার মাধ্যমে ইলেকট্রন প্রবাহ সৃষ্টি হয়, যেখানে ইলেকট্রন দাতা যেমন NADH থেকে ইলেকট্রন গ্রহণকারী যেমন অক্সিজেন এবং হাইড্রোজেন (প্রোটন) পর্যন্ত প্রবাহিত হয়। এটি একটি এক্সারগনিক প্রক্রিয়া – যা শক্তি নির্গত করে, অপরদিকে ATP সংশ্লেষণ একটি এন্ডারগনিক প্রক্রিয়া, যা শক্তি গ্রহণ করে।

ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খল এবং ATP সংশ্লেষক উভয়ই এক বিশেষ ঝিল্লির মধ্যে অবস্থান করে এবং শক্তি স্থানান্তর প্রোটনের চলাচলের মাধ্যমে সম্পন্ন হয়, যাকে কেমিওসমোসিস বলা হয়।^[৩] প্রোটন প্রবাহ এক ঝিল্লির নেগেটিভ (N-সাইড) থেকে পজিটিভ (P-সাইড) অংশে প্রবাহিত হয়, যা ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খলের প্রোটন পাম্পিং এনজাইম দ্বারা চালিত হয়। এই চলাচল ঝিল্লি জুড়ে একটি বৈদ্যুতিক রাসায়নিক প্রবণতা তৈরি করে, যাকে প্রোটন-চালিত বল বলা হয়। এর দুটি উপাদান রয়েছে: প্রোটন ঘনত্বের পার্থক্য (একটি H+ প্রবণতা, ΔpH) এবং বৈদ্যুতিক সম্ভাবনার পার্থক্য, যেখানে N-সাইড নেগেটিভ চার্জযুক্ত।^[৪]

ATP সংশ্লেষক এই সঞ্চিত শক্তি মুক্ত করে প্রোটন প্রবাহকে বিপরীত দিক থেকে প্রবাহিত হতে দেয়, যা ইলেক্ট্রোকেমিক্যাল প্রবণতা দ্বারা চালিত হয়।^[৫] এই ইলেকট্রোকেমিক্যাল প্রবণতা ATP সংশ্লেষকের নির্দিষ্ট অংশকে ঘূর্ণিত করে এবং এই গতির মাধ্যমে ATP সংশ্লেষণ সংঘটিত হয়।

প্রোটন-চালিত বলের দুটি উপাদান তাপগতিবিদ্যাগতভাবে সমান: মাইটোকন্ড্রিয়াতে, শক্তির বড় অংশ বৈদ্যুতিক সম্ভাবনা দ্বারা সরবরাহ করা হয়; অ্যালকালিফাইল ব্যাকটেরিয়াগুলোর ক্ষেত্রে বৈদ্যুতিক শক্তিকে বিপরীত pH পার্থক্য কাটিয়ে উঠতে হয়। অপরদিকে, ক্লোরোপ্লাস্ট প্রধানত ΔpH দ্বারা পরিচালিত হয়। তবে, ATP সংশ্লেষণের গতি বজায় রাখতে তাদেরও সামান্য ঝিল্লি সম্ভাবনা প্রয়োজন। ফুসোবাকটেরিয়াম Propionigenium modestum-এর ক্ষেত্রে এটি ATP সংশ্লেষকের FO মোটরের a এবং c উপাদানের বিপরীত ঘূর্ণন ঘটায়।^[৪]

অক্সিডেটিভ ফসফরাইলেশন দ্বারা নির্গত শক্তির পরিমাণ অ্যানারোবিক গাঁজন দ্বারা উৎপাদিত শক্তির তুলনায় অনেক বেশি। গ্লাইকোলাইসিস মাত্র ২ ATP উৎপাদন করে, তবে অক্সিডেটিভ ফসফরাইলেশন প্রক্রিয়ায় ১০ NADH এবং ২ সাক্সিনেট অণু থেকে ৩০-৩৬ ATP উৎপন্ন হতে পারে, যখন একটি গ্লুকোজ অণু কার্বন ডাই অক্সাইড ও পানিতে পরিণত হয়।^[৬] অপরদিকে, বিটা অক্সিডেশন প্রক্রিয়ার প্রতিটি চক্রে একটি ফ্যাটি অ্যাসিড থেকে প্রায় ১৪ ATP উৎপাদিত হয়। তবে, এই ATP উৎপাদন তাত্ত্বিক সর্বোচ্চ মান; বাস্তবে, কিছু প্রোটন ঝিল্লির মধ্য দিয়ে লিক হয়ে যায়, যা ATP উৎপাদনের পরিমাণ কিছুটা কমিয়ে দেয়।^[৭]

ইলেকট্রন ও প্রোটন পরিবাহক অণুসমূহ

ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খল (electron transport chain) ইলেকট্রন এবং প্রোটন উভয়কেই বহন করে। এটি দাতাদের (donors) থেকে গ্রহণকারীদের (acceptors) কাছে ইলেকট্রন সরবরাহ করে এবং একইসাথে প্রোটনকে একদিকে থেকে অন্যদিকে স্থানান্তর করে। এই প্রক্রিয়ায় দ্রবণীয় ও প্রোটিন-সংযুক্ত পরিবাহক অণুগুলোর ব্যবহার করা হয়। মাইটোকন্ড্রিয়াতে, ইলেকট্রন স্থানান্তর সাধারণত আন্তঃঝিল্লি (intermembrane space) অঞ্চলে ঘটে, যেখানে জল-দ্রবণীয় ইলেকট্রন পরিবাহক প্রোটিন সাইটোক্রোম সি (cytochrome c) গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে।^[৮] এই প্রোটিন শুধুমাত্র ইলেকট্রন বহন করে এবং এটি লোহা (iron) পরমাণুর মাধ্যমে ইলেকট্রনের গ্রহণ-বর্জন (redox) প্রতিক্রিয়া পরিচালনা করে। লোহা পরমাণুটি প্রোটিনের হিম (heme) গ্রুপের মধ্যে অবস্থিত। সাইটোক্রোম সি কিছু ব্যাকটেরিয়াতেও পাওয়া যায়, যেখানে এটি পেরিপ্লাজমিক স্পেস (periplasmic space)-এ অবস্থান করে।^[৯]

মাইটোকন্ড্রিয়ার অভ্যন্তরীণ ঝিল্লিতে, লিপিড-দ্রবণীয় ইলেকট্রন পরিবাহক কোএনজাইম কিউ১০ (Q) ইলেকট্রন এবং প্রোটন উভয়ই পরিবহন করে। এটি একটি রেডক্স (redox) চক্রের মাধ্যমে এই কাজ সম্পন্ন করে।^[১০] এই ছোট বেনজোকুইনোন অণুটি অত্যন্ত হাইড্রোফোবিক (hydrophobic), যার ফলে এটি ঝিল্লির ভেতরে সহজেই ছড়িয়ে পড়তে পারে। যখন Q দুটি ইলেকট্রন এবং দুটি প্রোটন গ্রহণ করে, তখন এটি উবিকুইনল (QH₂) রূপে পরিবর্তিত হয়। বিপরীতে, QH₂ যখন দুটি ইলেকট্রন এবং দুটি প্রোটন ত্যাগ করে, তখন এটি আবার উবিকুইনোন (Q) রূপে পরিণত হয়। ফলে, যদি দুটি এনজাইম এমনভাবে বিন্যস্ত করা হয় যেখানে Q একদিকে কমানো (reduced) হয় এবং QH₂ অন্যদিকে অক্সিডাইজড (oxidized) হয়, তবে উবিকুইনোন এই প্রতিক্রিয়াগুলোর সমন্বয় সাধন করে এবং ঝিল্লির এক পাশ থেকে অন্য পাশে প্রোটন স্থানান্তরিত করতে সাহায্য করে।^[১১] কিছু ব্যাকটেরিয়ার ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খলে মেনাকুইনোন (menaquinone)-এর মতো অন্যান্য কুইনোন ব্যবহার করা হয়।^[১২]

প্রোটিনের অভ্যন্তরে, ইলেকট্রন ফ্ল্যাভিন কোফ্যাক্টর,^[১৩]^[১৪] আয়রন-সালফার ক্লাস্টার এবং সাইটোক্রোমগুলোর মাধ্যমে স্থানান্তরিত হয়। ইলেকট্রন পরিবাহন শৃঙ্খলে কয়েক প্রকারের আয়রন-সালফার ক্লাস্টার থাকে। সবচেয়ে সাধারণ গঠনের একটি হল [2Fe–2S] ক্লাস্টার, যেখানে দুটি লোহা পরমাণু দুটি অজৈব সালফার পরমাণুর সাথে যুক্ত থাকে। আরেকটি সাধারণ গঠন হল [4Fe–4S] ক্লাস্টার, যেখানে চারটি লোহা ও চারটি সালফার পরমাণু একত্রে একটি ঘনক আকৃতির গঠন তৈরি করে। এই ক্লাস্টারগুলোর প্রতিটি লোহা পরমাণু সাধারণত সিস্টিন (cysteine)-এর সালফার পরমাণুর মাধ্যমে সংযুক্ত থাকে। ধাতব আয়ন কোফ্যাক্টররা রেডক্স প্রতিক্রিয়া ঘটায়, কিন্তু তারা প্রোটন গ্রহণ বা ত্যাগ করে না। ফলে, ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খলে এগুলো কেবলমাত্র ইলেকট্রন পরিবহনের জন্য ব্যবহৃত হয়। ইলেকট্রন পরিবহনের সময়, ইলেকট্রন এক কোফ্যাক্টর থেকে অন্য কোফ্যাক্টরে কোয়ান্টাম টানেলিং (quantum tunneling)-এর মাধ্যমে দ্রুত স্থানান্তরিত হয়। এটি ১.৪×১০⁻⁹ মিটার বা তার কম দূরত্বের মধ্যে খুব দ্রুত ঘটে।^[১৫]

ইউক্যারিওটিক ইলেকট্রন পরিবহন চেইন

বিভিন্ন ক্যাটাবলিক জৈব-রাসায়নিক প্রক্রিয়া, যেমন গ্লাইকোলাইসিস, সাইট্রিক অ্যাসিড চক্র এবং বিটা অক্সিডেশন, হ্রাসপ্রাপ্ত সহ-এনজাইম NADH উৎপন্ন করে। এই সহ-এনজাইমের মধ্যে উচ্চ শক্তি স্থানান্তর সম্ভাবনাযুক্ত ইলেকট্রন থাকে; অর্থাৎ, এটি অক্সিডাইজ হলে বিপুল পরিমাণ শক্তি মুক্ত হয়। তবে, কোষ এই শক্তি একবারে মুক্ত করে না, কারণ এটি একটি অনিয়ন্ত্রিত প্রতিক্রিয়া হয়ে যাবে। পরিবর্তে, NADH থেকে ইলেকট্রন অপসারণ করা হয় এবং বিভিন্ন এনজাইমের মাধ্যমে অক্সিজেন পর্যন্ত পৌঁছে দেওয়া হয়, যেখানে প্রতিটি ধাপে সামান্য পরিমাণ শক্তি মুক্ত হয়। এই এনজাইমসমূহ, যা কমপ্লেক্স I থেকে IV পর্যন্ত বিস্তৃত, একসঙ্গে ইলেকট্রন পরিবহন চেইন নামে পরিচিত এবং এটি মাইটোকন্ড্রিয়ার অভ্যন্তরীণ ঝিল্লিতে অবস্থান করে। সাক্সিনেট-ও ইলেকট্রন পরিবহন চেইনের মাধ্যমে অক্সিডাইজ হয়, তবে এটি ভিন্ন একটি বিন্দুতে এই প্রক্রিয়ায় প্রবেশ করে।

ইউক্যারিওটিক কোষে, এই ইলেকট্রন পরিবহন ব্যবস্থার এনজাইমসমূহ NADH থেকে প্রাপ্ত O₂-এর শক্তি ব্যবহার করে প্রোটন গুলোকে মাইটোকন্ড্রিয়ার অভ্যন্তরীণ ঝিল্লির ওপার পর্যন্ত পাম্প করে। এর ফলে ঝিল্লির মধ্যবর্তী স্থানে প্রোটনের ঘনত্ব বৃদ্ধি পায় এবং ঝিল্লি জুড়ে একটি বৈদ্যুতিক-রাসায়নিক ঢাল তৈরি হয়। এই সম্ভাবনায় সঞ্চিত শক্তি ATP synthase দ্বারা ব্যবহৃত হয়, যা ATP উৎপন্ন করে। ইউক্যারিওটিক মাইটোকন্ড্রিয়ায় সংঘটিত অক্সিডেটিভ ফসফরাইলেশন এই প্রক্রিয়ার সবচেয়ে ভালোভাবে বোঝা যায় এমন একটি উদাহরণ। প্রায় সব ইউক্যারিওটে মাইটোকন্ড্রিয়া বিদ্যমান, তবে অ্যানায়েরোবিক প্রোটোজোয়া যেমন Trichomonas vaginalis-এর মতো কিছু ব্যতিক্রম রয়েছে। এরা মাইটোকন্ড্রিয়ার পরিবর্তে হাইড্রোজেনোসোম নামে পরিচিত একটি সংশ্লেষিত অঙ্গাণুর মাধ্যমে প্রোটনকে হাইড্রোজেনে রূপান্তরিত করে।^[১৬]

ইউক্যারিয়োটিক কোষে সাধারণ শ্বসন এনজাইম এবং তাদের সাবস্ট্রেট।
শ্বসন এনজাইম	রেডক্স জুটি	মিডপয়েন্ট সম্ভাব্যতা (ভোল্ট)
NADH ডিহাইড্রোজেনেজ	NAD⁺ / NADH	−0.32^[১৭]
সাক্সিনেট ডিহাইড্রোজেনেজ	FMN বা FAD / FMNH₂ বা FADH₂	−0.20^[১৭]
সাইটোক্রোম bc₁ কমপ্লেক্স	Coenzyme Q10_ox / Coenzyme Q10_red	+0.06^[১৭]
সাইটোক্রোম bc₁ কমপ্লেক্স	সাইটোক্রোম b_ox / সাইটোক্রোম b_red	+0.12^[১৭]
কমপ্লেক্স IV	সাইটোক্রোম c_ox / সাইটোক্রোম c_red	+0.22^[১৭]
কমপ্লেক্স IV	সাইটোক্রোম a_ox / সাইটোক্রোম a_red	+0.29^[১৭]
কমপ্লেক্স IV	O₂ / HO⁻	+0.82^[১৭]
শর্ত: pH = 7^[১৭]

NADH-কোএনজাইম Q অক্সিডোরিডাক্টেজ (কমপ্লেক্স I)

NADH-কোএনজাইম Q অক্সিডোরিডাক্টেজ, যা NADH ডিহাইড্রোজেনেজ বা কমপ্লেক্স I নামেও পরিচিত, এটি ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খলের প্রথম প্রোটিন।^[১৮] কমপ্লেক্স I একটি বিশাল এনজাইম, যেখানে স্তন্যপায়ী প্রাণীদের কমপ্লেক্স I-এ ৪৬টি উপএকক থাকে এবং এটির আণবিক ভর প্রায় ১,০০০ কিলোডালটন (kDa)।^[১৯] এর কাঠামো বিশদভাবে জানা গেছে শুধুমাত্র একটি ব্যাকটেরিয়া থেকে;^[২০]^[২১] অধিকাংশ জীবের ক্ষেত্রে, এই কমপ্লেক্সটি একটি বুটের মতো আকৃতির, যার একটি বড় "বল" ঝিল্লি থেকে বেরিয়ে মাইটোকন্ড্রিয়নের দিকে থাকে।^[২২]^[২৩] এই এনজাইমের বিভিন্ন উপএকক তৈরির জন্য দায়ী জিনসমূহ কোষ নিউক্লিয়াস এবং মাইটোকন্ড্রিয়াল জিনোম উভয় স্থানেই পাওয়া যায়, যা মাইটোকন্ড্রিয়ায় উপস্থিত অনেক এনজাইমের ক্ষেত্রেই সত্য।

এই এনজাইম দ্বারা সম্পাদিত বিক্রিয়াটি হলো NADH-এর দুটি ইলেকট্রন দ্বারা কোএনজাইম Q10 বা উবিকুইনোন (Q) এর জারণ। এটি মাইটোকন্ড্রিয়াল ঝিল্লিতে পাওয়া যায় এবং একটি লিপিড-দ্রবণীয় কুইনোন।

{\ce {NADH + Q + 5H+_{matrix}-> NAD+ + QH2 + 4H+_{intermembrane}}}

(1)

এই বিক্রিয়ার সূচনা, এবং সমগ্র ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খলের শুরু, ঘটে যখন একটি NADH অণু কমপ্লেক্স I-এর সাথে যুক্ত হয় এবং দুটি ইলেকট্রন দান করে। এই ইলেকট্রনগুলো কমপ্লেক্স I-এর সাথে সংযুক্ত প্রস্থেটিক গ্রুপ ফ্ল্যাভিন মনোনিউক্লিওটাইড (FMN)-এর মাধ্যমে প্রবেশ করে। ইলেকট্রন গ্রহণের ফলে FMN তার হ্রাসপ্রাপ্ত রূপ FMNH2 এ পরিণত হয়। এরপর, ইলেকট্রনগুলো একাধিক লৌহ-গন্ধক ক্লাস্টারের (iron-sulfur clusters) মাধ্যমে প্রবাহিত হয়, যা এই কমপ্লেক্সের দ্বিতীয় ধরণের প্রস্থেটিক গ্রুপ।^[২০] কমপ্লেক্স I-এ উভয় প্রকার [2Fe–2S] এবং [4Fe–4S] লৌহ-গন্ধক ক্লাস্টার বিদ্যমান।

যখন ইলেকট্রনগুলো এই কমপ্লেক্সের মধ্য দিয়ে প্রবাহিত হয়, তখন চারটি প্রোটন ম্যাট্রিক্স থেকে আন্তঃঝিল্লি স্থানে পাম্প করা হয়। ঠিক কীভাবে এটি ঘটে তা সম্পূর্ণরূপে পরিষ্কার নয়, তবে মনে করা হয় যে এটি কমপ্লেক্স I-এর রূপান্তরজনিত পরিবর্তন (conformational changes) এর মাধ্যমে ঘটে, যা প্রোটনকে ঝিল্লির এক পাশে আবদ্ধ করে এবং অন্য পাশে মুক্ত করে।^[২৪] শেষ পর্যন্ত, ইলেকট্রনগুলো লৌহ-গন্ধক ক্লাস্টারের শৃঙ্খল থেকে ঝিল্লির একটি উবিকুইনোন অণুতে স্থানান্তরিত হয়।^[১৮] উবিকুইনোনের হ্রাসের ফলে প্রোটন প্রবাহের আরও একটি উৎস তৈরি হয়, কারণ এটি হ্রাসপ্রাপ্ত হয়ে উবিকুইনল (QH2) গঠনের জন্য ম্যাট্রিক্স থেকে দুটি প্রোটন গ্রহণ করে।^[২১]

সাক্সিনেট-কিউ অক্সিডোরিডাক্টেজ (কমপ্লেক্স II)

সাক্সিনেট-কিউ অক্সিডোরিডাক্টেজ, যা কমপ্লেক্স II বা সাক্সিনেট ডিহাইড্রোজেনেজ নামেও পরিচিত, এটি ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খলে প্রবেশের দ্বিতীয় পদ্ধতি।^[২৫] এটি ব্যতিক্রমী, কারণ এটি একমাত্র এনজাইম যা একসাথে দুটি ভিন্ন প্রক্রিয়ায় অংশ নেয়—সাইট্রিক অ্যাসিড চক্র এবং ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খল।

কমপ্লেক্স II চারটি প্রোটিন সাবইউনিট নিয়ে গঠিত এবং এতে flavin adenine dinucleotide (FAD) কোফ্যাক্টর, আয়রন-সালফার ক্লাস্টার এবং একটি heme গ্রুপ থাকে। যদিও এই হেম গ্রুপ কোএনজাইম Q-তে ইলেকট্রন স্থানান্তরে অংশ নেয় না, তবে এটি বিক্রিয়াশীল অক্সিজেন উৎপাদন হ্রাসে গুরুত্বপূর্ণ বলে মনে করা হয়।^[২৬]^[২৭]

এনজাইমটি সাক্সিনেট-কে ফুমারেট-এ অক্সিডাইজ করে এবং একই সাথে ইউবিকুইনোনকে রিডিউস করে। যেহেতু এই বিক্রিয়াটি NADH-এর অক্সিডেশনের তুলনায় কম শক্তি নির্গত করে, তাই কমপ্লেক্স II প্রোটন পরিবহন করে না এবং প্রোটন গ্রেডিয়েন্টেও অবদান রাখে না।

{\ce {{Succinate}+ Q -> {Fumarate}+ QH2}}

(2)

কিছু ইউক্যারিওটিক জীবের ক্ষেত্রে, যেমন পরজীবী কৃমি Ascaris suum, কমপ্লেক্স II-এর অনুরূপ একটি এনজাইম, ফুমারেট রিডাক্টেজ (menaquinol:fumarate oxidoreductase, বা QFR), বিপরীতভাবে কাজ করে। এটি ইউবিকুইনলকে অক্সিডাইজ করে এবং ফুমারেটকে রিডিউস করে। এর ফলে এই কৃমি বৃহৎ অন্ত্রে অক্সিজেনবিহীন পরিবেশেও বেঁচে থাকতে পারে এবং ফুমারেটকে ইলেকট্রন গ্রহণকারী হিসেবে ব্যবহার করে অ্যানায়েরোবিক অক্সিডেটিভ ফসফরাইলেশন চালিয়ে যেতে পারে।^[২৮]

কমপ্লেক্স II-এর আরেকটি ব্যতিক্রমী ব্যবহার ম্যালেরিয়া পরজীবী Plasmodium falciparum-এ দেখা যায়। এখানে কমপ্লেক্স II বিপরীতভাবে অক্সিডেজ হিসেবে কাজ করে এবং ইউবিকুইনল পুনরুদ্ধার করতে সাহায্য করে। এটি পরজীবীর একটি অস্বাভাবিক পাইরিমিডিন সংশ্লেষণ প্রক্রিয়ার জন্য গুরুত্বপূর্ণ।^[২৯]

ইলেকট্রন ট্রান্সফার ফ্ল্যাভোপ্রোটিন-Q অক্সিডোরিডাক্টেজ

ইলেকট্রন ট্রান্সফার ফ্ল্যাভোপ্রোটিন-ইউবিকুইনোন অক্সিডোরিডাক্টেজ (ETF-Q অক্সিডোরিডাক্টেজ), যা ইলেকট্রন ট্রান্সফারিং-ফ্ল্যাভোপ্রোটিন ডিহাইড্রোজেনেজ নামেও পরিচিত, এটি ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খলের (electron transport chain) তৃতীয় প্রবেশদ্বার। এটি একটি এনজাইম, যা ইলেকট্রন ট্রান্সফারিং ফ্ল্যাভোপ্রোটিন থেকে মাইটোকন্ড্রিয়াল ম্যাট্রিক্সে ইলেকট্রন গ্রহণ করে এবং এই ইলেকট্রন ব্যবহার করে ইউবিকুইনোনকে হ্রাস (reduce) করে।^[৩০] এই এনজাইমে একটি ফ্ল্যাভিন এবং একটি [4Fe–4S] ক্লাস্টার থাকে। তবে অন্যান্য শ্বসন সংশ্লিষ্ট কমপ্লেক্সের (respiratory complexes) মতো এটি লিপিড বাইলেয়ার ভেদ করে না, বরং এটি ঝিল্লির (membrane) পৃষ্ঠে সংযুক্ত থাকে।^[৩১]

{\ce {ETF_{red}{}+ Q -> ETF_{ox}{}+ QH2}}

(3)

স্তন্যপায়ী প্রাণীদের (mammals) ক্ষেত্রে, এই বিপাকীয় পথ (metabolic pathway) বিটা অক্সিডেশন, ফ্যাটি অ্যাসিডের বিপাক (catabolism), অ্যামিনো অ্যাসিড, এবং কোলিন ভাঙার ক্ষেত্রে গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে। এটি বিভিন্ন অ্যাসিটাইল-কোএ ডিহাইড্রোজেনেজ থেকে ইলেকট্রন গ্রহণ করে।^[৩২]^[৩৩] উদ্ভিদে (plants), ETF-Q অক্সিডোরিডাক্টেজ দীর্ঘ সময় অন্ধকারে টিকে থাকার জন্য বিপাকীয় প্রতিক্রিয়াগুলোর (metabolic responses) ক্ষেত্রে গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে।^[৩৪]

Q-সাইটোক্রোম সি অক্সিডোরিডাকটেজ (কমপ্লেক্স III)

Q-সাইটোক্রোম সি অক্সিডোরিডাকটেজ এনজাইমটিকে সাইটোক্রোম সি রিডাকটেজ, সাইটোক্রোম bc₁ কমপ্লেক্স অথবা সহজভাবে কমপ্লেক্স III নামেও পরিচিত।^[৩৫]^[৩৬] স্তন্যপায়ী প্রাণীদের ক্ষেত্রে, এই এনজাইমটি ডাইমার আকারে থাকে। প্রতিটি ইউনিট ১১টি প্রোটিন সাবইউনিট, একটি [2Fe-2S] আয়রন-সালফার ক্লাস্টার এবং তিনটি সাইটোক্রোম নিয়ে গঠিত—একটি সাইটোক্রোম c₁ এবং দুটি সাইটোক্রোম b।^[৩৭] সাইটোক্রোম হলো এক ধরনের ইলেকট্রন স্থানান্তরকারী প্রোটিন, যা অন্তত একটি হিম গ্রুপ ধারণ করে। কমপ্লেক্স III-এর হিম গ্রুপের লৌহ (Fe) পরমাণুগুলি ইলেকট্রন প্রবাহের মাধ্যমে ফেরাস (+2) এবং ফেরিক (+3) অবস্থার মধ্যে পরিবর্তিত হয়।

কমপ্লেক্স III এনজাইমের অনুঘটক ক্রিয়া একটি উবিকুইনল অণুর অক্সিডেশন এবং দুটি সাইটোক্রোম সি অণুর রিডাকশন ঘটায়। সাইটোক্রোম সি হল একটি হিম প্রোটিন, যা মাইটোকন্ড্রিয়ার সাথে শিথিলভাবে সংযুক্ত থাকে। কোএনজাইম Q দুটি ইলেকট্রন বহন করতে পারে, কিন্তু সাইটোক্রোম সি মাত্র একটি ইলেকট্রন বহন করতে সক্ষম।

{\ce {QH2{}+ 2 Cyt, c_{ox}{}+ 2H+{matrix}-> Q{}+ 2 Cyt, c{red}{}+ 4H+_{intermembrane}}}

(4)

যেহেতু QH₂ থেকে সাইটোক্রোম সি-তে একবারে মাত্র একটি ইলেকট্রন স্থানান্তরিত হতে পারে, তাই কমপ্লেক্স III-এর প্রতিক্রিয়া প্রক্রিয়াটি অন্যান্য শ্বাস-প্রশ্বাস সংশ্লিষ্ট কমপ্লেক্সের তুলনায় বেশি জটিল। এটি দুই ধাপে সম্পন্ন হয়, যা Q-চক্র নামে পরিচিত।^[৩৮] প্রথম ধাপে, এনজাইমটি তিনটি সাবস্ট্রেটের সাথে যুক্ত হয়। প্রথম সাবস্ট্রেট QH₂, যা অক্সিডাইজ হয় এবং একটি ইলেকট্রন দ্বিতীয় সাবস্ট্রেট, সাইটোক্রোম সি-তে স্থানান্তরিত হয়। QH₂ থেকে মুক্ত হওয়া দুটি প্রোটন আন্তঃঝিল্লীস্থলে প্রবাহিত হয়। তৃতীয় সাবস্ট্রেট হল Q, যা QH₂-এর দ্বিতীয় ইলেকট্রন গ্রহণ করে এবং রিডিউস হয়ে Q^.− (উবিসেমিকুইনোন মুক্ত মৌল) পরিণত হয়। প্রথম দুটি সাবস্ট্রেট মুক্ত হয়ে যায়, কিন্তু উবিসেমিকুইনোন এনজাইমের সাথে যুক্ত থাকে। দ্বিতীয় ধাপে, একটি নতুন QH₂ অণু এনজাইমের সাথে যুক্ত হয় এবং আবারও একটি ইলেকট্রন সাইটোক্রোম সি-তে স্থানান্তরিত হয়। দ্বিতীয় ইলেকট্রনটি পূর্বে সংযুক্ত উবিসেমিকুইনোনে চলে যায় এবং এটি QH₂ এ রূপান্তরিত হয়, যা মাইটোকন্ড্রিয়াল ম্যাট্রিক্স থেকে দুটি প্রোটন গ্রহণ করে। এই নতুন গঠিত QH₂ এরপর এনজাইম থেকে বিচ্ছিন্ন হয়ে যায়।^[৩৯]

কোএনজাইম Q অভ্যন্তরীণ ঝিল্লির এক পাশে রিডিউস হয়ে উবিকুইনলে রূপান্তরিত হয় এবং অপর পাশে অক্সিডাইজ হয়ে উবিকুইনোনে পরিণত হয়। এর ফলে ঝিল্লির মধ্য দিয়ে প্রোটনের একটি নিট স্থানান্তর ঘটে, যা প্রোটন প্রবণতা বৃদ্ধিতে সহায়তা করে।^[৪০] এই জটিল দুই-ধাপের প্রক্রিয়াটি অত্যন্ত গুরুত্বপূর্ণ কারণ এটি প্রোটন স্থানান্তরের দক্ষতা বৃদ্ধি করে। যদি Q-চক্রের পরিবর্তে একটি QH₂ অণু সরাসরি দুটি সাইটোক্রোম সি অণু রিডিউস করত, তবে দক্ষতা অর্ধেক হয়ে যেত এবং প্রতিটি সাইটোক্রোম সি-এর জন্য মাত্র একটি প্রোটন স্থানান্তরিত হতো।^[৪০]

সাইটোক্রোম সি অক্সিডেজ (কমপ্লেক্স IV)

সাইটোক্রোম সি অক্সিডেজ, যা কমপ্লেক্স IV নামেও পরিচিত, এটি ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খলের (electron transport chain) শেষ প্রোটিন কমপ্লেক্স।^[৪১] স্তন্যপায়ী প্রাণীদের মধ্যে এই এনজাইমটি অত্যন্ত জটিল গঠনযুক্ত। এতে ১৩টি সাবইউনিট, দুটি হিম (heme) গ্রুপ, এবং একাধিক ধাতব আয়ন কো-ফ্যাক্টর থাকে। মোট তিনটি তামা (copper), একটি ম্যাগনেসিয়াম (magnesium), এবং একটি দস্তা (zinc) পরমাণু এতে উপস্থিত থাকে।^[৪২]

এই এনজাইমটি ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খলের চূড়ান্ত বিক্রিয়ার জন্য দায়ী। এটি ইলেকট্রনকে অক্সিজেন এবং হাইড্রোজেন (প্রোটন) এর কাছে স্থানান্তর করে এবং একই সঙ্গে ঝিল্লির (membrane) মধ্য দিয়ে প্রোটন পাম্প করে।^[৪৩] এই ধাপে, চূড়ান্ত ইলেকট্রন গ্রহণকারী অক্সিজেন হ্রাসপ্রাপ্ত হয়ে পানিতে রূপান্তরিত হয়। সরাসরি প্রোটন পাম্পিং এবং অক্সিজেন হ্রাসের সময় ম্যাট্রিক্সের (matrix) প্রোটন ব্যবহার—এই উভয় প্রক্রিয়া একত্রে প্রোটন প্রবাহ (proton gradient) গঠনে ভূমিকা রাখে। এই এনজাইমের দ্বারা অনুঘটিত (catalyzed) বিক্রিয়াটি হলো সাইটোক্রোম সি-এর অক্সিডেশন এবং অক্সিজেনের হ্রাস:

{\ce {4Cyt\,c_{red}{}+O2{}+8H+_{matrix}->4Cyt\,c_{ox}{}+2H2O{}+4H+_{intermembrane}}}

(5)

বিকল্প রিডাক্টেজ এবং অক্সিডেজ

অনেক ইউক্যারিওটিক জীবের ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খল স্তন্যপায়ী প্রাণীদের তুলনায় ভিন্ন প্রকৃতির। উদাহরণস্বরূপ, উদ্ভিদে বিকল্প NADH অক্সিডেজ থাকে, যা NADH-কে মাইটোকন্ড্রিয়ার ম্যাট্রিক্সের পরিবর্তে সাইটোসলে অক্সিডাইজ করে এবং এই ইলেকট্রনগুলোকে ইউবিকুইনোন পুলে পাঠায়।^[৪৪] এই এনজাইমগুলো প্রোটন পরিবহন করে না, ফলে তারা অভ্যন্তরীণ ঝিল্লির উপর বৈদ্যুতিক রাসায়নিক ভারসাম্য পরিবর্তন না করেই ইউবিকুইনোন হ্রাস করে।^[৪৫]

আরেকটি ভিন্নধর্মী ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খলের উদাহরণ হলো বিকল্প অক্সিডেজ, যা উদ্ভিদে পাওয়া যায়, পাশাপাশি কিছু ছত্রাক, প্রোটিস্ট এবং সম্ভবত কিছু প্রাণীতেও উপস্থিত রয়েছে।^[৪৬]^[৪৭] এই এনজাইম ইউবিকুইনল থেকে সরাসরি অক্সিজেনে ইলেকট্রন স্থানান্তর করে।^[৪৮]

এই বিকল্প NADH ও ইউবিকুইনোন অক্সিডেজ দ্বারা সৃষ্ট ইলেকট্রন পরিবহন পথ সম্পূর্ণ শৃঙ্খলের তুলনায় কম পরিমাণে ATP উৎপন্ন করে। সংক্ষিপ্ত পথ গ্রহণের সুবিধাগুলো সম্পূর্ণরূপে স্পষ্ট নয়। তবে, বিকল্প অক্সিডেজ এমন পরিস্থিতিতে উত্পন্ন হয় যেখানে ঠান্ডা আবহাওয়া, প্রতিক্রিয়াশীল অক্সিজেন যৌগ, রোগজীবাণুর সংক্রমণ এবং অন্যান্য কারণ সম্পূর্ণ ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খলকে বাধাগ্রস্ত করে।^[৪৯]^[৫০] বিকল্প পথসমূহ সম্ভবত অক্সিডেটিভ স্ট্রেস কমানোর মাধ্যমে জীবের আঘাত প্রতিরোধ ক্ষমতা বৃদ্ধি করতে পারে।^[৫১]

কমপ্লেক্সের সংগঠন

প্রথমে যে মডেলটি ছিল, তা হলো যে শ্বাসযন্ত্রের চেইন কমপ্লেক্সগুলো মাইটোকন্ড্রিয়াল মেমব্রেনে স্বাধীনভাবে এবং স্বাধীনভাবে চলাচল করে।^[৫২] তবে সাম্প্রতিক তথ্যগুলো প্রস্তাব করছে যে, এই কমপ্লেক্সগুলো সম্ভবত উচ্চতর স্তরের গঠন তৈরি করে, যেগুলিকে সুপারকমপ্লেক্স বা "respirasome" বলা হয়।^[৫৩] এই মডেলে, বিভিন্ন কমপ্লেক্স একে অপরের সাথে যোগাযোগ করার মাধ্যমে সংগঠিত এনজাইমের সেট হিসেবে বিদ্যমান।^[৫৪] এই সমন্বয়গুলো সম্ভবত বিভিন্ন এনজাইম কমপ্লেক্সের মধ্যে উপাদান পরিবহনের জন্য একটি পথ সৃষ্টি করে, যার ফলে ইলেকট্রন ট্রান্সফারের গতি এবং দক্ষতা বৃদ্ধি পায়।^[৫৫] মিথেনরিয়াল সুপারকমপ্লেক্সের মধ্যে, কিছু উপাদান অন্যদের তুলনায় বেশি পরিমাণে উপস্থিত থাকতে পারে, কিছু তথ্য এমন একটি অনুপাত প্রস্তাব করছে যেখানে কমপ্লেক্স I/II/III/IV এবং ATP সিনথেজের অনুপাত প্রায় 1:1:3:7:4।^[৫৬] তবে, এই সুপারকমপ্লেক্স হাইপোথিসিসের উপর বিতর্ক এখনও সম্পূর্ণরূপে সমাধান হয়নি, কারণ কিছু তথ্য এই মডেলের সাথে খাপ খায় না।^[৫৭]^[৫৮]

প্রোক্যারিওটিক ইলেকট্রন ট্রান্সপোর্ট চেইন

ইউক্যারিওটের ইলেকট্রন ট্রান্সপোর্ট চেইনের গঠন এবং কার্যকারিতার সাধারণ সাদৃশ্যের বিপরীতে, ব্যাকটেরিয়া এবং আর্কিয়াদের ইলেকট্রন-স্থানান্তর এনজাইমের একটি বিশাল বৈচিত্র্য রয়েছে। এই এনজাইমগুলি সাবস্ট্রেট হিসেবে একটি সমান বিস্তৃত রাসায়নিকের সেট ব্যবহার করে।^[৫৯] ইউক্যারিওটের মতো, প্রোক্যারিওটিক ইলেকট্রন ট্রান্সপোর্ট সাবস্ট্রেটের অক্সিডেশন থেকে মুক্ত শক্তি ব্যবহার করে আয়নাগুলি মেমব্রেনের মাধ্যমে পাম্প করে এবং একটি বৈদ্যুতিন রাসায়নিক গ্রেডিয়েন্ট তৈরি করে। ব্যাকটেরিয়ায়, Escherichia coli তে অক্সিডেটিভ ফসফোরাইলেশন সবচেয়ে বিস্তারিতভাবে বোঝা যায়, তবে আর্কিয়াল সিস্টেমগুলি বর্তমানে ভালোভাবে বোঝা যায় না।^[৬০]

ইউক্যারিওটিক এবং প্রোক্যারিওটিক অক্সিডেটিভ ফসফোরাইলেশনের মধ্যে প্রধান পার্থক্য হল যে ব্যাকটেরিয়া এবং আর্কিয়া বিভিন্ন ধরনের পদার্থ ব্যবহার করে ইলেকট্রন দান বা গ্রহণ করার জন্য। এর ফলে প্রোক্যারিওটগুলি বিভিন্ন পরিবেশগত শর্তে বেঁচে থাকতে পারে।^[৬১] উদাহরণস্বরূপ, E. coli তে অক্সিডেটিভ ফসফোরাইলেশন একটি বৃহৎ সংখ্যক রিডিউসিং এজেন্ট এবং অক্সিডাইজিং এজেন্টের জোড় দ্বারা চালিত হতে পারে, যেগুলি নিচে তালিকাভুক্ত করা হয়েছে। মিডপয়েন্ট পটেনশিয়াল একটি রাসায়নিকের অক্সিডেশন বা রিডাকশনের সময় কত শক্তি মুক্ত হয় তা পরিমাপ করে, যেখানে রিডিউসিং এজেন্টগুলির নেতিবাচক পটেনশিয়াল থাকে এবং অক্সিডাইজিং এজেন্টগুলির ধনাত্মক পটেনশিয়াল থাকে।

*E. coli*-তে শ্বসন এনজাইম এবং তাদের সাবস্ট্রেট।^[৬২]
শ্বসন এনজাইম	রেডক্স জুটি	মিডপয়েন্ট সম্ভাব্যতা (ভোল্ট)
ফর্মেট ডিহাইড্রোজেনেজ	বাইকার্বোনেট / ফর্মেট	−0.43
হাইড্রোজেনেজ	প্রোটন / হাইড্রোজেন	−0.42
NADH ডিহাইড্রোজেনেজ	NAD⁺ / NADH	−0.32
গ্লিসেরল-৩-ফসফেট ডিহাইড্রোজেনেজ	DHAP / Gly-3-P	−0.19
পাইরুভেট অক্সিডেজ	অ্যাসিটেট + কার্বন ডাই অক্সাইড / পাইরুভেট	?
ল্যাকটেট ডিহাইড্রোজেনেজ	পাইরুভেট / ল্যাকটেট	−0.19
D-অ্যামিনো অ্যাসিড ডিহাইড্রোজেনেজ	২-অক্সোঅ্যাসিড + অ্যামোনিয়া / D-অ্যামিনো অ্যাসিড	?
গ্লুকোজ ডিহাইড্রোজেনেজ	গ্লুকোনেট / গ্লুকোজ	−0.14
সাক্সিনেট ডিহাইড্রোজেনেজ	ফুমারেট / সাক্সিনেট	+0.03
ইউবিকুইনল অক্সিডেজ	অক্সিজেন / পানি	+0.82
নাইট্রেট রিডাকটেজ	নাইট্রেট / নাইট্রাইট	+0.42
নাইট্রাইট রিডাকটেজ	নাইট্রাইট / অ্যামোনিয়া	+0.36
ডাইমিথাইল সালফোক্সাইড রিডাকটেজ	DMSO / DMS	+0.16
ট্রাইমিথাইলামিন এন-অক্সাইড রিডাকটেজ	TMAO / TMA	+0.13
ফুমারেট রিডাকটেজ	ফুমারেট / সাক্সিনেট	+0.03

যেমন উপরে দেখানো হয়েছে, E. coli রিডিউসিং এজেন্ট (যেমন: ফরমেট, হাইড্রোজেন, বা ল্যাকটেট) দিয়ে ইলেকট্রন দাতা হিসেবে এবং নাইট্রেট, DMSO, বা অক্সিজেন দিয়ে অ্যাকসেপ্টর হিসেবে বৃদ্ধি পেতে পারে।^[৬৩] অক্সিডাইজিং এবং রিডিউসিং এজেন্টের মধ্যে মিডপয়েন্ট পোটেনশিয়ালের পার্থক্য যত বড় হবে, তত বেশি শক্তি মুক্ত হবে তাদের প্রতিক্রিয়া করার সময়। এই যৌগগুলির মধ্যে, সাক্সিনেট/ফুমারেট জোড়টি অস্বাভাবিক, কারণ এর মিডপয়েন্ট পোটেনশিয়াল শূন্যের কাছে। সুতরাং সাক্সিনেট অক্সিজেনের মতো শক্তিশালী অক্সিডাইজিং এজেন্ট পাওয়া গেলে ফুমারেটে অক্সিডাইজ হতে পারে, বা ফুমারেট ফরমেটের মতো শক্তিশালী রিডিউসিং এজেন্ট ব্যবহার করে সাক্সিনেটে রিডিউস হতে পারে। এই বিকল্প প্রতিক্রিয়াগুলি যথাক্রমে সাক্সিনেট ডিহাইড্রোজেনেজ এবং ফুমারেট রিডিউকটেজ দ্বারা katalyz হয়।^[৬৪]

কিছু প্রোক্যারিওট রিডক্স জোড় ব্যবহার করে, যেগুলির মধ্যে মিডপয়েন্ট পোটেনশিয়ালের পার্থক্য খুবই কম। উদাহরণস্বরূপ, নাইট্রিফাইং ব্যাকটেরিয়া যেমন Nitrobacter নাইট্রাইটকে নাইট্রেটে অক্সিডাইজ করে, অক্সিজেনকে ইলেকট্রন দাতা হিসেবে প্রদান করে। এই প্রতিক্রিয়া থেকে মুক্ত হওয়া সামান্য শক্তি প্রোটন পাম্প করতে এবং ATP উৎপন্ন করতে যথেষ্ট, কিন্তু এটি সরাসরি NADH বা NADPH উৎপন্ন করার জন্য যথেষ্ট নয় যা অ্যানাবলিজমে ব্যবহৃত হতে পারে।^[৬৫] এই সমস্যা নাইট্রাইট অক্সিডোরিডিউকটেজ ব্যবহার করে সমাধান করা হয়, যা প্রোটন-মোটিভ ফোর্স উৎপন্ন করতে যথেষ্ট শক্তি তৈরি করে যাতে ইলেকট্রন ট্রান্সপোর্ট চেইনের একটি অংশ বিপরীত দিকে চালিত হয়, যার ফলে কমপ্লেক্স I NADH তৈরি করে।^[৬৬]^[৬৭]

প্রোক্যারিওটরা তাদের এই ইলেকট্রন দাতা এবং অ্যাকসেপ্টর ব্যবহার নিয়ন্ত্রণ করে বিভিন্ন এনজাইম উৎপাদন করে, যা পরিবেশগত শর্তাবলীর প্রতিক্রিয়া হিসাবে হয়।^[৬৮] এই নমনীয়তা সম্ভব হয় কারণ বিভিন্ন অক্সিডেজ এবং রিডিউসেজ একই উবিকুইনন পুল ব্যবহার করে। এর ফলে অনেক এনজাইম সিস্টেমের সংমিশ্রণ একসাথে কাজ করতে পারে, যা সাধারণ উবিকুইনল ইন্টারমিডিয়েট দ্বারা সংযুক্ত থাকে।^[৬২] এই কারণে, এই শ্বাসপ্রশ্বাস চেইনগুলির একটি মডুলার ডিজাইন রয়েছে, যেখানে সহজেই পরিবর্তনযোগ্য এনজাইম সিস্টেমের সেট রয়েছে।

এই বিপাকগত বৈচিত্র্যের পাশাপাশি, প্রোক্যারিওটরা আইসোজাইমের একটি পরিসরও ধারণ করে – বিভিন্ন এনজাইম যা একই প্রতিক্রিয়া ক্যাটালাইজ করে। উদাহরণস্বরূপ, E. coli-তে অক্সিজেনকে ইলেকট্রন অ্যাকসেপ্টর হিসেবে ব্যবহার করে দুটি ভিন্ন ধরনের উবিকুইনল অক্সিডেজ রয়েছে। উচ্চ মাত্রার অ্যারোবিক শর্তে, কোষটি একটি অক্সিডেজ ব্যবহার করে যা অক্সিজেনের প্রতি কম অনুরাগী এবং প্রতি ইলেকট্রনে দুটি প্রোটন পরিবহন করতে সক্ষম। তবে, যদি অক্সিজেনের স্তর কমে যায়, তারা এমন একটি অক্সিডেজে স্যুইচ করে যা প্রতি ইলেকট্রনে একটিমাত্র প্রোটন স্থানান্তর করে, কিন্তু অক্সিজেনের প্রতি উচ্চ অনুরাগী।^[৬৯]

ATP সিনথেস (কমপ্লেক্স V)

ATP সিনথেস, যা কমপ্লেক্স V নামেও পরিচিত, অক্সিডেটিভ ফসফোরাইলোশন পথের চূড়ান্ত এনজাইম। এই এনজাইমটি সব ধরনের জীবের মধ্যে পাওয়া যায় এবং প্রোক্যারিওট ও ইউক্যারিওট উভয়েই একইভাবে কাজ করে।^[৭০] এই এনজাইমটি একটি প্রোটন গ্রেডিয়েন্টের মধ্যে সঞ্চিত শক্তি ব্যবহার করে ADP এবং ফসফেট (P_i) থেকে ATP উৎপাদন চালায়। ATP উৎপাদনের জন্য প্রয়োজনীয় প্রোটনের সংখ্যা আনুমানিক তিন থেকে চার হতে পারে,^[৭১]^[৭২] এবং কিছু গবেষক মনে করেন, কোষগুলো এই অনুপাতটি বিভিন্ন পরিবেশ অনুযায়ী পরিবর্তন করতে পারে।^[৭৩]

{\ce {ADP + P_i + 4H+_{intermembrane}<=> ATP + H2O + 4H+_{matrix}}}

(6)

এই ফসফোরাইলোশন প্রতিক্রিয়া একটি ভারসাম্য, যা প্রোটন-মোটিভ শক্তি পরিবর্তন করে স্থানান্তরিত করা যায়। যদি প্রোটন-মোটিভ শক্তি না থাকে, তবে ATP সিনথেস প্রতিক্রিয়া ডান থেকে বামে চলে, ATP হাইড্রোলাইস করে এবং প্রোটনগুলো মেট্রিক্স থেকে ঝিল্লির মাধ্যমে বাইরে পাম্প করে। তবে, যখন প্রোটন-মোটিভ শক্তি বেশি থাকে, তখন প্রতিক্রিয়াটি বিপরীত দিকের দিকে চলে; এটি বাম থেকে ডানে চলে, প্রোটনগুলো তাদের কনসেনট্রেশন গ্রেডিয়েন্ট অনুসারে প্রবাহিত হতে দেয় এবং ADP কে ATP তে রূপান্তরিত করে।^[৭০] আসলে, ঘনিষ্ঠভাবে সম্পর্কিত ভ্যাকুোলার ধরনের H+-ATPase-এ, হাইড্রোলাইসিস প্রতিক্রিয়া কোষের অংশে এসিডিটি তৈরি করতে ব্যবহৃত হয়, প্রোটন পাম্পিং ও ATP হাইড্রোলাইসিসের মাধ্যমে।^[৭৪]

ATP সিনথেস একটি বিশাল প্রোটিন কমপ্লেক্স যার আকার মাশরুমের মতো। স্তন্যপায়ী প্রাণীর এনজাইম কমপ্লেক্সে ১৬টি সাবইউনিট থাকে এবং এর ভর আনুমানিক ৬০০ কিলোডালটন।^[৭৫] এর ঝিল্লির মধ্যে প্রবেশ করা অংশটি F_O নামে পরিচিত এবং এতে c সাবইউনিটের একটি রিং এবং প্রোটন চ্যানেল থাকে। স্টক এবং বলের আকারের হেডপিসটি F₁ নামে পরিচিত এবং এটি ATP সিনথেসিসের স্থান। F₁ অংশের শেষের দিকে বল আকৃতির কমপ্লেক্সে ছয়টি প্রোটিন থাকে (তিনটি α সাবইউনিট এবং তিনটি β সাবইউনিট), আর "স্টক" অংশে একটি প্রোটিন থাকে: γ সাবইউনিট, যার প্রান্তটি α এবং β সাবইউনিটের বলের মধ্যে প্রবাহিত হয়।^[৭৬] α এবং β সাবইউনিট উভয়েই নিউক্লিওটাইড বাঁধে, তবে ATP সিনথেসিস প্রতিক্রিয়া কেবল β সাবইউনিট দ্বারা ক্যাটালাইজ করা হয়। F₁ অংশের পাশে এবং ঝিল্লির ভিতর এক দীর্ঘ রড আকৃতির সাবইউনিট রয়েছে, যা α এবং β সাবইউনিটকে এনজাইমের বেসে আটকে রাখে।

যখন প্রোটনগুলো ATP সিনথেসের বেসের চ্যানেলের মাধ্যমে ঝিল্লি পার হয়, তখন F_O প্রোটন-চালিত মোটরটি ঘুরতে শুরু করে।^[৭৭] ঘূর্ণনটি সম্ভবত সি সাবইউনিটের রিংয়ের অ্যামিনো অ্যাসিডের আয়নিত অবস্থায় পরিবর্তন ঘটানোর কারণে হয়, যা বৈদ্যুতিক পারস্পরিক ক্রিয়া সৃষ্টি করে এবং সি সাবইউনিটের রিংটিকে প্রোটন চ্যানেলের পাশ দিয়ে চালিত করে।^[৭৮] এই ঘূর্ণনটি কেন্দ্রী

য় অক্সল (γ সাবইউনিট স্টক) কে ঘুরায়, যা α এবং β সাবইউনিটের মধ্যে থাকে। α এবং β সাবইউনিটগুলি নিজেদের ঘুরতে বাধা পায় স্টাইড-আর্ম দ্বারা, যা একটি স্ট্যাটর হিসেবে কাজ করে। γ সাবইউনিটের প্রান্তের এই চলাচল α এবং β সাবইউনিটের বলের মধ্যে সঞ্চিত শক্তি প্রদান করে, যা β সাবইউনিটগুলির সক্রিয় সাইটকে একটি গতির চক্রে পরিণত করে, যা ATP তৈরি এবং পরবর্তীতে মুক্তির জন্য কাজ করে।^[৭৯]

ATP সিনথেসের কার্যপ্রণালী। ATP লাল, ADP এবং ফসফেট গোলাপি এবং ঘূর্ণমান γ সাবইউনিট কালো হিসেবে প্রদর্শিত।

এই ATP সিনথেসিস প্রতিক্রিয়াটি বাইন্ডিং চেঞ্জ মেকানিজম নামে পরিচিত এবং এতে β সাবইউনিটের সক্রিয় সাইট তিনটি অবস্থায় চক্রাকারে পরিবর্তিত হয়।^[৮০] "খোলা" অবস্থায় ADP এবং ফসফেট সক্রিয় সাইটে প্রবেশ করে (যা ডায়াগ্রামে বাদামী রঙে দেখানো হয়েছে)। এরপর প্রোটিনটি সাইটের চারপাশে বন্ধ হয়ে এগুলোকে ঢিলা ভাবে বাঁধে - "ঢিলা" অবস্থায় (যা লাল রঙে দেখানো হয়েছে)। তারপর এনজাইমটি আবার আকার পরিবর্তন করে এবং এই অণুগুলোকে একত্রে শক্তভাবে বাধে, ফলে সাইটটি "টাইট" অবস্থায় (যা গোলাপি রঙে দেখানো হয়েছে) ATP মলিকিউলটি অত্যন্ত উচ্চ আকর্ষণ সহ বাঁধে। অবশেষে, সক্রিয় সাইটটি আবার খোলা অবস্থায় ফিরে আসে, ATP মুক্তি পায় এবং আরও ADP ও ফসফেট বাঁধে, পরবর্তী চক্রের জন্য প্রস্তুত থাকে।

কিছু ব্যাকটেরিয়া ও আর্কেয়াতে, ATP সিনথেসিস সোডিয়াম আয়নাগুলোর সেল মেমব্রেনের মধ্য দিয়ে চলাচল করার মাধ্যমে চালিত হয়, প্রোটনের পরিবর্তে।^[৮১]^[৮২] আর্কেয়া যেমন Methanococcus-এ A₁A_o সিনথেসও থাকে, যা এমন একটি এনজাইম ফর্ম, যার মধ্যে অতিরিক্ত প্রোটিন থাকে, যা অন্য ব্যাকটেরিয়া এবং ইউক্যারিওটিক ATP সিনথেস সাবইউনিটগুলোর সাথে খুব কম সাদৃশ্য রাখে। সম্ভবত, কিছু প্রজাতিতে, A₁A_o ফর্মটি একটি বিশেষ সোডিয়াম-চালিত ATP সিনথেস হতে পারে,^[৮৩] তবে এটা সব ক্ষেত্রে সত্য নাও হতে পারে।^[৮২]

অক্সিডেটিভ ফসফোরিলেশন - শক্তির পরিসংখ্যান

ইলেকট্রনের পরিবহন, যা রিডক্স জোড়া NAD⁺/NADH থেকে শেষ রিডক্স জোড়া 1/2 O₂/H₂O পর্যন্ত, এটি এইভাবে সারাংশ করা যেতে পারে:

1/2 O₂ + NADH + H⁺ → H₂O + NAD⁺

এই দুইটি রিডক্স জোড়ার মধ্যে সম্ভাব্য পার্থক্য হল ১.১৪ ভোল্ট, যা -৫২ কিলোক্যালরি/মোল বা -২৬০০ কিলোজুল প্রতি ৬ মোল O₂ এর সমান।

যখন একটি NADH ইলেকট্রন ট্রান্সফার চেইনের মাধ্যমে অক্সিডাইজড হয়, তখন তিনটি ATP উৎপন্ন হয়, যা ৭.৩ কিলোক্যালরি/মোল x ৩ = ২১.৯ কিলোক্যালরি/মোল সমান।

শক্তির সংরক্ষণ হিসাব করা যেতে পারে নিম্নলিখিত সূত্র দ্বারা:

কার্যকারিতা = (২১.৯ x ১০০%) / ৫২ = ৪২%

তাহলে আমরা উপসংহারে আসতে পারি যে, যখন NADH অক্সিডাইজড হয়, তখন প্রায় ৪২% শক্তি তিনটি ATP আকারে সংরক্ষিত হয় এবং বাকি ৫৮% শক্তি তাপ হিসেবে হারিয়ে যায় (যতক্ষণ না ATP এর রাসায়নিক শক্তি শারীরিক অবস্থায় কম হিসাব করা হয়েছে)।

প্রতিক্রিয়া যুক্ত অক্সিজেন প্রজাতি

আণবিক অক্সিজেন একটি ভাল টার্মিনাল ইলেকট্রন অ্যাকসেপ্টর কারণ এটি একটি শক্তিশালী অক্সিডাইজিং এজেন্ট। অক্সিজেনের রিডাকশন সম্ভাব্য ক্ষতিকর অন্তর্বর্তী উপাদানগুলির সৃষ্টি করতে পারে।^[৮৪] যদিও চারটি ইলেকট্রন এবং চারটি প্রোটন অক্সিজেনকে পানি হিসেবে রিডিউস করে, যা ক্ষতিকারক নয়, একটি অথবা দুটি ইলেকট্রনের স্থানান্তর সুপারঅক্সাইড বা পারক্সাইড আয়ন সৃষ্টির কারণ হতে পারে, যা বিপজ্জনকভাবে প্রতিক্রিয়া প্রদর্শন করে।

{\ce {O2->[{\ce {e^{-}}}]{\underset {Superoxide}{O2^{\underline {\bullet }}}}->[{\ce {e^{-}}}]{\underset {Peroxide}{O2^{2-}}}}}

(7)

এই প্রতিক্রিয়া যুক্ত অক্সিজেন প্রজাতি এবং তাদের প্রতিক্রিয়া পণ্যগুলি, যেমন হাইড্রক্সিল র‍্যাডিক্যাল, কোষের জন্য অত্যন্ত ক্ষতিকর, কারণ তারা প্রোটিন অক্সিডাইজ করে এবং ডিএনএ-তে মিউটেশন ঘটায়। এই কোষীয় ক্ষতি রোগ সৃষ্টি করতে পারে এবং বার্ধক্যর একটি কারণ হিসেবে প্রস্তাবিত হয়েছে।^[৮৫]^[৮৬]

সাইটোক্রোম সি অক্সিডেজ কমপ্লেক্স অক্সিজেনকে পানি হিসেবে রিডিউস করার ক্ষেত্রে অত্যন্ত দক্ষ এবং এটি খুব কম পরিমাণে আংশিকভাবে রিডিউসড অন্তর্বর্তী উপাদান মুক্তি দেয়; তবে ইলেকট্রন পরিবহন চেইন দ্বারা সুপারঅক্সাইড আয়ন এবং পারক্সাইডের ছোট পরিমাণ উৎপন্ন হয়।^[৮৭] বিশেষভাবে গুরুত্বপূর্ণ হল কোএজিম Q এর রিডাকশন, কারণ কমপ্লেক্স III তে একটি অত্যন্ত প্রতিক্রিয়াশীল উবিসেমিকুইনোন ফ্রি র‍্যাডিক্যাল একটি অন্তর্বর্তী উপাদান হিসেবে গঠিত হয় Q চক্রে। এই অস্থিতিশীল প্রজাতি সরাসরি অক্সিজেনে ইলেকট্রন স্থানান্তরের সময় ইলেকট্রন "লিকেজ" সৃষ্টি করতে পারে, যার ফলে সুপারঅক্সাইড গঠিত হয়।^[৮৮] যেহেতু এই প্রোটন-পাম্পিং কমপ্লেক্সগুলি দ্বারা প্রতিক্রিয়া যুক্ত অক্সিজেন প্রজাতির উৎপাদন উচ্চ মেমব্রেন পটেনশিয়ালে সর্বোচ্চ, তাই এটি প্রস্তাব করা হয়েছে যে মাইটোকন্ড্রিয়া তাদের কার্যকলাপ নিয়ন্ত্রণ করে যাতে মেমব্রেন পটেনশিয়াল একটি সংকীর্ণ সীমার মধ্যে বজায় থাকে, যা ATP উৎপাদন এবং অক্সিড্যান্ট উত্পাদন এর মধ্যে ভারসাম্য বজায় রাখে।^[৮৯] উদাহরণস্বরূপ, অক্সিড্যান্টগুলি আনকাপলিং প্রোটিনগুলোকে সক্রিয় করতে পারে যা মেমব্রেন পটেনশিয়াল কমিয়ে দেয়।^[৯০]

এই প্রতিক্রিয়া যুক্ত অক্সিজেন প্রজাতির বিরুদ্ধে প্রতিরোধ গড়ে তোলার জন্য, কোষে বিভিন্ন অ্যান্টিঅক্সিডেন্ট সিস্টেম থাকে, যার মধ্যে অ্যান্টিঅক্সিডেন্ট ভিটামিনগুলো যেমন ভিটামিন সি এবং ভিটামিন ই, এবং অ্যান্টিঅক্সিডেন্ট এনজাইমগুলো যেমন সুপারঅক্সাইড ডিসমুটেজ, ক্যাটালেজ, এবং পারক্সিডেস অন্তর্ভুক্ত রয়েছে,^[৮৪] যা এই প্রতিক্রিয়া প্রজাতিগুলোকে ডিটক্সিফাই করে, কোষের ক্ষতি সীমিত করে।

হাইপোক্সিক/অ্যানোক্সিক অবস্থায়

যেহেতু অক্সিজেন অক্সিডেটিভ ফসফোরাইলেশনের জন্য মৌলিক, তাই O₂ স্তরের অভাব ATP উৎপাদনের হার পরিবর্তন করতে পারে। প্রোটন মোটিভ ফোর্স এবং ATP উৎপাদন সাইটোপ্লাজমিক অ্যাসিডোসিস দ্বারা বজায় রাখা যেতে পারে।^[৯১] সাইটোসোলিক প্রোটনগুলি, যেগুলি ATP হাইড্রোলাইসিস এবং ল্যাকটিক অ্যাসিডোসিস দ্বারা সঞ্চিত হয়েছে, মাইটোকন্ড্রিয়াল বাইরের ঝিল্লির মাধ্যমে মুক্তভাবে চলাচল করতে পারে এবং ইন্টার-মেমব্রেন স্পেসে অ্যাসিডিফাই করতে পারে, ফলে সরাসরি প্রোটন মোটিভ ফোর্স এবং ATP উৎপাদনে অবদান রাখতে পারে।

যখন হাইপোক্সিয়া/অ্যানোক্সিয়া (অক্সিজেন না থাকা) এর সম্মুখীন হয়, বেশিরভাগ প্রাণীর মাইটোকন্ড্রিয়া ক্ষতিগ্রস্ত হয়।^[৯২] কিছু প্রজাতির ক্ষেত্রে, এই অবস্থাগুলি পরিবেশগত পরিবর্তনশীলতার কারণে হতে পারে, যেমন কম জোয়ার,^[৯৩] কম তাপমাত্রা,^[৯৪] অথবা সাধারণ জীবনযাত্রার অবস্থান, যেমন হাইপোক্সিক ভূগর্ভস্থ গর্তে বসবাস।^[৯৫] মানুষের মধ্যে, এই অবস্থাগুলি সাধারণত চিকিৎসার জরুরি পরিস্থিতিতে যেমন স্ট্রোকস, ইস্কেমিয়া, এবং অসফিক্সিয়াতে দেখা যায়।

তবে, এর পরেও বা সম্ভবত এর কারণে, কিছু প্রজাতি নিজেদের অ্যানোক্সিয়া/হাইপোক্সিয়ার বিরুদ্ধে প্রতিরোধ ব্যবস্থা তৈরি করেছে, পাশাপাশি রেপারফিউশন/রিওক্সিজেনেশনের সময়ও। এই প্রতিরোধ ব্যবস্থা বিভিন্ন এবং এন্ডোথার্ম এবং ইকথার্ম প্রাণীর মধ্যে আলাদা হতে পারে, এমনকি প্রজাতি অনুযায়ীও ভিন্ন হতে পারে।

এন্ডোথার্মস

হাইপোক্সিয়া/অ্যানোক্সিয়া সহ্য করতে না পারা

অধিকাংশ স্তন্যপায়ী প্রাণী এবং পাখি কম অক্সিজেন বা অক্সিজেনবিহীন পরিস্থিতিতে সহ্য করতে পারে না। হৃদপিণ্ডের জন্য, অক্সিজেনের অভাবে, ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খলার প্রথম চারটি কমপ্লেক্স কার্যক্রমে হ্রাস ঘটে।^[৯৬] এর ফলে প্রোটনরা ইনার মাইটোকন্ড্রিয়াল মেমব্রেন এর মাধ্যমে লিক হতে শুরু করে, কারণ I, III, এবং IV প্রোটনগুলোকে আবার পুশ করার মাধ্যমে প্রোটন গ্রেডিয়েন্ট বজায় রাখতে পারছে না। এছাড়াও ইলেকট্রন লিক (একটি ঘটনা যেখানে ইলেকট্রন ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খলা থেকে বেরিয়ে যায়) ঘটে, যা ঘটে কারণ NADH ডিহাইড্রোজেনেস কমপ্লেক্স I এর মধ্যে ক্ষতিগ্রস্ত হয়ে যায়, যা ইসকেমিয়া (অক্সিজেনের অভাব) সময় ROS উৎপন্ন করার সুযোগ দেয়।^[৯৭] এর ফলে কমপ্লেক্স V উল্টো দিকে কাজ শুরু করে, যা প্রোটনগুলোকে ম্যাট্রিক্স থেকে ইনার মেমব্রেন স্পেসে ফেরত ঠেলে দেয়, তাদের কনসেন্ট্রেশন গ্রেডিয়েন্ট এর বিপরীতে। প্রোটনদের কনসেন্ট্রেশন গ্রেডিয়েন্টের বিপরীতে ঠেলে দেওয়া শক্তি প্রয়োজন, তাই কমপ্লেক্স V ATP ব্যবহার করে শক্তির উৎস হিসেবে।^[৯৮]

অক্সিজেন পুনরায় প্রবাহিত হওয়া সময় অসহনীয় প্রাণীদের সমস্যা

যখন অক্সিজেন আবার সিস্টেমে প্রবাহিত হয়, প্রাণীগুলি এক নতুন সমস্যা সম্মুখীন হয়। কারণ অ্যানোক্সিয়া অবস্থায় ATP ব্যবহৃত হয়ে গিয়েছিল, সিস্টেমে ADP এর অভাব দেখা দেয়।^[৯৯] এটি ঘটে কারণ ADP স্বাভাবিকভাবে AMP তে রূপান্তরিত হয়ে যায়, যার ফলে ADP সিস্টেম থেকে নিষ্কাশিত হয়ে যায়। সিস্টেমে ADP না থাকলে কমপ্লেক্স V শুরু হতে পারে না, যার মানে প্রোটনগুলো আর ম্যাট্রিক্সে প্রবাহিত হবে না।^[৯৯] অ্যানোক্সিয়া সময় কমপ্লেক্স V এর উল্টো দিকে কাজ করার ফলে প্রোটন গ্রেডিয়েন্ট অতিরিক্ত পজিটিভ (হাইপারপোলারাইজড) হয়ে যায়। এই সমস্যায় আরেকটি কারণ হলো সাকসিনেট যা অ্যানোক্সিয়া সময় জমে থাকে, তাই যখন অক্সিজেন আবার প্রবাহিত হয়, সাকসিনেট কমপ্লেক্স II এ ইলেকট্রন দান করে।^[১০০]^[১০১] হাইপারপোলারাইজড গ্রেডিয়েন্ট এবং সাকসিনেট জমে যাওয়া রিভার্স ইলেকট্রন ট্রান্সপোর্ট সৃষ্টি করে, যা অক্সিডেটিভ স্ট্রেস,^[১০২] যা কোষগত ক্ষতি এবং বিভিন্ন রোগের কারণ হতে পারে।^[১০৩]

হাইপোক্সিয়া/অ্যানোক্সিয়া সহ্য করার ক্ষমতা

নেকড মোল-র‍্যাট (Heterocephalus glaber) একটি হাইপোক্সিয়া-সহনশীল প্রজাতি যা গভীর গর্তে এবং বড় উপনিবেশে ঘুমায়। এই গর্তগুলির গভীরতা অক্সিজেনের প্রবাহ কমিয়ে দেয়, এবং বড় গ্রুপে ঘুমানোর ফলে অক্সিজেন দ্রুত ব্যবহার হয়ে যায়, যার ফলে হাইপোক্সিয়া সৃষ্টি হয়।^[১০৪] নেকড মোল-র‍্যাটের বিশেষ ক্ষমতা হলো কম অক্সিজেন অবস্থায় কয়েক ঘণ্টা এবং শূন্য অক্সিজেন অবস্থায় ১৮ মিনিট বেঁচে থাকার।^[১০৫] মস্তিষ্কে হাইপোক্সিয়া মোকাবেলা করার একটি উপায় হলো ATP উৎপাদনের জন্য অক্সিজেনের উপর নির্ভরশীলতা কমিয়ে আনা, যা শ্বাসক্রিয়া হার কমিয়ে এবং প্রোটন লিকের মাধ্যমে সম্ভব হয়।^[১০৪]

সহনশীল প্রাণীদের পুনঃঅক্সিজেনেশন

হাইপোক্সিয়া/অ্যানোক্সিয়া সহনশীল প্রজাতিগুলি পুনঃঅক্সিজেনেশনের সময় ROS উৎপাদনকে আরও ভালভাবে সামলাতে পারে তুলনায় অসহনশীল প্রজাতির। নেকড মোল-র‍্যাটদের কর্টেক্সে তারা ROS উৎপাদনের হোমিওস্টেসিস আরও ভালভাবে রক্ষা করে এবং পুনঃঅক্সিজেনেশনের সময় সাধারণত যে ROS বিস্ফোরণ ঘটে তা তাদের মধ্যে দেখা যায় না।^[১০৫]

এক্সথার্ম

হাইপোক্সিয়া/অ্যানোক্সিয়া সহ্যক্ষমতা

সহ্যক্ষম এক্সথার্মের তুলনায় অসহ্যক্ষম এক্সথার্ম এবং অসহ্যক্ষম এন্ডোথার্মের উপর গবেষণা কম, তবে এটি প্রমাণিত হয়েছে যে, অ্যানোক্সিয়া/হাইপোক্সিয়া সহ্য করতে অক্ষমদের ক্ষেত্রে সহ্যশক্তিশীলদের তুলনায় তাদের বাঁচার সময়কাল ভিন্ন। যেখানে অসহ্যক্ষম এন্ডোথার্মরা কয়েক মিনিট বাঁচে, অসহ্যক্ষম এক্সথার্মরা কয়েক ঘণ্টা বাঁচতে পারে, যেমন সাবটিডাল স্ক্যালপস (Argopecten irradians)।^[১০৬] এই সহ্যক্ষমতার পার্থক্য কয়েকটি ভিন্ন কারণে হতে পারে। এক্সথার্মের অন্তর্নিহিত মাইটোকন্ড্রিয়াল মেমব্রেন কম লিকি হওয়ার একটি সুবিধা রয়েছে, ফলে ফসফোলিপিড বাইলেয়ার গঠনগত পার্থক্যের কারণে কম প্রোটন ভিতরের মেমব্রেন দিয়ে চলে যায়।^[১০৭] আরেকটি সুবিধা হল যে এক্সথার্মদের মাইটোকন্ড্রিয়া বিস্তৃত তাপমাত্রার মধ্যে সঠিকভাবে কাজ করতে সক্ষম, যেমন পশ্চিমী বেঞ্চ লিজার্ড (Sceloporus occidentalis)। যদিও পশ্চিমী বেঞ্চ লিজার্ডদের হাইপোক্সিয়া সহ্যক্ষম প্রাণী হিসেবে বিবেচিত হয় না, তবুও তারা মাইটোকন্ড্রিয়ায় মাউসের তুলনায় কম তাপমাত্রা সংবেদনশীলতা প্রদর্শন করেছে।^[১০৮]

অসহ্যক্ষম প্রাণীর পুনঃঅক্সিজেনেশন

এটি পরিষ্কার নয় কিভাবে অসহ্যক্ষম এক্সথার্মের মাইটোকন্ড্রিয়াল স্তরে পুনঃঅক্সিজেনেশন প্রভাব ফেলে, তবে কিছু গবেষণা দেখায় যে কিভাবে কিছু প্রাণী প্রতিক্রিয়া জানায়। হাইপোক্সিয়া-সংবেদনশীল শোভেলনোজ রে (Aptychotrema rostrata)-এ দেখা গেছে যে, পুনঃঅক্সিজেনেশনের পর ROS উৎপাদন নরমক্সিয়ায় (স্বাভাবিক অক্সিজেন স্তরের) এক্সপোজড রে’র তুলনায় কম।^[১০৯] এটি হাইপোক্সিয়া-সংবেদনশীল এন্ডোথার্মের থেকে আলাদা, যেটি ROS উৎপাদনে বৃদ্ধি দেখতে পায়। তবে, রে’র স্তরের পরিমাণ এখনও হাইপোক্সিয়া সহ্যক্ষম এপাউলেট শার্ক (Hemiscyllum ocellatum)-এর তুলনায় বেশি ছিল, যা শীর্ণ প্ল্যাটফর্মে কম জলস্তরের কারণে হাইপোক্সিয়া অনুভব করতে পারে।^[১০৯] সাবটিডাল স্ক্যালপস পুনঃঅক্সিজেনেশনের সময় সর্বোচ্চ শ্বাসপ্রশ্বাস কমে যায় এবং মেমব্রেনের ডিপোলারাইজেশন ঘটে।^[১০৬]

হাইপোক্সিয়া/অ্যানোক্সিয়া সহ্যক্ষমতা

হাইপোক্সিয়া/অ্যানোক্সিয়া সহ্যক্ষম এক্সথার্মরা অ্যানোক্সিয়া টেকানোর জন্য অনন্য কৌশল প্রদর্শন করেছে। পন্ড টারটল, যেমন পেইন্টেড টারটল (Chrysemys picta bellii), শীতে অ্যানোক্সিয়া অনুভব করবে যখন তারা বরফে ঢাকা পন্ডের তলায় শীতকাল কাটায়।^[১১০] তাদের হৃদযন্ত্রের মাইটোকন্ড্রিয়ায়, কমপ্লেক্স V-এর বিপরীতকরণ,^[১১১] ATP-এর ব্যবহার এবং সুকসিনেটের জমাট বাধা অ্যানোক্সিয়ার সময় প্রতিরোধিত হয়।^[১১২] ক্রুশিয়ান কার্পস (Carassius carassius)ও বরফে ঢাকা পন্ডে শীতকাল কাটায় এবং অ্যানোক্সিয়ায় তাদের হৃদযন্ত্রের মাইটোকন্ড্রিয়াতে মেমব্রেনের সম্ভাবনার কোনো ক্ষতি হয় না, তবে এটি কমপ্লেক্স I এবং III-এর সক্রিয়তার উপর নির্ভর করে।^[১১৩]

সহ্যক্ষম প্রাণীর পুনঃঅক্সিজেনেশন

পন্ড টারটলরা পুনঃঅক্সিজেনেশনের পর সম্পূর্ণভাবে ROS উৎপাদন এড়াতে সক্ষম।^[১১৪] তবে, ক্রুশিয়ান কার্পস তা করতে পারে না এবং পুনঃঅক্সিজেনেশনের পর মস্তিষ্কের কোষের মৃত্যু প্রতিরোধ করতে সক্ষম নয়।^[১১৫]

ইনহিবিটর

অক্সিডেটিভ ফসফরিলেশনকে বাধাগ্রস্ত করার জন্য বেশ কয়েকটি পরিচিত ড্রাগ এবং টক্সিন রয়েছে। যদিও এগুলোর মধ্যে কোনো একটি টক্সিন ইলেকট্রন ট্রান্সপোর্ট চেইনে একক একটি এনজাইমকে বাধা দেয়, তবে এই প্রক্রিয়ার যে কোনো ধাপের বাধা পুরো প্রক্রিয়াটিকেই থামিয়ে দেয়। উদাহরণস্বরূপ, যদি ওলিগোমাইসিন ATP সিন্থেজকে বাধা দেয়, তাহলে প্রোটনগুলি মাইটোকন্ড্রিয়নে ফিরে যেতে পারবে না।^[১১৬] এর ফলে, প্রোটন পাম্পগুলি কার্যকরী হতে পারে না, কারণ গ্রেডিয়েন্ট তাদের জন্য অতিরিক্ত শক্তিশালী হয়ে ওঠে। এর পর, NADH আর অক্সিডাইজড হয় না এবং সিট্রিক অ্যাসিড সাইকেল বন্ধ হয়ে যায়, কারণ NAD⁺ এর ঘনত্ব এত কমে যায় যে এই এনজাইমগুলি এটি ব্যবহার করতে পারে না।

ইলেকট্রন ট্রান্সপোর্ট চেইনের অনেক সাইট-নির্দিষ্ট ইনহিবিটর বর্তমান মাইটোকন্ড্রিয়াল শ্বাস-প্রশ্বাস সম্পর্কিত জ্ঞানে অবদান রেখেছে। ATP সিঙ্ক্রিয়াসিসও ইলেকট্রন ট্রান্সপোর্ট চেইনের উপর নির্ভরশীল, তাই সব সাইট-নির্দিষ্ট ইনহিবিটরও ATP উৎপাদন বাধাগ্রস্ত করে। মাছের বিষ রোটেনোন, বার্বিট্যুরেট ড্রাগ অ্যামাইটাল, এবং অ্যান্টিবায়োটিক পিয়েরিসিডিন A NADH এবং কোএনজাইম Q কে বাধা দেয়।^[১১৭]

কার্বন মনোক্সাইড, সায়ানাইড, হাইড্রোজেন সালফাইড এবং আজাইড সাইটোক্রোম অক্সিডেজকে কার্যকরভাবে বাধা দেয়। কার্বন মনোক্সাইড সাইটোক্রোমের রিডিউসড ফর্মের সাথে প্রতিক্রিয়া করে, সায়ানাইড এবং আজাইড অক্সিডাইজড ফর্মের সাথে প্রতিক্রিয়া করে। একটি অ্যান্টিবায়োটিক, অ্যান্টিমাইসিন A, এবং ব্রিটিশ অ্যান্টি-লুইসাইট, একটি প্রতিষেধক যা রাসায়নিক অস্ত্রের বিরুদ্ধে ব্যবহৃত হয়, সাইটোক্রোম B এবং C1 এর মধ্যে সাইটে দুইটি গুরুত্বপূর্ণ ইনহিবিটর।^[১১৭]

যৌগসমূহ	ব্যবহার	কার্যকর স্থল	অক্সিডেটিভ ফসফোরাইলেশন এর উপর প্রভাব
Cyanide কার্বন মনোক্সাইড Azide Hydrogen sulfide	বিষ	কমপ্লেক্স IV	এলেকট্রন পরিবহন চেইনকে বাধা দেয়, কারণ এটি সাইটোক্রোম সি অক্সিডেজের Fe–Cu সেন্টারে অক্সিজেনের চেয়ে বেশি শক্তি দিয়ে আবদ্ধ হয়, যার ফলে অক্সিজেনের রিডাকশন বাধিত হয়।^[১১৮]
Oligomycin	অ্যান্টিবায়োটিক	কমপ্লেক্স V	এটি ATP সিন্থেজকে বাধা দেয়, F_o সাবইউনিটের মাধ্যমে প্রোটনের প্রবাহকে অবরুদ্ধ করে।^[১১৯]
CCCP 2,4-Dinitrophenol	বিষ, ওজন কমানোর জন্য^{[N ১]}	অভ্যন্তরীণ ঝিল্লী	আয়োনোফোরগুলো প্রোটন গ্রেডিয়েন্ট ভেঙে ফেলে, কারণ তারা প্রোটনকে এক ঝিল্লী থেকে অন্য ঝিল্লীতে নিয়ে যায়। এই আয়োনোফোরগুলো ATP সিন্থেসিস থেকে প্রোটন পাম্পিং বিচ্ছিন্ন করে।^[১২০]
Rotenone	কীটনাশক	কমপ্লেক্স I	এটি কমপ্লেক্স I থেকে ইউবিকুইননে ইলেকট্রন পরিবহনকে প্রতিরোধ করে, ইউবিকুইনন-বাইন্ডিং সাইট ব্লক করে।^[১২১]
Malonate এবং oxaloacetate	বিষ	কমপ্লেক্স II	সাক্সিনেট ডিহাইড্রোজেনেস (কমপ্লেক্স II) এর প্রতিযোগী অবরোধকারী।^[১২২]
Antimycin A	মাছ মারার পদার্থ	কমপ্লেক্স III	এটি সাইটোক্রোম সি রিডাকটেজ এর Qi সাইটে আবদ্ধ হয়ে উবিকুইনল এর অক্সিডেশনকে বাধা দেয়।

অক্সিডেটিভ ফসফোরাইলেশনের সব ইনহিবিটরই বিষাক্ত নয়। ব্রাউন অ্যাডিপোস টিস্যুতে, কিছু নিয়ন্ত্রিত প্রোটন চ্যানেল, যেগুলোকে আনকাপলিং প্রোটিন বলা হয়, শ্বাসক্রিয়া এবং ATP সংশ্লেষণের মধ্যে সংযোগ ভেঙে দিতে পারে।^[১২৩] এই দ্রুত শ্বাসক্রিয়া তাপ উৎপন্ন করে, যা বিশেষ করে শরীরের তাপমাত্রা বজায় রাখার জন্য হাইবারনেটিং প্রাণীদের জন্য গুরুত্বপূর্ণ, যদিও এই প্রোটিনগুলো সম্ভবত কোষের চাপের প্রতি প্রতিক্রিয়া হিসেবে আরো সাধারণ কোনো কাজও করতে পারে।^[১২৪]

ইতিহাস

অক্সিডেটিভ ফসফোরাইলেশন (oxidative phosphorylation) ক্ষেত্রটি শুরু হয় ১৯০৬ সালে আরথার হারডেন দ্বারা এক গুরুত্বপূর্ণ প্রতিবেদন পেশ করার মাধ্যমে, যেখানে তিনি কোষীয় অ্যালকোহলীয় ফারমেন্টেশন (fermentation) প্রক্রিয়ায় ফসফেটের গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা উল্লেখ করেন। তবে, শুরুতে কেবল শর্করা ফসফেটগুলিই এতে সংশ্লিষ্ট ছিল বলে জানা গিয়েছিল।^[১২৫] তবে ১৯৪০ সালের শুরুর দিকে হেরমান কাল্কার শর্করা অক্সিডেশন এবং ATP উৎপাদনের মধ্যে সম্পর্ক প্রতিষ্ঠিত করেন,^[১২৬] যা ১৯৪১ সালে ফ্রিটজ আলবার্ট লিপমান দ্বারা প্রস্তাবিত শক্তি স্থানান্তরের জন্য ATP-এর কেন্দ্রীয় ভূমিকার সমর্থন প্রদান করে।^[১২৭] পরে, ১৯৪৯ সালে মরিস ফ্রিডকিন এবং অ্যালবার্ট এল. লেহনিঞ্জার প্রমাণ করেন যে কোএনজাইম NADH শর্করা-ক্রিয়ামূলক পথ যেমন সাইট্রিক অ্যাসিড চক্র এবং ATP সংশ্লেষণের সাথে যুক্ত থাকে।^[১২৮] "অক্সিডেটিভ ফসফোরাইলেশন" শব্দটি ১৯৩৯ সালে ভলোদিমির বেলিৎসার [uk] দ্বারা গঠিত হয়েছিল।^[১২৯]^[১৩০]

আরো বিশ বছর ধরে, ATP উৎপাদনের প্রক্রিয়া রহস্যময় ছিল, বিজ্ঞানীরা এমন এক "উচ্চ শক্তির মধ্যবর্তী" খুঁজছিলেন যা অক্সিডেশন এবং ফসফোরাইলেশন প্রতিক্রিয়াগুলিকে সংযুক্ত করবে।^[১৩১] এই ধাঁধা সমাধান করেছিলেন পিটার ডি. মিচেল ১৯৬১ সালে কেমিওসমোটিক তত্ত্ব (chemiosmotic theory) প্রকাশের মাধ্যমে।^[১৩২] প্রথম দিকে, এই প্রস্তাবনা ছিল অত্যন্ত বিতর্কিত, তবে ধীরে ধীরে এটি গৃহীত হয় এবং মিচেলকে ১৯৭৮ সালে নোবেল পুরস্কার প্রদান করা হয়।^[১৩৩]^[১৩৪] পরবর্তীকালে গবেষণা কেন্দ্রীভূত হয়েছিল সংশ্লিষ্ট এনজাইমগুলিকে বিশুদ্ধ করা এবং তাদের বৈশিষ্ট্য বিশ্লেষণ করার ওপর, যেখানে ডেভিড ই. গ্রিন ইলেকট্রন পরিবহন চেইনের কমপ্লেক্সগুলি নিয়ে এবং এফ্রেইম রাকার ATP সিন্থেসিসের ওপর গুরুত্বপূর্ণ অবদান রাখেন।^[১৩৫] ATP সিন্থেসিসের প্রক্রিয়াটি সমাধান করার জন্য একটি গুরুত্বপূর্ণ পদক্ষেপ প্রদান করেন পল ডি. বয়ার ১৯৭৩ সালে "বাইন্ডিং চেঞ্জ" মেকানিজমের মাধ্যমে, পরে ১৯৮২ সালে তিনি রোটেশনাল কাতালাইসিসের ধারণা উত্থাপন করেন।^[১৩৬]^[১৩৭] সাম্প্রতিক গবেষণায় গঠনমূলক অধ্যয়ন করা হয়েছে অক্সিডেটিভ ফসফোরাইলেশন-এ সংশ্লিষ্ট এনজাইমগুলোর ওপর জন ই. ওয়াকার দ্বারা, যেখানে ওয়াকার এবং বয়ারকে ১৯৯৭ সালে নোবেল পুরস্কার দেওয়া হয়।^[১৩৮]

আরও দেখুন

টীকা

↑ DNP ১৯৩০-এর দশকে অ্যান্টি-অবিসিটি মেডিসিন হিসেবে ব্যাপকভাবে ব্যবহৃত হতো, তবে তার বিপজ্জনক পার্শ্বপ্রতিক্রিয়ার কারণে এটি শেষপর্যন্ত ব্যবহার বন্ধ করা হয়। তবে আজও এই ঔষধটি অবৈধভাবে এই উদ্দেশ্যে ব্যবহৃত হয়। আরও তথ্যের জন্য 2,4-Dinitrophenol#Dieting aid দেখুন।

তথ্যসূত্র

↑ "oxidative Meaning in the Cambridge English Dictionary"। dictionary.cambridge.org। ২৪ জানুয়ারি ২০১৮ তারিখে মূল থেকে আর্কাইভকৃত। সংগ্রহের তারিখ ২৮ এপ্রিল ২০১৮।
↑ Voet, D.; Voet, J. G. (2004). "Biochemistry", 3rd ed., p. 804, Wiley.ISBN 0-471-19350-X.
↑ Mitchell P, Moyle J (জানুয়ারি ১৯৬৭)। "Chemiosmotic hypothesis of oxidative phosphorylation"। Nature। ২১৩ (5072): ১৩৭–১৩৯। বিবকোড:1967Natur.213..137M। ডিওআই:10.1038/213137a0। পিএমআইডি 4291593। এস২সিআইডি 4149605।
1 2 Dimroth P, Kaim G, Matthey U (জানুয়ারি ২০০০)। "Crucial role of the membrane potential for ATP synthesis by F(1)F(o) ATP synthases"। The Journal of Experimental Biology। ২০৩ (Pt 1): ৫১–৫৯। বিবকোড:2000JExpB.203...51D। ডিওআই:10.1242/jeb.203.1.51। পিএমআইডি 10600673। ৩০ সেপ্টেম্বর ২০০৭ তারিখে মূল থেকে আর্কাইভকৃত।
↑ Schultz BE, Chan SI (২০০১)। "Structures and proton-pumping strategies of mitochondrial respiratory enzymes"। Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure। ৩০: ২৩–৬৫। ডিওআই:10.1146/annurev.biophys.30.1.23। পিএমআইডি 11340051।
↑ Rich PR (ডিসেম্বর ২০০৩)। "The molecular machinery of Keilin's respiratory chain"। Biochemical Society Transactions। ৩১ (Pt 6): ১০৯৫–১১০৫। ডিওআই:10.1042/bst0311095। পিএমআইডি 14641005।
↑ Porter RK, Brand MD (সেপ্টেম্বর ১৯৯৫)। "Mitochondrial proton conductance and H+/O ratio are independent of electron transport rate in isolated hepatocytes"। The Biochemical Journal। ৩১০ (Pt 2): ৩৭৯–৩৮২। ডিওআই:10.1042/bj3100379। পিএমসি 1135905। পিএমআইডি 7654171।
↑ Mathews FS (১৯৮৫)। "The structure, function and evolution of cytochromes"। Progress in Biophysics and Molecular Biology। ৪৫ (1): ১–৫৬। ডিওআই:10.1016/0079-6107(85)90004-5। পিএমআইডি 3881803।
↑ Wood PM (ডিসেম্বর ১৯৮৩)। "Why do c-type cytochromes exist?"। FEBS Letters। ১৬৪ (2): ২২৩–২২৬। বিবকোড:1983FEBSL.164..223W। ডিওআই:10.1016/0014-5793(83)80289-0। পিএমআইডি 6317447। এস২সিআইডি 7685958।
↑ Crane FL (ডিসেম্বর ২০০১)। "Biochemical functions of coenzyme Q10"। Journal of the American College of Nutrition। ২০ (6): ৫৯১–৫৯৮। ডিওআই:10.1080/07315724.2001.10719063। পিএমআইডি 11771674। এস২সিআইডি 28013583।
↑ Mitchell P (ডিসেম্বর ১৯৭৯)। "Keilin's respiratory chain concept and its chemiosmotic consequences"। Science। ২০৬ (4423): ১১৪৮–১১৫৯। বিবকোড:1979Sci...206.1148M। ডিওআই:10.1126/science.388618। পিএমআইডি 388618।
↑ Søballe B, Poole RK (আগস্ট ১৯৯৯)। "Microbial ubiquinones: multiple roles in respiration, gene regulation and oxidative stress management" (পিডিএফ)। Microbiology। ১৪৫ (8): ১৮১৭–১৮৩০। ডিওআই:10.1099/13500872-145-8-1817। পিএমআইডি 10463148। ২৯ মে ২০০৮ তারিখে মূল থেকে আর্কাইভকৃত (পিডিএফ)।
↑ উদ্ধৃতি ত্রুটি: <ref> ট্যাগ বৈধ নয়; Schultz2 নামের সূত্রটির জন্য কোন লেখা প্রদান করা হয়নি
↑ Johnson DC, Dean DR, Smith AD, Johnson MK (২০০৫)। "Structure, function, and formation of biological iron-sulfur clusters"। Annual Review of Biochemistry। ৭৪: ২৪৭–২৮১। ডিওআই:10.1146/annurev.biochem.74.082803.133518। পিএমআইডি 15952888।
↑ Leys D, Scrutton NS (ডিসেম্বর ২০০৪)। "Electrical circuitry in biology: emerging principles from protein structure"। Current Opinion in Structural Biology। ১৪ (6): ৬৪২–৬৪৭। ডিওআই:10.1016/j.sbi.2004.10.002। পিএমআইডি 15582386।
↑ Boxma B, de Graaf RM, van der Staay GW, van Alen TA, Ricard G, Gabaldón T, van Hoek AH, Moon-van der Staay SY, Koopman WJ, van Hellemond JJ, Tielens AG, Friedrich T, Veenhuis M, Huynen MA, Hackstein JH (মার্চ ২০০৫)। "An anaerobic mitochondrion that produces hydrogen"। Nature। ৪৩৪ (7029): ৭৪–৭৯। বিবকোড:2005Natur.434...74B। ডিওআই:10.1038/nature03343। পিএমআইডি 15744302। এস২সিআইডি 4401178।
1 2 3 4 5 6 7 8 Medical CHEMISTRY Compendium. By Anders Overgaard Pedersen and Henning Nielsen. Aarhus University. 2008
1 2 Hirst J (জুন ২০০৫)। "Energy transduction by respiratory complex I--an evaluation of current knowledge"। Biochemical Society Transactions। ৩৩ (Pt 3): ৫২৫–৫২৯। ডিওআই:10.1042/BST0330525। পিএমআইডি 15916556।
↑ Lenaz G, Fato R, Genova ML, Bergamini C, Bianchi C, Biondi A (২০০৬)। "Mitochondrial Complex I: structural and functional aspects"। Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics। ১৭৫৭ (9–10): ১৪০৬–১৪২০। ডিওআই:10.1016/j.bbabio.2006.05.007। পিএমআইডি 16828051।
1 2 Sazanov LA, Hinchliffe P (মার্চ ২০০৬)। "Structure of the hydrophilic domain of respiratory complex I from Thermus thermophilus"। Science। ৩১১ (5766): ১৪৩০–১৪৩৬। বিবকোড:2006Sci...311.1430S। ডিওআই:10.1126/science.1123809। পিএমআইডি 16469879। এস২সিআইডি 1892332।
1 2 Efremov RG, Baradaran R, Sazanov LA (মে ২০১০)। "The architecture of respiratory complex I"। Nature। ৪৬৫ (7297): ৪৪১–৪৪৫। বিবকোড:2010Natur.465..441E। ডিওআই:10.1038/nature09066। পিএমআইডি 20505720। এস২সিআইডি 4372778।
↑ Baranova EA, Holt PJ, Sazanov LA (ফেব্রুয়ারি ২০০৭)। "Projection structure of the membrane domain of Escherichia coli respiratory complex I at 8 A resolution"। Journal of Molecular Biology। ৩৬৬ (1): ১৪০–১৫৪। ডিওআই:10.1016/j.jmb.2006.11.026। পিএমআইডি 17157874।
↑ Friedrich T, Böttcher B (জানুয়ারি ২০০৪)। "The gross structure of the respiratory complex I: a Lego System"। Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics। ১৬০৮ (1): ১–৯। ডিওআই:10.1016/j.bbabio.2003.10.002। পিএমআইডি 14741580।
↑ Hirst J (ডিসেম্বর ২০০৯)। "Towards the molecular mechanism of respiratory complex I"। The Biochemical Journal। ৪২৫ (2): ৩২৭–৩৩৯। ডিওআই:10.1042/BJ20091382। পিএমআইডি 20025615।
↑ Cecchini G (২০০৩)। "Function and structure of complex II of the respiratory chain"। Annual Review of Biochemistry। ৭২: ৭৭–১০৯। ডিওআই:10.1146/annurev.biochem.72.121801.161700। পিএমআইডি 14527321।
↑ Yankovskaya V, Horsefield R, Törnroth S, Luna-Chavez C, Miyoshi H, Léger C, Byrne B, Cecchini G, Iwata S (জানুয়ারি ২০০৩)। "Architecture of succinate dehydrogenase and reactive oxygen species generation"। Science। ২৯৯ (5607): ৭০০–৭০৪। বিবকোড:2003Sci...299..700Y। ডিওআই:10.1126/science.1079605। পিএমআইডি 12560550। এস২সিআইডি 29222766।
↑ Horsefield R, Iwata S, Byrne B (এপ্রিল ২০০৪)। "Complex II from a structural perspective"। Current Protein & Peptide Science। ৫ (2): ১০৭–১১৮। ডিওআই:10.2174/1389203043486847। পিএমআইডি 15078221।
↑ Kita K, Hirawake H, Miyadera H, Amino H, Takeo S (জানুয়ারি ২০০২)। "Role of complex II in anaerobic respiration of the parasite mitochondria from Ascaris suum and Plasmodium falciparum"। Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics। ১৫৫৩ (1–2): ১২৩–১৩৯। ডিওআই:10.1016/S0005-2728(01)00237-7। পিএমআইডি 11803022।
↑ Painter HJ, Morrisey JM, Mather MW, Vaidya AB (মার্চ ২০০৭)। "Specific role of mitochondrial electron transport in blood-stage Plasmodium falciparum"। Nature। ৪৪৬ (7131): ৮৮–৯১। বিবকোড:2007Natur.446...88P। ডিওআই:10.1038/nature05572। পিএমআইডি 17330044। এস২সিআইডি 4421676।
↑ Ramsay RR, Steenkamp DJ, Husain M (ফেব্রুয়ারি ১৯৮৭)। "Reactions of electron-transfer flavoprotein and electron-transfer flavoprotein: ubiquinone oxidoreductase"। The Biochemical Journal। ২৪১ (3): ৮৮৩–৮৯২। ডিওআই:10.1042/bj2410883। পিএমসি 1147643। পিএমআইডি 3593226।
↑ Zhang J, Frerman FE, Kim JJ (অক্টোবর ২০০৬)। "Structure of electron transfer flavoprotein-ubiquinone oxidoreductase and electron transfer to the mitochondrial ubiquinone pool"। Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America। ১০৩ (44): ১৬২১২–১৬২১৭। বিবকোড:2006PNAS..10316212Z। ডিওআই:10.1073/pnas.0604567103। পিএমসি 1637562। পিএমআইডি 17050691।
↑ Ikeda Y, Dabrowski C, Tanaka K (জানুয়ারি ১৯৮৩)। "Separation and properties of five distinct acyl-CoA dehydrogenases from rat liver mitochondria. Identification of a new 2-methyl branched chain acyl-CoA dehydrogenase"। The Journal of Biological Chemistry। ২৫৮ (2): ১০৬৬–১০৭৬। ডিওআই:10.1016/S0021-9258(18)33160-0। পিএমআইডি 6401712। ২৯ সেপ্টেম্বর ২০০৭ তারিখে মূল থেকে আর্কাইভকৃত।
↑ Ruzicka FJ, Beinert H (ডিসেম্বর ১৯৭৭)। "A new iron-sulfur flavoprotein of the respiratory chain. A component of the fatty acid beta oxidation pathway" (পিডিএফ)। The Journal of Biological Chemistry। ২৫২ (23): ৮৪৪০–৮৪৪৫। ডিওআই:10.1016/S0021-9258(19)75238-7। পিএমআইডি 925004। ২৭ সেপ্টেম্বর ২০০৭ তারিখে মূল থেকে আর্কাইভকৃত (পিডিএফ)।
↑ Ishizaki K, Larson TR, Schauer N, Fernie AR, Graham IA, Leaver CJ (সেপ্টেম্বর ২০০৫)। "The critical role of Arabidopsis electron-transfer flavoprotein:ubiquinone oxidoreductase during dark-induced starvation"। The Plant Cell। ১৭ (9): ২৫৮৭–২৬০০। বিবকোড:2005PlanC..17.2587I। ডিওআই:10.1105/tpc.105.035162। পিএমসি 1197437। পিএমআইডি 16055629।
↑ Berry EA, Guergova-Kuras M, Huang LS, Crofts AR (২০০০)। "Structure and function of cytochrome bc complexes" (পিডিএফ)। Annual Review of Biochemistry। ৬৯: ১০০৫–১০৭৫। সাইটসিয়ারএক্স 10.1.1.319.5709। ডিওআই:10.1146/annurev.biochem.69.1.1005। পিএমআইডি 10966481। ২৮ ডিসেম্বর ২০১৫ তারিখে মূল থেকে আর্কাইভকৃত (পিডিএফ)।
↑ Crofts AR (২০০৪)। "The cytochrome bc1 complex: function in the context of structure"। Annual Review of Physiology। ৬৬: ৬৮৯–৭৩৩। ডিওআই:10.1146/annurev.physiol.66.032102.150251। পিএমআইডি 14977419।
↑ Iwata S, Lee JW, Okada K, Lee JK, Iwata M, Rasmussen B, Link TA, Ramaswamy S, Jap BK (জুলাই ১৯৯৮)। "Complete structure of the 11-subunit bovine mitochondrial cytochrome bc1 complex"। Science। ২৮১ (5373): ৬৪–৭১। বিবকোড:1998Sci...281...64I। ডিওআই:10.1126/science.281.5373.64। পিএমআইডি 9651245।
↑ Trumpower BL (জুলাই ১৯৯০)। "The protonmotive Q cycle. Energy transduction by coupling of proton translocation to electron transfer by the cytochrome bc1 complex" (পিডিএফ)। The Journal of Biological Chemistry। ২৬৫ (20): ১১৪০৯–১১৪১২। ডিওআই:10.1016/S0021-9258(19)38410-8। পিএমআইডি 2164001। ২৭ সেপ্টেম্বর ২০০৭ তারিখে মূল থেকে আর্কাইভকৃত (পিডিএফ)।
↑ Hunte C, Palsdottir H, Trumpower BL (জুন ২০০৩)। "Protonmotive pathways and mechanisms in the cytochrome bc1 complex"। FEBS Letters। ৫৪৫ (1): ৩৯–৪৬। বিবকোড:2003FEBSL.545...39H। ডিওআই:10.1016/S0014-5793(03)00391-0। পিএমআইডি 12788490। এস২সিআইডি 13942619।
1 2 উদ্ধৃতি ত্রুটি: <ref> ট্যাগ বৈধ নয়; Schultz4 নামের সূত্রটির জন্য কোন লেখা প্রদান করা হয়নি
↑ Calhoun MW, Thomas JW, Gennis RB (আগস্ট ১৯৯৪)। "The cytochrome oxidase superfamily of redox-driven proton pumps"। Trends in Biochemical Sciences। ১৯ (8): ৩২৫–৩৩০। ডিওআই:10.1016/0968-0004(94)90071-X। পিএমআইডি 7940677।
↑ Tsukihara T, Aoyama H, Yamashita E, Tomizaki T, Yamaguchi H, Shinzawa-Itoh K, Nakashima R, Yaono R, Yoshikawa S (মে ১৯৯৬)। "The whole structure of the 13-subunit oxidized cytochrome c oxidase at 2.8 A"। Science। ২৭২ (5265): ১১৩৬–১১৪৪। বিবকোড:1996Sci...272.1136T। ডিওআই:10.1126/science.272.5265.1136। পিএমআইডি 8638158। এস২সিআইডি 20860573।
↑ Yoshikawa S, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Aoyama H, Tsukihara T, Shimokata K, Katayama Y, Shimada H (২০০৬)। "Proton pumping mechanism of bovine heart cytochrome c oxidase"। Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics। ১৭৫৭ (9–10): ১১১০–১১১৬। ডিওআই:10.1016/j.bbabio.2006.06.004। পিএমআইডি 16904626।
↑ Rasmusson AG, Soole KL, Elthon TE (২০০৪)। "Alternative NAD(P)H dehydrogenases of plant mitochondria"। Annual Review of Plant Biology। ৫৫: ২৩–৩৯। ডিওআই:10.1146/annurev.arplant.55.031903.141720। পিএমআইডি 15725055।
↑ Menz RI, Day DA (সেপ্টেম্বর ১৯৯৬)। "Purification and characterization of a 43-kDa rotenone-insensitive NADH dehydrogenase from plant mitochondria"। The Journal of Biological Chemistry। ২৭১ (38): ২৩১১৭–২৩১২০। ডিওআই:10.1074/jbc.271.38.23117। পিএমআইডি 8798503। এস২সিআইডি 893754।
↑ McDonald A, Vanlerberghe G (জুন ২০০৪)। "Branched mitochondrial electron transport in the Animalia: presence of alternative oxidase in several animal phyla"। IUBMB Life। ৫৬ (6): ৩৩৩–৩৪১। ডিওআই:10.1080/1521-6540400000876। পিএমআইডি 15370881।
↑ Sluse FE, Jarmuszkiewicz W (জুন ১৯৯৮)। "Alternative oxidase in the branched mitochondrial respiratory network: an overview on structure, function, regulation, and role"। Brazilian Journal of Medical and Biological Research = Revista Brasileira de Pesquisas Medicas e Biologicas। ৩১ (6): ৭৩৩–৭৪৭। ডিওআই:10.1590/S0100-879X1998000600003। পিএমআইডি 9698817।
↑ Moore AL, Siedow JN (আগস্ট ১৯৯১)। "The regulation and nature of the cyanide-resistant alternative oxidase of plant mitochondria"। Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics। ১০৫৯ (2): ১২১–১৪০। ডিওআই:10.1016/S0005-2728(05)80197-5। পিএমআইডি 1883834।
↑ Vanlerberghe GC, McIntosh L (জুন ১৯৯৭)। "ALTERNATIVE OXIDASE: From Gene to Function"। Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology। ৪৮: ৭০৩–৭৩৪। ডিওআই:10.1146/annurev.arplant.48.1.703। পিএমআইডি 15012279।
↑ Ito Y, Saisho D, Nakazono M, Tsutsumi N, Hirai A (ডিসেম্বর ১৯৯৭)। "Transcript levels of tandem-arranged alternative oxidase genes in rice are increased by low temperature"। Gene। ২০৩ (2): ১২১–১২৯। ডিওআই:10.1016/S0378-1119(97)00502-7। পিএমআইডি 9426242।
↑ Maxwell DP, Wang Y, McIntosh L (জুলাই ১৯৯৯)। "The alternative oxidase lowers mitochondrial reactive oxygen production in plant cells"। Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America। ৯৬ (14): ৮২৭১–৮২৭৬। বিবকোড:1999PNAS...96.8271M। ডিওআই:10.1073/pnas.96.14.8271। পিএমসি 22224। পিএমআইডি 10393984।
↑ Lenaz G (ডিসেম্বর ২০০১)। "A critical appraisal of the mitochondrial coenzyme Q pool"। FEBS Letters। ৫০৯ (2): ১৫১–১৫৫। বিবকোড:2001FEBSL.509..151L। ডিওআই:10.1016/S0014-5793(01)03172-6। পিএমআইডি 11741580। এস২সিআইডি 46138989।
↑ Heinemeyer J, Braun HP, Boekema EJ, Kouril R (এপ্রিল ২০০৭)। "A structural model of the cytochrome C reductase/oxidase supercomplex from yeast mitochondria"। The Journal of Biological Chemistry। ২৮২ (16): ১২২৪০–১২২৪৮। ডিওআই:10.1074/jbc.M610545200। পিএমআইডি 17322303। এস২সিআইডি 18123642।
↑ Schägger H, Pfeiffer K (এপ্রিল ২০০০)। "Supercomplexes in the respiratory chains of yeast and mammalian mitochondria"। The EMBO Journal। ১৯ (8): ১৭৭৭–১৭৮৩। ডিওআই:10.1093/emboj/19.8.1777। পিএমসি 302020। পিএমআইডি 10775262।
↑ Schägger H (সেপ্টেম্বর ২০০২)। "Respiratory chain supercomplexes of mitochondria and bacteria"। Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics। ১৫৫৫ (1–3): ১৫৪–১৫৯। ডিওআই:10.1016/S0005-2728(02)00271-2। পিএমআইডি 12206908।
↑ Schägger H, Pfeiffer K (অক্টোবর ২০০১)। "The ratio of oxidative phosphorylation complexes I-V in bovine heart mitochondria and the composition of respiratory chain supercomplexes"। The Journal of Biological Chemistry। ২৭৬ (41): ৩৭৮৬১–৩৭৮৬৭। ডিওআই:10.1074/jbc.M106474200। পিএমআইডি 11483615। ২৯ সেপ্টেম্বর ২০০৭ তারিখে মূল থেকে আর্কাইভকৃত।
↑ উদ্ধৃতি ত্রুটি: <ref> ট্যাগ বৈধ নয়; Lenaz20062 নামের সূত্রটির জন্য কোন লেখা প্রদান করা হয়নি
↑ Gupte S, Wu ES, Hoechli L, Hoechli M, Jacobson K, Sowers AE, Hackenbrock CR (মে ১৯৮৪)। "Relationship between lateral diffusion, collision frequency, and electron transfer of mitochondrial inner membrane oxidation-reduction components"। Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America। ৮১ (9): ২৬০৬–২৬১০। বিবকোড:1984PNAS...81.2606G। ডিওআই:10.1073/pnas.81.9.2606। পিএমসি 345118। পিএমআইডি 6326133।
↑ Nealson KH (জানুয়ারি ১৯৯৯)। "Post-Viking microbiology: new approaches, new data, new insights"। Origins of Life and Evolution of the Biosphere। ২৯ (1): ৭৩–৯৩। বিবকোড:1999OLEB...29...73N। ডিওআই:10.1023/A:1006515817767। পিএমআইডি 11536899। এস২সিআইডি 12289639।
↑ Schäfer G, Engelhard M, Müller V (সেপ্টেম্বর ১৯৯৯)। "Bioenergetics of the Archaea"। Microbiology and Molecular Biology Reviews। ৬৩ (3): ৫৭০–৬২০। ডিওআই:10.1128/MMBR.63.3.570-620.1999। পিএমসি 103747। পিএমআইডি 10477309।
↑ Ingledew WJ, Poole RK (সেপ্টেম্বর ১৯৮৪)। "The respiratory chains of Escherichia coli"। Microbiological Reviews। ৪৮ (3): ২২২–২৭১। ডিওআই:10.1128/mmbr.48.3.222-271.1984। পিএমসি 373010। পিএমআইডি 6387427।
1 2 Unden G, Bongaerts J (জুলাই ১৯৯৭)। "Alternative respiratory pathways of Escherichia coli: energetics and transcriptional regulation in response to electron acceptors"। Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics। ১৩২০ (3): ২১৭–২৩৪। ডিওআই:10.1016/S0005-2728(97)00034-0। পিএমআইডি 9230919।
↑ উদ্ধৃতি ত্রুটি: <ref> ট্যাগ বৈধ নয়; Ingledew2 নামের সূত্রটির জন্য কোন লেখা প্রদান করা হয়নি
↑ Cecchini G, Schröder I, Gunsalus RP, Maklashina E (জানুয়ারি ২০০২)। "Succinate dehydrogenase and fumarate reductase from Escherichia coli"। Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics। ১৫৫৩ (1–2): ১৪০–১৫৭। ডিওআই:10.1016/S0005-2728(01)00238-9। পিএমআইডি 11803023।
↑ Freitag A, Bock E (১৯৯০)। "Energy conservation in Nitrobacter"। FEMS Microbiology Letters। ৬৬ (1–3): ১৫৭–৬২। ডিওআই:10.1111/j.1574-6968.1990.tb03989.x।
↑ Starkenburg SR, Chain PS, Sayavedra-Soto LA, Hauser L, Land ML, Larimer FW, Malfatti SA, Klotz MG, Bottomley PJ, Arp DJ, Hickey WJ (মার্চ ২০০৬)। "Genome sequence of the chemolithoautotrophic nitrite-oxidizing bacterium Nitrobacter winogradskyi Nb-255"। Applied and Environmental Microbiology। ৭২ (3): ২০৫০–২০৬৩। বিবকোড:2006ApEnM..72.2050S। ডিওআই:10.1128/AEM.72.3.2050-2063.2006। পিএমসি 1393235। পিএমআইডি 16517654।
↑ Yamanaka T, Fukumori Y (ডিসেম্বর ১৯৮৮)। "The nitrite oxidizing system of Nitrobacter winogradskyi"। FEMS Microbiology Reviews। ৫৪ (4): ২৫৯–২৭০। ডিওআই:10.1111/j.1574-6968.1988.tb02746.x। পিএমআইডি 2856189।
↑ Iuchi S, Lin EC (জুলাই ১৯৯৩)। "Adaptation of Escherichia coli to redox environments by gene expression"। Molecular Microbiology। ৯ (1): ৯–১৫। ডিওআই:10.1111/j.1365-2958.1993.tb01664.x। পিএমআইডি 8412675। এস২সিআইডি 39165641।
↑ Calhoun MW, Oden KL, Gennis RB, de Mattos MJ, Neijssel OM (মে ১৯৯৩)। "Energetic efficiency of Escherichia coli: effects of mutations in components of the aerobic respiratory chain" (পিডিএফ)। Journal of Bacteriology। ১৭৫ (10): ৩০২০–৩০২৫। ডিওআই:10.1128/jb.175.10.3020-3025.1993। পিএমসি 204621। পিএমআইডি 8491720। ২৭ সেপ্টেম্বর ২০০৭ তারিখে মূল থেকে আর্কাইভকৃত (পিডিএফ)।
1 2 Boyer PD (১৯৯৭)। "The ATP synthase--a splendid molecular machine"। Annual Review of Biochemistry। ৬৬: ৭১৭–৭৪৯। ডিওআই:10.1146/annurev.biochem.66.1.717। পিএমআইডি 9242922।
↑ Van Walraven HS, Strotmann H, Schwarz O, Rumberg B (ফেব্রুয়ারি ১৯৯৬)। "The H+/ATP coupling ratio of the ATP synthase from thiol-modulated chloroplasts and two cyanobacterial strains is four"। FEBS Letters। ৩৭৯ (3): ৩০৯–৩১৩। বিবকোড:1996FEBSL.379..309V। ডিওআই:10.1016/0014-5793(95)01536-1। পিএমআইডি 8603713। এস২সিআইডি 35989618।
↑ Yoshida M, Muneyuki E, Hisabori T (সেপ্টেম্বর ২০০১)। "ATP synthase--a marvellous rotary engine of the cell"। Nature Reviews. Molecular Cell Biology। ২ (9): ৬৬৯–৬৭৭। ডিওআই:10.1038/35089509। পিএমআইডি 11533724। এস২সিআইডি 3926411।
↑ Schemidt RA, Qu J, Williams JR, Brusilow WS (জুন ১৯৯৮)। "Effects of carbon source on expression of F0 genes and on the stoichiometry of the c subunit in the F1F0 ATPase of Escherichia coli"। Journal of Bacteriology। ১৮০ (12): ৩২০৫–৩২০৮। ডিওআই:10.1128/jb.180.12.3205-3208.1998। পিএমসি 107823। পিএমআইডি 9620972।
↑ Nelson N, Perzov N, Cohen A, Hagai K, Padler V, Nelson H (জানুয়ারি ২০০০)। "The cellular biology of proton-motive force generation by V-ATPases"। The Journal of Experimental Biology। ২০৩ (Pt 1): ৮৯–৯৫। বিবকোড:2000JExpB.203...89N। ডিওআই:10.1242/jeb.203.1.89। পিএমআইডি 10600677। ৩০ সেপ্টেম্বর ২০০৭ তারিখে মূল থেকে আর্কাইভকৃত।
↑ Rubinstein JL, Walker JE, Henderson R (ডিসেম্বর ২০০৩)। "Structure of the mitochondrial ATP synthase by electron cryomicroscopy"। The EMBO Journal। ২২ (23): ৬১৮২–৬১৯২। ডিওআই:10.1093/emboj/cdg608। পিএমসি 291849। পিএমআইডি 14633978।
↑ Leslie AG, Walker JE (এপ্রিল ২০০০)। "Structural model of F1-ATPase and the implications for rotary catalysis"। Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences। ৩৫৫ (1396): ৪৬৫–৪৭১। ডিওআই:10.1098/rstb.2000.0588। পিএমসি 1692760। পিএমআইডি 10836500।
↑ Noji H, Yoshida M (জানুয়ারি ২০০১)। "The rotary machine in the cell, ATP synthase"। The Journal of Biological Chemistry। ২৭৬ (3): ১৬৬৫–১৬৬৮। ডিওআই:10.1074/jbc.R000021200। পিএমআইডি 11080505। এস২সিআইডি 30953216।
↑ Capaldi RA, Aggeler R (মার্চ ২০০২)। "Mechanism of the F(1)F(0)-type ATP synthase, a biological rotary motor"। Trends in Biochemical Sciences। ২৭ (3): ১৫৪–১৬০। ডিওআই:10.1016/S0968-0004(01)02051-5। পিএমআইডি 11893513।
↑ Dimroth P, von Ballmoos C, Meier T (মার্চ ২০০৬)। "Catalytic and mechanical cycles in F-ATP synthases. Fourth in the Cycles Review Series"। EMBO Reports। ৭ (3): ২৭৬–২৮২। ডিওআই:10.1038/sj.embor.7400646। পিএমসি 1456893। পিএমআইডি 16607397।
↑ Gresser MJ, Myers JA, Boyer PD (অক্টোবর ১৯৮২)। "Catalytic site cooperativity of beef heart mitochondrial F1 adenosine triphosphatase. Correlations of initial velocity, bound intermediate, and oxygen exchange measurements with an alternating three-site model"। The Journal of Biological Chemistry। ২৫৭ (20): ১২০৩০–১২০৩৮। ডিওআই:10.1016/S0021-9258(18)33672-X। পিএমআইডি 6214554। ২৯ সেপ্টেম্বর ২০০৭ তারিখে মূল থেকে আর্কাইভকৃত।
↑ Dimroth P (১৯৯৪)। "Bacterial sodium ion-coupled energetics"। Antonie van Leeuwenhoek। ৬৫ (4): ৩৮১–৩৯৫। ডিওআই:10.1007/BF00872221। পিএমআইডি 7832594। এস২সিআইডি 23763996।
1 2 Becher B, Müller V (মে ১৯৯৪)। "Delta mu Na+ drives the synthesis of ATP via an delta mu Na(+)-translocating F1F0-ATP synthase in membrane vesicles of the archaeon Methanosarcina mazei Gö1"। Journal of Bacteriology। ১৭৬ (9): ২৫৪৩–২৫৫০। ডিওআই:10.1128/jb.176.9.2543-2550.1994। পিএমসি 205391। পিএমআইডি 8169202।
↑ Müller V (ফেব্রুয়ারি ২০০৪)। "An exceptional variability in the motor of archael A1A0 ATPases: from multimeric to monomeric rotors comprising 6-13 ion binding sites"। Journal of Bioenergetics and Biomembranes। ৩৬ (1): ১১৫–১২৫। ডিওআই:10.1023/B:JOBB.0000019603.68282.04। পিএমআইডি 15168615। এস২সিআইডি 24887884।
1 2 Davies KJ (১৯৯৫)। "Oxidative stress: the paradox of aerobic life"। Biochemical Society Symposium। ৬১: ১–৩১। ডিওআই:10.1042/bss0610001। পিএমআইডি 8660387।
↑ Rattan SI (ডিসেম্বর ২০০৬)। "Theories of biological aging: genes, proteins, and free radicals" (পিডিএফ)। Free Radical Research। ৪০ (12): ১২৩০–১২৩৮। সাইটসিয়ারএক্স 10.1.1.476.9259। ডিওআই:10.1080/10715760600911303। পিএমআইডি 17090411। এস২সিআইডি 11125090। ১৪ জুন ২০১৪ তারিখে মূল থেকে (পিডিএফ) আর্কাইভকৃত। সংগ্রহের তারিখ ২৭ অক্টোবর ২০১৭।
↑ Valko M, Leibfritz D, Moncol J, Cronin MT, Mazur M, Telser J (২০০৭)। "Free radicals and antioxidants in normal physiological functions and human disease"। The International Journal of Biochemistry & Cell Biology। ৩৯ (1): ৪৪–৮৪। ডিওআই:10.1016/j.biocel.2006.07.001। পিএমআইডি 16978905।
↑ Raha S, Robinson BH (অক্টোবর ২০০০)। "Mitochondria, oxygen free radicals, disease and ageing"। Trends in Biochemical Sciences। ২৫ (10): ৫০২–৫০৮। ডিওআই:10.1016/S0968-0004(00)01674-1। পিএমআইডি 11050436।
↑ Finkel T, Holbrook NJ (নভেম্বর ২০০০)। "Oxidants, oxidative stress and the biology of ageing"। Nature। ৪০৮ (6809): ২৩৯–২৪৭। বিবকোড:2000Natur.408..239F। ডিওআই:10.1038/35041687। পিএমআইডি 11089981। এস২সিআইডি 2502238।
↑ Kadenbach B, Ramzan R, Wen L, Vogt S (মার্চ ২০১০)। "New extension of the Mitchell Theory for oxidative phosphorylation in mitochondria of living organisms"। Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects। ১৮০০ (3): ২০৫–২১২। ডিওআই:10.1016/j.bbagen.2009.04.019। পিএমআইডি 19409964।
↑ Echtay KS, Roussel D, St-Pierre J, Jekabsons MB, Cadenas S, Stuart JA, Harper JA, Roebuck SJ, Morrison A, Pickering S, Clapham JC, Brand MD (জানুয়ারি ২০০২)। "Superoxide activates mitochondrial uncoupling proteins"। Nature। ৪১৫ (6867): ৯৬–৯৯। বিবকোড:2002Natur.415...96E। ডিওআই:10.1038/415096a। পিএমআইডি 11780125। এস২সিআইডি 4349744।
↑ Devaux JB, Hedges CP, Birch N, Herbert N, Renshaw GM, Hickey AJ (জানুয়ারি ২০১৯)। "Acidosis Maintains the Function of Brain Mitochondria in Hypoxia-Tolerant Triplefin Fish: A Strategy to Survive Acute Hypoxic Exposure?"। Frontiers in Physiology। ৯: ১৯৪১। ডিওআই:10.3389/fphys.2018.01941। পিএমসি 6346031। পিএমআইডি 30713504।
↑ Lesnefsky EJ, Chen Q, Tandler B, Hoppel CL (জানুয়ারি ২০১৭)। "Mitochondrial Dysfunction and Myocardial Ischemia-Reperfusion: Implications for Novel Therapies"। Annual Review of Pharmacology and Toxicology। ৫৭: ৫৩৫–৫৬৫। ডিওআই:10.1146/annurev-pharmtox-010715-103335। পিএমসি 11060135। পিএমআইডি 27860548।
↑ Hickey AJ, Renshaw GM, Speers-Roesch B, Richards JG, Wang Y, Farrell AP, Brauner CJ (জানুয়ারি ২০১২)। "A radical approach to beating hypoxia: depressed free radical release from heart fibres of the hypoxia-tolerant epaulette shark (Hemiscyllum ocellatum)"। Journal of Comparative Physiology. B, Biochemical, Systemic, and Environmental Physiology। ১৮২ (1): ৯১–১০০। ডিওআই:10.1007/s00360-011-0599-6। পিএমআইডি 21748398।
↑ Hawrysh PJ, Myrka AM, Buck LT (২০২২)। "Review: A history and perspective of mitochondria in the context of anoxia tolerance"। Comparative Biochemistry and Physiology. Part B, Biochemistry & Molecular Biology। ২৬০: ১১০৭৩৩। ডিওআই:10.1016/j.cbpb.2022.110733। পিএমআইডি 35288242।
↑ Pamenter ME, Lau GY, Richards JG, Milsom WK (ফেব্রুয়ারি ২০১৮)। "Naked mole rat brain mitochondria electron transport system flux and H⁺ leak are reduced during acute hypoxia"। The Journal of Experimental Biology। ২২১ (Pt 4): jeb১৭১৩৯৭। ডিওআই:10.1242/jeb.171397। পিএমআইডি 29361591।
↑ উদ্ধৃতি ত্রুটি: <ref> ট্যাগ বৈধ নয়; Lesnefsky_20172 নামের সূত্রটির জন্য কোন লেখা প্রদান করা হয়নি
↑ Chen Q, Camara AK, Stowe DF, Hoppel CL, Lesnefsky EJ (জানুয়ারি ২০০৭)। "Modulation of electron transport protects cardiac mitochondria and decreases myocardial injury during ischemia and reperfusion"। American Journal of Physiology. Cell Physiology। ২৯২ (1): C১৩৭ – C১৪৭। ডিওআই:10.1152/ajpcell.00270.2006। পিএমআইডি 16971498।
↑ St-Pierre J, Brand MD, Boutilier RG (জুলাই ২০০০)। "Mitochondria as ATP consumers: cellular treason in anoxia"। Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America। ৯৭ (15): ৮৬৭০–৮৬৭৪। বিবকোড:2000PNAS...97.8670S। ডিওআই:10.1073/pnas.140093597। পিএমসি 27006। পিএমআইডি 10890886।
1 2 Bundgaard A, James AM, Gruszczyk AV, Martin J, Murphy MP, Fago A (ফেব্রুয়ারি ২০১৯)। "Metabolic adaptations during extreme anoxia in the turtle heart and their implications for ischemia-reperfusion injury"। Scientific Reports। ৯ (1): ২৮৫০। বিবকোড:2019NatSR...9.2850B। ডিওআই:10.1038/s41598-019-39836-5। পিএমসি 6391391। পিএমআইডি 30808950।
↑ Bundgaard A, Borowiec BG, Lau GY (মার্চ ২০২৪)। "Are reactive oxygen species always bad? Lessons from hypoxic ectotherms"। The Journal of Experimental Biology। ২২৭ (6): jeb২৪৬৫৪৯। বিবকোড:2024JExpB.227B6549B। ডিওআই:10.1242/jeb.246549। পিএমআইডি 38533673।
↑ Chouchani ET, Pell VR, Gaude E, Aksentijević D, Sundier SY, Robb EL, Logan A, Nadtochiy SM, Ord EN, Smith AC, Eyassu F, Shirley R, Hu CH, Dare AJ, James AM, Rogatti S, Hartley RC, Eaton S, Costa AS, Brookes PS, Davidson SM, Duchen MR, Saeb-Parsy K, Shattock MJ, Robinson AJ, Work LM, Frezza C, Krieg T, Murphy MP (নভেম্বর ২০১৪)। "Ischaemic accumulation of succinate controls reperfusion injury through mitochondrial ROS"। Nature। ৫১৫ (7527): ৪৩১–৪৩৫। বিবকোড:2014Natur.515..431C। ডিওআই:10.1038/nature13909। পিএমসি 4255242। পিএমআইডি 25383517।
↑ Murphy MP (জানুয়ারি ২০০৯)। "How mitochondria produce reactive oxygen species"। The Biochemical Journal। ৪১৭ (1): ১–১৩। ডিওআই:10.1042/BJ20081386। পিএমসি 2605959। পিএমআইডি 19061483।
↑ Bolisetty S, Jaimes EA (মার্চ ২০১৩)। "Mitochondria and reactive oxygen species: physiology and pathophysiology"। International Journal of Molecular Sciences। ১৪ (3): ৬৩০৬–৬৩৪৪। ডিওআই:10.3390/ijms14036306। পিএমসি 3634422। পিএমআইডি 23528859।
1 2 উদ্ধৃতি ত্রুটি: <ref> ট্যাগ বৈধ নয়; Pamenter_20182 নামের সূত্রটির জন্য কোন লেখা প্রদান করা হয়নি
1 2 Eaton L, Wang T, Roy M, Pamenter ME (২০২৩)। "Naked Mole-Rat Cortex Maintains Reactive Oxygen Species Homeostasis During In Vitro Hypoxia or Ischemia and Reperfusion"। Current Neuropharmacology। ২১ (6): ১৪৫০–১৪৬১। ডিওআই:10.2174/1570159X20666220327220929। পিএমসি 10324332। পিএমআইডি 35339183।
1 2 Ivanina AV, Nesmelova I, Leamy L, Sokolov EP, Sokolova IM (জুন ২০১৬)। "Intermittent hypoxia leads to functional reorganization of mitochondria and affects cellular bioenergetics in marine molluscs"। The Journal of Experimental Biology। ২১৯ (Pt 11): ১৬৫৯–১৬৭৪। বিবকোড:2016JExpB.219.1659I। ডিওআই:10.1242/jeb.134700। পিএমআইডি 27252455।
↑ উদ্ধৃতি ত্রুটি: <ref> ট্যাগ বৈধ নয়; St-Pierre_20003 নামের সূত্রটির জন্য কোন লেখা প্রদান করা হয়নি
↑ Berner NJ (সেপ্টেম্বর ১৯৯৯)। "Oxygen consumption by mitochondria from an endotherm and an ectotherm"। Comparative Biochemistry and Physiology. Part B, Biochemistry & Molecular Biology। ১২৪ (1): ২৫–৩১। ডিওআই:10.1016/S0305-0491(99)00093-0। পিএমআইডি 10582317।
1 2 উদ্ধৃতি ত্রুটি: <ref> ট্যাগ বৈধ নয়; Hickey_20123 নামের সূত্রটির জন্য কোন লেখা প্রদান করা হয়নি
↑ উদ্ধৃতি ত্রুটি: <ref> ট্যাগ বৈধ নয়; Hawrysh_20223 নামের সূত্রটির জন্য কোন লেখা প্রদান করা হয়নি
↑ Galli GL, Lau GY, Richards JG (সেপ্টেম্বর ২০১৩)। "Beating oxygen: chronic anoxia exposure reduces mitochondrial F1FO-ATPase activity in turtle (Trachemys scripta) heart"। The Journal of Experimental Biology। ২১৬ (Pt 17): ৩২৮৩–৩২৯৩। বিবকোড:2013JExpB.216.3283G। ডিওআই:10.1242/jeb.087155। পিএমসি 4074260। পিএমআইডি 23926310।
↑ উদ্ধৃতি ত্রুটি: <ref> ট্যাগ বৈধ নয়; Bundgaard_20193 নামের সূত্রটির জন্য কোন লেখা প্রদান করা হয়নি
↑ Scott MA, Fagernes CE, Nilsson GE, Stensløkken KO (অক্টোবর ২০২৪)। "Maintained mitochondrial integrity without oxygen in the anoxia-tolerant crucian carp"। The Journal of Experimental Biology। ২২৭ (20): jeb২৪৭৪০৯। বিবকোড:2024JExpB.227B7409S। ডিওআই:10.1242/jeb.247409। পিএমসি 11418198। পিএমআইডি 38779846।
↑ Bundgaard A, Gruszczyk AV, Prag HA, Williams C, McIntyre A, Ruhr IM, James AM, Galli GL, Murphy MP, Fago A (মে ২০২৩)। "Low production of mitochondrial reactive oxygen species after anoxia and reoxygenation in turtle hearts"। The Journal of Experimental Biology। ২২৬ (9): jeb২৪৫৫১৬। বিবকোড:2023JExpB.226B5516B। ডিওআই:10.1242/jeb.245516। পিএমসি 10184768। পিএমআইডি 37066839।
↑ Bundgaard A, Ruhr IM, Fago A, Galli GL (এপ্রিল ২০২০)। "Metabolic adaptations to anoxia and reoxygenation: New lessons from freshwater turtles and crucian carp"। Current Opinion in Endocrine and Metabolic Research (ইংরেজি ভাষায়)। ১১: ৫৫–৬৪। ডিওআই:10.1016/j.coemr.2020.01.002।
↑ উদ্ধৃতি ত্রুটি: <ref> ট্যাগ বৈধ নয়; Joshi নামের সূত্রটির জন্য কোন লেখা প্রদান করা হয়নি
1 2 Satyanarayana U (২০০২)। Biochemistry (2nd সংস্করণ)। Kolkata, India: Books and Allied। আইএসবিএন ৮১৮৭১৩৪৮০১। ওসিএলসি 71209231।
↑ Tsubaki M (জানুয়ারি ১৯৯৩)। "Fourier-transform infrared study of cyanide binding to the Fea3-CuB binuclear site of bovine heart cytochrome c oxidase: implication of the redox-linked conformational change at the binuclear site"। Biochemistry। ৩২ (1): ১৬৪–১৭৩। ডিওআই:10.1021/bi00052a022। পিএমআইডি 8380331।
↑ Joshi S, Huang YG (আগস্ট ১৯৯১)। "ATP synthase complex from bovine heart mitochondria: the oligomycin sensitivity conferring protein is essential for dicyclohexyl carbodiimide-sensitive ATPase"। Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes। ১০৬৭ (2): ২৫৫–২৫৮। ডিওআই:10.1016/0005-2736(91)90051-9। পিএমআইডি 1831660।
↑ Heytler PG (১৯৭৯)। "Uncouplers of oxidative phosphorylation"। Sidney Fleischer, Lester Packer (সম্পাদকগণ)। Biomembranes Part F: Bioenergetics: Oxidative Phosphorylation। Methods in Enzymology। খণ্ড ৫৫। পৃ. ৪৬২–৪৭২। ডিওআই:10.1016/0076-6879(79)55060-5। আইএসবিএন ৯৭৮-০-১২-১৮১৯৫৫-২। পিএমআইডি 156853।
↑ Lambert AJ, Brand MD (সেপ্টেম্বর ২০০৪)। "Inhibitors of the quinone-binding site allow rapid superoxide production from mitochondrial NADH:ubiquinone oxidoreductase (complex I)"। The Journal of Biological Chemistry। ২৭৯ (38): ৩৯৪১৪–৩৯৪২০। ডিওআই:10.1074/jbc.M406576200। পিএমআইডি 15262965। এস২সিআইডি 26620903।
↑ Dervartanian DV, Veeger C (নভেম্বর ১৯৬৪)। "Studies on Succinate Dehydrogenase. I. Spectral Properties of the Purified Enzyme and Formation of Enzyme-Competitive Inhibitor Complexes"। Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Specialized Section on Enzymological Subjects। ৯২ (2): ২৩৩–২৪৭। ডিওআই:10.1016/0926-6569(64)90182-8। পিএমআইডি 14249115।
↑ Ricquier D, Bouillaud F (জানুয়ারি ২০০০)। "The uncoupling protein homologues: UCP1, UCP2, UCP3, StUCP and AtUCP"। The Biochemical Journal। ৩৪৫ (Pt 2): ১৬১–১৭৯। ডিওআই:10.1042/0264-6021:3450161। পিএমসি 1220743। পিএমআইডি 10620491।
↑ Borecký J, Vercesi AE (২০০৫)। "Plant uncoupling mitochondrial protein and alternative oxidase: energy metabolism and stress"। Bioscience Reports। ২৫ (3–4): ২৭১–২৮৬। ডিওআই:10.1007/s10540-005-2889-2। পিএমআইডি 16283557। এস২সিআইডি 18598358।
↑ Harden A, Young WJ (১৯০৬)। "The alcoholic ferment of yeast-juice"। Proceedings of the Royal Society। B (77): ৪০৫–২০। ডিওআই:10.1098/rspb.1906.0029।
↑ Kalckar HM (নভেম্বর ১৯৭৪)। "Origins of the concept oxidative phosphorylation"। Molecular and Cellular Biochemistry। ৫ (1–2): ৫৫–৬৩। ডিওআই:10.1007/BF01874172। পিএমআইডি 4279328। এস২সিআইডি 26999163।
↑ Lipmann F (১৯৪১)। "Metabolic generation and utilization of phosphate bond energy"। Adv Enzymol। ১: ৯৯–১৬২। ডিওআই:10.4159/harvard.9780674366701.c141। আইএসবিএন ৯৭৮০৬৭৪৩৬৬৭০১। {{সাময়িকী উদ্ধৃতি}}: আইএসবিএন / তারিখের অসামঞ্জস্যতা (সাহায্য)
↑ Friedkin M, Lehninger AL (এপ্রিল ১৯৪৯)। "Esterification of inorganic phosphate coupled to electron transport between dihydrodiphosphopyridine nucleotide and oxygen"। The Journal of Biological Chemistry। ১৭৮ (2): ৬১১–৬৪৪। ডিওআই:10.1016/S0021-9258(18)56879-4। পিএমআইডি 18116985। ১৬ ডিসেম্বর ২০০৮ তারিখে মূল থেকে আর্কাইভকৃত।
↑ Kalckar HM (১৯৯১)। "50 years of biological research--from oxidative phosphorylation to energy requiring transport regulation"। Annual Review of Biochemistry। ৬০: ১–৩৭। ডিওআই:10.1146/annurev.bi.60.070191.000245। পিএমআইডি 1883194।
↑ Belitser VA, Tsibakova ET (১৯৩৯)। "About phosphorilation mechanism coupled with respiration"। Biokhimiya। ৪: ৫১৬–৫৩৪।
↑ Slater EC (নভেম্বর ১৯৫৩)। "Mechanism of phosphorylation in the respiratory chain"। Nature। ১৭২ (4387): ৯৭৫–৯৭৮। বিবকোড:1953Natur.172..975S। ডিওআই:10.1038/172975a0। পিএমআইডি 13111237। এস২সিআইডি 4153659।
↑ Mitchell P (জুলাই ১৯৬১)। "Coupling of phosphorylation to electron and hydrogen transfer by a chemi-osmotic type of mechanism"। Nature। ১৯১ (4784): ১৪৪–১৪৮। বিবকোড:1961Natur.191..144M। ডিওআই:10.1038/191144a0। পিএমআইডি 13771349। এস২সিআইডি 1784050।
↑ Saier Jr MH। Peter Mitchell and the Vital Force। ওসিএলসি 55202414।
↑ Mitchell P (১৯৭৮)। "David Keilin's Respiratory Chain Concept and Its Chemiosmotic Consequences" (পিডিএফ)। Nobel lecture। Nobel Foundation। ২৭ সেপ্টেম্বর ২০০৭ তারিখে মূল থেকে আর্কাইভকৃত (পিডিএফ)। সংগ্রহের তারিখ ২১ জুলাই ২০০৭।
↑ Pullman ME, Penefsky HS, Datta A, Racker E (নভেম্বর ১৯৬০)। "Partial resolution of the enzymes catalyzing oxidative phosphorylation. I. Purification and properties of soluble dinitrophenol-stimulated adenosine triphosphatase"। The Journal of Biological Chemistry। ২৩৫ (11): ৩৩২২–৩৩২৯। ডিওআই:10.1016/S0021-9258(20)81361-1। পিএমআইডি 13738472। ২৯ সেপ্টেম্বর ২০০৭ তারিখে মূল থেকে আর্কাইভকৃত।
↑ উদ্ধৃতি ত্রুটি: <ref> ট্যাগ বৈধ নয়; Gresser2 নামের সূত্রটির জন্য কোন লেখা প্রদান করা হয়নি
↑ Boyer PD, Cross RL, Momsen W (অক্টোবর ১৯৭৩)। "A new concept for energy coupling in oxidative phosphorylation based on a molecular explanation of the oxygen exchange reactions"। Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America। ৭০ (10): ২৮৩৭–২৮৩৯। বিবকোড:1973PNAS...70.2837B। ডিওআই:10.1073/pnas.70.10.2837। পিএমসি 427120। পিএমআইডি 4517936।
↑ "The Nobel Prize in Chemistry 1997"। Nobel Foundation। ২৫ মার্চ ২০১৭ তারিখে মূল থেকে আর্কাইভকৃত। সংগ্রহের তারিখ ২১ জুলাই ২০০৭।

অক্সিডেটিভ ফসফোরাইলেশন

কেমিওসমোসিস

ইলেকট্রন ও প্রোটন পরিবাহক অণুসমূহ

ইউক্যারিওটিক ইলেকট্রন পরিবহন চেইন

NADH-কোএনজাইম Q অক্সিডোরিডাক্টেজ (কমপ্লেক্স I)

সাক্সিনেট-কিউ অক্সিডোরিডাক্টেজ (কমপ্লেক্স II)

ইলেকট্রন ট্রান্সফার ফ্ল্যাভোপ্রোটিন-Q অক্সিডোরিডাক্টেজ

Q-সাইটোক্রোম সি অক্সিডোরিডাকটেজ (কমপ্লেক্স III)

সাইটোক্রোম সি অক্সিডেজ (কমপ্লেক্স IV)

বিকল্প রিডাক্টেজ এবং অক্সিডেজ

কমপ্লেক্সের সংগঠন

প্রোক্যারিওটিক ইলেকট্রন ট্রান্সপোর্ট চেইন

ATP সিনথেস (কমপ্লেক্স V)

অক্সিডেটিভ ফসফোরিলেশন - শক্তির পরিসংখ্যান

প্রতিক্রিয়া যুক্ত অক্সিজেন প্রজাতি

হাইপোক্সিক/অ্যানোক্সিক অবস্থায়

এন্ডোথার্মস

হাইপোক্সিয়া/অ্যানোক্সিয়া সহ্য করতে না পারা

অক্সিজেন পুনরায় প্রবাহিত হওয়া সময় অসহনীয় প্রাণীদের সমস্যা

হাইপোক্সিয়া/অ্যানোক্সিয়া সহ্য করার ক্ষমতা

সহনশীল প্রাণীদের পুনঃঅক্সিজেনেশন

এক্সথার্ম

হাইপোক্সিয়া/অ্যানোক্সিয়া সহ্যক্ষমতা

অসহ্যক্ষম প্রাণীর পুনঃঅক্সিজেনেশন

হাইপোক্সিয়া/অ্যানোক্সিয়া সহ্যক্ষমতা

সহ্যক্ষম প্রাণীর পুনঃঅক্সিজেনেশন

ইনহিবিটর

ইতিহাস

আরও দেখুন

টীকা

তথ্যসূত্র

আরও পড়ুন

প্রাথমিক

উন্নত

সাধারণ উৎস

কাঠামোগত উৎস